Будь умным!

У вас вопросы?
У нас ответы:) SamZan.net

Загальні закономірості метаболізм

Работа добавлена на сайт samzan.net:

Поможем написать учебную работу

Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.

Предоплата всего

от 25%

Подписываем

договор

Выберите тип работы:

Скидка 25% при заказе до 2.6.2024

Модуль № 2. Загальні закономірості метаболізму

Текстові тестові задачі

  1.  Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал: 
  2.  Цинк 
  3.  Марганець 
  4.  * Мідь 
  5.  Молібден 
  6.  Магній 
  7.  Абсолютна специфічність характерна для ферменту: 
  8.  * Сахарази 
  9.  Амілази 
  10.  Пепсину 
  11.  Лактатдегідрогенази 
  12.  Ліпази 
  13.  Абсолютна специфічність характерна для ферменту: 
  14.  * Уреази 
  15.  Амілази 
  16.  Пепсину 
  17.  Алкогольдегідрогенази 
  18.  Фосфатази 
  19.  Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять: 
  20.  * Табун, зарин, зоман 
  21.  Пірофосфат 
  22.  Окиснений глутатіон 
  23.  Солі миш”яку 
  24.  Алкілуючі речовини 
  25.  Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім: 
  26.  * -СН3 аргініну 
  27.  -ОН серину 
  28.  -SН цистеїну 
  29.  - NН2 лізину 
  30.  -СООН аспарагінової кислоти 
  31.  Активність ферментів залежить від багатьох факторів. Як впливає зміна рН середовища на молекули ферменту?
  32.  * Змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули 
  33.  Стабілізує вторинну структуру ферменту 
  34.  Відбувається деполяризація молекули ферменту 
  35.  Спричиняє гідроліз ферменту 
  36.  Поляризує молекули ферменту 
  37.  Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал: 
  38.  * Цинк 
  39.  Марганець 
  40.  Мідь 
  41.  Молібден 
  42.  Магній 
  43.  Алостеричні ферменти –це: 
  44.  * Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр 
  45.  Ферменти із двома активними центрами 
  46.  Ферменти, які містять тільки алостеричні центри 
  47.  Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату 
  48.  Це ферменти, які фосфорилюють білки 
  49.  Алостеричні центри служать: 
  50.  * Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників 
  51.  Місцем спорідненості ферменту із субстратом 
  52.  Каталітичною ділянкою 
  53.  Контактною ділянкою 
  54.  Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків 
  55.  Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал: 
  56.  Цинк 
  57.  * Марганець 
  58.  Мідь 
  59.  Молібден 
  60.  Магній 
  61.  В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?
  62.  Активація за домогою впливу на активний центр 
  63.  Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр 
  64.  Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини 
  65.  Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента 
  66.  * Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків. 
  67.  В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім: 
  68.  Дисульфідного 
  69.  Іонного 
  70.  * Пептидного 
  71.  Водневих зв”язків 
  72.  Гідрофобної взаємодії 
  73.  В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам: 
  74.  Ван-дер-Ваальсовим силам 
  75.  Іонному 
  76.  * Всі відповіді вірні 
  77.  Водневим зв”язкам 
  78.  Гідрофобної взаємодії 
  79.  Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен: 
  80.  E + S E E + P 
  81.  E + S EES EE + P 
  82.  * E + S ES E ES ES EP E E + P 
  83.  E + S ESP E + P 
  84.  E + S E EP E + P 
  85.  Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?
  86.  * У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max 
  87.  Змінюють спорідненість субстрату із ферментом 
  88.  Впливають на Км 
  89.  Утворюють з ферментом нестійкий комплекс 
  90.  Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту 
  91.  Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса: 
  92.  ммоль/л 
  93.  * моль/л 
  94.  нмоль/л 
  95.  нмоль/мл 
  96.  мг/мл 
  97.  Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім: 
  98.  * Низької хімічної активності 
  99.  Оборотності дії 
  100.  Термолабільності 
  101.  Специфічності дії 
  102.  Високої хімічної активності 
  103.  Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім: 
  104.  * Термостабільності 
  105.  Оборотності дії 
  106.  Залежності від модифікаторів 
  107.  Специфічності дії 
  108.  Високої хімічної активності 
  109.  Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при: 
  110.  Підвищенні кров’яного тиску 
  111.  * Підвищенні температури тіла людини 
  112.  Стресових ситуаціях 
  113.  Зниженні кров’яного тиску 
  114.  Зниженні онкотичного тиску 
  115.  Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім: 
  116.  Ціаніди 
  117.  Сірководень 
  118.  Монооксид вуглецю 
  119.  * Ізоніазид 
  120.  Фосфорорганічні речовини 
  121.  Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього –це: 
  122.  * Активний центр ферменту 
  123.  Місце приєднання апоферменту до коферменту 
  124.  Небілковий компонент ферменту 
  125.  Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників 
  126.  Всі відповіді вірні 
  127.  Для нормального функціонування Nа+, К+-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони: 
  128.  * Na+, K+, Mg2+ 
  129.  K+, Mg2+, F+ 
  130.  Na+, Ca2+, Cu2+ 
  131.  Na+, K+ 
  132.  K+, Ca2+ 
  133.  Для ферментів з відносною специфічністю є спільним: 
  134.  * Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів 
  135.  Здатність перетворювати один субстрат 
  136.  Здатність впливати на D –ізомери 
  137.  Впливають на D –ізомери, але не впливають на L-ізомери 
  138.  Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів 
  139.  Для ферментів з відносною специфічністю не характерно: 
  140.  * Всі відповіді вірні 
  141.  Здатність перетворювати один субстрат 
  142.  Здатність впливати на D –ізомери 
  143.  Впливають на D –ізомери, але не впливають на L-ізомери 
  144.  Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів 
  145.  Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 –,5?
  146.  Амілази 
  147.  Трипсину 
  148.  * Пепсину 
  149.  ЛДГ1 
  150.  АсАТ 
  151.  До зворотнього інгібування ферментів не відноситься: 
  152.  Дія алкалоїдів 
  153.  Додавання аналогічних субстрату сполук 
  154.  Присутність солей свинцю 
  155.  * Вірно А, С 
  156.  Ренатурація ферменту 
  157.  До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім: 
  158.  Специфічних- речовин білкової природи 
  159.  * Полісахаридів 
  160.  Нуклеотидів 
  161.  Вітамінів 
  162.  Порфіринових комплексів 
  163.  До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить: 
  164.  * Нестача нікотинаміду 
  165.  Надлишок триптофану 
  166.  Нестача нікотинфосфату 
  167.  Настача піридоксальфосфату 
  168.  Надлишок нікотинальдегіду 
  169.  До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну: 
  170.  В1 
  171.  * В6 
  172.  В1 
  173.  В3 
  174.  В10 
  175.  До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну: 
  176.  В1 
  177.  * Всі відповіді правильні 
  178.  В2 
  179.  В3 
  180.  В10 
  181.  До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси ?
  182.  Цитохроми в,с 
  183.  Каталаза 
  184.  Пероксидаза 
  185.  * Всі відповіді вірні 
  186.  Цитохроми а1, а3 
  187.  До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси ?
  188.  Цитохроми в,с 
  189.  Каталаза 
  190.  Пероксидаза 
  191.  * Фосфатаза 
  192.  Цитохроми а1, а3 
  193.  До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?
  194.  Сукцинатдегідрогенази 
  195.  * Піруватдегідрогенази 
  196.  Цитохромоксидази 
  197.  Алкогольдегідрогенази 
  198.  Лактатдегідрогенази 
  199.  До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім: 
  200.  ТПФ 
  201.  * ФМН 
  202.  ФАД 
  203.  КоА 
  204.  НАД 
  205.  До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?
  206.  Електрофоретичного 
  207.  Імуноферментного 
  208.  Хроматографічного 
  209.  * Фізичного 
  210.  Немає вірної відповіді 
  211.  Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім: 
  212.  Гормонів 
  213.  Медіаторів нервової системи 
  214.  Металів 
  215.  Продуктів ферментативних реакцій 
  216.  * Ліпопротеїнів 
  217.  З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають: 
  218.  * Всі відповіді вірні 
  219.  Холева кислота 
  220.  Ентерокіназа 
  221.  HCl 
  222.  АТФ 
  223.  З перерахованих речовин активатором амілази є: 
  224.  * NaCl 
  225.  Холева кислота 
  226.  Ентерокіназа 
  227.  HCl 
  228.  АТФ 
  229.  З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?
  230.  Щоб визначити кількість субодиниць фермента 
  231.  * Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу 
  232.  Для визначення їх молекулярної маси 
  233.  Для визначення їх електрофоретичної рухливості 
  234.  Виявити спадкове порушення активності фермента 
  235.  З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?
  236.  Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів 
  237.  Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів 
  238.  Для виявлення резервних можливостей систем організму 
  239.  При профілактичному обстеженні 
  240.  * Всі відповіді правильні 
  241.  За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім: 
  242.  Коферменти, що є переносниками електронів 
  243.  Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп 
  244.  Коферменти, що є переносниками атомів водню 
  245.  * Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки 
  246.  Коферменти, що переносять метильні групи 
  247.  За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім: 
  248.  Похідні вітамінів 
  249.  Коферменти - метали 
  250.  Нуклеотидні коферменти 
  251.  Порфіринові коферменти 
  252.  * Похідні ліпідів 
  253.  Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є: 
  254.  * Здатність приєднувати і віддавати електрони 
  255.  Наявність термінальних -SH груп 
  256.  Є однокомпонентними сполуками 
  257.  Наявність ізоалоксазинового кільця 
  258.  Наявність в структурі піридинового кільця 
  259.  Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів: 
  260.  * НАД і ФМН 
  261.  ПАЛФ 
  262.  Біотину 
  263.  ТГФК 
  264.  Немає вірної відповіді 
  265.  Значення рН, при якому активність ферменту найвища: 
  266.  * рН –оптимум ферменту 
  267.  рН комфорт ферменту 
  268.  Ізоелектричний стан ферменту 
  269.  рН –максимум ферменту 
  270.  Жоден термін не вживається 
  271.  Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом: 
  272.  Mo 
  273.  Zn 
  274.  * Cu 
  275.  Al 
  276.  Na 
  277.  Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім: 
  278.  Електрофоретичною рухливістю 
  279.  Молекулярною масою 
  280.  * Специфічністю 
  281.  Знаходяться в різних тканинах 
  282.  Різницею їх первинної структури 
  283.  Іони якого металу містять порфіринові коферменти?
  284.  Na 
  285.  * Fe 
  286.  Zn 
  287.  Mo 
  288.  Mn 
  289.  Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?
  290.  Алостерична регуляція активності фермента 
  291.  Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації 
  292.  Активація шляхом обмеженого протеолізу 
  293.  * Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації 
  294.  Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків 
  295.  Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для: 
  296.  Ферментів 
  297.  Неорганічних каталізаторів 
  298.  * Ферментів і неорганічних каталізаторів 
  299.  Білків 
  300.  Вітамінів 
  301.  Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?
  302.  При нестачі вітаміну К 
  303.  При нестачі вітаміну РР 
  304.  * При нестачі вітаміну В2. 
