азотистый баланс беременность
Работа добавлена на сайт samzan.net:
ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ.
Белки являются источником N2 для организма, поступающий с белками азот выводится в виде конечных продуктов азотистого обмена, который характеризуется понятием азотистый баланс.
Азотистый баланс – разница между поступающими в организм N2 и выводимым из организма.
Различают три вида:
- Азотистое равновесие
- Положительный азотистый баланс
- Отрицательный азотистый баланс
При положительном азотистом балансе поступление N2 преобладает над выделением. Различают «+» азотистый баланс (беременность). Для детей 1 года жизни - +30%, в 4 года - +25%, в подростковом (14 лет) +14%. Ложный «+» азотистый баланс, при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. Это наблюдается при заболевании почек.
«-» азотистый баланс – преобладает выделение над поступлением. Это при тяжелых заболеваниях, туберкулез, ревматизм, онкологических заболеваний.
Азотистое равновесие – поступление N2=его выделению. Характерно для здоровых взрослых людей.
Азотистый обмен характеризуется коэффициентом изнашивания – то количество белка, которое теряется из организма в условиях полного белкового голодания. Для взрослого – 53 мг/1 кг, 24 г/сут. У новорожденных коэффициент изнашивание выше и составляет 120мг/кг. Азотистое равновесие обеспечивается белковым питанием. Этот белковый рацион должен иметь определенное количество и начальными характеристиками.
Количественный критерий:
Для взрослых существует 2 нормы:
Белковый минимум – то количество белка, которое обеспечивает азотистое равновесие при условии, что все энергетические затраты обеспечиваются углеводами и жирами. 40-45 г/сут.
Белковый оптимум – если долго использовать белковый минимум, то постепенно при ограниченном доступе страдают иммунные процессы, процессы кроветворения, репродуктивная система, поэтому оптимально для взрослых является более высокая норма – оптимум (оно обеспечивает выполнение всех его функций без ущерба для здоровья). 100 – 120 г/сут.
Для детей: В настоящее время норма потребления пересматривается в сторону их снижения. Для новорожденного ≈ 2 г/кг, к концу 1 года до 1 г/сут (при естественном вскармливании). 1,5 – 2 г/сут (при искусственном вскармливании.
Качественный критерий:
Все белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки должны отвечать следующим требованиям:
- Содержать набор всех незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, тропин, метионин, лизин, аргенин, гистидин, триптофан, фенилаланин).
- Соотношение между аминокислотами должно быть близким к соотношению в тканевых белках
- Хорошо перевариваться в ЖКТ
Полноценные жиры – животные. Для новорожденных все белки должны быть полноценными (белки грудного молока). В возрасте 3-4 года ≈ 70-75% должны быть полноценными. Для взрослых ≈ 50%.
ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ
- Протеолитические ферменты выделяются в неактивном состоянии (защитный механизм от переваривания тканевых белков)
- Их активирование происходит в просвете ЖКТ путем частичного протеолиза
- Протеазы ЖКТ могут относится либо к эндопептидам или экзопептидазам (концевые аминокислоты отрываются) они отличаются субстратной специфичностью.
Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Основной фермент расщепляющий белок является пепсин. Он выделяется в неактивном состоянии в виде профермента – пепсиногена. Под действием HCl идет частичный протеолиз и превращение его в активную форму пепсин.
Это обнажает активный центр, меняет структуру белка. Пепсин относится к эндопептидазам (разрывает внутри пептидные связи) тирозин – фенлиаланин действует после этих аминокислот.
Роль HCl:
- Специфичный активатор пепсиногена
- Обеспечивает оптимум рН для пепсина (рН = 1-2)
- Вызывает частичную денатурацию белка
- Бактерицидный барьер
Слизистая желудка имеет целый ряд защитных механизмов:
- выработка слизи (основной компонент ТАГ)
- выделение пепсина в неактивном состоянии
- выделение бикарбонатов
У детей процессы переваривания менее активны, чем у взрослых так как менее активный пепсин, более щелочная среда в желудке у маленьких детей в желудке кроме пепсина есть хемозин (фермент створаживающий молоко), гастриксин (рН 4-5), протеазы грудного молока, катепсины. В желудке происходит частичное перевариваривание белков до пептидов. Дальнейшее переваривание в тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и собственные ферменты.
