АЛТ аланинаминотрансфераза и АСТ аспартатаминотрансфераза это специальные белки ферменты которые со
Работа добавлена на сайт samzan.net:
1. АЛТ (аланинаминотрансфераза) и АСТ (аспартатаминотрансфераза) - это специальные белки (ферменты), которые содержатся внутри клеткок организма и участвуют в обмене аминокислот (веществ, из которых состоят белки). АЛТ и АСТ содержатся только в клетках различных органов и попадают в кровь только при повреждении или разрушении клеток (болезни, травмы). Повышенный уровень АЛТ и АСТ указывает на наличие заболевания того или иного органа (чаще всего гепатит, панкреатит, инфаркт).
Повышение активности АЛТ (в два раза выше нормы и более) развивается при некрозе печеночных клеток любого происхождения, тяжелом шоке, правосердечной недостаточности, острой аноксии, обширной травме печени, левосердечной недостаточности. Подъем активности имеет место также при циррозе печени, механической желтухе, опухоли печени, обширном инфаркте миокарда, миокардите, миозите, мышечной дистрофии. Иногда активность увеличивается при гемолитической болезни, преэклампсии, умеренной мышечной травме, жировой печени, хроническом алкоголизме, тяжелых ожогах, выраженном панкреатите. Иногда активность увеличивается при гемолитической болезни, преэклампсии, умеренной мышечной травме, жировой печени, хроническом алкоголизме, тяжелых ожогах, выраженном панкреатите.
Повышение активности ACT развивается при гепатитах вирусного происхождения. Подъем активности имеет место также при некрозе клеток печени или их повреждении любой этиологии, включая холестатическую и обструктивную желтуху, хронические гепатиты, лекарственное повреждение печени, алкогольный гепатит (обычно ACT более АЛТ), вирусные и хронические гепатиты (АЛТ более ACT в большинстве случаев, плохой прогноз при ACT более АЛТ); метастазах в печень и гепатомах, инфекционном мононуклеозе, некрозе или травме сердечной или скелетной мышцы, воспалительных заболеваниях скелетной или сердечной мышцы, после острого инфаркта миокарда (ACT более АЛТ), тяжелой физической нагрузке, сердечной недостаточности, тяжелых ожогах, тепловом ударе, гипотиреозе (40—90% случаев), обструкции кишечника, молочнокислом ацидозе, злокачественной гипотермии, посткомиссуротомном синдроме, ревматической полимиалгии, тифоидной лихорадке, большой талассемии, токсическом шоке.
2. Креатинкиназа — это фермент, содержащийся в клетках сердечной мышцы, скелетной мускулатуры, головного мозга, щитовидной железы, легких. Наибольшее клиническое значение имеют следующие изоферменты (фракции) креатинкиназы: КК-МВ (сердечный изофермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда), КК-ВВ (мозговой изофермент, отражающий патологию клеток головного мозга), КК-ММ (мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах).
Повышение активности общей креатинкиназы наблюдается при повреждении любых вышеперечисленных клеток и поэтому не является специфичным.
КФК в организме представлена несколькими изоформами, специфичными для различных органов и тканей. В сыворотке крови определяют как суммарную активность КФК, так и изофермент, специфичный для поражения сердечной мышцы - креатинкиназа-МВ.
В настоящее время не рекомендуется использовать определение общей активности КФК в качестве биомаркера в диагностике инфаркте миокарда. Для этой цели существуют более специфические методы - определение тропонина (Тропонин I) и активности креатинфосфокиназы МВ-типа( КФК-МВ).
3. Аминотрансферазы катализируют реакции переаминирования между амино- и α-кетокислотами, участвуя таким образом в синтезе и распаде собственных белков организма.
АЛТ катализирует реакцию трансаминирования между аланином и α –кетоглутаратом.
АСТ катализирует реакцию трансаминирования между аспартатом и α –кетоглутаратом аналогично предыдущей.
4.