  305.  При надлишку вітаміну В2 
  306.  При нестачі вітаміну А 
  307.  Конкурентне гальмування відноситься до: 
  308.  * Зворотнього інгібування ферментів 
  309.  Не зворотнього інгібування ферментів 
  310.  Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях 
  311.  Всі відповіді вірні 
  312.  Ізостеричного гальмування 
  313.  Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості: 
  314.  Є структурними аналогами субстрату 
  315.  Комплементарні активному центру фермента 
  316.  Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом 
  317.  * Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату 
  318.  Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату 
  319.  Конкурентним інгібіторам притаманні особливості: 
  320.  Є структурними аналогами субстрату 
  321.  Комплементарні активному центру фермента 
  322.  Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом 
  323.  * Всі відповіді вірні 
  324.  Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату 
  325.  Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є: 
  326.  * Сульфаніламіди 
  327.  Сульфат амонію 
  328.  Ацетат свинцю 
  329.  Саліцилати 
  330.  Ціаніди 
  331.  Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її: 
  332.  Переносить тільки електрони 
  333.  Переносить тільки протони 
  334.  Переносить тільки енергію 
  335.  * Переносить тільки хімічні групи 
  336.  Каталізує реакції фосфорилювання 
  337.  Кофермент ацилювання є похідним: 
  338.  Піридоксальфосфату 
  339.  * Пантотенової кислоти 
  340.  Нікотинаміду 
  341.  Рибофлавіну 
  342.  Тетрагідрофолієвої кислоти 
  343.  Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту: 
  344.  Сукцинатдегідрогенази 
  345.  * Піруватдегідрогенази 
  346.  Цитохромоксидази 
  347.  Алкогольдегідрогенази 
  348.  Лактатдегідрогенази 
  349.  Коферменти вітаміну В6 входять до складу: 
  350.  Оксидаз 
  351.  * Амінотрансфераз 
  352.  Дегідрогеназ 
  353.  Карбоксилаз 
  354.  Гідролаз 
  355.  Ксантиноксидаза як кофермент містить метал: 
  356.  Цинк 
  357.  Марганець 
  358.  Мідь 
  359.  * Молібден 
  360.  Магній 
  361.  Механізм дії незворотних інгібіторів –це: 
  362.  * Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини 
  363.  Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає 
  364.  Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту 
  365.  Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту 
  366.  Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту 
  367.  Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в: 
  368.  * Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини 
  369.  Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає 
  370.  Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту 
  371.  Конкурує із субстратом за активний центр ферменту 
  372.  Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту 
  373.  Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює. 
  374.  * Каталаза 
  375.  Цитохромоксидаза 
  376.  Лактатдегідрогеназа 
  377.  Еластаза 
  378.  Фосфогексоізомераза 
  379.  Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать: 
  380.  * Алостеричні центри 
  381.  Кофактори 
  382.  Каталітична ділянка активного центру 
  383.  Контактна ділянка активного центру 
  384.  Будь-які ділянки ферменту 
  385.  Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить: 
  386.  Fe i Co 
  387.  * Fe i Cu 
  388.  Cu i Co 
  389.  Zn i Cu 
  390.  Zn i Co 
  391.  На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?
  392.  Аналітичних 
  393.  Медичних 
  394.  Технічних 
  395.  Економічних 
  396.  * Всі відповіді правильні 
  397.  Назвіть фермент, до складу якого входить цинк: 
  398.  * Алкогольдегідрогеназа 
  399.  Цитохромоксидаза 
  400.  Ксантиноксидаза 
  401.  Піруватдегідрогеназа 
  402.  Супероксиддисмутаза 
  403.  Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах: 
  404.  * Гідролази 
  405.  Ферменти синтезу жирних кислот 
  406.  Ферменти синтезу глікогену 
  407.  Ферменти синтезу сечовини 
  408.  Ферменти синтезу білка 
  409.  Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН: 
  410.  2-3 
  411.  4-5 
  412.  * 6-8 
  413.  8-10 
  414.  10-12 
  415.  Нестача нікотинаміду призводить до порушення: 
  416.  Синтезу ФАД 
  417.  Синтезу ТГФК 
  418.  * Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ. 
  419.  Синтезу піридоксальфосфату 
  420.  Синтезу АсАТ і АлАТ 
  421.  Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти: 
  422.  * Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів 
  423.  Ферменти, які містять тільки 1 протомер 
  424.  Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці 
  425.  Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції 
  426.  Ферменти, що відрізняються первинною структурою 
  427.  Піридоксалеві ферменти –похідні вітаміну: 
  428.  РР 
  429.  В2 
  430.  * В6 
  431.  Пантотенової кислоти 
  432.  В12 
  433.  Піруватдегідрогеназа і каталаза є: 
  434.  Простими ферментами 
  435.  * Складними ферментами 
  436.  Змішаними 
  437.  Стереоізомерами 
  438.  Алостеричними ферментами 
  439.  При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається: 
  440.  * Активний центр 
  441.  Алостеричний центр 
  442.  Модулятор 
  443.  Апофермент 
  444.  Білковий домен 
  445.  При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?
  446.  E + S E ES 
  447.  E + I E EI 
  448.  * E + S + I E ESI 
  449.  E + P E EP 
  450.  E + P + I E EPI 
  451.  Простетична група складного ферменту - це: 
  452.  * Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною 
  453.  Білкова частина ферменту 
  454.  Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною 
  455.  Білковий домен апоферменту 
  456.  Алостеричний центр голоферменту 
  457.  Простетична група ферменту каталази побудована за типом: 
  458.  НАДФ 
  459.  * Гему 
  460.  КоQ 
  461.  ФМН 
  462.  ФАД 
  463.  рН –оптимумом ферменту називають: 
  464.  * Значення рН, при якому активність ферменту найвища 
  465.  рН 0 –
  466.  рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка 
  467.  Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом 
  468.  рН 8-10, температура 400 С 
  469.  рН оптимум ферменту –це: 
  470.  * Значення рН, при якому активність ферменту найвища 
  471.  Значення рН, при якому активність ферменту можлива 
  472.  Ізоелектричний стан ферменту 
  473.  рН –максимум ферменту 
  474.  Жоден термін не вживається 
  475.  Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім: 
  476.  Жовчних кислот 
  477.  Ферментів 
  478.  * Холестерину 
  479.  Іонів металів 
  480.  Аніонів 
  481.  Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента ?
  482.  Убіхінон 
  483.  Ліпоєва кислота 
  484.  Карнітин 
  485.  * Оротова кислота 
  486.  Пантотенова кислота 
  487.  Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?
  488.  Fe 
  489.  Co 
  490.  Cu 
  491.  Zn 
  492.  * Cr 
  493.  Скільки активних центрів можуть мати ферменти?
  494.  Залежить від кількості ізоферментів 
  495.  Залежить від кількості доменів 
  496.  Залежить від природи кофактора 
  497.  * Залежить від кількості субодиниць фермента 
  498.  Небільше одного 
  499.  Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім: 
  500.  Конформаційною комплементарністю 
  501.  Електростатичною комплементарністю 
  502.  Особливістю структури активного центру фермента 
  503.  * Особливістю структури алостеричного центру 
  504.  Його білковою природою 
  505.  Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами: 
  506.  Конформаційною комплементарністю з субстратом 
  507.  Електростатичною комплементарністю з субстратом 
  508.  Особливістю структури активного центру фермента 
  509.  * Всі відповіді вірні 
  510.  Його білковою природою 
  511.  Специфічність ферменту –здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена: 
  512.  * Будовою активного центру фермента 
  513.  Умовами реакції 
  514.  Природою коферменту 
  515.  Будовою алостеричного центру 
  516.  Природою продукту каталітичної реакції 
  517.  Ступінь гідролізу крохмалю оцінюється за результатом реакції з йодом. При оптимальному значенні рН розщеплення крохмалю відбувається повністю. Які якісні зміни спостерігаються ?
  518.  Забарвлення з йодом жовте 
  519.  Забарвлення з йодом зелене 
  520.  * Забарвлення з йодом відсутнє 
  521.  Забарвлення з йодом синє 
  522.  Жодної правильної відповіді 
  523.  Температура 36-38ТС для більшості ферментів є: 
  524.  Ізоелектричною точкою ферментів 
  525.  * Температурним оптимумом 
  526.  рН-оптимумом 
  527.  Температурою, при якій денатурують більшість ферментів 
  528.  Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів 
  529.  Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це: 
  530.  * Температурний оптимум ферментів 
  531.  Температурний пік рекції 
  532.  Температура, при якій фермент не гідролізується 
  533.  Температурний максимум 
  534.  Температура, при якій фермент не денатурує 
  535.  Температурний оптимум ферментів - це: 
  536.  * Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна 
  537.  Температура, при якій відбувається денатурація фермента 
  538.  Величина швидкості реакції при температурі 48-560С 
  539.  Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом 
  540.  Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси 
  541.  Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до: 
  542.  Збільшення молекулярної маси фермента 
  543.  Його гідролізу 
  544.  * Денатурації 
  545.  Збільшення активності фермента 
  546.  Активність фермента не зміниться 
  547.  У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?
  548.  Гіпотеза специфічності 
  549.  * Гіпотеза “ключа і замка”
  550.  Гіпотеза фермент-субстратних комплексів 
  551.  Невідповідності субстрату і активного центру фермента 
  552.  Гіпотеза вимушеної співвідповідності 
  553.  Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це: 
  554.  * Механізм дії незворотних інгібіторів 
  555.  Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає 
  556.  Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту 
  557.  Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту 
  558.  Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту 
  559.  ФАД –це кофермент ферменту: 
  560.  * Сукцинатдегідрогенази 
  561.  Глутатіонпероксидази 
  562.  Амінотрансферази 
  563.  Лактатдегідрогенази 
  564.  Малатдегідрогенази 
  565.  Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в: 
  566.  * Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту 
  567.  Тому, що вони є структурними аналогами субстрату 
  568.  Пов'язані з алостеричним центром ферменту 
  569.  Модифікації субстрату 
  570.  Тому, що вони викликають денатурацію білка 
  571.  Фермент ацетилхолінестеразу використовують при : 
  572.  * Отруєнні фосфорорганічними сполуками 
  573.  Отруєнні ціанідами 
  574.  Отруєнні цинком 
  575.  Отруєнні кобальтом 
  576.  Всі відповіді вірні 
  577.  Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім: 
  578.  Фермент змінює конфігурацію 
  579.  Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп 
  580.  Змінюється будова активного центру 
  581.  * Змінюється термолабільність фермента 
  582.  Втрачаються або знижуються каталітичні властивості 
  583.  Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент: 
  584.  * ФАД 
  585.  ПАЛФ 
  586.  НАДФ 
  587.  ТГФК 
  588.  НАД 
  589.  Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує: 
  590.  * Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози 
  591.  Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози 
  592.  Розщеплення крохмалю до мальтози 
  593.  Окиснення субстрату в присутності Н2О2 
  594.  Розщеплення крохмалю до декстринів 
  595.  Ферментам притаманна висока специфічність. Чим вона зумовлена?
  596.  * Конформаційною і електростатичною комплементарністю між субстратом і ферментом. 
  597.  Умовами реакції (t0 , рН )
  598.  Унікальною структурою коферменту 
  599.  Унікальною структурою кофактору 
  600.  Конформаційною і електростатичною комплементарністю між коферментом і апоферментом 
  601.  ?Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім: 
  602.  Висока молекулярна маса 
  603.  Розщеплення до амінокислот під час гідролізу 
  604.  Утворення колоїдоподібних розчинів 
  605.  Прояв імунних властивостей 
  606.  * Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів 
  607.  Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати: 
  608.  * Ліпаза, протеази 
  609.  Уреаза 
  610.  Аргіназа, сахараза 
  611.  Сукцинатдегідрогеназа 
  612.  Алкогольдегідрогеназа 
  613.  Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для: 
  614.  * Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму 
  615.  Формування матриці для синтезу білків 
  616.  Транспорту субстратів через судинну систему 
  617.  Збільшення енергоємності субстратів 
  618.  Ініціації імунної відповіді організму на антигени 
  619.  Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з: 
  620.  * Амінокислот 
  621.  Моносахаридів 
  622.  Нуклеотидів 
  623.  Жирних кислот 
  624.  Гліцерину 
  625.  Фосфатаза як кофермент містить метал: 
  626.  Цинк 
  627.  Марганець 
  628.  Мідь 
  629.  Молібден 
  630.  * Магній 
  631.  Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів: 
  632.  Сахарази 
  633.  Пепсину 
  634.  * Глікогенфосфорилази 
  635.  АлАТ і АсАТ 
  636.  Амілази 
  637.  Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?