Ферменты поджелудочной железы:
- трипсин
- хемотрипсин
- эластаза
- карбоксипептидазы
трипсин – выделяется поджелудочной железой в неактивном состоянии в виде трипсиногена, активируется ферментом энтеропептидазой (киназой) вырабатываемой слизистой кишечника. Активация путем частичного протеолиза ( 6 аминокислот)→освобождается активный центр. В активном центре в зоне связывания преобладают кислые кислоты (глю, асп), поэтому трипсин расщепляет пептидную связь образованную лизином и аргинином. Он активирует и другие ферменты и себя.
Хемотрипсин – вырабатывается в неактивном состоянии - хемотрипсиноген, активируется трипсином путем частичного протеолиза, относится к эндопептидазам, содержат в активном центре гидрофобной аминокислоты, расщепляет связи ароматических кислот (фен, тир)
Эластаза – активирует проэластаза, трипсином (частичный протеолиз), в активном центре эластазы преобладает ГЛИ, действует на пептидные связи.
Карбоксилазы – относятся к эндопептидазам, отщепляет концевые аминокислоты, тип А-отщепляют С-конец аминокислоты, ароматические (фен, тир) тип В – отщепления С-концевой от лизина и аргинина.
Ферменты поджелудочной железы:
- аминопептидазы
- дипептидазы
Аминопептидазы – эйкопептидазы, отщепляют N-конец аминокислоты среди аминопептидаз активной является лейкоаминопептидаза (ЛАГ). Дипептидазы расщепляет дипептидазы. В тонком кишечнике происходит полная гидролитическое расщепление пищевых белков до аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты подвергаются всасыванию. У детей снижена активность ферментов слизистой кишечника и поджелудочной железы.
ВСАСЫВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Na-зависимый активный процесс, нужна АТФ; перенос отдельных аминокислот осуществляется специальными переносчиками. Среди транспортных систем наиболее важной является система, предполагающая участие:
- трипептидаза глютадиона (глю-гли-цис) и глю имеет свободные СООН группы
- γ-глютамин-транс-пептидаза
Суть:
Аминакислота связана с глютаминовой кислотой и образует комплекс→подвергается всасыванию, глю-возвращается. Эта активно для ЦНС, сер, треонина.
У детей могут всасываться не только аминокислоты, но и пептиды и низкомолекулярными белками. Эта способность имеет 2 следствия:
- могут поступать Jg, антитела из грудного молока
- вызывают аллергическую реакцию
ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ
Процессу гниения подвергаются не полностью расщепляющиеся белки и отдельные аминокислоты. Оно под действием ферментов гнилостной микрофлоры. При гниении образуется большое количество газообразного и негазообразного нередко токсичные веществ. К продуктам гниения относится: CO2, CH4, NH3, H2S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карболовые кислоты, диамины.
Диамины образуются из аминокислот (лизин, орнитин). При их декарбоксилировании образуется:
Могут выводится из кишечника или обезвреживаться в печени, могут обезвреживать токсичные циклические продукты.
Чрезвычайно токсичные, их всасывание происходит по системе vena porta, обезвреживание в печени.
ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ В ПЕЧЕНИ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ
Выделяют:
- синтез мочевины из NН3
микросомальное окисление токсичных веществ – участвуют мооксидазы, в результате гидроксилирования идет снижение токсичности, повышается водорастворимость, повышается реакционная способность.
- образование парных нетоксичных соединений – образующихся путем присоединения к обезвреживанию продуктами Н2SО4 в процессах обезвреживания участвует в активной форме ФАДС (фосфо-аденозил-фосо-сульфат), которая обезвреживает индоксил:
Калиевая соль этой кислоты выводится через почки. Его количество в моче свидетельствует об антитоксической функции почек и усилении гнилостных процессов.
