Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ.
Белки являются источником N2 для организма, поступающий с белками азот выводится в виде конечных продуктов азотистого обмена, который характеризуется понятием азотистый баланс.
Азотистый баланс – разница между поступающими в организм N2 и выводимым из организма.
Различают три вида:
При положительном азотистом балансе поступление N2 преобладает над выделением. Различают «+» азотистый баланс (беременность). Для детей 1 года жизни - +30%, в 4 года - +25%, в подростковом (14 лет) +14%. Ложный «+» азотистый баланс, при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. Это наблюдается при заболевании почек.
«-» азотистый баланс – преобладает выделение над поступлением. Это при тяжелых заболеваниях, туберкулез, ревматизм, онкологических заболеваний.
Азотистое равновесие – поступление N2=его выделению. Характерно для здоровых взрослых людей.
Азотистый обмен характеризуется коэффициентом изнашивания – то количество белка, которое теряется из организма в условиях полного белкового голодания. Для взрослого – 53 мг/1 кг, 24 г/сут. У новорожденных коэффициент изнашивание выше и составляет 120мг/кг. Азотистое равновесие обеспечивается белковым питанием. Этот белковый рацион должен иметь определенное количество и начальными характеристиками.
Количественный критерий:
Для взрослых существует 2 нормы:
Белковый минимум – то количество белка, которое обеспечивает азотистое равновесие при условии, что все энергетические затраты обеспечиваются углеводами и жирами. 40-45 г/сут.
Белковый оптимум – если долго использовать белковый минимум, то постепенно при ограниченном доступе страдают иммунные процессы, процессы кроветворения, репродуктивная система, поэтому оптимально для взрослых является более высокая норма – оптимум (оно обеспечивает выполнение всех его функций без ущерба для здоровья). 100 – 120 г/сут.
Для детей: В настоящее время норма потребления пересматривается в сторону их снижения. Для новорожденного ≈ 2 г/кг, к концу 1 года до 1 г/сут (при естественном вскармливании). 1,5 – 2 г/сут (при искусственном вскармливании.
Качественный критерий:
Все белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки должны отвечать следующим требованиям:
Полноценные жиры – животные. Для новорожденных все белки должны быть полноценными (белки грудного молока). В возрасте 3-4 года ≈ 70-75% должны быть полноценными. Для взрослых ≈ 50%.
ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ
Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Основной фермент расщепляющий белок является пепсин. Он выделяется в неактивном состоянии в виде профермента – пепсиногена. Под действием HCl идет частичный протеолиз и превращение его в активную форму пепсин.
Это обнажает активный центр, меняет структуру белка. Пепсин относится к эндопептидазам (разрывает внутри пептидные связи) тирозин – фенлиаланин действует после этих аминокислот.
Роль HCl:
Слизистая желудка имеет целый ряд защитных механизмов:
У детей процессы переваривания менее активны, чем у взрослых так как менее активный пепсин, более щелочная среда в желудке у маленьких детей в желудке кроме пепсина есть хемозин (фермент створаживающий молоко), гастриксин (рН 4-5), протеазы грудного молока, катепсины. В желудке происходит частичное перевариваривание белков до пептидов. Дальнейшее переваривание в тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и собственные ферменты.
Ферменты поджелудочной железы:
трипсин – выделяется поджелудочной железой в неактивном состоянии в виде трипсиногена, активируется ферментом энтеропептидазой (киназой) вырабатываемой слизистой кишечника. Активация путем частичного протеолиза ( 6 аминокислот)→освобождается активный центр. В активном центре в зоне связывания преобладают кислые кислоты (глю, асп), поэтому трипсин расщепляет пептидную связь образованную лизином и аргинином. Он активирует и другие ферменты и себя.
Хемотрипсин – вырабатывается в неактивном состоянии - хемотрипсиноген, активируется трипсином путем частичного протеолиза, относится к эндопептидазам, содержат в активном центре гидрофобной аминокислоты, расщепляет связи ароматических кислот (фен, тир)
Эластаза – активирует проэластаза, трипсином (частичный протеолиз), в активном центре эластазы преобладает ГЛИ, действует на пептидные связи.
