Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
red54;;;ФГБОУ ВПО
Мордовский государственный университет имени Н.П.Огарева.
Реферат
По дисциплине: Химия.
тема:
«Белки и их значение для человека»
Выполнил:
студент 1-го курса 109группы
По специальности:
«Программирование в компьютерных системах»
Коновалов Никита Сергеевич.
Проверила: преподаватель
Химии и биологии :
Фролова Елена Александровна.
Саранск 2013
Из всех химических соединений белки являются наиболее важными, поскольку они – основа всего живого. Белки не только входят в состав каждой клетки, но и обеспечивают их жизнедеятельность, Ф. Энгельс писал: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем явление жизни» и далее Ф.Энгельс обобщил: «Жизнь –есть способ существования белковых тел».
Именно белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. В среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ обеспечиваются деятельностью ферментов, являющихся по своей природе белками. Белки составляют основу покровных соединительных, опорных, мышечных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа, волосы, мех и т.д.), входят в состав клеточных мембран, определяют защитные свойства организма. Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» (в переводе с греческого protos – первый, первичный).
В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки
Белки, или протеины - это высокомолекулярные азотистые соединения, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты. Также белки –это важнейший класс биологически активных веществ. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главного компонента в любых формах живой материи, будь то микроорганизмы, животное или растение.
Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при её свертывании описано ещё основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, опубликованных в «Комментариях Болонского института наук и искусств» в 1728 году, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.
Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене 1747 году, и именно в таком толковании термин вошел 1751году в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д` Аламбера.
С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. В 1759 г. А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейшим этапом в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил название альбумин, желатин и фибрин. В 1780г. Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.
В начале 19 века к белкам причисляют природные жидкости растительного и животного происхождения или вытяжка из разных частей организма: мозговую жидкость, жидкость сочленений, молоко, жидкость из птичьего яйца и др. Им всем были присущи особые свойства: свертываемость, эластичность, вязкость, при сухой перегонке этих веществ выделялся аммиак.
В 1803г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина –как вещества содержащие азот.
В 1810г.Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Когда появились методы элементного анализа химических соединений, их попытались приложить к белкам.
В 1810г. Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар с помощью усовершенствованного метода сжигания Лавуазье получили первые достоверные количественные данные об элементарном составе белков. Они определили в фибрине крови, яичном белке, желатине и казеине процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода.
В 1816 году У. Праут выяснил элементарный состав сывороточного состава альбумина крови человека; аналогичные работы проделали Ф.Михаэлис (1828) и Ж. Буссенго (1835-1837). Тем не менее, основные элементы, входящие в состав белка, кроме серы, были определены.
В 1820г. французский химик Анри Браконно проводил кислотный гидролиз хрящей и сухожилий. При кипячении их в водном растворе кислоты, нейтрализации и фильтровании, через месяц он обнаружил в колбе зернистые кристаллы со сладким вкусом. Браконно дал новому веществу название «гликокол», что означает «клеевой сахар», позднее стало называться «глицин». В 1838 году состав глицина был определен голландским химиком Мульдером, и оказалось, что он содержит азот, то есть не может быть отнесен к сахарам. В 18444 году сотрудник Либиха Э. Хосфорд установил количественный состав глицина С2Н5О2N, кроме того, Хосфорд отметил амфотерную, кислотную, щелочную природу глицина и других похожих на него соединений.
Пьер Робике под руководством Луи Воклена анализировал состав спаржи Asparagus (1806) –съедобного растения, популярного в кулинарии. Отделив белки, сок подвергли выпариванию и когда он загустел в нем обнаружили крупные кристаллы. При сжигании они не оставляли золу, а при действии азотной кислоты выделяли азот. Спустя 20 лет Поль Дюлон назвал его аспаргинаном.
В 1826г. Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза были выделены многие другие аминокислоты, такие как: глицин, лейцин, тирозин, серин, глутаминовая кислота, аспаргиновая кислота,фенилаланин,аланин, лизин, аргинин, гистидин, цистин, валин, пронин, гидроксипролин, триптофан, изолейцин, метионин, треони, гидроксилизин.