Гиалуроновая кислота-активная форма это УДФ-глюкозовая кислота (урацил-рибоза-ф-ф-глюкуроновая кислота)
Глицин – бензойная кислота + глицерин→гиалуроновая кислота, используется для оценки антитоксической функции печени.
Проба Квина – вводят бензойную кислоту. Антипириновая проба – аптипириновое вещество, которое в печени подвергается микросомальное окисление.
Гнилостные процессы у детей отсутствуют. У взрослых усиление гнилостных процессов при снижении активности протеолитических ферментов желудка и кишечника при снижении моторики ЖКТ, дизбактериозах.
ДИНАМИЧЕСКОЕ ОСОТОЯНИЕ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ.
Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду и постепенно замещаются вновь синтезированными. В таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень приблизительно за 10 дней, Белки обмениваются на ½ - период полуобмена. В других тканях – кожа, мышцы период полуобмена >. Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько видов, которые обозначают: А, В, Д, Н, N. Катепсины локализованы как в лизосомах так и в цитозоле. Лизосомальные называются кислыми катепсинами так как оптимум рН= 4,5-5,5. Катепсины могут быть как эндопептидазами, так и экзопептидазами. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например катепсин Д по эффекту аналогичен катепсину желудочного сока, катепсин Н – печени, катепсин N – обладает калогенолитической активностью.
Биороль:
- участвует в обновлении тканевых белков
- разрушает дефективный денатуриновый белок. Обычно эти белки вначале соединяются в особый белок убиквинтин и после этого начинается разрушение дефективных белков катепсинами
- реконструктивная функция – катепсины переводят неактивные формы белки в активные.
- При голодании, кровопотери, интоксикации катепсины обеспечивают мобилизацию белков из условных депо белков (плазма крови, мышцы, печень).
В ткани всегда существует определенный запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.
Пути образования тканевых аминокислот
- Аминокислоты всосавшиеся из кишечника в результате переваривания пищевых белков (1/3 фонда)
- Аминокислоты, образовавшиеся при распаде белков
- Синтез в тканях заменимых кислот
Пути расходования
- Синтез тканевых белков из пепетидов
- образование небелковых N-содержащих веществ (пуриновые основания, креатинин, биогенные амины)
- с энергитической целью
- на синтез углеводов (глюконеогенез)
- образование некоторых метаболитов липидного обмена
Катаболизм условно делят на: общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, СООН-групп), специфические реакции.
Аминогруппы аминокислот.
NH2 группы обычно с аминокислоты переносятся на альфа-кето-кислоту (чаще альфа-кетоглютаровую) с образовавшейся глютаминовой кислоты отщепляется NH3, который в виде глютамина транспортируется к печени и почкам, где образуются конечные продукты азотистого обмена. Начальным процессом является трансаминирование. Это ферментативный процесс переноса NН2 группы с аминокислоты на альфа-кето кислоту при участии витиамина В6. Впервые эти процессы были изучены Браунштейном (1937). В процесс трансаминирования могут включатся все аминокислоты. В качестве альфа-кето кислоты, чаще используется ПВК, ЩУК, альфа-кетоглютаровая.
Наиболее активными трансферазами являются:
АлАТ – аланин-транс-аминаза
ГПТ – глютамино-ПВ-трансаминаза
ГЩТ – глютамино-щавелево-уксусная трансфераза
ГОТ –
Ко-ферментом является витамин В6, чаще встречается в 2-х формах:
Распространение: злаки, дрожжи
Суточная потребность: ≈ 2 мг
Биороль: ко-фермент реакций трансаминирования и декарбоксилирования аминокилот
Авитаминоз: проявляется дерматитом, дегенерацией в нервной системе, демиелинизация нервных стволов
Биозначение: реакции трансаминирования велико:
- Происходит потеря аминогрупп от аминокислоты без выделения токсичного NH3
- Способ последующего включения безазотистого остатка аминокислот в цикл Кребса с выделением энергии
- Способ синтеза новых заменимых аминокислот в тканях (ПВК – ала, ЩУК – асп к-та, альфа-кетоглютаровая – глютаминовая)
- Определение активности имеет важное диагностическое значение так как в разных тканях преобладает активность определенных трансаминаз.