  638.  Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність 
  639.  Швидкість реакції гальмується інгібітором 
  640.  * Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом 
  641.  Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу 
  642.  Продукти реації гальмують процес 
  643.  Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?
  644.  Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)
  645.  Входять до складу простетичних груп ферментів 
  646.  * Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп 
  647.  Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки 
  648.  Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів 
  649.  Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім: 
  650.  Кількості ферменту 
  651.  Стану активного центру ферменту 
  652.  Кількості субстрату 
  653.  * Локалізації ферменту 
  654.  Кількості утвореного продукту реакції 
  655.  Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин: 
  656.  Кількості ферменту 
  657.  Наявності модуляторів 
  658.  Кількості субстрату 
  659.  * Онкотичного тиску 
  660.  Кількості утвореного продукту реакції 
  661.  Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?
  662.  Результати лікарських спостережень 
  663.  Зовнішній опис органів, їх розміри 
  664.  Зміна біохімічних процесів в організмі людини 
  665.  Аналіз хімічного складу біологічних рідин 
  666.  * Всі відповіді правильні 
  667.  Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?
  668.  * Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів 
  669.  Здатність перетворювати один субстрат 
  670.  Здатність впливати на D –ізомери 
  671.  Впливають на D –ізомери, але не впливають на L-ізомери 
  672.  Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів 
  673.  Що є спільного для всіх ізоферментів?
  674.  Дія на один і той же субстрат 
  675.  Каталіз однакових реакцій 
  676.  Специфічна тканинна локалізація 
  677.  * Всі відповіді вірні 
  678.  Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць 
  679.  Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули ?
  680.  * Зміна рН середовища 
  681.  Зміна зовнішнього середовища 
  682.  Зміна доби 
  683.  Зміна температури 
  684.  Дія інгібіторів 
  685.  Що лежить в основі змін лабораторних показників?
  686.  Стан органів і систем організму людини 
  687.  Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження 
  688.  Зміни в органах при захворюванні 
  689.  Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються 
  690.  * Всі відповіді правильні 
  691.  Що не відноситься до характеристики ізоферментів?
  692.  Дія на один і той же субстрат 
  693.  Відмінності первинної структури 
  694.  Органоспецифічність 
  695.  * Каталіз різних реакцій 
  696.  Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць 
  697.  Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?
  698.  * Біологічні каталізатори білкової природи 
  699.  Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді 
  700.  Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів 
  701.  Послідовність залишків жирних кислот 
  702.  Хімічні речовини різної природи 
  703.  Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?
  704.  Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію 
  705.  * Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій 
  706.  Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю 
  707.  Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату 
  708.  Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів 
  709.  Що таке активний центр ферменту?
  710.  Місце приєднання апоферменту до коферменту 
  711.  Небілковий компонент ферменту 
  712.  * Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього 
  713.  Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників 
  714.  Всі відповіді вірні 
  715.  Що таке ферменти?
  716.  Складні білки, що є структурним матеріалом клітини 
  717.  * Біокаталізатори білкової природи 
  718.  Неорганічні каталізатори 
  719.  Органічні каталізатори 
  720.  Немає вірної відповіді 
  721.  Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?
  722.  * Втрачається 
  723.  Збільшується 
  724.  Знижується 
  725.  Не змінюється 
  726.  Немає вірної відповіді 
  727.  Як кофактор цинк входить до складу: 
  728.  * Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази 
  729.  Каталази 
  730.  Супероксиддисмутази 
  731.  Цитохромоксидази 
  732.  Всі відповіді вірні 
  733.  Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?
  734.  Пептидазами 
  735.  * Протеїнкіназами 
  736.  Аденілатциклазами 
  737.  Ангідразами 
  738.  Ізомеразами 
  739.  Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?
  740.  Гідроліз ферменту 
  741.  * Денатурація ферменту 
  742.  Блокування активного центру 
  743.  Активація нативного інгібітора проферменту 
  744.  Немає вірної відповіді 
  745.  Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?
  746.  Специфічність 
  747.  Чутливість до дії сторонніх чинників 
  748.  * Всі відповіді вірні 
  749.  Залежність від рН і температури 
  750.  Висока каталітична активність 
  751.  Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?
  752.  Специфічність 
  753.  Чутливість до дії сторонніх чинників 
  754.  * Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій 
  755.  Залежність від рН і температури 
  756.  Висока каталітична активність 
  757.  Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?
  758.  Однакова молекулярна маса 
  759.  * Каталізують одну реакцію 
  760.  Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями 
  761.  Локалізовані в одній тканині 
  762.  Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю 
  763.  Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?
  764.  Термостабільність 
  765.  * Каталітична активність 
  766.  Хмімічна природа ферменту 
  767.  Дія зовнішніх чинників 
  768.  Всі відповіді вірні 
  769.  Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?
  770.  Гіпотеза фермент-субстратних комплексів 
  771.  Гіпотеза Міхаеліса-Ментен 
  772.  Гіпотеза Фішера 
  773.  Гіпотеза Кошланда 
  774.  * Гіпотеза Варбурга і Бейліса 
  775.  Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?
  776.  Убіхінон 
  777.  Ліпоєва кислота 
  778.  Нікотинова кислота 
  779.  * Оротова кислота 
  780.  Пантотенова кислота 
  781.  Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?
  782.  Дія на один і той же субстрат 
  783.  Каталіз однакових реакцій 
  784.  Знаходження в різних тканинах 
  785.  * Однакова електрофоретична рухливість 
  786.  Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць 
  787.  Яка складова не входить до будови голоферментів?
  788.  Апофермент 
  789.  Кофермент 
  790.  Кофактор 
  791.  Простетична група 
  792.  * Профермент 
  793.  Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?
  794.  Первинна 
  795.  * Третинна 
  796.  Вторинна 
  797.  Четвертинна 
  798.  Жодна із структур не має до цього відношення 
  799.  Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?
  800.  * ОН серину 
  801.  NН2 лізину 
  802.  SН цистеїну 
  803.  NH- гістидину 
  804.  СООН аспарагінової кислоти 
  805.  Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів ?
  806.  * Конкурентне гальмування 
  807.  Неконкурентне гальмування 
  808.  Безконкурентне гальмування 
  809.  Всі відповіді вірні 
  810.  Ізостеричне гальмування 
  811.  Яке з приведених тверджень є вірним?
  812.  * Km –це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax 
  813.  Vmax не залежить від концентрації ферменту 
  814.  Km залежить від концентрації ферменту 
  815.  Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції 
  816.  Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною 
  817.  Яке значення мають біохімічні методи дослідження ?
  818.  Діагностичне 
  819.  Критерію ефективності проведеного лікування 
  820.  Критерію реабілітації 
  821.  Критерію видужання 
  822.  * Всі відповіді правильні 
  823.  Який із вітамінів не виступає коферментом?
  824.  В1 
  825.  В2 
  826.  В5 
  827.  * С 
  828.  В12 
  829.  Який із металів входить до простетичних груп ферментів?
  830.  Fe 
  831.  Co 
  832.  * Всі входять 
  833.  Zn 
  834.  Cu 
  835.  Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?
  836.  Активація за домогою впливу на активний центр 
  837.  Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр 
  838.  * Всі вище перераховані 
  839.  Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента 
  840.  Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини 
  841.  Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?
  842.  НАДН 
  843.  ФМН 
  844.  ФАД 
  845.  * КоА 
  846.  ПАЛФ 
  847.  Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?
  848.  Серин 
  849.  Цистеїн 
  850.  Гістидин 
  851.  Тирозин 
  852.  * Бета-аланін 
  853.  Який із перечислених ферментів є металоферментом?
  854.  * Алкогольдегідрогеназа 
  855.  Піруватдегідрогеназа 
  856.  ЛДГ 
  857.  Малатдегідрогеназа 
  858.  Амінотрансфераза 
  859.  Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?
  860.  Діалізом 
  861.  * Електрофорезом 
  862.  Хроматографією 
  863.  Центрифугуванням 
  864.  Рентгеноструктурним аналізом 
  865.  Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?
  866.  Електрофоретичною рухливістю 
  867.  Молекулярною масою 
  868.  * Всі відповіді вірні 
  869.  Локалізацією в тканинах 
  870.  Первинною структурою 
  871.  Які види специфічності ферментів існують?
  872.  Відносна 
  873.  Абсолютна 
  874.  * Всі відповіді вірні 
  875.  Просторова 
  876.  Абсолютна групова 
  877.  Які види специфічності ферментів не існують?
  878.  Відносна 
  879.  Абсолютна 
  880.  * Термодинамічна 
  881.  Просторова 
  882.  Абсолютна групова 
  883.  Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?
  884.  Специфічність 
  885.  Відтворюваність 
  886.  Чутливість 
  887.  Спорідненість 
  888.  * Всі відповіді правильні 
  889.  Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?
  890.  Час забору біологічного матеріалу для дослідження 
  891.  Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів 
  892.  Консервація, збереження 
  893.  Доставка біоматеріалу в лабораторію 
  894.  * Всі відповіді правильні 
  895.  Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?
  896.  Водневі 
  897.  Електростатичної взаємодії 
  898.  Гідрофобної взаємодії 
  899.  Ван-дер-Ваальсові 
  900.  * Всі вище перераховані 
  901.  Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?
  902.  Водневі 
  903.  Електростатичної взаємодії 
  904.  Гідрофобної взаємодії 
  905.  Ван-дер-ваальсові 
  906.  * Пептидні 
  907.  Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?
  908.  * Піруватдегідрогеназа 
  909.  Транскетолаза 
  910.  Сукцинатдегідрогеназа 
  911.  Альдолаза 
  912.  Глюкозо-6-фосфатаза 
  913.  Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?
  914.  * Всі перераховані нижче 
  915.  Транскетолаза 
  916.  Сукцинатдегідрогеназа 
  917.  Альдолаза 
  918.  Глюкозо-6-фосфатаза 
  919.  Які із нижче наведених механізмів є механізмом регуляції ферментів?
  920.  Алостерична модифікація активності ферменту 
  921.  Регуляція активності ферменту за рахунок ковалентної модифікації 
  922.  Активація шляхом обмеженого протеолізу 
  923.  * Всі відповіді вірні 
  924.  Активація та гальмування за допомогою циклічних нуклеотидів 
  925.  Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?
  926.  Гормони 
  927.  Медіатори нервової системи 
  928.  Іони металів 
  929.  Продукти ферментативних реакцій 
  930.  * Всі відповіді вірні 
  931.  Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?
  932.  Солі важких металів 
  933.  Йодоацетат, окис вуглецю 
  934.  Сірководень 
  935.  Алкілувальні речовини 
  936.  * Всі відповіді вірні 
  937.  Які інгібітори є отрутами для людини?
  938.  Ціаніди 
  939.  Сірководень 
  940.  Монооксид вуглецю 
  941.  * Всі відповіді вірні 
  942.  Фосфорорганічні речовини 
  943.  Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів: 
  944.  НАД і ФМН 
  945.  ПАЛФ і ТДФ 
  946.  * ФАД і ФМН 
  947.  КоА і КоQ 
  948.  ФДФ і ФТФ 
  949.  Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?
