Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
Лекція № 1
1 Хімічна термодинаміка 2. Кінетика хімічних реакцій. Хімічна рівновага. 3. Електрохімія
1. «Основи хімічної термодинаміки та біоенергетики»
1. Науку, що вивчає взаємозв’язок і взаємоперетворення різних видів енергії під час хімічних реакцій, дає можливість передбачити ймовірність і направленість процесів, називають хімічною термодинамікою. Біоенергетика – розділ хімічної термодинаміки, що вивчає перетворення енергії в біологічних системах. 2. Термодинамічна система – тіло або сукупність тіл, відділених від навколишнього середовища. Наприклад: а) рідка вода і лід у колбі б) водний розчин натрій хлориду з кристалами солі в) живий організм 3. Ізольована термодинамічна система не обмінюється з навколишнім середовищем ні енергією, ні речовиною. Абсолютно ізольованих систем не існує, однак будь – яку закриту термодинамічну систему можна за короткий проміжок часу можна вважати ізольованою. Закрита термодинамічна система обмінюється з навколишнім середовищем тільки енергією. До закритих систем відносяться речовини, що знаходяться в запаяних ампулах, добре закритих колбах тощо. Відкрита термодинамічна система обмінюється з навколишнім середовищем енергією і речовиною. Живі організми – відкриті термодинамічні системи. 4. Параметри стану термодинамічної системи – величини, що характеризують стан, властивості, склад термодинамічної системи: об’єм, тиск, температура та концентрація. 5. Термодинамічний процес – зміна параметрів системи. Ізотермічний процес протікає при постійній температурі. Ізобарний процес процес протікає при постійному тиску. Ізохорний процес протікає при постійному об’ємі. 6. Термодинамічна функція стану – залежний параметр, значення якого залежить тільки від стану системи, але не залежить від шляху, яким система прийшла в цей стан. Неможливо виміряти абсолютне значення функцій стану, а тільки зміну: ΔU, ΔH, ΔS, ΔG. Внутрішня енергія ΔU, ентальпія ΔН (тепловміст системи), ентропія ΔS (міра неупорядкованості системи; в кристалічних сполуках = 0), вільна енергія Гіббса ΔG (кількість енергії, яка за певних температурі і тиску може бути перетворена на корисну енергію). 7. Перший закон термодинаміки: у будь-якому процесі теплота Q, що поглинається системою, йде на збільшення її внутрішньої енергії і виконання роботи системою : Q = ΔU + А. Перший закон термодинаміки характеризує енергетичні баланси і дає змогу обчислити теплові ефекти реакцій. 8. Тепловий ефект реакції ΔН – теплота, що виділяється або поглинається при протіканні реакції, віднесена до числа молів, зазначених у рівнянні реакції. Вимірюється в Дж або кДж. 9. Термохімічне рівняння – це хімічне рівняння, в якому зазначені агрегатні стани всіх речовин і тепловий ефект реакції. Термохімічне рівняння: 2Н2(г) + О2(г) = 2Н2О(р); ΔН0 = -572кДж 10. Екзотермічний процес супроводжується виділенням теплоти: ΔН<0, Ендотермічний процес – поглинанням теплоти: ΔН > 0. 11. Основним законом термохімії, який випливає з першого закону термодинаміки, є закон Гесса: тепловий ефект реакції залежить від природи вихідних речовин і продуктів реакції, їхнього стану і не залежить від шляху, по якому протікає процес.
12. Теплота згоряння харчових продуктів у живому організмі є джерелом енергії, за рахунок якої здійснюється його життєдіяльність. За теплотою згоряння розраховують енергетичну цінність (калорійність) харчових продуктів. Так, теплота згоряння вуглеводів ΔН згор. = 17,1 кДж/г; жирів ΔНзгор. = 38,9 кДж/г; білків ΔНзгор. = 17,1 кДж/г.
13. Другий закон термодинаміки дає можливість з΄ясувати напрямок і межі перебігу самодовільних процесів. Формулювання другого закону: «При протіканні самодовільного процесу в закритій системі вільна енергія системи зменшується». Згідно з другим законом, енергія може існувати у двох формах: у вільній, або корисній, і у формі некорисній (розсіюваній), яка не використовується. За цим законом, під час будь-якого фізичного чи хімічного явища спостерігається тенденція до зменшення вільної енергії, розсіювання її і збільшення ентропії: ΔG = ΔH – TΔS.
14. Критерієм перебігу самочинного процесу є зниження вільної енергії Гіббса: ΔG < 0.
15. Самодовільний процес – процес, що протікає в системі без затрати роботи ззовні, з виділенням енергії . Приклади: розчинення речовин, вирівнювання температур, гідроліз жирів, білків тощо. Такі реакції в біохімії називаються екзергонічними (катаболічними). 16. Несамодовільний процес – процес, що протікає в системі тільки при затраті роботи ззовні, поглинанням енергії: синтез білків, нуклеїнових кислот, АТФ тощо. Це ендергонічні (анаболічні) реакції.
17. Вівільнена під час процесів розкладання (екзекргонічних) енергія не одразу використовується в біологічних процесах, а акумулюється в багатих на енергію (макроергічних ) сполуках, серед яких важливу роль відіграє АТФ. Макроергічні зв’язки – це зв’язки в трифосфатних групах АТФ, при гідролізі яких звільняється значна кількість енергії, що використовується для здійснення ендергонічних реакцій.
2. «Хімічна кінетика»
1. Хімічна кінетика вивчає швидкість та механізм хімічних реакцій, їх залежність від різних факторів.
2. Швидкістю хімічної реакції (υ) називають зменшення концентрації реагуючої речовини за одиницю часу. υ = -ΔС/Δt моль/л·с.