В сердечной мышце высока активность аспартатаминотрансферазы; в печени- аланинтрансферазы. Нередко определяют коэффициент Де Ритиса = АсАт/АлАТ = 1,33. При инфаркте миокарда этот коэффициент увеличивается, при заболеваниях печени снижается.
Дезаминирование аминокислот.
В тканях различают несколько вариантов дезаминирования: окислительное, непрямое, внутримолекулярное.
Окислительное – это ферментативный процесс отщепление NН2 от аминокислоты после предварительного окисления аминокислоты. В окислительном дезаминировании участвуют ферменты:
- Альфа-амино-кислото-оксидазы – флавиновые кислоты. В качестве ко-ферментов. их роль не велика так как малоактивны в таких условиях так как оптимум рН=10
- Д-амино-кислото-оксидазы – флавиновые ферменты. ФАД – коферменты, оказывают Д – амино-кислоты
- Глютамат ДГ – НАД(НАДФ) зависимых феремнтов очень активный фермент, аллостерический, олигомерный ингибитором является АТФ. Наиболее активна в процессе окислительного дезаминирования включается глютаминовая кислота.
- Глицин-оксидаза
Биозначение: эта реакция позваляет аминокислотам освобождаться от аминогруппы и переходя в альфа-кето-кислоту включатся в цикл Кребса – биосинтетические процессы.
В тканях для большинтсва аминокислот в реакции трансаминирования и окислительного дезаминирования тесно друг с другом связаны и получили название:
Непрямое – так как возможности окислительного дезаминирования очень малы, поэтому вначале большинтсво аминокислот вступает в реакцию трансаминирования с альфа-кетоглютаровой кислотой. Образуется глютаминовая кислота подвергается активно окислительному дезаминированию под действием глютамат ДГ.
Около 1/3 аминокислот встраивается в непрямое дезаминирование.
Внутримолекулярное дезаминирование. В него чаще других входит гистидин, серин, треонин, цистеин. Для гистидина – происходит выделение NН3 за счет внутримолекулярной перестройки:
Для серина:
У детей: процессы трансаминирования и дезаминирования идут более активно, чем у взрослых. Процессы
Декарбоксилирование – ферментативный процесс отщепления СО2 из СООН групп.
Наиболее активно в деркарбоксилировании вступает гистидин, тирозин, глю кислота, триптофан. Образующийся при декарбоксилировании амины называются биогенными аминами, как правило, обладают высокой физиологической, биохимической активностью, влияют на тонус сосудов, нейромедиаторы психических процессов. К основным биогенным аминам относится:
Гистидин:
Синтезируется в тучных клетках, накапливается в секреторных гранулах выделяется при раздражении.
Эффекты: расширение сосудов, снижение АД, увеличивает тканевую проницаемость – отек, стимулирует желудочную секрецию, обладает бронхоспатическим эффектом. В высокой концентрации – медиатор воспалительных и аллергических реакциях.
Серотонин:
Синтезируется в хромофильных клетках, в некоторых ядрах подкорковых структур, тромбоцитах.
Эффекты: спазм сосудов, повышение АД, участвует в перистальтике кишечника, в реакции терморегуляции, в механизмах сна, является источником для синтеза гормона мелатонина, влияет на психические реакции человека. При нарушении обмена серотонима – шизофрения.
Катехоламины: дофамин, адреналин, норадреналин
Эффекты:
Адреналин - медиатор возбуждений, при его дефиците развивается болезнь Паркинсона (адинамия, ригидность, тремор).
Норадреналин – нейромедиатор вызывает спазм сосудов, повышают АД, стимулирует работу сердца.
