Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
Переход системы из одного состояния в другое называется процессом.
Внутренняя энергия (U) это сумма потенциальной энергии взаимодействия всех частиц системы между собой и кинетической энергии их движения.
Энтальпия (H) –термодинамическая функция, характеризующая энергетическое состояние системы при изобарно-изотермических условиях.
Энтропия(S) –термодинамическая функция, характеризующая меру неупорядоченности движения частиц системы, т.е. неоднородности расположения и перемещения ее частиц.
Работа (A)– энергетическая мера направленных форм движения частиц в процессе взаимодействия системы с окружающей средой.
Теплота (Q)– это энергетическая мера хаотических форм движения частиц в процессе взаимодействия системы с окружающей средой.
Энергия Гиббса(G) – это величина, показывающая изменение энергии в ходе химической реакции.
G = H*T*S
В изолированной системе изменение внутренней энергии системы в результате любых процессов всегда равно нулю. U=0
Подведенная к закрытой системе теплота расходуется на изменение внутренней энергии системы и на совершение системой работы против внешних сил окружающей среды. Q = U + A
Следствия из закона Гесса:
При прохождении в изолированной системе самопроизвольных процессов энтропия системы возрастает.
Энтропия (S) – термодинамическая функция, характеризующая меру неупорядоченности движения частиц системы, т.е. неоднородности расположения и перемещения ее частиц.
Величина энтропии зависит: от агрегатного состояния, аллотропной формы, температуры, давления, сложности системы.
1)Энтропия вещества в газообразном состоянии больше, чем энтропия его в жидком состоянии, а последняя больше энтропии этого вещества в твердом состоянии: Sг > Sж >Sтв
2)Энтропия простых веществ зависит от их аллотропной формы: S(графит) > S(алмаз); S(O2) < S(O3)
3) Энтропия системы при повышении температуры возрастает, так как увеличивается неупорядоченность движения частиц: T1 > Т2, то S1 > S2
4) Энтропия системы при повышении давления уменьшается, так как снижается неупорядоченность движения частиц: если р1 > р2, то S1 < S2
G – энергия Гиббса, изобарно-изотермический потенциал, обобщенная термодинамическая функция, характеризующая энергетическое состояние системы при постоянном давлении и температуре.
Стандартная энергия Гиббса образования простых веществ в термодинамически устойчивой форме условно принята равной нулю.
В системе при постоянных температуре и давлении могут самопроизвольно совершаться только такие процессы, в результате которых энергия Гиббса уменьшается G >0, т.е. Gкон. <Gнач.
В живых системах эндэргонические реакции ( Gр-ции >0) сопряжены с экзэргоническими ( Gр-ции< 0). Для сопряжения энд- и эк- зэргонических процессов необходимо наличие общего промежуточного соединения и чтобы на всех стадиях сопряженных реакций суммарный процесс характеризовался :
Сумма энергии Гиббса сопряженных реакций < 0
глюкоза + фруктоза →сахароза + Н2О; G =+20,9 кДж/моль
АТФ + Н2О→ АДФ + Ф; G = -30,5 кДж/моль.
Многостадийность, обратимость
Другая особенность биохимических процессов, протекающих в организме, заключается в их многостадийности, так как вероятность обратимого протекания отдельной стадии значительно выше, чем всего процесса в целом. Это объясняется тем, что разница между величинами Gнач и Gкон для каждой отдельной стадии обычно невелика (|Gр|≤ 10 Дж/моль). Обратимость отдельных стадий биохимических процессов позволяет живому организму легко регулировать синтез тех или иных соединений в зависимости от потребности и тем самым поддерживать стационарное состояние. Вероятность прямой реакции тем больше, чем больше уменьшение энергии Гиббса.
Гомеостаз
В живых организмах некоторые процессы и реакции протекают в условиях, близких к равновесным (например, протолитические, гетерогенные, лигандообменные, окислительно-восстановительные, адсорбционные). В связи с этим в организме поддерживаются различные балансы: кислотно-основной, гетеро-генный, лигандообменный, окислительно-восстановительный, что в целом и определяет гомеостаз.
