Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков
+1. Коллоидные
-2. Термостабильность
-3. Устойчивость к изменениям рН
+4. Амфотерность
+5. Денатурация
2. Какова роль ковалентных связей белков:
+1. Стабилизируют третичную структуру белка
-2. Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи
+3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи:
-1. Гемоглобин
+2. Фиброин шелка
-3. Миоглобин
-4. Сывороточный альбумин
4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка:
-1. Пептидные
+2. Водородные
+3. Ионные
+4. Дисульфидные
+5. Ван-дер-Ваальса
5. Что обеспечивает четвертичная структура белков:
-1. Растворимость
-2. Видовую специфичность
+3. Кооперативный эффект
6. Нативная структура белка определяется:
-1. Первичной структурой
-2. Вторичной структурой
+3. Третичной структурой
7. Генетически детерминирована:
+1. Первичная структура
-2. Вторичная структура
-3. Третичная структура
-4. Четвертичная структура белка
8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков:
+1. Специфическое взаимодействие
-2. Термостабильность
-3. Устойчивость к изменению рН
9. Что обеспечивает первичная структура белков:
-1. Растворимость
+2. Видовую специфичность
-3. Функциональную активность
+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков:
-1. Наличие водородных связей
+2. Наличие пептидных связей
-3. Наличие вторичной и третичной структуры
-4. Гиперхромный эффект
-5. Хорошая растворимость в воде
11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи:
-1. Коллаген
-2. Инсулин
+3. Гемоглобин
+4. Миоглобин
-5. Кератин
12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:
-1. Определяет конформацию молекулы
-2. Формирует активный центр
+3. Обеспечивает кооперативный эффект
13. Какие свойства характерны для белков:
+1. Амфотерность
-2. Устойчивость к изменению рН
+3. Способность вращать плоскость поляризованного луча
+4. Термолабильность
14. Назовите первый этап выделения белков из ткани:
-1. Экстракция растворителями
-2. Выделение индивидуальных белков из смеси
-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности
+4. Гомогенизация
-5. Осветление экстракта
15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6
-1. Катоду
+2. Аноду
-3. Остаются на старте
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36
-1. +
+2. -
17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м.
+1. 430 тыс
-2. 95 тыс
-3. 10 тыс
18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков:
-1. Кристаллизацию
+2. Осаждение органическими растворителями
-3. Препаративное ультрацентрифугирование
+4. Высаливание
19. Какие вещества служат для высаливания белков:
+1. Щелочноземельные металлы;
-2. Сахароза
-3. Кислоты
-4. Тяжелые металлы
20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:
-1. Высаливание
-2. Ультрацентрифугирование
-3. Электрофорез
+4. Диализ
21. На чем основан метод гель-фильтрации:
+1. Различиях молекулярной массы
-2. Различиях величин заряда
+3. Различиях формы и размеров молекул
-4. Различиях растворимости
22. От чего зависит скорость седиментации белков:
-1. От числа растворенных молекул
+2. От молекулярной массы белков
-3. От величины заряда белковых молекул
23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта?
+1. Валин
-2. Аспарагиновая кислота
-3. Лизин
24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:
-1. Величине молекулярной массы
-2. Амфотерности
+3. Гидратации
-4. Самосборка
25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:
-1. Амфотерности
-2. Способности к ионизации
-3. Величине молекулярной массы
-4. Растворимости
+5. Специфическом взаимодействии с лигандами
26. Пептидная связь в белках:
+1. Имеет частично двойной характер
-2. Является нековалентной
+3. Невозможно свободное вращение
+4. Является плоской
-5. Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа):
-1. Лейцин
+2. Лизин
-3. Серин
-4. Глицин
-5. Пролин
28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются:
-1. Левовращающими изомерами
-2. Имеют D-конфигурацию
-3. Оптически неактивны
+4. Имеют L-конфигурацию
-5. Являются L- или D-аминокислотами
29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:
-1. D-оксидаза
-2. Липаза
+3. Пепсин
-4. Уреаза
+5. Трипсин
30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью:
-1. Кофактор
-2. Кофермент
-3. Холофермент
-4. Апофермент
+5. Простетическая группа
31. При какой температуре ферменты денатурируют:
-1. 0 °С
+2. 80-100 °С
-3. 20-30 °С
-4. 30-40 °С
32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:
+1. ЛДГ1
+2. ЛДГ2
-3. ЛДГ3
-4. ЛДГ4
-5. ЛДГ5
33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:
+1. Не сдвигают подвижного равновесия
-2. Высокая специфичность
+3. Влияют только на скорость химической реакции
-4. Регулируемость количества и активности
-5. Физиологические условия протекания
34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:
-1. Лиазы
+2. Лигазы
-3. Оксидоредуктазы
-4. Трансферазы
35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:
-1. 50-60 °С
-2. 15-20 °С
-3. 80-100 °С
+4. 35-40 °С
36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:
-1. Мало субстрата
+2. Много субстрата
-3. Количество субстрата не играет роли
37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию нулевого порядка
-2. Реакцию смешанного порядка
+3. Реакцию первого порядка
-4. Всю кривую
38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:
-1. Выше
+2. Ниже
-3. Остается неизменным
39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:
-1. Химотрипсин
-2. Пепсин
+3. Уреаза
-4. Липаза
-5. L-оксидаза
40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:
-1. Гидрофобный центр
-2. Каталитический центр
+3. Активный центр
-4. Адсорбционный центр
-5. Аллостерический центр
41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:
-1. Кислом^ рН=1.5-2.0
-2. Щелочном, рН=8.0-9.0
+3. Близком к нейтральному
-4. Только при рН=7^0
42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:
-1. ЛДГ1
-2. ЛДГ2
-3. ЛДГ3
+4. ЛДГ4
+5. ЛДГ5
43. Как ферменты влияют на энергию активации:
-1. Увеличивают
+2. Уменьшают
-3. Не изменяют
44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:
-1. Оксидоредуктазы
-2. Лиазы
+3. Изомеразы
-4. Трансферазы
45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:
+1. 1-2
-2. 3-5
-3. 5-7
-4. Близкое к нейтральному
46. Сродство фермента к субстрату характеризует:
-1. Константа седиментации
+2. Константа Михаэлиса
-3. Константа равновесия
47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию первого порядка
+2. Всю кривую
-3. Реакцию нулевого порядка
-4. Реакцию смешанного порядка
48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:
-1. Концентрацию фермента
+2. Константу Михаэлиса
-3. Концентрацию субстрата
-4. Скорость реакции
+5. Максимальную скорость реакции
49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:
-1. Инфаркте миокарда
+2. Гепатите
-3. Подагре
50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:
+1. Аргиназа
-2. Альдолаза Ф-1,6-БФ
-3. Кислая фосфатаза
-4. Гистидаза
51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:
-1. Липаза
+2. гамма-глутаминилтрансфераза
-3. Орнитинкарбамоилтрансфераза
-4. Гексокиназа
52. Для заместительной терапии используются ферменты:
-1. Лактатдегидрогеназа
-2. Катехол-О-метилтрансфераза
+3. Пепсин
-4. Фосфолипаза С
53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:
+1. лейцин
+2. валин
-3. аспарагиновая кислота
-4. лизин
-5. аргинин
54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:
-1. первичной структуры
-2. вторичной структуры
+3. третичной структуры
55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:
+1. биуретовая
+2. ксантопротеиновая
+3. Фоля
56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:
+1. асн
+2. глн
+3. сер
-4. ала
-5. лей
57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:
+1. первичная структура
-2. вторичная структура
-3. третичная структура
-4. четвертичная структура
58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:
-1. первичная
+2. вторичная
-3. третичная
-4. четвертичная
59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:
-1. первичную структуру
-2. вторичную структуру
-3. третичную структуру
+4. четвертичную структуру
60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:
-1. первичной структурой
-2. вторичной структурой
+3. третичной структурой
-4. четвертичной структурой
61. С миоглобином могут взаимодействовать:
+1. кислород
-2. оксид азота
-3. перекись водорода
-4. углекислый газ
62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S:
+1. 1
-2. 3
-3. 5
-4. 7
-5. 9
63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно:
+1. превращение одного единственного субстрата
-2. превращение группы субстратов с одинаковым типом связей
-3. превращение стереоизомеров одного типа
64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению:
-1. Михаэлиса-Ментен
-2. Холдейна-Бриггса
+3. Лайнуивера-Бэрка
65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению:
-1. Михаэлиса-Ментен
-2. Холдейна-Бриггса
+3. Лайнуивера-Бэрка
66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при:
-1. недостатке субстрата
-2. равном количестве субстрата и фермента
+3. избытке субстарата
67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков:
+1. биуретовую
+2. ксантопротеиновую
+3. Миллона
-4. Либермана-Бурхарда
68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах:
+1. представлена разными изоформами
-2. имеет разные кофакторы
-3. расположена в разных компартментах
69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса:
-1. оксидоредуктаз
-2. трансфераз
-3. гидролаз
-4. лиаз
-5. изомераз
+6. лигаз
70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:
+1. оксидоредуктазы
-2. трансферазы
-3. гидролазы
-4. лиазы
-5. изомеразы
-6. лигазы
71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса:
-1. оксидоредуктаз
-2. трансфераз
+3. гидролаз
-4. лиаз
-5. изомеразы
-6. лигазы
72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса:
-1. оксидоредуктаз
-2. трансфераз
-3. гидролаз
-4. лиаз
+5. изомераз
-6. лигаз
73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря:
+1. фосфорилированию-дефосфорилированию
-2. аминированию-дезаминированию
-3. денатурации-ренативации
74. Для очистки поверхности ран используют:
-1. альдолазу
-2. гексокиназу
+3. трипсин
-4. лактатдегидрогеназу
-5. фосфоглюкомутазу
75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют:
-1. частичный протеолиз ферментов
-2. тепловую денатурацию
+3. инкапсулирование
+4. применение протеолипосом
76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать:
+1. абсолютной специфичностью
-2. аллостерическим центром
-3. чувствительностью к тяжелым металлам
-4. зависимостью от АТФ
77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие:
+1. каталазы
-2. глутаматдегидрогеназы
-3. супероксиддисмутазы
-4. трипсина
-5. гиалуронидазы
78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты:
+1. лизин
+2. аргинин
-3. аланин
-4. тирозин
-5. триптофан