ГАМК:
Это вещество является тормозным медиатором, улучшает кровоснабжение мозга, окислительные процессы.
Ацетилхолин, полиамин, спермин, спермидин: синтезируются из орнитина и метионина, входят в состав хроматина => участвует в регуляции процесса трансляции, транскрипции, репликации.
Так как биогенные амины очень активны, то распад биогенных аминов осуществляется несколькими способами: окисление, метилирование, дезаминирование и т.д. Основным способом является окислительное дезаминирование под действием ферментов аминооксидаз (моно МАО, поли ПАД). Ингибиторы МАО широко применяются для лечения.
ИСТОЧНИКИ ОБРАЗОВАНИЯ АММИКА И ПУТИ ОБЕЗВРЕРИЖИВАНИЯ
А образуется в результате дезаминирования таких веществ как аминокислоты, амины, пуриновые и пиримидиновые нуклеатиды. Аммиак чрезвычайно токсичное вещество. Токсичность аммиака объясняется многими его эффектами главными среди которых будут связывание альфа-кето-кислот и блокирование включений этих альфа-кето-кислот цикл Кребса, что нарушает энергетический обмен в тканях. Кроме того может повышается концент рация глютамата до токсичных для ткани мозга концентраций. Кроме того аммиак вызывает защелачивание тканей и нарушает транспорт Na и Са. Поэтому концентрация аммиака в тканях и в крови очень низка так в плазме крови: 20-80 мкмоль/литр. Эта низкая концентрация поддерживается наличием в организме путей связывания (обезвреживания) аммиака. Эти способы можно разделить на:
- временные (протекают в тканях)
восстановительное аминирование альфа-кето-кислот
- амидирование белков
- синтез глютамина
- образование конечных продуктов азотистого обмена
- соли аммония
- мочевинамиди
- соли аммония
Восстановление
Присоединение к альфа-кето-кислотам аммиака с одновременным восстановлением альфа-кето-кислоты с образованием аминокислоты.
В качестве альфа-кето-кислот используется пировиноградная кислота которая восстанавливается в фенлаланин, щавелевоуксусная в аспарагиновую кислоту, альфа-кето-глютаровая кислота получается глютаминовая кислота.
Биологическое значение восстановления.
- Путь быстрого связывания аммиака
- Способ синтеза новых заменимых аминокислот
Амидирование тканевых белков.
Присоединение аммиака к карбоксильным группам аспарагиновой, глютаниковой аминокислот и альфа-концевым карбоксильным группам.
Амидирование сопровождается изменением ф-х свойств: ионизация, структура т.е. белки «портятся»
Синтез глютамина
Это амидирование карбоксильной группы ГЛЮ.
Синтез глютамина представляет связывание аммиака. Это нетоксичная транспортная форма аммиака в организме в таком виде аммиак из тканей переносится в печени и почки и в таком же виде из печени глютамин может поступать в ткани где он служит источником азота для синтеза аминосахаров, пуриновых приримидиновых нуклеатиидов.
У детей синтез глютамина и использование его протекает более активно. Глютамины транспортируют аммиак в печени и почки одного из конечных продуктов – аммонийных солей. В почках очень активен фермент глютаминаза, который расщепляет глютамин на глютаминовую кислоту и аммиак.
В почках при выведении протонов, реабсорбции ионы Nа и К т. о. Глютаминаза участвует в регуляции кислотно-основного баланса. Активность глютаминазы зависит от Ph. При ацидозе. При ацидозе активность возрастает следовательно ацидоз уменьшается.
У взрослых за сутки 0,5-1,2 аммонийных солей. На нее приходится 3,5% выводимого азота. У детей относительная доля аммонийных солей выше чем у взрослых. У новорожденных азот аммнойных солей составляет до 8,5%.
Синтез мочевины.
Глютамин поступает в печень где под действием глютаминазы высвобождается аммиак, который превращается в мочевину. С изучением этого процесса связаны работы Кребса и М. В. Ненского. В синтезе мочевины участвует редкая кислота орнитин, поэтому синтез мочевины называют орнитиновый цикл.