Карбоксилазы – относятся к эндопептидазам, отщепляет концевые аминокислоты, тип А-отщепляют С-конец аминокислоты, ароматические (фен, тир) тип В – отщепления С-концевой от лизина и аргинина.
Ферменты поджелудочной железы:
Аминопептидазы – эйкопептидазы, отщепляют N-конец аминокислоты среди аминопептидаз активной является лейкоаминопептидаза (ЛАГ). Дипептидазы расщепляет дипептидазы. В тонком кишечнике происходит полная гидролитическое расщепление пищевых белков до аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты подвергаются всасыванию. У детей снижена активность ферментов слизистой кишечника и поджелудочной железы.
ВСАСЫВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Na-зависимый активный процесс, нужна АТФ; перенос отдельных аминокислот осуществляется специальными переносчиками. Среди транспортных систем наиболее важной является система, предполагающая участие:
Суть:
Аминакислота связана с глютаминовой кислотой и образует комплекс→подвергается всасыванию, глю-возвращается. Эта активно для ЦНС, сер, треонина.
У детей могут всасываться не только аминокислоты, но и пептиды и низкомолекулярными белками. Эта способность имеет 2 следствия:
ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ
Процессу гниения подвергаются не полностью расщепляющиеся белки и отдельные аминокислоты. Оно под действием ферментов гнилостной микрофлоры. При гниении образуется большое количество газообразного и негазообразного нередко токсичные веществ. К продуктам гниения относится: CO2, CH4, NH3, H2S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карболовые кислоты, диамины.
Диамины образуются из аминокислот (лизин, орнитин). При их декарбоксилировании образуется:
Могут выводится из кишечника или обезвреживаться в печени, могут обезвреживать токсичные циклические продукты.
Чрезвычайно токсичные, их всасывание происходит по системе vena porta, обезвреживание в печени.
ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ В ПЕЧЕНИ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ
Выделяют:
микросомальное окисление токсичных веществ – участвуют мооксидазы, в результате гидроксилирования идет снижение токсичности, повышается водорастворимость, повышается реакционная способность.
Калиевая соль этой кислоты выводится через почки. Его количество в моче свидетельствует об антитоксической функции почек и усилении гнилостных процессов.
Гиалуроновая кислота-активная форма это УДФ-глюкозовая кислота (урацил-рибоза-ф-ф-глюкуроновая кислота)
Глицин – бензойная кислота + глицерин→гиалуроновая кислота, используется для оценки антитоксической функции печени.
Проба Квина – вводят бензойную кислоту. Антипириновая проба – аптипириновое вещество, которое в печени подвергается микросомальное окисление.
Гнилостные процессы у детей отсутствуют. У взрослых усиление гнилостных процессов при снижении активности протеолитических ферментов желудка и кишечника при снижении моторики ЖКТ, дизбактериозах.
ДИНАМИЧЕСКОЕ ОСОТОЯНИЕ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ.
Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду и постепенно замещаются вновь синтезированными. В таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень приблизительно за 10 дней, Белки обмениваются на ½ - период полуобмена. В других тканях – кожа, мышцы период полуобмена >. Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько видов, которые обозначают: А, В, Д, Н, N. Катепсины локализованы как в лизосомах так и в цитозоле. Лизосомальные называются кислыми катепсинами так как оптимум рН= 4,5-5,5. Катепсины могут быть как эндопептидазами, так и экзопептидазами. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например катепсин Д по эффекту аналогичен катепсину желудочного сока, катепсин Н – печени, катепсин N – обладает калогенолитической активностью.
Биороль:
В ткани всегда существует определенный запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.
Пути образования тканевых аминокислот
Пути расходования
Катаболизм условно делят на: общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, СООН-групп), специфические реакции.
Аминогруппы аминокислот.
