связываю то есть молекула связанная с белком
Работа добавлена на сайт samzan.net:
У сложных белков есть лиганды
У сложных белков, кроме белковой цепи, имеется дополнительная небелковая группа. Она называется лиганд (лат. ligo - связываю), то есть молекула, связанная с белком. В случае если лиганд несет структурную и/или функциональную нагрузку, он называется простетической группой.
В роли лиганда могут выступать любые молекулы:
- молекулы, выполняющие в белке структурную функцию – липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, минеральные элементы, какие-либо другие органические соединения: гем в гемоглобине, углеводы в гликопротеинах, ДНК и РНК в нуклеопротеинах, медь в церулоплазмине,
- переносимые белками молекулы: железо в трансферрине, гемоглобин в гаптоглобине, гем в гемопексине,
- субстраты для ферментов – любые молекулы и даже другие белки.
Узнавание лиганда обеспечивается:
- комплементарностью структуры центра связывания белка структуре лиганда, иначе говоря, пространственным и химическим соответствием белка и лиганда. Они подходят друг к другу как ключ к замку, например, соответствие фермента и субстрата,
- иногда узнавание может зависеть от реакционной способности атома, к которому присоединяется лиганд. Например, связывание кислорода железом гемоглобина, или жирной кислоты с альбумином.
Функции лиганда в составе сложного белка разнообразны:
- изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность), например, фосфорная кислота в фосфопротеинах или остатки моносахаридов в гликопротеинах,
- защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки, например углеводная часть в гликопротеинах,
- в виде лиганда обеспечивается транспорт нерастворимых в воде соединений, например, перенос жиров липопротеинами,
- придает биологическую активность и определяет функцию белка, например, нуклеиновая кислота в нуклеопротеинах, гем в гемоглобине, углевод в рецепторных белках,
- влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию белков. Это выполняет, как правило, углеводный остаток.
Нуклеопротеины отвечают за продолжение жизни клетки
Нуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов.
В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и связана с гистонами.
В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.
Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание пуринового ряда (аденин, гуанин) или пиримидинового ряда (цитозин, урацил либо тимин).
Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
Самым распространенным в природе является нуклеотид аденозинтрифосфат (АТФ), используемый как высокоэнергетическое соединение для реакций трансмембранного переноса веществ и реакций синтеза.
|
Строение АТФ |
Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотиды образуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты.
Строение и функции РНК и ДНК
Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны.
Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е. имеют 3'-конец и 5'-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т), гуанин комплементарен цитозину (Г=Ц).
Отличия между РНК и ДНК:
- количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи,
- размеры: ДНК намного крупнее,
- локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК – вне ядра,
- вид моносахарида: в ДНК – дезоксирибоза, в РНК – рибоза,
- азотистые основания: в ДНК имеется тимин, в РНК – урацил.
- функция: ДНК отвечает за хранение наследственной информации, РНК – за ее реализацию.
Фосфопротеины - это, как правило, ферменты
Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.
Способ присоединения фосфата к белку
на примере серина и тирозина
Фосфорная кислота может выполнять:
- Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине.
- Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе.
Изменение конформации белка в фосфорилированном
и дефосфорилированном состоянии
Например,
1) ферменты гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза ( "Регуляция активности ферментов"),
2) гистоны в фосфорилированном состоянии менее прочно связываются с ДНК и активность генома возрастает.
Металлопротеины могут быть ферментами
Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеины. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.
Металлопротеины часто являются ферментами. Ионы металлов в этом случае:
- участвуют в ориентации субстрата в активном центре фермента,
- входят в состав активного центра фермента и участвуют в катализе, являясь, например, акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.
К ферментативным металлопротеинам относятся белки, содержащие например:
- медь – цитохромоксидаза, в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ,
- железо – ферритин, депонирующий железо в клетке, трансферрин, переносящий железо в крови,
- цинк – алкогольдегидрогеназа, обеспечивающая метаболизм этанола и других спиртов, лактатдегидрогеназа, участвующая в метаболизме молочной кислоты, карбоангидраза, образующая угольную кислоту из CO2 и H2O, щелочная фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры различных соединений, α2-макроглобулин, антипротеазный белок крови.
- селен – тиреопероксидаза, участвующая в синтезе гормонов щитовидной железы, антиоксидантный фермент глутатионпероксидаза,
- кальций – α-амилаза слюны и панкреатического сока, гидролизующая крахмал.