Наиболее активно процесс проходит в печени.
Ключевыми ферментами являются карбомаил фосфатсинтетаза, ортинит-карбомаилсинтетаза и аргиназа. Источниками азота в мочевине являются аммиак и аспарагиновая кислота. Орнитиновый цикл тесно связан с циклом Кребса. Фумаровая кислота из орнитинового цикла уходит в цикл Кребса. ЦТК обеспечивает ОЦ АТФ.
У здорового человека за сутки образуется 20-40 г мочевины на нее приходится до 90% выводимого азота. У детей относительный синтез мочевины меньше чем у взрослого. Новорожденный 1 г, выводимого азота – 75% , 1 год – 4 г. Это связано с меньшей активностью ферментов печени.
Особенности выведения конечных азотистых продуктов.
|
Взрослые |
Дети |
|
|
Мочевина NH4 соли Мочевая к-та |
90% 3,5 1,5% |
75% 8,5% 8,5% Больше азота аминокислот и креатинина |
В детском возрасте могут выявляется нарушение синтеза мочевины. Проявляются рвотой, судорагами, после приема белковой пищи. Уменьшаются симптомы при дробном питании. Эти заболевания связаны с отсутствием или низкой активности ферментов.
Карбомаилфосфат синтетаза – гипераммонийэмия I типа.
Липомаилтрансфераза – гипераммонийэмия II типа
Аргининсукцинат синтетаза – цитрулинэмия
Аргининсукцинал лиаза – аргининсукцинат урия
Аргиназа – аргинин эмия.
В мышцах своеобразное связывание аммиака – аланиновый цикл
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
Глицин и серин.
Глицин и серин являются источниками одноуглеродных радикалов.
ГЛИЦИН – заменимая аминокислото широко используется в тканях для:
- Синтез гемма
- Креатин
- Пуриновые нуклеатиды
- Входит в состав глютатиона
- Участвует в процессах детоксикации
- Переходит в углеводы ч/з ПВК
- Радикал (СН2=) – метилен.
Метилен присоединяется к активной форме фолевой кислоты, которая называется тетра – гидро - фолевая кислота (ТГФК). Основная реакция распада глицина:
СЕРИН – заменимая аминокислота. Используется
- Синтез фосфолипидов (фосфатидилсерин)
- Синтез сфингозина и сфинголипидов
- Источник метиленового радикала
- Переходит в углеводы ч/з ПВК
Переносчиком радикалом является ТГФК она образуется из фолиевой кислоты. Vit С – включает теридин, парааминобензойную кислоту, глютаминовую кислоту. Встречается в зеленых частях растений, дрожжах, суточная потребность 2 г. Биологическая роль: в виде ТГФК является переносчиком одноуглеродных радикалов от серина и глицина, для синтеза нуклеиновых кислот, аминокислот. Фоливая кислота переходит в ТГФК при участии фермента фолатредуктаза + 4 атома Н. В клинической практике как противоопухолевые препараты принимают антивитамиы фолиевой кислоты. Они имеют структуру близкую к теридину и являются ингибиторами фалат редуктазы. Блокируют синтез нуклуиновых кислот в опухолевых тканях. В качестве бактериостатических препаратов применяют сульфаниламидные соединения они струткурно похожи на пара-амино-бензойную-кислоту. В силу этого сулюфаниламиды блокируют у микроорганизмов синтез фолиевой кислоты, которая является фактором роста микроорганизмов. Авитаминоз фоливоей кислоты – анемия.
ОБМЕН СОЕРОСОДЕРЖАЩИХ АМИНОКИСЛОТ
(цистеина, метианина)
Эти аминокислоты являются источником: серы и метильных групп.
NН2- СН – СООН
Цистеин при окислении и декарбоксиловавнии дает
таурин идет на синтез парных желчных кислот и участвует, и развитие ЦНС у плода и в раннем детском.