  950.  Zn i Co 
  951.  Zn i Cu 
  952.  * Fe i Cu 
  953.  Zn i Fe 
  954.  Co i Cu 
  955.  Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?
  956.  Zn i Co 
  957.  Zn i Cu 
  958.  * Всі відповіді вірні 
  959.  Zn i Fe 
  960.  Co i Cu 
  961.  Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?
  962.  Є структурними аналогами субстрату 
  963.  Комплементарні активному центру фермента 
  964.  Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом 
  965.  * Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами 
  966.  Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату 
  967.  Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?
  968.  Білки 
  969.  Вітаміни 
  970.  Амінокислоти 
  971.  * Гормони 
  972.  Жири 
  973.  Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?
  974.  Жовчні кислоти 
  975.  Ферменти 
  976.  * Всі відповіді вірні 
  977.  Іони металів 
  978.  Аніони 
  979.  Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?
  980.  Жовчні кислоти 
  981.  Ферменти 
  982.  * Солі важких металів 
  983.  Іони металів 
  984.  Аніони 
  985.  Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?
  986.  Фізіологічні (стать, вік і т.д.)
  987.  Зовнішнє середовище 
  988.  Токсичні 
  989.  Терапевтичні 
  990.  * Всі відповіді правильні 
  991.  Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?
  992.  Висока молекулярна маса 
  993.  Розщеплення до амінокислот під час гідролізу 
  994.  Утворення колоїдоподібних розчинів 
  995.  Прояв антигенних властивостей 
  996.  * Всі відповіді вірні 
  997.  Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?
  998.  Клітинний склад 
  999.  Хімічний склад 
  1000.  Фізичні властивості 
  1001.  Тканинний склад 
  1002.  * Всі відповіді правильні 
  1003.  Якого виду специфічності ферментів не існує?
  1004.  Відносної 
  1005.  Абсолютної 
  1006.  * Конформаційної 
  1007.  Просторової 
  1008.  Абсолютної групової 
  1009.  Якою реакцією можна виявити дію сахарози?
  1010.  Молібденовою 
  1011.  * Тромера або Фелінга 
  1012.  Реакцією з йодом 
  1013.  Біуретовою 
  1014.  Бензидиновою 
  1015.  Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?
  1016.  CuSO4 
  1017.  NaOH 
  1018.  * (NH4)2SO4 
  1019.  HNO3 
  1020.  MgCI2 
  1021.  Активність каталази крові визначають за кількістю розкладеного пероксиду водню за одиницю часу. Кількість пероксиду водню визначається титрометричним методом згідно з реакцією: 
  1022.  * 2 КМnО4+5Н2О2+4Н2SО4 >2КНSО4 + 2МnО4 +8Н2О + 5О2 
  1023.  5КI + КIO3 + 3Н2SО4 >3I2 + 3К2SО4 + 3Н2О 
  1024.  КМnО4 >2КНSО4 + +8Н2О + 5О2 
  1025.  5КI + КIO3 > 3I2 + 3К2 + 3Н2О 
  1026.  5Н2О2+4Н2SО4>2НSО4 + 2О4 +8Н2О 
  1027.  Активність яких ізоферментів лактатдегідрогенази (ЛДГ) буде змінюватися при гострому гепатиті?
  1028.  ЛДГ1 
  1029.  ЛДГ2 
  1030.  ЛДГ3 
  1031.  * ЛДГ4 і ЛДГ5 
  1032.  Всі відповіді правильні 
  1033.  Активність якого ферменту підвищується в крові до появи клінічних симптомів рахіту ?
  1034.  * Лужної фосфатази 
  1035.  Лактатдегідрогенази 
  1036.  Креатинкінази 
  1037.  Альдолази 
  1038.  Всі відповіді правильні 
  1039.  Біогенні аміни утворюються шляхом декарбоксилювання. До якого класу ферментів відносяться декарбоксилази, що здійснюють даний процес?
  1040.  * Ліази 
  1041.  Оксидоредуктази 
  1042.  Ізомерази 
  1043.  Гідролази 
  1044.  Трансферази 
  1045.  Біологічна роль каталази полягає в знешкодженні пероксиду водню, який утворюється в процесі окисно-відновних реакцій в організмі. Активність каталази виражають : 
  1046.  * Каталазним числом і показником каталази. 
  1047.  Коефіцієнтом перерахунку на 1 мл сироватки і 1 год інкубації 
  1048.  Концентрацією стандартного розчину пероксиду 
  1049.  Концентрацією буферного розчину 
  1050.  Немає вірної відповіді 
  1051.  Біологічне окиснення і знешкодження ксенобіотиків відбувається за рахунок гемвмісних ферментів. Який іон є обов'язковим складовим цих ферментів?
  1052.  * Fe 
  1053.  Mg 
  1054.  Zn 
  1055.  Co 
  1056.  Mn 
  1057.  Біологічне окиснення ксенобіотиків відбувається за рахунок мікросомального окиснення, найважливішим ферментом якого є цитохром Р-450. Який іон є обов`язковою складовою цього ферменту?
  1058.  * Fe 
  1059.  Zn 
  1060.  Na 
  1061.  Mg 
  1062.  К 
  1063.  В результаті вродженої відсутності ферменту фенілаланін-4-гідроксилази розвивається патологія: 
  1064.  Альбінізм 
  1065.  Алкаптонурія 
  1066.  * Фенілкетонурія 
  1067.  Галактоземія 
  1068.  Немає вірної відповіді 
  1069.  В слині міститься фермент, який володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати бета - 1,4 - глікозидні зв’язки пептидогліканів бактеріальної стінки. Вкажіть на цей фермент: 
  1070.  Амілаза 
  1071.  * Лізоцим (мурамідаза)
  1072.  Трипсин 
  1073.  Фосфатаза 
  1074.  Рибонуклеаза 
  1075.  Важливим ферментом слини є лужна фосфатаза. До якого класу ферментів вона відноситься?
  1076.  * Гідролаз 
  1077.  Трансфераз 
  1078.  Оксидоредуктаз 
  1079.  Лігаз 
  1080.  Ліаз 
  1081.  Визначення активності трансаміназ широко застосовується в медичній практиці з метою діагностики уражень внутрішніх органів. Кофактором цих ферментів є: 
  1082.  * Піридоксальфосфат 
  1083.  Тіаміндифосфат 
  1084.  Метилкобаламін 
  1085.  Біотин 
  1086.  Тетрагідрофолат 
  1087.  Визначення амілази в крові може бути діагностичним критерієм для: 
  1088.  Нефриту 
  1089.  Глоситу 
  1090.  * Гострого панкреатиту 
  1091.  Гепатиту 
  1092.  Анемії 
  1093.  Визначення якого з названих ферментів є специфічним індикатором ураження паренхіми печінки ?
  1094.  Лужної фосфатази 
  1095.  Аланінамінотрансферази 
  1096.  Лактатдегідрогенази 
  1097.  Фруктозо-I-фосфатальдолази 
  1098.  * Всі відповіді вірні 
  1099.  Визначте, для якого патологічного стану характерно підвищення активності креатинкінази: 
  1100.  Інфаркт легень 
  1101.  Інфаркт міокарда 
  1102.  Синдром м'язового роздавлення 
  1103.  Інсульт 
  1104.  * Вірні відповіді B, С, Д 
  1105.  Відомо, що більшість вітамінів входять до складу ферментів різних класів і виконують роль коферментів. При нестачі якого вітаміну може знижуватися активність транскетолази, коферментом якого є ТПФ ?
  1106.  * В1 
  1107.  В6 
  1108.  В2 
  1109.  В5 
  1110.  В12 
  1111.  Вкажіть реактиви, які необхідно приготувати для визначення амілази по Каравею 
  1112.  * Субстрат крохмалю, йод 
  1113.  Розчин аміаку і крохмаль 
  1114.  Фосфатний буфер, реактив Фелінга 
  1115.  Розчин сірчаної кислоти, йод 
  1116.  Розчин щавелевої кислоти, крохмаль 
  1117.  Вкажіть фермент, який міститься в слині і володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати глікозидні зв'язки пептидогліканів стінки бактерій: 
  1118.  * Лізоцим (мурамідаза)
  1119.  Альфа-амілаза 
  1120.  Трипсин 
  1121.  Фосфатаза 
  1122.  Рибонуклеаза 
  1123.  Вкажіть, в чому полягає визначення активності амілази сечі за методом Каравея: 
  1124.  * На колориметричному визначенні залишку нерозщепленого крохмалю за інтенсивністю його забарвлення з йодом. 
  1125.  На колориметричному визначенні залишку нерозщепленого глікогену за інтенсивністю його забарвлення з йодом. 
  1126.  На визначенні кількості розщеплених глікозидних зв”язків 
  1127.  За кількістю утворених мальтози і глюкози 
  1128.  Немає вірної відповіді 
  1129.  Вплив яких факторів необхідно враховувати при підозрі на панкреатит і його лабораторній діагностиці ?
  1130.  Характер харчування, 
  1131.  Вживання алкоголю 
  1132.  Емоційні, стресові стани 
  1133.  Фармакологічні речовини (прийом лікарських препаратів)
  1134.  * Всі відповіді правильні 
  1135.  Дайте характеристику показника каталази. 
  1136.  * Показником каталази називають дріб, в якому чисельником є каталазне число, а знаменником –число мільйонів еритроцитів в 1 мкл досліджуваної крові. 
  1137.  Це дріб, в чисельнику якого є кількість розщепленого Н2О2, а в знаменнику - кількість виділеного О2.. 
  1138.  Це дріб, чисельником якого є каталазне число, а знаменником кількість еритроцитів в 1000 мл розведеної крові. 
  1139.  Це відношення Н2О2 до Н2О + О2 в 1мкл крові 
  1140.  Всі відповіді вірні 
  1141.  Декарбоксилювання амінокислот та альфа-кетокислот здійснюється за допомогою ферментів класу та підкласу: 
  1142.  * С-С-ліази, декарбоксилази 
  1143.  С-О-ліази, гідроліази 
  1144.  Ізомерази, рацемази 
  1145.  Ізомерази, епімерази 
  1146.  Оксидоредуктази, пероксидази 
  1147.  Дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози при спадкових генетичних порушеннях синтезу ферментів в організмі людини ?
  1148.  Амілази 
  1149.  Мальтази 
  1150.  Сахарази 
  1151.  * Лактази 
  1152.  Пептидази 
  1153.  Діастаза досить поширений клітинний лабораторний аналіз. В тканинах яких органів найбільше виробляється амілази ?
  1154.  Печінці 
  1155.  Нирках 
  1156.  * Підшлунковій і слинних залозах 
  1157.  Головному мозку 
  1158.  Всі відповіді правильні 
  1159.  Для діагностики ряду захворювань визначають активність ферментів трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу коферментів цих ферментів?
  1160.  * В6 
  1161.  В2 
  1162.  В1 
  1163.  В8 
  1164.  В5 
  1165.  Для лікування вірусних інфекцій доцільно застосовувати ферментні препарати: 
  1166.  Плазмін 
  1167.  Колагеназу 
  1168.  Лізоцим 
  1169.  Гіалуронідазу 
  1170.  * ДНК-азу, РНК-азу. 
  1171.  Для лікування мегалобластичної анемії застосовують вітаміни В10 і В12 . Коферментною формою фолієвої кислоти ( вітаміну В10) є: 
  1172.  * ТГФК 
  1173.  НАД 
  1174.  ФАД 
  1175.  ФМН 
  1176.  5-дезоксиаденозилкобаламін 
  1177.  Для отримання з підшлункової залози тварин у чистому вигляді ферменту амілази використовують метод афінної хроматографії із закріпленим на носієві лігандом. Яку із наступних речовин використовують в якості ліганда?