В 20-40-е годы получили развитие физико-химические методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены молекулярные массы многих белков, получены данные о сферической форме молекул глобулярных белков (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографические методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли белков: был выделен первый белковый гормон - инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, 1922), антитела были идентифицированы как фракция глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая функция белков - защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной функции мышечного миозина (В. А. Энгельгардт, М.Н.Любимова, 1939) и получение первых кристаллических ферментов (уреазы-Дж.Б. Салшер, 1926; пепсина - Дж.X. Нортроп, 1929; лизоцима - Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).
В начале 50-х годов была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) - первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Хёрс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М, Перуц, 1958) и, таким образом, доказано существование в белках вторичной и третичной структур, в том числе спирали, предсказанной Л. Допингом и Р. Кори в 1949-1951 годах.
В 60-е годы в химии белков интенсивно развивалось синтетическое направление: были синтезированы инсулин (X. Цан, 1963, П. Кадоянис, 1964, Ю. Ван и др., 1965) и рибонуклеаза А (Б. Меррифидд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белках - секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967). Благодаря созданию прочной методической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белков. В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых различных источников как животного, так и раститительного, бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них —протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. Областей физ.-хим. Биологии.
В 70-80-е гг. наибольший прогресс был достигнут при изучении белков - регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т.ч. белков рибосом), сократительных, транспортных и защитных белков, ряда мембранных белков (в т. Ч. Белков биоэнергетич. Систем), рецепторных белков. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа белков. Значительно повышена чувствительность автоматического анализа аминокислотной последовательности белков (Б. Витман-Либольд, Л. Худ). Широкое применение нашли новые методы разделения белков и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифич. Хроматография). В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сенгер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры белков. В результате установлена структура ряда белков, доступных в ничтожно малых количествах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также белков большой мол. Массы (фактор элонгации G, гликогенфосфорилаза, галактозидаза, коллаген, и субъединицы РНК-полимеразы, содержащие соотв. 701, 841, 1021, 1028, 1342 и 1407 аминокислотных остатков). Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространств, организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существенные результаты получены советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), некоторых рых рибосомальных белков, фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента-РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
Так же как и другие биологические макромолекулы и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул и их синтеза, а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках.
Структурная функция
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Защитная функция
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Сигнальная функция
Способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки - гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Транспортная функция
Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Запасная (резервная) функция белков
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы белок-рецептор происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала.
Моторная (двигательная) функция
Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, перемещение клеток внутри организма, движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении.
Заключение
Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.
Белки в организме человека выполняют важную роль.
1. Основное назначение белков — пластическое. Из них состоят все клетки тканей и органов. Пластическая роль белка особенно важна для растущего организма. В процессе роста увеличивается число клеток, и основным материалом для этого являются белки.
2. Белки служат регуляторами обменных процессов, входят в состав гормонов щитовидной железы, гипофиза, поджелудочной железы.
3. Белки — необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей. Известно, что при недостатке белка плохо усваиваются витамины.
Недостаток белков в питании вызывает серьезные нарушения в организме: у детей замедляются рост и развитие, у взрослых возникают глубокие изменения в печени, а при длительной недостаточности — даже цирроз, нарушение деятельности желез внутренней секрецию (щитовидная, половые, поджелудочная), изменяется белковый состав крови, снижается устойчивость организма к инфекционным заболеваниям, страдает умственная деятельность человека — снижается память, нарушается работоспособность.
Наряду с этим установлено, что избыточное поступление белков неблагоприятно отражается на функции многих органов и систем организма, в частности при этом перегружаются ферментные системы и в крови накапливаются продукты неполного метаболизма, повышается количество мочевины, свободных аминокислот и т. д.
Большое значение для обеспечения организма белком имеют активность ферментов желудочно-кишечного тракта, состояние функции пищеварительных желез и режим питания.
Доказано, что аминокислотная недостаточность может возникнуть в результате питания однообразной пищей, содержащей только один или два вида белков, преимущественно растительного происхождения.
Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки животного происхождения. При недостатке нескольких жизненно необходимых аминокислот или даже одной из них нарушается процесс синтеза белка, не используются и другие аминокислоты и возникают расстройства, характерные для белковой недостаточности.