Так как реакция обратима, значит при добавлении глутамата, являющегося продуктом реакции, скорость реакции смещается в сторону субстратов реакции (принцип ЛеШателье).
5. ?????????????????????????????????????????????????????????
6. Креатинкиназа — это фермент, содержащийся в клетках сердечной мышцы, скелетной мускулатуры, головного мозга, щитовидной железы, легких. Наибольшее клиническое значение имеют следующие изоферменты (фракции) креатинкиназы: КК-МВ (сердечный изофермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда), КК-ВВ (мозговой изофермент, отражающий патологию клеток головного мозга), КК-ММ (мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах).
Креатинкиназа МВ (КК-МВ) представляет собой «сердечную» фракцию фермента креатинкиназы. Повышение уровня данного показателя в крови наблюдается при остром повреждении сердечной мышцы и в большинстве случаев указывает на острый инфаркт миокарда. Возможно увеличение активности КК-МВ при нестабильной стенокардии (прединфарктное состояние), остром миокардите, а также после проведения сердечно-легочной реанимации.
Следовательно, возрастание активности МВ-креатинфосфокиназы наиболее специфично для цитолиза кардиомиоцитов.
7. Тропонин T связывается с тропомиозином в клетках сердечной мышцы, образуя с ним тропонин-тропомиозиновый комплекс.
Повышение Т-тропонина в сыворотке крови свидетельствует об инфаркте миокарда, выявляется у 40% больных с нестабильной стенокардией.
8. Клетки эндотелия исполняют множество функций сосудистой системы, такие как:
- Вазоконстрикция и вазодилатация, для контроля артериального давления
- Регулирование компонентов свертывания крови, таких как тромбин и фибрин
- Ангиогенез (формирование новых кровеносных сосудов)
(Фактор фон Виллебранда— гликопротеин плазмы крови, играет важную роль в гемостазе. Фактор фон Виллебранда связывает субэндотелиальный коллагеновый матрикс и тромбоцитарный рецептор и, таким образом, обеспечивает прикрепленине тромбоцитов к участку повреждённого сосуда. Кроме этого, фактор фон Виллебранда является носителем фактора свёртывания крови VIII, стабилизирует его структуру и доставляет к месту повреждения.
Тромбомодулин (CD141 или BDCA-3) — это интегральный мембранный белок, рецептор тромбина, находящийся на клетках эндотелия кровеносных сосудов и участвующий в системе антикоагуляции. Он активно ограничивает и регулирует свёртывание крови.)
9. Повышение содержания в сыворотке крови АЛТ и АСТ происходит только при повреждении печени или миокарда. Так как они локализованы именно в клетках этих органов, где и происходят реакции трансаминирования. И в норме они не выходят в сосудистое русло.
10. Миоглоби́н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Миоглобин - белок, появляющийся в крови в большом количестве при повреждении скелетных мышц и миокарда (сердечной мышцы).
Кроме острого инфаркта миокарда, значительное повышение миоглобина в крови наблюдается при обширных мышечных травмах, синдроме длительного раздавливания, тяжелом поражении электрическим током.
В нормальных условиях, в отсутствие повреждения или воспаления мышечной ткани, миоглобин в кровь не попадает.
11. α-кетоглутарат и оксалоацетат являются участниками цикла трикарбоновых кислот. А цикл трикарбоновых кислот происходит в митохондриях клетки, поэтому аспартатаминотрансфераза локализована также в митохондриях (и в цитоплазме), так как продукт катализируемой этим ферментом реакции (оксалоацетат) необходим для ЦТК. (Оксалоацетат цитратсинтаза Цитрат)
12. Активная форма аминотрансфераз образуется в результате присоединения пиридоксальфосфата к аминогруппе аминокислоты прочной альдиминной связью.
Пиридоксальфосфат в данном случае служит переносчиком аминогрупп.
Последовательность реакций трансаминирования (на примере работы аланинаминотрансферазы)
- На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты (аланина). Образуются комплекс фермент-пиридоксаминфосфат и кетокислота - первый продукт реакции.