Серную кислоту: идет на гиликозаминогликаны, в активной форме ФАФС участвует в обезвреживании токсичных продуктов печени
Через ПВК на углеводы
Синтез глютадиона – антирадикальная защита
Метианин незаменимая Ак, донатор метильных групп в реакциях метилирования, в этих реакциях метианин участвует в активной форме: метианин+АТФS+ (СН3)+ аденазил метианин. (SАМ).
S+ (СН3)+ аденазил метианин + R → R-СН3 + ацетилгомоцистеин (фермент метил трансфераза). Примеры:
Метианин расходуется:
- Синтез холина
- Синтез Тимина - ДНК
- Аденозин
- Креатин (бета окисление)
- Реакции обезвреживания
- Через цистеин донор серы
При реакции метилирования аденозин-метионин превращается в аденазил гомоцистеин дальше он распадается на аденозин и гомоцистеин, а в последующем гомоцистеин может дальше превращаться 2 способами:
1.Гомоцистеин плюс серин превращается в цистеин и далее дает серу
2. может реметилироваться в метионин при участии мелил ТГФК и вит. В12
Витамин В12 – кобаламин, антианемический витамин. Содержит кариновое кольцо с кобальтом в центре. Содержится в печени, мясе. Суточная потребность 3 мкг. Биороль:
- участвует в синтезе метионина (ремитилировании)
- участвует в распаде жирных кислот с нечетным числом углеводных атомов, до сукцинил КоА
- участвует в восстановлении рибонуклеатида до дезоксирибонуклеатида
Авитаминоз проявляется анемией и поражением некоторых структур спинного мозга.
Нарушение обмена серосодержащих аминокислот
Цистинурия – серосодержащие аминокислоты теряются с мочой в результате нарушение реабсорбции в почках
Цистиноз – накопление серосодержащих аминокислот в тканях в результате снижения активности лизосомальных ферментов их распада
Гомоцистинурия – с мочой выделяется гомоцистеин в результате нарушения промежуточных стадий этих аминокислот.
Гомоцистеин играет роль в патегенезе СС-заболеваний, тромбоза
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА
Фенилаланин – незаменимая аминокислота основной реакцией превращения фенилаланина в организме является окисление в тирозин при участи фермента фенилаланингидроксилаза и ко-фермента тетра-гидра-био-птерин с добавлением О2. При врожденном дефекте фермента – фенилкетонурия при которой фенилаланин переходит в фенилПВК, фенилУК (токсичные) и одновременно тирозин не используется на синтез нейромедиаторов. Поэтому фенилкетонурия называется фенилпировиноградная олигофрения.
Тирозин – заменимая аминокислота и используется на синтез многих важных веществ:
- +I = тироксин (гормон щитовидной железы)
- Через окисление переходит в диоксифенилаланин (ДОФА), который потом в коже образует меланины, а в эндокринной системе – норадреналин, адреналин, ДОФ-амин (катехоламины)
- Через трансаминирование превращается в фумаровую кислоту, которая идет на синтез углеводов и в ацетоуксусную кислоту – на синтез ацетоновых тел.
Окисление тирозина в ДОФА.
При нарушении активности ферментов синтеза меланинов развивается альбинизм, а эти ферменты выполняют защитную функцию от УФ, являются АОХ и иммунную функцию.
Трансаминирование тирозина.
При врожденном дефекте трансаминазы, гидроксилазы, гидралазы – тиразинозы. При отсутствии оксидазы – алкаптонурия объясняется присутствием гомогентизиновой кислоты, которая при контакте с воздухом переходит в продукты темного цвета.
ПРЕВРАЩЕНИЯ БЕЗАЗОТИСТОГО ОСТАТКА АМИНОКИСЛОТ.