Простые реакции состоят из однотипных элементарных актов
Реакции, при протекании которых осуществляются разнотипные элементарные акты, называются сложными реакциями.
Число частиц реагентов, взаимодействующих друг с другом в одной элементарной реакции, и превращающихся в продукты называется молекулярностью реакции.
По молекулярности различают реакции:
1) мономолекулярные;
2) бимолекулярные;
3) тримолекулярные.
К мономолекулярным реакциям типа А В или А В + С относятся процессы распада молекул на более простые вещества, например
Биомолекулярными называются реакции типа А + В→ С или 2А→ В Например, СН3I + CH3CH2ONa →CH3OCH2CH3 + NaI
Значительно реже встречаются трехмолекулярные реакции А + 2В →С или 3А →В Например, 2NO + O2 →2NO2
Пример сложной реакции Н2 + I2→ 2HI, она протекает в две стадии:
1-стадия: I2 →2I; 2-стадия: 2I + H2 →2HI.
Большинство химических и все биохимические реакции являются сложными.
Факторы, влияющие на скорость химических реакций
1)Природа реагирующих веществ
Под "природой реагирующих веществ" понимают:
1. Для веществ молекулярного строения – тип химических связей в молекулах реагентов, прочность связей. Чтобы молекула про-реагировала, связь в ней необходимо разорвать.
2. Для веществ немолекулярного строения (ионный или атомный кристалл) – строение кристаллической решетки, ее прочность.
3. Для веществ, у которых "молекула" состоит из одного атома (например, металлы, благородные газы) – строение электронной оболочки атома, прочность связывания внешних электронов.
4. Для молекул сложной формы – вероятность благоприятного для реакции взаимного расположения реагентов при соударении.
2)Концентрация реагентов
Чтобы вещества прореагировали, необходимо, чтобы их молекулы столкнулись. Вероятность столкновения двух людей на ожив-ленной улице гораздо выше, чем на пустынной. Так и с молекулами. Она прямо пропорциональна количеству молекул реагентов в единице объема, т.е. молярным концентрациям реагентов.
В середине XIX в. (1865 г. – Н.Н. Бекетов, 1867 г. – К. Гульдберг, П. Вааге) был сформулирован основной постулат химической кинетики, называемый также законом действующих масс:
Скорость химической реакции в каждый момент времени пропорциональна концентрациям реагентов, возведенным в некоторые степени:
3) Давление
Давление влияет на скорость реакций с участием газов, потому что оно непосредственно определяет их концентрации. Из уравнения Менделеева-Клапейрона pV = nRT следует, что с = р/RT , т.е. давление и молярная концентрация газа связаны прямо пропорционально. Поэтому в закон действующих масс мы можем подставлять вместо концентрации давление.
4) Температура.
Влияние температуры на скорость реакции отражено в правиле Вант-Гоффа:
При повышении температуры на каждые 10 градусов скорость большинства химических реакций возрастает в 2–4 раза:
5)Влияние величины поверхности соприкосновения реагирующих веществ
Для гетерогенных систем (когда вещества находятся в разных агрегатных состояниях), чем больше поверхность соприкосновения, тем быстрее протекает реакция. Поверхность твердых веществ может быть увеличена путем их измельчения, а для растворимых веществ – путем их растворения.
6)Катализ – явление изменения скорости химической реакции веществами, которые участвуют в реакции, но не входят в состав конечных продуктов.
К А Т А Л И З: положительный ( ускорение реакции), отрицательный (ингибирование) (замедление реакции )
К А Т А Л И З: гомогенный (катализатор и реагенты находятся в одной и той же фазе), гетерогенный (катализатор и реагенты находятся в разных фазах)
При повышении температуры на каждые 10 градусов скорость большинства химических реакций возрастает в 2–4 раза:
Влияние температуры на скорость химической реакции объясняет теория активных соударений. Основные положения этой теории:
– не каждое соударение приводит к акту химического взаимодействия;
– к химическому взаимодействию приводят только те столкновения, в которых участвуют частицы, обладающие энергией, необходимой для данного взаимодействия (энергией активации);
– при соударении частицы должны быть определенным образом расположены относительно друг друга.