- На второй стадии комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соединяется с кетокислотой (α-кетоглутаратом) и передаёт аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота - второй продукт реакции.
13.
Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным донором α-аминогруппы служит глутамат.
14.
При недостатке витамина В6 снижается скорость синтеза аланина, так как этот витамин выполняет коферментную функции при синтезе аланина.
Токсичность аммиака обусловлена связыванием аммиака при синтезе глутамата , что вызывает «недостаточность» глутамата, а он необходим для синтеза аланина, так как именно он дает аминогруппу аланину.
15. АЛТ (аланинаминотрансфераза) и АСТ (аспартатаминотрансфераза) - это специальные белки (ферменты), которые содержатся внутри клеткок организма и участвуют в обмене аминокислот (веществ, из которых состоят белки). АЛТ и АСТ содержатся только в клетках различных органов и попадают в кровь только при повреждении или разрушении клеток (болезни, травмы). Повышенный уровень АЛТ и АСТ указывает на наличие заболевания того или иного органа: печени, поджелудочной железы или сердца (чаще всего гепатит, панкреатит, инфаркт).
Таким образом определение активности АЛТ и АСТ может отражать не только цитолиз кардиомиоцитов, но и цитолиз панкрео- и гепатоцитов.
16. АЛТ и АСТ обладают абсолютной субстратной специфичностью, т.е. катализируют превращение только одного субстрата: Ланина и аспартата соответственно.
17. В норме в крови активность этих ферментов очень мала и составляет 5-40 Е/л. При повреждении клеток соответствующего органа ферменты выходят в кровь, где активность их резко повышается. Поскольку ACT и АЛТ наиболее активны в клетках печени, сердца и, в меньшей степени, скелетных мышц, их используют для диагностики болезней этих органов. В клетках сердечной мышцы количество ACT значительно превышает количество АЛТ, а в печени - наоборот. Поэтому особенно информативно одновременное измерение активности обоих ферментов в сыворотке крови. Соотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса". В норме этот коэффициент равен 1,33±0,42. При инфаркте миокарда активность ACT в крови увеличивается в 8-10 раз, а АЛТ - в 1,5-2,0 раза. Наиболее резко активность ACT увеличивается при некрозе ткани, так как выходит в кровь и цитоплазматическая и митохондриальная формы фермента. При инфаркте миокарда значение коэффициента де Ритиса резко возрастает.
При гепатитах активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в 8-10 раз по сравнению с нормой, a ACT - в 2-4 раза. Коэффициент де Ритиса снижается до 0,6. Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в кровь выходят обе формы ACT (цитоплазматическая и митохондриальная).
18.
Связующими метаболитами являются α–кетоглутарат и глутамат.
PAGE \* MERGEFORMAT 1
2. Программа 2 Парафин маска
3. Паханы и пацаны
4. Пневмония у детей 2
5. Тема. СОДЕРЖАНИЕ ВОСПИТАТЕЛЬНОГО ПРОЦЕССА План 1
6. тематика как феномен культуры 7-3 1.html
7. Онегин и Ленский.html
8. Реферат Та~ырыбы- Шетел инвестицияларын ~аза~стан экономикасына тарту процесін реттеу
9. Зона освоения и ее образ в американской и русской культурах
10. Тема 6. Принятие решений 6
11. Ангел хранитель А
12. н~лден бастамай бас~а жасаушылармен жасал~андарды пайданлану~а м~мкіндік береді
13. Резюм
14. Защита личной жизни
15. Все социальные процессы оцениваются сегодня только с учетом процессов глобализации
16. Ну погоди Слайд 1 Цель- продолжить работу над развитием читательской деятельности- выразительности
17. Лекция 18 06.09.12 Чума сибирская язва
18. перешкода имя ім~я помеха завада увеличение збільшення производительность продуктивність преобра
19. Международный бухгалтерский учет
20. Расчет комбинированной газо-паротурбинной установки (ГПТУ), содержащий топку с кипящим слоем под давлением