Липопротеины имеют огромное клиническое значение
К липопротеинам, строго говоря, принадлежат только белки, содержащие ковалентно связанные липиды.
Однако традиционно к липопротеинам относят и надмолекулярные образования, переносящие липиды в плазме крови, и состоящие из белков и молекул всех классов липидов.
Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро. "Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное. Ядро формируют неполярные эфиры холестерола (ХС) и триацилглицеролы (ТАГ). В поверхностном слое ("скорлупе") находятся фосфолипиды, холестерол, белки.
Белки в липопротеинах называются апобелками, их выделяют несколько видов: А, В, С, D.
В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки.
|
|
Строение липопротеина |
Выделяют четыре основных класса липопротеинов:
- липопротеины высокой плотности (ЛПВП, α-липопротеины, α-ЛП),
- липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),
- липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины, пре-β-ЛП),
- хиломикроны (ХМ).
Концентрация и соотношение в крови тех или иных липопротеинов играют ведущую роль в возникновении такой распространенной сосудистой патологии как атеросклероз.
Свойства и функции липопротеинов разных классов зависят от состава, т.е. от соотношения триацилглицеролов, холестерола и его эфиров, фосфолипидов, белков:
|
Типы липопротеинов |
По направлению сверху вниз |
|
Хиломикроны (до 90% липидов) |
Увеличение количества белка |
Функцией липопротеинов является перенос в крови триацилглицеролов и холестерола и его эфиров.
Для гликопротеинов характерна структурная роль
Класс под названием гликопротеины или, более корректно, гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе.
Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
|
Гликопротеины |
Протеогликаны |
|
|
Гликопротеины
Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту.
Способ присоединения углевода к белку
Функцией гликопротеинов являются:
1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.
2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).
|
Схема строения белка-рецептора |
3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.
4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.
6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза.
Протеогликаны
Другая группа гликоконъюгатов – протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.
Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к. имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы). Основными представителями гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, кератансульфаты и дерматансульфаты, гепарин. Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.
Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.
|
Схема строения протеогликанов |
По функции протеогликаны особенно значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. При помощи электронной микроскопии выяснено, что они имеют древовидную структуру. Молекулы гликанов весьма гидрофильны, создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.
Хромопротеины придают тканям цвет
Хромопротеины содержат окрашенные простетические группы. К этим белкам относят гемопротеины (содержат гем), ретинальпротеины (содержат витамин А), флавопротеины (содержат витамин В2), кобамидпротеины (содержат витамин В12).
Гемопротеины
|
Строение гема |
Подразделяются на неферментативные (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.
Цитохромы
Цитохромы отличаются аминокислотным составом пептидных цепей и числом цепей и разделяются на типы а, b, с, d. Все они неспособны связывать кислород, кроме цитохрома а3, который содержит ионы меди. Цитохромы находятся в составе дыхательной цепи и цепи микросомального окисления.
Флавопротеины
Являются ферментами окислительно-восстановительных реакций, содержат производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД).
2. тематика 2 0950 1035 220 Астрономия 3
3. Контрольная работа по дисциплине Русский язык Выполнил а- студент какурса ф
4. Учебное пособие по английскому языку Владимир 2010 Федеральное агентство по образованию Государс
5. Завьялова Светлана 8 2
6. Отчет по лабораторной работе 10 ldquo;Линейные спискиrdquo; Выполнил- студент групп
7. Да или нет Если вы согласны с утверждением напишите да если не согласны ~ нет
8. Понятие и определение правового госва
9. тема выборов парламент и президент избираются независимо
10. ПЁТР I КАК ПОЛИТИЧЕСКИЙ ДЕЯТЕЛЬ И ПОЛКОВОДЕЦ
11. краевой эффект в экологии Такая тенденция кувеличению разнообразия и плотностиживых организмов на гран
12. Исследование сигналов и их прохождение через линейные цепи
13. это набор параметров форматирования который применяют к тексту документа чтобы быстро изменить его внешни
14. Доклад ldquo;Легкая атлетикаrdquo;
15. 202.htmlpge22 15.Общие сведения о внешнем транспорте
16. очищенням душі очищенням від афектів
17. Утверждаю Заведующий кафедройЭкономика АТ д
18. Дуэль и смерть Пушкина
19. Тема 7. Анализ рынКА Анализ конъюнктуры и структуры товарного рынка
20. Вкажіть зміни ліквору характерні для пухлин головного мозку- Лікворний тиск 120180 мм водного стовпа