Энергия активации – это минимальная избыточная энергия взаимодействующих частиц, достаточная для того, чтобы эти частицы вступили в химическую реакцию (Еa, кДж/моль).
К А Т А Л И З: гомогенный (катализатор и реагенты находятся в одной и той же фазе), гетерогенный (катализатор и реагенты находятся в разных фазах)
Общие принципы катализа
1. Катализаторы ускоряют только термодинамически возможные реакции.
2. Катализаторы ускоряют химическую реакцию, как правило, за счет снижения энергии активации реакции, образуя промежуточные соединения.
3. Катализаторы увеличивают скорости как прямой, так и обратной реакций, ускоряя достижение химического равновесия.
4. Катализаторы после завершения реакции остаются в неизменном виде и количестве.
5. Все каталитические реакции сложные, так как состоят, как минимум, из двух элементарных актов:
а) Реагент + катализатор→ промежуточное соединение; б) Промежуточное соединение→ продукты реакции + катализатор.
6. Действие катализатора можно изменить: промоторы – усиливают, а каталитические яды – блокируют действие катализатора.
Особенности ферментативного катализа
1)Химическая природа. Все ферменты – белки. По своему строению ферменты подразделяются на две большие группы: одно-компонентные и двухкомпонентные. К однокомпонентным относятся ферменты, состоящие только из белковых молекул. У этих ферментов роль активных центров выполняют определенные химические группировки – аминокислотные остатки. Например, ОН– группа серина, SH– группа цистеина и др. К двухкомпонентным относятся такие ферменты, которые состоят из белковой и небелковой части, причем белковая часть двух-компонентного фермента оказывает решающее влияние на специфичность его действия. Вместе с тем соединение активной группы (небелковой части) с белками приводит к огромному возрастанию ее каталитической активности. Небелковая часть представлена витаминами или катионами d-элементов.
2) Размер. Молекулы ферментов имеют размер коллоидных частиц (1-100 нм), поэтому их относят к ультрамикрогетерогенным катализаторам.
3) Высокая каталитическая активность. Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять во много раз превышающие количества реагирующих веществ. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы за 1 сек при 25С способствует превращению 720 моль этанола в уксусный альдегид, а 1 моль промышленного катализатора за 1 сек даже при 200С позволяет окислить только 1 моль этанола.
4) Химическая специфичность. Ферменты действуют на определенные субстраты или типы связей. Например, уреаза расщепляет только мочевину, а пепсин (фермент желудочного сока) действует на пептидные связи белков.
5) Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значи-тельно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. Температурный оптимум боль-шинства растительных ферментов 313-333 К, животных фермен-тов 313-323 К. Если температура превысит эти пределы, актив-ность фермента очень быстро падает, а при 343-353 К происхо-дит, как правило, их необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка.
6) Инактивация .В процессе протекания каталитической реакции фермент постепенно разрушается и утрачивает свою активность – инактивируется. Чем большей активностью обладает фермент, тем он сильнее разрушается в процессе катализа. Этим свойством ферменты существенно отличаются от неорганических катализаторов, которые остаются без изменения в продуктах реакции.
10. Химическое равновесие – такое динамическое состояние обратимого процесса, при котором скорости прямой и обратной реакции равны и которое характеризуется постоянством пара- метров при постоянных внешних условиях.
Константа равновесия химической реакции, Kравн, равна отношению произведения равновесных концентраций продуктов реакции к произведению равновесных концентраций реагентов в степенях, равных стехиометрическим коэффициентам – закон действующих масс для химического равновесия: аА + bВ ↔сС + dD
Смещение химического равновесия
Каждое химическое равновесие устанавливается при определенном значении трех параметров, которые его характеризуют:
1) концентрация реагирующих веществ,
2) температура,
3) давление для газов.
Направление смещения равновесия определяется принципом Ле Шателье:
Если на систему, находящуюся в состоянии химического равновесия, оказывать воздействия путем изменения концентрации реагентов, давления, температуры, то равновесие смещается в направлении той реакции, протекание которой ослабляет это воздействие.
Аналогично принципу Ле Шателье в природе существует принцип адаптивных перестроек:
Любая живая система при воздействии на нее перестраивается так, чтобы уменьшить это воздействие.
11.