  1178.  * Крохмаль 
  1179.  Целюлозу 
  1180.  Лактозу 
  1181.  Сахарозу 
  1182.  Глюкозу 
  1183.  Для якого захворювання характерне значне збільшення активності ліпази?
  1184.  Токсичний гепатит 
  1185.  Гострий гепатит, цироз печінки 
  1186.  Печінкова кома 
  1187.  * Гострий панкреатит 
  1188.  Всі перелічені 
  1189.  З лікувальною метою використовуються очищені ферменти. Для розділення суміші ферментів використовували насичений розчин сульфату амоню. Яким методом можна очистити фермент від низькомолекулярних домішок?
  1190.  * Діалізу 
  1191.  Ультрацентрифугування 
  1192.  Електрофорезу 
  1193.  Фільтрування 
  1194.  Хроматографії 
  1195.  З метою підтвердження діагнозу –м'язова дистрофія лікар призначив хворому аналіз крові. Збільшення активності якого ферменту спостерігатиметься у даного пацієнта ?
  1196.  * Креатинфосфокінази ММ 
  1197.  Аланінамінотрансферази 
  1198.  Колагенази 
  1199.  Гіалуронідази 
  1200.  Креатинфосфокінази МВ 
  1201.  З метою покращення травлення застосовують препарати, що містять ферменти підшлункової залози. Активація протеолітичного ферменту трипсиногену відбувається за участю ферменту кишечника ентерокінази шляхом: 
  1202.  * Обмеженого протеолізу 
  1203.  Фосфорилювання 
  1204.  Дефосфорилювання 
  1205.  Алостеричної регуляції 
  1206.  Карбоксилювання 
  1207.  З перечислених ферментів металопротеїном є наступний: 
  1208.  Лактатдегідрогеназа 
  1209.  Пепсин 
  1210.  * Немає вірної відповіді 
  1211.  Фосфатаза 
  1212.  Амілаза 
  1213.  З перечислених ферментів металопротеїном є наступний: 
  1214.  * Карбоангідраза 
  1215.  Лактатдегідрогеназа 
  1216.  Пепсин 
  1217.  Фосфатаза 
  1218.  Амілаза 
  1219.  З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?
  1220.  Щоб визначити кількість субодиниць ферменту 
  1221.  * Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу 
  1222.  Для визначення їх молекулярної маси 
  1223.  Для визначення їх електрофоретичної рухливості 
  1224.  Виявити спадкове порушення активності фермента 
  1225.  За тривіальною (робочою) номенклатурою оксидоредуктази, що відщеплюють атоми водню або електрони від субстрату окиснення і передають їх на будь-який акцептор, крім кисню або пероксиду водню, називаються: 
  1226.  Оксидази 
  1227.  * Дегідрогенази 
  1228.  Пероксидази 
  1229.  Карбокситрансферази 
  1230.  Ацилтрансферази 
  1231.  За умов пригнічення тканинного дихання доцільно використовувати ферменти, що активують цей процес, - оксидоредуктази. Серед оскидоредуктаз є ферменти, що містять гем, до складу якого входить іон: 
  1232.  * Fe 
  1233.  Mn 
  1234.  Ni 
  1235.  Мо 
  1236.  Zn 
  1237.  Захворювання печінки можна діагностувати за результатами наступних ферментативних показників,окрім: 
  1238.  Визначення свіввідношення АсАТ і АлАТ 
  1239.  Визначення активності лужної фосфатази 
  1240.  Визначення активності ізоферментів ЛДГ 
  1241.  Визначення активності аргінази 
  1242.  * Визначення активності амілази, трипсину 
  1243.  Захворювання фенілкетонурію можна визначити, проробивши із сечею немовляти реакцію. Який це реактив і чи буде зміна забарвлення ?
  1244.  НCI (червоний колір)
  1245.  Н2SО4 (червоний колір)
  1246.  * FeCI3 (темний колір)
  1247.  Н2О2 (синій колір)
  1248.  Жодної вірної відповіді 
  1249.  Захисна функція слини зумовлена декількома механізмами, в тому числі наявністю ферменту, який має бактерицидну дію, викликає лізис полісахаридного комплексу оболонки стафілококів, стрептококів. Назвіть цей фермент. 
  1250.  Бета-глюкуронідаза 
  1251.  Альфа-амілаза 
  1252.  Оліго-1,6-глюкозидаза 
  1253.  Колагеназа 
  1254.  * Лізоцим 
  1255.  Зниження активності ферменту цитохромоксидази в організмі людини спричинено дефіцитом : 
  1256.  Азоту 
  1257.  Срібла 
  1258.  * Міді 
  1259.  Води 
  1260.  Фосфору 
  1261.  Зниження активності якого ферменту крові є наслідком отруєння фосфорорганічними сполуками ?
  1262.  * Холінестерази 
  1263.  Лужної фосфатази 
  1264.  Кислої фосфатази 
  1265.  Ліпази 
  1266.  Вірні відповіді А, С, Д 
  1267.  Ізоферментні спектри якого ферменту частіше використовуються в діагностиці ?
  1268.  АлАТ 
  1269.  * ЛДГ 
  1270.  ЛФ 
  1271.  СДГ 
  1272.  СОД 
  1273.  Імобілізований фермент трипсин використовують на пов’язках з метою лікування: 
  1274.  * Гнійних ран 
  1275.  Головних болей 
  1276.  Спазмів 
  1277.  Психічних розладів 
  1278.  Гепатитів 
  1279.  Карбангідраза, яка розщеплює вугільну кислоту на СО2 і Н2О, а також фумаратгідратаза, під впливом якої відбувається гідратація фумарової кислоти з утворенням яблучної, відносяться до класу і підкласу: 
  1280.  С-С-ліази, декарбоксилази 
  1281.  * С-О-ліази, гідроліази 
  1282.  Ізомерази, рецемази 
  1283.  Ізомерази, епімерази 
  1284.  Оксидоредуктази. пероксидази 
  1285.  Каталітичні реакції міжмолекулярного переносу хімічних груп і залишків від одного субстрату (донор) до іншого (акцептор) здійснюють ферменти під назвою: 
  1286.  Ліази 
  1287.  Ізомерази 
  1288.  Фосфокінази 
  1289.  Редуктази 
  1290.  * Трансферази 
  1291.  Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку: 
  1292.  Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази 
  1293.  Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази 
  1294.  Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази. 
  1295.  Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази. 
  1296.  * Немає вірної відповіді 
  1297.  Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку: 
  1298.  Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази 
  1299.  Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази 
  1300.  Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази 
  1301.  Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази 
  1302.  * Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази 
  1303.  Компоненти дихального ланцюга відносяться до класу ферментів: 
  1304.  * Оксидоредуктаз 
  1305.  Гідролаз 
  1306.  Ізомераз 
  1307.  Ліаз 
  1308.  Трансфераз 
  1309.  Лізоцим –антибактеріальний фактор, за механізмом дії є мурамідазою. До якого класу ферментів він належить, якщо розщеплює глікозидні зв’язки в полісахаридному ланцюгу мураміну?
  1310.  Трансферази 
  1311.  Оксидоредуктази 
  1312.  Ліази 
  1313.  Ізомерази 
  1314.  * Гідролази 
  1315.  можуть руйнувати гідрогенний пероксид?
  1316.  Оксигеназа та гідроксилаза. 
  1317.  * Пероксидаза та каталаза. 
  1318.  Цитохромоксидаза, цитохром В5. 
  1319.  Оксигеназа та каталаза. 
  1320.  Флавінзалежні оксидази. 
  1321.  На активності флавінових дегідрогеназ відіб'ється нестача вітаміну: 
  1322.  В6 
  1323.  В1 
  1324.  РР 
  1325.  * В2 
  1326.  С 
  1327.  Назвіть лабораторні дослідження, які треба проводити хворим з підозрою на гострий панкреатит: 
  1328.  Загальний аналіз крові 
  1329.  Активність ЛДГ 
  1330.  Активність аланін –амінотрансферази 
  1331.  * Активність амілази в сечі та крові 
  1332.  Рівень цукру в крові 
  1333.  Назвіть найчутливіший метод визначення активності альфа-амілази в крові і сечі: 
  1334.  Елеккторофоретичний 
  1335.  * Амілокластичний 
  1336.  Хроматографічний 
  1337.  Рентгеноструктурний 
  1338.  Хемілюмінісцентний 
  1339.  Назвіть принцип визначення активності амілази 
  1340.  * Колориметричне визначення концентрації крохмалю до і після його ферментативного гідролізу 
  1341.  Утворення забарвленої сполуки мальтози з йодом 
  1342.  Утворення забарвленої сполуки з реактивом Фелінга 
  1343.  Утворення забарвленої сполуки з сахаразою 
  1344.  Всі відповіді вірні 
  1345.  Наявність даного ферменту в крові виявляється реакцією окиснення бензидину в присутності пероксиду водню. Продукти окиснення бензидину забарвлюються в зелений, синій колір, який поступово переходить у бурий. Вкажіть фермент: 
  1346.  * Пероксидаза 
  1347.  Супероксиддисмутаза 
  1348.  Сукцинатдегідрогеназа 
  1349.  Каталаза 
  1350.  Немає вірної відповіді 
  1351.  Нижче наведено перелік кофакторів, які здатні в процесі ферментативних реакцій переносити електрони та протони, крім одного кофактора, який переносить тільки хімічні групи. Вкажіть на нього: 
  1352.  НАД 
  1353.  * Піридоксальфосфат 
  1354.  ФАД 
  1355.  Убіхінон (коензим Q)
  1356.  Гемінові коферменти 
  1357.  Нові ферментативні препарати синтезують шляхом модифікації природних. Яка з форм ферментів при цьому набула широкого застосування у фармацевтичній промисловості?
  1358.  * Імобілізовані ферменти 
  1359.  Нативні ферменти 
  1360.  Денатуровані ферменти 
  1361.  Комплекс ферменту з коферментом 
  1362.  Комплекс ферменту з активатором 
  1363.  Обстеження дозволяє припустити наявність запального процесу в печінці. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?
  1364.  ЛДГ 1,2 
  1365.  * Карбамоїлфосфаторнітинтрансферази 
  1366.  АсАТ 
  1367.  Креатинфосфокінази 
  1368.  Альдолази 
  1369.  Обстеження хворого дозволяє припустити наявність інфаркту міокарда. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?