NH2 группы обычно с аминокислоты переносятся на альфа-кето-кислоту (чаще альфа-кетоглютаровую) с образовавшейся глютаминовой кислоты отщепляется NH3, который в виде глютамина транспортируется к печени и почкам, где образуются конечные продукты азотистого обмена. Начальным процессом является трансаминирование. Это ферментативный процесс переноса NН2 группы с аминокислоты на альфа-кето кислоту при участии витиамина В6. Впервые эти процессы были изучены Браунштейном (1937). В процесс трансаминирования могут включатся все аминокислоты. В качестве альфа-кето кислоты, чаще используется ПВК, ЩУК, альфа-кетоглютаровая.
Наиболее активными трансферазами являются:
АлАТ – аланин-транс-аминаза
ГПТ – глютамино-ПВ-трансаминаза
ГЩТ – глютамино-щавелево-уксусная трансфераза
ГОТ –
Ко-ферментом является витамин В6, чаще встречается в 2-х формах:
Распространение: злаки, дрожжи
Суточная потребность: ≈ 2 мг
Биороль: ко-фермент реакций трансаминирования и декарбоксилирования аминокилот
Авитаминоз: проявляется дерматитом, дегенерацией в нервной системе, демиелинизация нервных стволов
Биозначение: реакции трансаминирования велико:
В сердечной мышце высока активность аспартатаминотрансферазы; в печени- аланинтрансферазы. Нередко определяют коэффициент Де Ритиса = АсАт/АлАТ = 1,33. При инфаркте миокарда этот коэффициент увеличивается, при заболеваниях печени снижается.
Дезаминирование аминокислот.
В тканях различают несколько вариантов дезаминирования: окислительное, непрямое, внутримолекулярное.
Окислительное – это ферментативный процесс отщепление NН2 от аминокислоты после предварительного окисления аминокислоты. В окислительном дезаминировании участвуют ферменты:
Биозначение: эта реакция позваляет аминокислотам освобождаться от аминогруппы и переходя в альфа-кето-кислоту включатся в цикл Кребса – биосинтетические процессы.
В тканях для большинтсва аминокислот в реакции трансаминирования и окислительного дезаминирования тесно друг с другом связаны и получили название:
Непрямое – так как возможности окислительного дезаминирования очень малы, поэтому вначале большинтсво аминокислот вступает в реакцию трансаминирования с альфа-кетоглютаровой кислотой. Образуется глютаминовая кислота подвергается активно окислительному дезаминированию под действием глютамат ДГ.
Около 1/3 аминокислот встраивается в непрямое дезаминирование.
Внутримолекулярное дезаминирование. В него чаще других входит гистидин, серин, треонин, цистеин. Для гистидина – происходит выделение NН3 за счет внутримолекулярной перестройки:
Для серина:
У детей: процессы трансаминирования и дезаминирования идут более активно, чем у взрослых. Процессы
Декарбоксилирование – ферментативный процесс отщепления СО2 из СООН групп.
Наиболее активно в деркарбоксилировании вступает гистидин, тирозин, глю кислота, триптофан. Образующийся при декарбоксилировании амины называются биогенными аминами, как правило, обладают высокой физиологической, биохимической активностью, влияют на тонус сосудов, нейромедиаторы психических процессов. К основным биогенным аминам относится:
Гистидин:
Синтезируется в тучных клетках, накапливается в секреторных гранулах выделяется при раздражении.
Эффекты: расширение сосудов, снижение АД, увеличивает тканевую проницаемость – отек, стимулирует желудочную секрецию, обладает бронхоспатическим эффектом. В высокой концентрации – медиатор воспалительных и аллергических реакциях.
Серотонин:
Синтезируется в хромофильных клетках, в некоторых ядрах подкорковых структур, тромбоцитах.
Эффекты: спазм сосудов, повышение АД, участвует в перистальтике кишечника, в реакции терморегуляции, в механизмах сна, является источником для синтеза гормона мелатонина, влияет на психические реакции человека. При нарушении обмена серотонима – шизофрения.
Катехоламины: дофамин, адреналин, норадреналин
Эффекты:
Адреналин - медиатор возбуждений, при его дефиците развивается болезнь Паркинсона (адинамия, ригидность, тремор).
Норадреналин – нейромедиатор вызывает спазм сосудов, повышают АД, стимулирует работу сердца.