Радикалы АК могу использоваться следующим образом:
- Участвуют в синтезе новых аминокислот
- Могут идти на синтез углеводов
- Могут использоваться на синтез кетоновых тел
- Переходя в альфа-кето кислоты включаются в цикл Кребса и используются как источники энергии
В зависимости от того какие вещества могут синтезироваться из аминокислот и х делят на 3 группы:
- Гликогенные АК – те АК радикал которых может использоваться на глюконеогенез. Этих кислот большинство.
- Кетогенные – те аминокислоты, радикал которых участвует в синтезе кетоновых или ацетоновых тел к этому виду аминокислот относят лейцин, изолейцин, триптофан, лизин.
- Смешанные – фенилаланин, тирозин
Все 20 АК превращаются в 8 безазотистых продуктов: ПВК, ЩУК, альфа-кето-глютаровая кислота, фумаровая кислота, сукцинил КоА, ацетил КоА (в последующем могут идти на синтез углеводов) ацето-ацетил КоА (+ацетил КоА на синтез ацетоновых тел).
РЕГУЛЯЦИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА.
Авторегуляция – при увеличении в рационе белковой пищи происходит постепенная активация ферментов ЖКТ и наблюдается активация тканевых ферментов участвующих в распаде (катаболизме) белков и аминокислот.
Нервная – доказательством нервной регуляции являются следующие факторы: денервация мышечной ткани резко снижает синтез белков в этих тканях, при интенсивной мышечной работе происходит усиление мышечных белков.
Эндокринная – к гормонам которые уменьшают распад тканевых белков и активируют их синтез относят соматотропин, физиологические концентрации гормонов щитовидный, андрогормоны, инсулин. Распад тканевых белков активируют высокие концентрации гормонов щитовидной железы, а в некоторых тканях (соединительная, лимфоидная) усиливают распад белков – глюкокортикоиды.
У новорожденных развивается физиологическая транзиторная гипопротеинэмия снижение концентрации белка в плазме крови. Это связано с усиленным распадом белков на энергетические нужды в период адаптации.
ПАТАЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Серосодержащих: см. выше
Фенилаланина, тирозина: см. выше
Нарушение синтеза мочевины: см. выше
Белковое голодание – может наблюдаться при недостатке белков в рационе, недостатке витаминов, заболеваниях ЖКТ. При нем усиливается распад собственных тканевых белков, особенно в таких тканях как мышцы, печень и белки плазмы крови. В результате развивается отрицательный азотистый баланс, дистрофия мышц, нарушение антитоксической функции печени, гипопротеинэмия и как следствие – голодные отеки. Происходит уменьшение подкожной клетчатки, страдают иммунные процессы, тяжелая форма белкового голодания квашиоркор – красный ребенок.
2. Жизнь и творчество
3. Реферат- История возникновения и развития международного права
4. ldquo; ich hereinrdquo; frgt der Student
5. Тема 6 Социальная организация социальная общность социальный институт Тест 1
6. РЕФЕРАТ Безопасность жизнедеятельности на промышленных предприятиях Выполнил- сту
7. Тема Кредитування підприємств План 1
8. Английская научная школа
9. Формирование знаний и умений по изучению процессов познавательной сферы личности
10. При полной форме прилагательного употребленной в функции именной части составного сказуемого как правило
11. Определение роли и места PR технологии в режиссуре театрализованного представления и праздника
12. ТЕМАТИЧЕСКИЙ ПЛАН УЧЕБНОЙ ДИСЦИПЛИНЫ ОП
13. то что было раньше ~ лучше чем сейчас
14. Тема- Операционная система Windows Структура окна в Windows
15. Робочий проект впорядкування території багаторічних насаджень Плавнівської сільської ради Ренійського району Одеської області
16. Реферат Основні теоретичні аспекти торгового права
17. КУРСОВОЙ ПРОЕКТ по дисциплине История литературы англоязычных стран и Германии- Традиция семейного ром
18. Составьте оптимальный план перевозки зерна из условия минимума стоимости перевозки
19. а Суспільний устрій Афінської демократичної республіки за реформами Тесея і Солона
20. ЭСН и ЭО механического цеха тяжелого машиностроения