  1370.  ЛДГ4,5 
  1371.  Аргінази 
  1372.  Піруватдегідрогенази 
  1373.  * АсАТ 
  1374.  АлАТ 
  1375.  Одиниця активності ферменту –це: 
  1376.  * Умовна величина, що базується на лінійній залежності швидкості ферментативної рекції від кількості ферменту 
  1377.  Умовна величина, що базується на нелінійній залежності швидкості ферментативної рекції від кількості ферменту 
  1378.  Умовна величина, що базується на залежності швидкості ферментативної рекції від кількості продукту реакції 
  1379.  Умовна величина, що базується на залежності продукту рекції від кількості ферменту 
  1380.  Всі відповіді вірні 
  1381.  Одним з найважливіших ферментів слини, що забезпечують загибель бактерій, є: 
  1382.  * Лізоцим 
  1383.  ЛДГ 
  1384.  Фосфатаза 
  1385.  Лізолецитин 
  1386.  Лізосомальний пептид 
  1387.  Оксидоредуктази, що використовують кисень як акцептор водню або електронів, називаються: 
  1388.  * Оксидази 
  1389.  Дегідрогенази 
  1390.  Пероксидази 
  1391.  Карбокситрансферази 
  1392.  Ацилтрансферази 
  1393.  Оксидоредуктази, що використовують як акцептор електронів пероксид водню, називаються: 
  1394.  Оксидази 
  1395.  Дегідрогенази 
  1396.  * Пероксидази 
  1397.  Карбокситрансферази 
  1398.  Ацилтрансферази 
  1399.  Пацієнту для попередження атонії кишечника призначено конкурентний інгібітор ацетилхолінестерази. Назвіть його: 
  1400.  * Прозерин 
  1401.  Аспірин 
  1402.  Трасілол 
  1403.  Сульфаніламід 
  1404.  Аллопуринол 
  1405.  Пепсин - фермент, що каталізує розрив пептидних хімічних зв'язків з приєднанням води, відноситься до класу: 
  1406.  * Гідролаз 
  1407.  Трансфераз 
  1408.  Ізомераз 
  1409.  Оксидоредуктаз 
  1410.  Лігаз 
  1411.  Перетворення L-амінокислот на D-амінокислоти відбувається під дією ферментів класу та підкласу: 
  1412.  Оксидоредуктази, дегідрогенази 
  1413.  С-О-ліази, гідроліази 
  1414.  * Ізомерази, рацемази 
  1415.  Ізомерази, епімерази 
  1416.  Оксидоредуктази. пероксидази 
  1417.  Під час підшлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, чим активується трипсиноген: 
  1418.  Водою 
  1419.  * Ентерокіназою 
  1420.  Соляною кислотою 
  1421.  NaCl 
  1422.  Жовчними кислотами 
  1423.  Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою: 
  1424.  * Пепсиноген 
  1425.  Трипсиноген 
  1426.  Амілаза 
  1427.  Ліпаза 
  1428.  Хімотрипсиноген 
  1429.  Підвищення в крові ацетальдегіду викликає відразу до алкоголю. Який препарат використовують у медичній практиці для профілактики алкоголізму, що є інгібітором альдегіддегідрогенази?
  1430.  Малонову кислоту 
  1431.  * Тетурам. 
  1432.  Трасілол 
  1433.  Аскорбінову кислоту 
  1434.  Глюкозу 
  1435.  Покращення тканинного дихання нерідко може бути спричинене зниженням активності цитохромоксидази, викликане дефіцитом: 
  1436.  Mo 
  1437.  Zn 
  1438.  * Cu 
  1439.  Al 
  1440.  Na 
  1441.  Порушення біоенергетичних процесів в організмі найчастіше спричинено дефектом ферментів окиснення субстратів Нестача якого вітаміну відіб'ється на активності піридинових дегідрогеназ ?
  1442.  В2 
  1443.  D 
  1444.  * В5 
  1445.  В6 
  1446.  С 
  1447.  При взаємодії ферменту крові з пероксидом водню в пробірці виділяються бульбашки кисню, що свідчить про наявність ферменту в досліджуваній рідині. Який це фермент?
  1448.  Пероксидаза 
  1449.  Супероксиддисмутаза 
  1450.  Сукцинатдегідрогеназа 
  1451.  * Каталаза 
  1452.  Немає вірної відповіді 
  1453.  При використанні одиниць системи СІ (SІ) активність ферменту виражають в каталах. 1 катал –це : 
  1454.  * Така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1 секунду 
  1455.  Така кількість субстрату, яка утворюється при перетворенні 1 моля ферменту за 1 секунду 
  1456.  Така кількість продукту реакції, яка утворюється при перетворенні 1 моля субстрату за 1 секунду 
  1457.  Така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 кілограма субстрату за 1 секунду 
  1458.  Жодної відповіді вірної 
  1459.  При гепатиті, інфаркті міокарда в плазмі крові хворих різко зростає активність аланін- і аспартатамінотрансфераз Які причини зростання активності цих ферментів у крові?
  1460.  Збільшення швидкості розпаду амінокислот у тканинах 
  1461.  Зростання швидкості синтезу амінокислот у тканинах 
  1462.  Підвищення активності ферментів гормонами 
  1463.  * Пошкодження мембран клітин і вихід ферментів у кров 
  1464.  Нестача піридоксину 
  1465.  При дослідженні крові встановили, що активність каталази 5 од. Це є ознакою: 
  1466.  Гіпоксії 
  1467.  Ацидозу 
  1468.  * Анемії 
  1469.  Голодування 
  1470.  Цукрового діабету 
  1471.  При загостренні яких захворювань активність трансамідінази в сечі підвищується ?
  1472.  Хвороб м’язів 
  1473.  Гепатиту 
  1474.  Інфаркту міокарда 
  1475.  Остепорозу 
  1476.  * Хвороби нирок 
  1477.  При пародонтиті збільшується секреція калікреїну. Вкажіть, які посилювачі запальної реакції утворюються в ротовій порожнині під дією цього ферменту?
  1478.  Трасілол 
  1479.  * Кініни 
  1480.  Секреторні імуноглобуліни 
  1481.  Лізоцим 
  1482.  Фактор росту нервів 
  1483.  При яких з перелічених нижче захворюваннях спостерігається зниження активності альфа-амілази в крові?
  1484.  Гострому панкреатиті 
  1485.  * Атрофії підшлункової залози 
  1486.  Паротиті 
  1487.  Цукровому діабеті 
  1488.  Всі відповіді правильні 
  1489.  При яких захворюваннях відзначається зниження активності лужної фосфатази в крові?
  1490.  Рахіт 
  1491.  Остепороз 
  1492.  Спадковий дефіцит лужної фосфатази в остеобластах 
  1493.  * Вірні відповіді А, В, С. 
  1494.  Немає вірної відповіді 
  1495.  Про що свідчить значно підвищена активність ЛДГ у сироватці крові хворих інфарктом міокарда протягом 20 - 27 діб?
  1496.  Про глибокі зміни в серцевому м'язі 
  1497.  Про наявність обширного, нерідко трансмурального інфаркту міокарда 
  1498.  Про уповільнення процесів репарації 
  1499.  Можливого несприятливого прогнозу захворювання, повзучий інфаркт 
  1500.  * Всі відповіді правильні 
  1501.  Простетична група ферментів 1-шого класу гем входить до складу наступних ензимів, окрім: 
  1502.  * Амілази 
  1503.  Пероксидази 
  1504.  Цитохромів 
  1505.  Каталази 
  1506.  Цитохромоксидази 
  1507.  Простетичною групою цитохрому с є сполука: 
  1508.  ФАД 
  1509.  Убіхінон 
  1510.  Біотин 
  1511.  * Залізопорфіриновий комплекс 
  1512.  Мідьвмісний порфіриновий комплекс 
  1513.  Протеїнкінази - це ферменти, які активують інші ферменти клітини шляхом їх фосфорилювання. Вони належать до класу: 
  1514.  Гідролаз 
  1515.  Оксидоредуктаз 
  1516.  * Трансфераз 
  1517.  Ліаз 
  1518.  Лігаз 
  1519.  Результати біохімічних аналізів хворого виявили доцільність введення інгібіторів протеолітичних ферментів. З якою метою слід застосувати такі фармпрепарати?
  1520.  * Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози. 
  1521.  Щоб покращити травлення 
  1522.  Щоб підвищити секреторну спроможність залози 
  1523.  Щоб знизити гепатотоксичність. 
  1524.  Усі відповіді вірні 
  1525.  Ренін - фермент шлункового соку. За яких умов він проявлятиме активність у дітей?
  1526.  За рН шлункового соку у межах 6,0-7,0 
  1527.  рН шлункового соку у межах 8,0-9,0 
  1528.  За рН шлункового соку у межах 1,0-2,0 
  1529.  Немає вірної відповіді 
  1530.  * За рН шлункового соку у межах 4,0-5,0 
  1531.  Розповсюдженою одиницею є питома активність ферменту, яка визначається: 
  1532.  * Кількістю одиниць ферментативної активності, що припадають на 1 мг білка в біологічному об’єкті (U/мг білка)
  1533.  Кількістю одиниць зростання температури до оптимальних значень 
  1534.  Кількістю одиниць зростання рН середовища до оптимальних значень 
  1535.  Кількістю одиниць суми константи швидкості реакції 
  1536.  Всі відповіді вірні 
  1537.  розщеплюванні харчових білків, відносяться до класу і підкласу: 
  1538.  * Гідролаз, ендопептидаз 
  1539.  Ліаз, дегідратаз 
  1540.  Ліаз, альдолаз 
  1541.  Гідролаз, дипептидаз 
  1542.  Гідролаз, екзопептидаз 
  1543.  Серед ферментів антиоксидного захисту в організмі безпосередньо знешкоджує токсичний пероксид водню: 
  1544.  * Каталаза 
  1545.  Супероксиддисмутаза 
  1546.  Глутатіонпероксидаза 
  1547.  Глутатіонредуктаза 
  1548.  Ксантиноксидаза. 
  1549.  ?Спадкові генетичні дефекти призводять до порушення синтезу деяких ферментів в організмі людини. Вкажіть, дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози: 
  1550.  * Лактази 
  1551.  Мальтази 
  1552.  Сахарази 
  1553.  Амілази 
  1554.  Пептидази 
  1555.  Травні ферменти, такі як ліпази, протеази, глікозидази відносяться до класу ферментів: 
  1556.  Ізомераз 
  1557.  Оксидоредуктаз 
  1558.  Ліаз 
  1559.  * Гідролаз 
  1560.  Лігаз 
  1561.  Трансферази, що переносять NН2 –групи, називаються: 
  1562.  Метилтранферази 
  1563.  * Амінотрансферази 
  1564.  Ацилтрансферази 
  1565.  Фосфотрансферази 
  1566.  Жодної відповіді вірної 
  1567.  Трансферази, що переносять залишки кислот, називаються: 
  1568.  Метилтранферази 
  1569.  Амінотрансферази 
  1570.  * Ацилтрансферази 
  1571.  Фосфотрансферази 
  1572.  Жодної відповіді вірної 
  1573.  Трансферази, що переносять залишки фосфорної кислоти на АДФ або від молекули АТФ на субстрат, називаються: 
  1574.  Фосфотази 
  1575.  Фосфомутази 
  1576.  Фосфоацилтрансферази 
  1577.  * Фосфотрансферази або фосфокінази 
  1578.  Жодної відповіді вірної 
  1579.  Трансферази, що переносять СН3 –групи, називаються: 
  1580.  * Метилтранферази 
  1581.  Амінотрансферази 
  1582.  Ацилтрансферази 
  1583.  Фосфотрансферази 
  1584.  Жодної відповіді вірної 
  1585.  Тяжкість і поширеність ураження клітин якого органу відображає ступінь зниження активності холінестерази сироватки крові ?
  1586.  Нирок 
  1587.  * Печінки 
  1588.  Серцевого і скелетного м'язів 
  1589.  Підшлункової залози 
  1590.  Всі відповіді правильні 
  1591.  У біохімічній практиці загальноприйнятими є одиниці ферменту. Одиниця ферменту (U ) - це: 
  1592.  * Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хвилину 
  1593.  Така його кількість, від якої не залежить перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хвилину 
  1594.  Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоля продукту реакції за 1 хвилину 
  1595.  Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 кг. субстрату за 1 хвилину 
  1596.  Жодної відповіді вірної 
  1597.  Фенілкетонурія розвивається в результаті вродженої відсутності ферменту: 
  1598.  Тирозиноксидази 
  1599.  * Фенілаланін-4-гідроксилази 
  1600.  Оксидази гомогентизинової кислоти 
  1601.  Амінооксидази 
  1602.  Ксантиноксидази 
  1603.  Фермент Бeтa-галактозидазу використовують в дієтотерапії при непереносимості молока у дітей з метою покращення травлення: 
  1604.  Сахарози 
  1605.  * Лактози 
  1606.  Крохмалю 
  1607.  Клітковини 
  1608.  Мальтози 
  1609.  Фермент гістидиндекарбоксилаза, яка каталізує перетворення гістидину до вазоактивного медіатора гістаміну, відноситься до класу: 
  1610.  * Ліаз 
  1611.  Оксидоредуктаз 
  1612.  Трансфераз 
  1613.  Гідролаз 
  1614.  Ізомераз 
  1615.  Фермент ліпаза розщеплює триацилгліцерини. До якого класу належить цей фермент?