ГАМК:
Это вещество является тормозным медиатором, улучшает кровоснабжение мозга, окислительные процессы.
Ацетилхолин, полиамин, спермин, спермидин: синтезируются из орнитина и метионина, входят в состав хроматина => участвует в регуляции процесса трансляции, транскрипции, репликации.
Так как биогенные амины очень активны, то распад биогенных аминов осуществляется несколькими способами: окисление, метилирование, дезаминирование и т.д. Основным способом является окислительное дезаминирование под действием ферментов аминооксидаз (моно МАО, поли ПАД). Ингибиторы МАО широко применяются для лечения.
ИСТОЧНИКИ ОБРАЗОВАНИЯ АММИКА И ПУТИ ОБЕЗВРЕРИЖИВАНИЯ
А образуется в результате дезаминирования таких веществ как аминокислоты, амины, пуриновые и пиримидиновые нуклеатиды. Аммиак чрезвычайно токсичное вещество. Токсичность аммиака объясняется многими его эффектами главными среди которых будут связывание альфа-кето-кислот и блокирование включений этих альфа-кето-кислот цикл Кребса, что нарушает энергетический обмен в тканях. Кроме того может повышается концент рация глютамата до токсичных для ткани мозга концентраций. Кроме того аммиак вызывает защелачивание тканей и нарушает транспорт Na и Са. Поэтому концентрация аммиака в тканях и в крови очень низка так в плазме крови: 20-80 мкмоль/литр. Эта низкая концентрация поддерживается наличием в организме путей связывания (обезвреживания) аммиака. Эти способы можно разделить на:
восстановительное аминирование альфа-кето-кислот
Восстановление
Присоединение к альфа-кето-кислотам аммиака с одновременным восстановлением альфа-кето-кислоты с образованием аминокислоты.
В качестве альфа-кето-кислот используется пировиноградная кислота которая восстанавливается в фенлаланин, щавелевоуксусная в аспарагиновую кислоту, альфа-кето-глютаровая кислота получается глютаминовая кислота.
Биологическое значение восстановления.
Амидирование тканевых белков.
Присоединение аммиака к карбоксильным группам аспарагиновой, глютаниковой аминокислот и альфа-концевым карбоксильным группам.
Амидирование сопровождается изменением ф-х свойств: ионизация, структура т.е. белки «портятся»
Синтез глютамина
Это амидирование карбоксильной группы ГЛЮ.
Синтез глютамина представляет связывание аммиака. Это нетоксичная транспортная форма аммиака в организме в таком виде аммиак из тканей переносится в печени и почки и в таком же виде из печени глютамин может поступать в ткани где он служит источником азота для синтеза аминосахаров, пуриновых приримидиновых нуклеатиидов.
У детей синтез глютамина и использование его протекает более активно. Глютамины транспортируют аммиак в печени и почки одного из конечных продуктов – аммонийных солей. В почках очень активен фермент глютаминаза, который расщепляет глютамин на глютаминовую кислоту и аммиак.
В почках при выведении протонов, реабсорбции ионы Nа и К т. о. Глютаминаза участвует в регуляции кислотно-основного баланса. Активность глютаминазы зависит от Ph. При ацидозе. При ацидозе активность возрастает следовательно ацидоз уменьшается.
У взрослых за сутки 0,5-1,2 аммонийных солей. На нее приходится 3,5% выводимого азота. У детей относительная доля аммонийных солей выше чем у взрослых. У новорожденных азот аммнойных солей составляет до 8,5%.
Синтез мочевины.
Глютамин поступает в печень где под действием глютаминазы высвобождается аммиак, который превращается в мочевину. С изучением этого процесса связаны работы Кребса и М. В. Ненского. В синтезе мочевины участвует редкая кислота орнитин, поэтому синтез мочевины называют орнитиновый цикл.
Наиболее активно процесс проходит в печени.
Ключевыми ферментами являются карбомаил фосфатсинтетаза, ортинит-карбомаилсинтетаза и аргиназа. Источниками азота в мочевине являются аммиак и аспарагиновая кислота. Орнитиновый цикл тесно связан с циклом Кребса. Фумаровая кислота из орнитинового цикла уходит в цикл Кребса. ЦТК обеспечивает ОЦ АТФ.