3. Швидкість хімічної реакції залежить: від природи реагуючих речовин, природи розчинника, концентрації, температури і каталізатора.
4. Залежність швидкості х.р. від концентрації реагуючих речовин описує закон діючих мас: «Швидкість хімічної реакції пропорційна добутку молярних концентрацій реагуючих речовин» Для реакції виду aA(г) + bB(г) → cC(г) + dD(г) кінетичне рівняння матиме вигляд:
,
де a та b – коефіцієнти із рівняння реакції, k – константа швидкості реакції, c(A) та c(B) – концентрації речовин А та В відповідно моль/л a та b – коефіцієнти із рівняння реакції.
5. Залежність швидкості хімічної реакції від температури: при підвищенні температури швидкість хімічної реакції як правило збільшується. Для оцінювання впливу температури використовують правило Вант-Гоффа, згідно з яким підвищення температури на 100С збільшує швидкість реакції у 2 – 4 рази, а біохімічної у 7 – 10 разів. Математичний вираз правила Вант-Гоффа, де γ – температурний коефіцієнт швидкості:
6. Залежність швидкості реакції від температури описує рівняння Арреніуса k = Ae–Ea/RT, де Е – енергія активації – надлишкова енергія в порівнянні з середньою енергією молекул, яку повинні мати молекули, щоб при зіткненні вони могли б прореагувати. 7. Каталіз – це зміна швидкості реакції за допомогою каталізаторів. Каталізатор – речовина, яка вибірково прискорює хімічну реакцію, багаторазово бере участь в одній із її стадій. Усі каталітичні процеси можна розподілити на такі групи: гомогенні, гетерогенні, автокаталіз, ферментативні. 8. Каталізатору притаманні такі закономірності: відзначається високою ефективністю, яка полягає в тому, що він значно прискорює хімічну реакцію і практично не витрачається в ході реакції; каталізатор відзначається високою специфічністю, яка полягає в тому, що він прискорює обмежено число реакцій. 9. Речовини, присутність яких у незначній кількості збільшує активність каталізатора, називаються активаторами (промоторами), а які зменшують активність каталізатора - інгібіторами; каталізатор не впливає на стан хімічної рівноваги, бо він в однаковій мірі прискорює пряму та зворотну реакції. 10. Оборотні реакції (більшість хімічних реакцій) відбуваються одночасно у прямому та зворотному напрямках. А + В ↔ С + D Хімічна рівновага: υпр. = υзвортн.
11. Ферменти (ензими) – речовини білкової природи, які виробляються клітинами живих організмів і значно прискорюють біохімічні процеси. Висока активність і специфічність дії ферментів сприяють виробленню в достатній кількості необхідних для життєдіяльності сполук або знищенню непотрібних речовин, які накопичуються у процесі життєдіяльності живого організму. Ферменти більш ефективні, вибіркові, більш чутливі до домішок ніж інші каталізатори. З підвищенням температури активність ферментів збільшується, досягає максимального значення при 360 – 420С, а потім знижується, що зумовлено денатурацією білків при більш високих температурах. Для кожного фермента існує оптимальний інтервал значень рН. Для більшості ферментів рН : 4 – 10. Для поліпшення обміну речовин, нормалізації процесів травлення, посилення імунітету, лікування серцево-судинних захворювань, опіків і ран використовують ферментативні препарати, які виробляють з тканин тварин, рослинної сировини та деяких мікроорганізмів (фестал, мезим тощо).
3. «Електрохімія»
1. Електрохімія – розділ фізичної хімії, в якому вивчають фізико – хімічні властивості розчинів, що містять заряджені частинки – йони та виникнення потенціалів. Електрохімічні явища супроводжують більшість, якщо не всі, біологічних процесів: скорочення м´язів і серця, проведення нервового імпульсу тощо. Електрохімічні явища використовують як для діагностики, так і лікування хвороб. 2. Електропровідність – здатність речовин проводити електричний струм під дією зовнішнього електричного поля. У металах (провідниках першого роду) електропровідність забезпечують електрони, в розчинах електролітів (провідниках другого роду) – іони. Електропровідність розчинів електролітів L виражається як величина, зворотна електричному опору: L = 1/R (Ом–1). Біологічні системи мають різний ступінь електропровідності. Тому метод визначення електропровідності біологічних систем широко застосовується для вирішення діагностичних та дослідницьких задач.
|
Тканина або рідина |
Питомий опір, Ом·м |
|
Спинномозкова рідина |
0,55 |
|
Кров |
1,66 |
|
М΄язи |
2 |
|
Мозкова і нервова тканини |
14,3 |
|
Жирова тканина |
33,3 |
|
Суха шкіра |
105 |
|
Кістка |
107 |
3. Метод фізико-хімічного дослідження, оснований на вимірюванні електричної провідності розчинів, називається кондуктометрією. 4.Мембранний потенціал. Мембранним називають потенціал, що виникає в результаті йонного обміну між мембраною, яка вибірково пропускає іони певного знака, і навколишнім розчином. Мембранний та дифузійний потенціали виникають у клітинах рослинних і тваринних організмах і спричиняють утворенню різних біопотенціалів і біострумів. Мембранний потенціал Е для певного іона, наприклад для калію, можна обрахувати за рівнянням Нернста, що має наступний вигляд:
,
де R — універсальна газова стала, Т — абсолютна температура (по шкалі Кельвіна), z — заряд іона, F — число Фарадея, [K+]o, [K+]i — концентрація калію зовні та всередині клітини відповідно.
Рівняння Нернста виражає залежність електродного потенціалу від температури та активності йонів. Вимірювання електродних потенціалів покладено в основу таких важливих діагностичних методів, як електрокардіографія, електроенцефалографія, електроміографія.