  1616.  * Гідролаз 
  1617.  Трансфераз 
  1618.  Ізомераз 
  1619.  Оксидоредуктаз 
  1620.  Лігаз 
  1621.  Фермент ліпаза, яка гідролізує нейтральні жири, відноситься до класу гідролаз і підкласу: 
  1622.  * Естераз 
  1623.  Пептидаз 
  1624.  Глікозидаз 
  1625.  Фосфодіестераз 
  1626.  Амідаз 
  1627.  Фермент, який здійснює перенесення структурного фрагмента або функціональної групи від одного субстрата до іншого з утворенням двох нових продуктів, відноситься до класу ферментів: 
  1628.  Ізомераз 
  1629.  * Трансфераз 
  1630.  Оксидоредуктаз 
  1631.  Лігаз 
  1632.  Гідролаз 
  1633.  Ферменти здійснють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цих ферментів: 
  1634.  Ізомерази 
  1635.  Оксидоредуктази 
  1636.  Лігази 
  1637.  Гідролази 
  1638.  * Немає вірної відповіді 
  1639.  Ферменти здійснюють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту: 
  1640.  * Трансферази 
  1641.  Ізомерази 
  1642.  Оксидоредуктази 
  1643.  Лігази 
  1644.  Гідролази 
  1645.  Ферменти трансамінази містять кофермент піридоксальфосфат, що має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її: 
  1646.  Переносить тільки електрони 
  1647.  Переносить тільки протони 
  1648.  Переносить тільки енергію 
  1649.  * Переносить тільки хімічні групи 
  1650.  Каталізує реакції фосфорилювання 
  1651.  Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?
  1652.  Ліази 
  1653.  Гідролази 
  1654.  Ізомерази 
  1655.  * Оксидоредуктази 
  1656.  Трансферази 
  1657.  Ферменти, що каталізують розрив гексозофосфатів на дві тріози, відносяться до класу і підкласу: 
  1658.  С-С-ліази, декарбоксилази 
  1659.  С-О-ліази, гідроліази 
  1660.  Трансферази, амінотрансферази 
  1661.  * Ліази, альдолази 
  1662.  Оксидоредуктази. пероксидази 
  1663.  Ферменти, що каталізують розрив зв'язків у субстратах із приєднанням елементів молекули води, у класифікації ферментів знаходяться під назвою: 
  1664.  Ліази 
  1665.  Гідратази 
  1666.  Глікотрансферази 
  1667.  * Гідролази 
  1668.  Енолази 
  1669.  Ферменти, які беруть участь в синтезі речовин з використанням енергії, відносяться до класу: 
  1670.  * Лігаз 
  1671.  Оксидоредуктаз 
  1672.  Трансфераз 
  1673.  Гідролаз 
  1674.  Ліаз 
  1675.  Ферменти, які відщеплюють аміак або амідинові групи від субстрату, відносяться до класу: 
  1676.  С-С-ліази, декарбоксилази 
  1677.  С-О-ліази, гідроліази 
  1678.  * С-N-ліази 
  1679.  Ізомерази, епімерази 
  1680.  Оксидоредуктази. пероксидази 
  1681.  Ферменти, які каталізують взаємне перетворення цукрів, наприклад галактози в глюкозу, відносяться до класу та підкласу: 
  1682.  Оксидоредуктази, дегідрогенази 
  1683.  С-О-ліази, гідроліази 
  1684.  Ізомерази, рацемази 
  1685.  * Ізомерази, епімерази 
  1686.  Оксидоредуктази, оксидази 
  1687.  Ферменти, які каталізують відщеплення від субстрату негідролітичним шляхом якої-небудь групи з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки, приєднання групи в місці подвійного зв'язку, відносяться до класу: 
  1688.  Ізомерази 
  1689.  Оксидоредуктази 
  1690.  * Ліази 
  1691.  Гідролази 
  1692.  Лігази 
  1693.  Ферменти, які каталізують перенесення хімічних груп з однієї частини молекули в іншу, кофактором яких часто виступає похідне вітаміну В12, відносяться до класу та підкласу: 
  1694.  С-О-ліази, гідроліази 
  1695.  Ізомерази, рацемази 
  1696.  Ізомерази, епімерази 
  1697.  * Ізомерази, мутази 
  1698.  Оксидоредуктази, пероксидази 
  1699.  Ферменти, які каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ (або ГТФ, УТФ), належать до класу: 
  1700.  Ізомераз 
  1701.  Оксидоредуктаз 
  1702.  Ліаз 
  1703.  Гідролаз 
  1704.  * Лігаз 
  1705.  Характерним тестом при захворюваннях серця і печінки є підвищення активності ферментів в крові . Для уточнення локалізації патологічного процесу необхідно провести додаткове дослідження: 
  1706.  ізоферментів креатинфосфокінази, каталази, трипсину 
  1707.  активності амілази, ізоферментів ЛДГ 
  1708.  активності лужної фосфатази, креатинфосфокінази МВ, ММ 
  1709.  * спектру ізоферментів ЛДГ, КФК, активності трансаміназ 
  1710.  активності амінотрансфераз, церулоплазміну 
  1711.  Частина ферментів класу оксидоредуктаз сприяє прямому включенню кисню в субстрат. Яка назва таких оксидаз?
  1712.  Флавоксигенази 
  1713.  НАД-оксидази 
  1714.  Гемоксидази 
  1715.  Редуктази 
  1716.  * Оксигенази, або гідроксилази 
  1717.  Що називають каталазним числом?
  1718.  * Кількість міліграмів пероксиду водню, яка розкладається каталазою в 1 мкл крові за 30 хв. 
  1719.  Кількість пероксиду водню, розщепленого каталазою в 1 л крові за 30 хв. 
  1720.  Кількість пероксиду водню, розщепленого еритроцитами в 0,1мл крові за 1 год 
  1721.  Кількість виділеного О2 в результаті розщеплення пероксиду каталазою в 1л крові за 30 хв 
  1722.  Немає вірної відповіді 
  1723.  Як змінюється активність альфа-амілази в крові та у сечі хворих з нефротичним синдромом?
  1724.  У крові активність альфа-амілази підвищена, у сечі - без змін 
  1725.  * У крові активність альфа-амілази підвищена, у сечі - різко знижена 
  1726.  У крові активність альфа-амілази знижена, у сечі - не визначається 
  1727.  Активність альфа-амілази в крові і сечі підвищена 
  1728.  Всі відповіді правильні 
  1729.  Яка з названих причин лежить в основі розвитку спадкових ферментопатій?
  1730.  Порушення оптимуму концентрації субстрату 
  1731.  Порушення оптимуму рН 
  1732.  Інгібування ферменту, посилене його виведення 
  1733.  Порушення оптимуму температури 
  1734.  * Порушення синтезу ферменту 
  1735.  Яка закономірність ступеня збільшення активності ферментів характерна для загострення хронічного гепатиту?
  1736.  ЛДГ > АсАТ > АлАТ 
  1737.  АсАТ > АлАТ > ЛДГ 
  1738.  * АлАТ > АсАТ > ЛДГ 
  1739.  АсАТ > ЛДГ > АлАТ 
  1740.  Всі відповіді правильні 
  1741.  Який клас ферментів здійснює перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів?
  1742.  Оксидоредуктази 
  1743.  Ізомерази 
  1744.  * Трансферази 
  1745.  Лігази 
  1746.  Гідролази 
  1747.  Яким ферментам властива виражена відновна дія?
  1748.  Оксидази 
  1749.  Дегідрогенази 
  1750.  Пероксидази 
  1751.  Карбокситрансферази 
  1752.  * Редуктази 
  1753.  Які з перелічених факторів можуть спотворити результат визначення альфа-амілази в крові та сечі ?
  1754.  Домішки слини в пробі 
  1755.  Субстрат приготовлений із неякісного крохмалю 
  1756.  Використання гемолізованої сироватки 
  1757.  Недотримання умов виконання методитки 
  1758.  * Всі перелічені 
  1759.  Які одиниці вимірювання використовують для вираження результатів визначення активності ферментів?
  1760.  мкМ/хв 
  1761.  моль/сек 
  1762.  молекул субстрату /хв 
  1763.  Од. ферм./1 мг білка 
  1764.  * Всі відповіді вірні 
  1765.  Які ферменти каталізують гідроліз тригліцеридів в порожнині кишечника?
  1766.  * Ліпази 
  1767.  Ацетилхолінестерази 
  1768.  Фосфоліпази 
  1769.  Трансацилази 
  1770.  Моногліцеридліпази 
  1771.  Аеробне окиснення ПВК до кінцевих продуктів призводить до утворення молекул АТФ: 
  1772.  38 АТФ 
  1773.  12 АТФ 
  1774.  3 АТФ 
  1775.  * 15 АТФ 
  1776.  2 АТФ 
  1777.  Аеробне окиснення ПВК до СО2 і Н2О призводить до утворення молекул АТФ: 
  1778.  38 АТФ 
  1779.  12 АТФ 
  1780.  3 АТФ 
  1781.  * 15 АТФ 
  1782.  2 АТФ 
  1783.  Активаторами піруватдегідрогенази(ПДГ) є все, крім: 
  1784.  НАД+ 
  1785.  АДФ 
  1786.  АМФ 
  1787.  Знижений вміст у клітинах оксалоацетату 
  1788.  * Фосфатаза ПДГ 
  1789.  Активність ?-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу може бути загальмована такими речовинами: 
  1790.  АДФ, НАД, сукцинат 
  1791.  АДФ, НАД, сукциніл-КоА 
  1792.  АДФ, НАДН, сукцинат 
  1793.  * АТФ, НАДН, сукциніл-КоА 
  1794.  АТФ, НАДН 
  1795.  Активність яких ферментів гальмується при авітамінозі В1, В2 ?