У здорового человека за сутки образуется 20-40 г мочевины на нее приходится до 90% выводимого азота. У детей относительный синтез мочевины меньше чем у взрослого. Новорожденный 1 г, выводимого азота – 75% , 1 год – 4 г. Это связано с меньшей активностью ферментов печени.
Особенности выведения конечных азотистых продуктов.
|
Взрослые |
Дети |
|
|
Мочевина NH4 соли Мочевая к-та |
90% 3,5 1,5% |
75% 8,5% 8,5% Больше азота аминокислот и креатинина |
В детском возрасте могут выявляется нарушение синтеза мочевины. Проявляются рвотой, судорагами, после приема белковой пищи. Уменьшаются симптомы при дробном питании. Эти заболевания связаны с отсутствием или низкой активности ферментов.
Карбомаилфосфат синтетаза – гипераммонийэмия I типа.
Липомаилтрансфераза – гипераммонийэмия II типа
Аргининсукцинат синтетаза – цитрулинэмия
Аргининсукцинал лиаза – аргининсукцинат урия
Аргиназа – аргинин эмия.
В мышцах своеобразное связывание аммиака – аланиновый цикл
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
Глицин и серин.
Глицин и серин являются источниками одноуглеродных радикалов.
ГЛИЦИН – заменимая аминокислото широко используется в тканях для:
Метилен присоединяется к активной форме фолевой кислоты, которая называется тетра – гидро - фолевая кислота (ТГФК). Основная реакция распада глицина:
СЕРИН – заменимая аминокислота. Используется
Переносчиком радикалом является ТГФК она образуется из фолиевой кислоты. Vit С – включает теридин, парааминобензойную кислоту, глютаминовую кислоту. Встречается в зеленых частях растений, дрожжах, суточная потребность 2 г. Биологическая роль: в виде ТГФК является переносчиком одноуглеродных радикалов от серина и глицина, для синтеза нуклеиновых кислот, аминокислот. Фоливая кислота переходит в ТГФК при участии фермента фолатредуктаза + 4 атома Н. В клинической практике как противоопухолевые препараты принимают антивитамиы фолиевой кислоты. Они имеют структуру близкую к теридину и являются ингибиторами фалат редуктазы. Блокируют синтез нуклуиновых кислот в опухолевых тканях. В качестве бактериостатических препаратов применяют сульфаниламидные соединения они струткурно похожи на пара-амино-бензойную-кислоту. В силу этого сулюфаниламиды блокируют у микроорганизмов синтез фолиевой кислоты, которая является фактором роста микроорганизмов. Авитаминоз фоливоей кислоты – анемия.
ОБМЕН СОЕРОСОДЕРЖАЩИХ АМИНОКИСЛОТ
(цистеина, метианина)
Эти аминокислоты являются источником: серы и метильных групп.
NН2- СН – СООН
Цистеин при окислении и декарбоксиловавнии дает
таурин идет на синтез парных желчных кислот и участвует, и развитие ЦНС у плода и в раннем детском.
Серную кислоту: идет на гиликозаминогликаны, в активной форме ФАФС участвует в обезвреживании токсичных продуктов печени
Через ПВК на углеводы
Синтез глютадиона – антирадикальная защита
Метианин незаменимая Ак, донатор метильных групп в реакциях метилирования, в этих реакциях метианин участвует в активной форме: метианин+АТФS+ (СН3)+ аденазил метианин. (SАМ).
S+ (СН3)+ аденазил метианин + R → R-СН3 + ацетилгомоцистеин (фермент метил трансфераза). Примеры:
Метианин расходуется:
При реакции метилирования аденозин-метионин превращается в аденазил гомоцистеин дальше он распадается на аденозин и гомоцистеин, а в последующем гомоцистеин может дальше превращаться 2 способами:
1.Гомоцистеин плюс серин превращается в цистеин и далее дает серу
2. может реметилироваться в метионин при участии мелил ТГФК и вит. В12
Витамин В12 – кобаламин, антианемический витамин. Содержит кариновое кольцо с кобальтом в центре. Содержится в печени, мясе. Суточная потребность 3 мкг. Биороль:
Авитаминоз проявляется анемией и поражением некоторых структур спинного мозга.
Нарушение обмена серосодержащих аминокислот
Цистинурия – серосодержащие аминокислоты теряются с мочой в результате нарушение реабсорбции в почках
Цистиноз – накопление серосодержащих аминокислот в тканях в результате снижения активности лизосомальных ферментов их распада
Гомоцистинурия – с мочой выделяется гомоцистеин в результате нарушения промежуточных стадий этих аминокислот.
Гомоцистеин играет роль в патегенезе СС-заболеваний, тромбоза
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА
Фенилаланин – незаменимая аминокислота основной реакцией превращения фенилаланина в организме является окисление в тирозин при участи фермента фенилаланингидроксилаза и ко-фермента тетра-гидра-био-птерин с добавлением О2. При врожденном дефекте фермента – фенилкетонурия при которой фенилаланин переходит в фенилПВК, фенилУК (токсичные) и одновременно тирозин не используется на синтез нейромедиаторов. Поэтому фенилкетонурия называется фенилпировиноградная олигофрения.
Тирозин – заменимая аминокислота и используется на синтез многих важных веществ:
Окисление тирозина в ДОФА.
При нарушении активности ферментов синтеза меланинов развивается альбинизм, а эти ферменты выполняют защитную функцию от УФ, являются АОХ и иммунную функцию.
Трансаминирование тирозина.
При врожденном дефекте трансаминазы, гидроксилазы, гидралазы – тиразинозы. При отсутствии оксидазы – алкаптонурия объясняется присутствием гомогентизиновой кислоты, которая при контакте с воздухом переходит в продукты темного цвета.
ПРЕВРАЩЕНИЯ БЕЗАЗОТИСТОГО ОСТАТКА АМИНОКИСЛОТ.
Радикалы АК могу использоваться следующим образом:
В зависимости от того какие вещества могут синтезироваться из аминокислот и х делят на 3 группы:
Все 20 АК превращаются в 8 безазотистых продуктов: ПВК, ЩУК, альфа-кето-глютаровая кислота, фумаровая кислота, сукцинил КоА, ацетил КоА (в последующем могут идти на синтез углеводов) ацето-ацетил КоА (+ацетил КоА на синтез ацетоновых тел).
РЕГУЛЯЦИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА.
Авторегуляция – при увеличении в рационе белковой пищи происходит постепенная активация ферментов ЖКТ и наблюдается активация тканевых ферментов участвующих в распаде (катаболизме) белков и аминокислот.
Нервная – доказательством нервной регуляции являются следующие факторы: денервация мышечной ткани резко снижает синтез белков в этих тканях, при интенсивной мышечной работе происходит усиление мышечных белков.
Эндокринная – к гормонам которые уменьшают распад тканевых белков и активируют их синтез относят соматотропин, физиологические концентрации гормонов щитовидный, андрогормоны, инсулин. Распад тканевых белков активируют высокие концентрации гормонов щитовидной железы, а в некоторых тканях (соединительная, лимфоидная) усиливают распад белков – глюкокортикоиды.
У новорожденных развивается физиологическая транзиторная гипопротеинэмия снижение концентрации белка в плазме крови. Это связано с усиленным распадом белков на энергетические нужды в период адаптации.
ПАТАЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Серосодержащих: см. выше
Фенилаланина, тирозина: см. выше
Нарушение синтеза мочевины: см. выше
Белковое голодание – может наблюдаться при недостатке белков в рационе, недостатке витаминов, заболеваниях ЖКТ. При нем усиливается распад собственных тканевых белков, особенно в таких тканях как мышцы, печень и белки плазмы крови. В результате развивается отрицательный азотистый баланс, дистрофия мышц, нарушение антитоксической функции печени, гипопротеинэмия и как следствие – голодные отеки. Происходит уменьшение подкожной клетчатки, страдают иммунные процессы, тяжелая форма белкового голодания квашиоркор – красный ребенок.