  1796.  Ізоцитратдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  1797.  * Піруватдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  1798.  Аконітаза, цитратсинтаза 
  1799.  Сукцинатдегідрогеназа, піруватдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  1800.  Цитратсинтаза, піруватдегідрогеназа 
  1801.  Алостеричним ефектором ферментів циклу трикарбонових кислот, що стимулюють їх окиснення є: 
  1802.  Сукцинат 
  1803.  НАД+ 
  1804.  НАДН2 
  1805.  * АДФ 
  1806.  ФАДН2 
  1807.  Алостеричними активаторами ізоцитратдегідрогенази мітохондрій є всі речовини, крім: 
  1808.  Іони Mg2+ 
  1809.  Іони Mn2+ 
  1810.  АДФ 
  1811.  НАД 
  1812.  * НАДН, АТФ 
  1813.  Альфа-кетоглутарат у циклі Кребса перетворюється аналогічно до ПВК, але за допомогою кетоглутаратного ферментного комплексу. Проміжний метаболіт цього перетворення містить макроергічний звмязок. Назвіть цю речовину: 
  1814.  Ацетил-КоА 
  1815.  Малоніл-КоА 
  1816.  * Сукциніл-КоА 
  1817.  Сукцинат 
  1818.  Фумарил-КоА 
  1819.  Анаболічна функція циклу Кребса полягає в наступному: 
  1820.  * У циклі утворюються речовини, що йдуть на синтез інших речовин 
  1821.  Інгібується активність регуляторних ферментів 
  1822.  Синтезується ФАДН2 
  1823.  окиснюється ацетил КоА 
  1824.  Окиснюється НАДН 
  1825.  Анаплеротичні реакції —реакції клітинного метаболізму, що підвищують концентрацію субстратів трикарбонового циклу, утворюючи їх з інтермедіатів інших метаболічних шляхів. До вказаних реакцій відносяться всі, крім: 
  1826.  Утворення ? -кетоглутарату в реакціях трансамінування 
  1827.  Утворення оксалоацетату в реакціях трансамінування 
  1828.  Утворення ? -кетоглутарату в глутаматдегідрогеназній реакції 
  1829.  * Утворення оксалоацетату з пірувату в піруватдегідрогеназній реакції 
  1830.  Утворення оксалоацетату з пірувату в піруваткарбоксилазній реакції 
  1831.  Ацетил КоА, що утворився при декарбоксилюванні ПВК, може зазнавати таких змін: 
  1832.  Перетворюватись у мурашину кислоту 
  1833.  Перетворюватись на оцтовий альдегід 
  1834.  Перетворюватись на малонову кислоту 
  1835.  Переходити із мітохондрій у цитозоль 
  1836.  * Вступати у цикл Кребса 
  1837.  Беруть участь в окисному декарбоксилюванні бета-кетокислот всі перечислені речовини, крім: 
  1838.  КоАSH 
  1839.  * Тетрагідрофолат 
  1840.  Тіаміндифосфат 
  1841.  Рибофлавін 
  1842.  НАД 
  1843.  Біологічне призначення циклу Кребса як основної ферментативної системи клітини є: 
  1844.  Донор Н+ для дихального ланцюга 
  1845.  Анаболічне 
  1846.  Катаболічне 
  1847.  Забезпечення енергією 
  1848.  * Всі відповіді правильні 
  1849.  Біохімічний підсумок циклу трикарбонових кислот полягає в утворенні двох молекул СО2 в таких реакціях: 
  1850.  В сукцинатдегідрогеназній та альфа -кетоглутаратдегідрогеназній реакціях 
  1851.  В сукцинатдегідрогеназній та малатдегідрогеназній реакціях 
  1852.  * В ізоцитратдегідрогеназній та альфа -кетоглутаратдегідрогеназній реакціях 
  1853.  В ізоцитратдегідрогеназній та сукцинатдегідрогеназній реакціях 
  1854.  В малатдегідрогеназній та альфа -кетоглутаратдегідрогеназній реакціях 
  1855.  Біохімічний підсумок циклу трикарбонових кислот полягає в утворенні чотирьох пар атомів водню, які: 
  1856.  * Три з яких акцептуються НАД+ та одна —ФАД. 
  1857.  Дві з яких акцептуються НАД+ та дві —ФАД 
  1858.  Акцептуються НАД+ 
  1859.  Акцептуються ФАД 
  1860.  Одна з яких акцептується НАД+ та три —ФАД 
  1861.  В організмі людини із амінокислоти триптофану може синтезуватись попередник коферменту НАДФ-вітамін: 
  1862.  * В5 (РР)
  1863.  В3 
  1864.  В2 
  1865.  В1 
  1866.  В10 
  1867.  В організмі найбільше ПВК утворюється при розпаді: 
  1868.  Білків 
  1869.  Жирів 
  1870.  * Вуглеводів 
  1871.  Фосфоліпідів 
  1872.  Нуклеопротеїнів 
  1873.  ?В процесі ферментативного розкладу складних органічних речовин до простих виділяється вільна енергія, яка може бути використана клітиною. Такий процес має назву: 
  1874.  Ендергонічний 
  1875.  * Екзергонічний 
  1876.  Екзотермічний 
  1877.  Ентальпія 
  1878.  Ентропія 
  1879.  В реакціях дегідрування ЦТК Кребса беруть участь коферменти(НАД+) в кількості: 
  1880.  * 3 
  1881.  1 
  1882.  2 
  1883.  4 
  1884.  5 
  1885.  В результаті окиснювального декарбоксилювання ПВК в мітохондріях утворюється 3 продукти. Назвіть їх: 
  1886.  СО2, ліпоат, тіаміндифосфат 
  1887.  Ацетил КоА, дигідроліпоат, лактат 
  1888.  СО2, ацетат, ФАДН2 
  1889.  Оцтовий альдегід, НАДН, лактат 
  1890.  * СО2, СН3СО SКоА, НАДН 
  1891.  В склад піруватдегідрогеназного комплексу входять три ферменти: 
  1892.  Піруваткарбоксилаза, лактатдегідрогеназа, цитратсинтаза 
  1893.  * ПіруватДГ, дигідроліпоїлацетилтрансфераза, дигідроліпоїл- ДГ. 
  1894.  Кетоглутарат ДГ, ацетилтрансфераза, аконітаза 
  1895.  НАДН2-дегідрогеназа 
  1896.  Сукцинат-ДГ, альдегід-ДГ. 
  1897.  В циклі Кребса утворюються енергетичні еквіваленти у вигляді НАДН і ФАДН2, які в подальшому окисненні реалізують утворення АТФ. Скільки пар Н+ генерує ЦТК?
  1898.  2 
  1899.  3 
  1900.  8 
  1901.  * 4 
  1902.  12 
  1903.  В яких органелах клітин локалізуються ферменти циклу трикарбонових кислот?
  1904.  Цитоплазмі 
  1905.  Рибосомах 
  1906.  * Мітохондріях 
  1907.  Ядрі 
  1908.  Лізосомах 
  1909.  В яких органелах клітини відбувається окиснювальне декарбоксилювання -кетокислот?
  1910.  * Мітохондріях 
  1911.  Рибосомах 
  1912.  Цитоплазмі 
  1913.  Лізосомах 
  1914.  Ендоплазматичному ретикулумі 
  1915.  В яких реакціях циклу Кребса відбувається утворення вуглекислого газу?
  1916.  * Окиснення ізоцитрату та ?-кетоглутарату 
  1917.  Окиснення малату та ?-кетоглутарату 
  1918.  Синтезу цитрату 
  1919.  Окиснення ?-кетоглутарату та сукцинату 
  1920.  Всі відповіді правильні 
  1921.  В якій реакції циклу Кребса утворюється 1 молекула АТФ?
  1922.  Перетворення цитрату в ЩОК 
  1923.  Окиснення сукцинату 
  1924.  Окиснення малату 
  1925.  Гідроксилювання фумарату 
  1926.  * Перетворення сукциніл КоА в сукцинат 
  1927.  Важливою функцією циклу Кребса є утворення АТФ. Скільки молекул АТФ утворюється за один оборот циклу?
  1928.  3АТФ 
  1929.  6АТФ 
  1930.  2АТФ 
  1931.  * 1АТФ 
  1932.  12АТФ 
  1933.  Вітамін В2, що бере участь в реакціях загальних шляхів метаболізму, входить до складу коферменту: 
  1934.  * ФАД 
  1935.  Тіаміндифосфату 
  1936.  Піридоксальфосфату 
  1937.  НАД 
  1938.  НАДФ 
  1939.  ?Вкажіть центральний проміжний метаболіт для всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів): 
  1940.  Сцукциніл КоА 
  1941.  * Ацетил КоА 
  1942.  Оксалоацетат 
  1943.  Лактат 
  1944.  Цитрат 
  1945.  Вкажіть, котрі з метаболітів окиснення ?-кетоглутарату можуть служити субстратом для утворення АТФ: 
  1946.  ?-кетоглутарат-сукциніл КоА(НАДН)
  1947.  Сукциніл КоАСсукцинат(1 АТФ)
  1948.  СукцинатСфумарат (ФАДН2)
  1949.  МалатМоксалоацетат (НАДН)
  1950.  * Всі відповіді правильні 
  1951.  Вміст ПВК в крові зростає в таких випадках: 
  1952.  Захворювання рахітом 
  1953.  Надмірне вживання білків 
  1954.  * Гіповітаміноз В1, В2. 
  1955.  Гіповітаміноз С, В10 
  1956.  М’язева робота 
  1957.  Вміст ПВК у добовій сечі хворого у 5 раз вищий, ніж у здорових людей.Причиною може бути все, крім: 
  1958.  Пригнічення декарбоксилювання ПВК 
  1959.  Нестачі вітамінів В1 і В2 
  1960.  Нестачі вітамінів В3 і В5 
  1961.  Гіпоксії 
  1962.  * Підвищення вмісту АДФ 
  1963.  Всі ферменти циклу лимонної кислоти локалізовані в матриксі мітохондрій, за винятком: 
  1964.  Ізоцитратдегідрогенази 
  1965.  ?-кетоглутаратдегідрогенази 
  1966.  Аконітази 
  1967.  * Сукцинатдегідрогенази 
  1968.  Цитратсинтази 
  1969.  Головним інтегральним метаболітом обміну білків, жирів і вуглеводів є: 
  1970.  Цитрат 
  1971.  * АцетилКоА 
  1972.  Оксалоацетат 
  1973.  Сукцинат 
  1974.  Лактат 
  1975.  Дегідрогенази ПВК і альфа-кетоглутарату розміщені в: 
  1976.  Цитозолі 
  1977.  Лізосомах 
  1978.  Ендоплазматичній сітці 
  1979.  * Матриксі мітохондрій 
  1980.  Зовнішній мембрані мітохондрій 
  1981.  Для анаболізму характерним є: 
  1982.  Синтез складних органічних речовин із більш простих 
  1983.  Ключовими реакціями є відновлення 
  1984.  Відбувається за ендергонічним принципом –потребує АТФ 
  1985.  Однакові вихідні речовини утворюють різні складні 
  1986.  * Все назване властиве анаболізму 
  1987.  Для дії одного із ферментів ЦТК потрібні іони Mg, Mn. Оберіть цей фермент: 
  1988.  ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  1989.  Цитратсинтаза 
  1990.  * Ізоцитратдегідрогеназа 
  1991.  Аконітаза 
  1992.  Фумараза 
  1993.  Для зниження активності реакцій ЦТК (цикл Кребса) експериментальній тварині ввели конкурентний інгібітор сукцинатдегірогенази. Яку речовину було використано?
  1994.  * Малонат (малонова кислота)
  1995.  Глутамат 
  1996.  Аланін 
  1997.  Піруват (ПВК)
  1998.  Сукцинат (бурштинова кислота)
  1999.  Для метаболізму характерними є такі функції: 
  2000.  Постачання енергією всіх видів роботи в організмі 
  2001.  Перетворення молекул харчових речовин на „будівельні блоки” для побудови біомакромолекул 
  2002.  Синтез білків, ліпідів, полісахаридів, нуклеїнових кислот із використанням енергії АТФ 
  2003.  Синтез низькомолекулярних біологічно активних речовин 
  2004.  * Всі названі процеси необхідні 
  2005.  Для нормального перебігу обміну речовин у організмі необхідні чинники: 
  2006.  Травна система 
  2007.  Генетична система 
  2008.  Клітинні мембрани, як реулятори транспорту речовин 
  2009.  Ферменти і коферменти 
  2010.  * Всі відповіді правильні 
  2011.  Для процесів анаболізму характерні всі властивості, крім: 
  2012.  * Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти 
  2013.  Однакові вихідні речовини утворюють різні кінцеві продукти 
  2014.  Синтез складних органічних молекул із більш простих 
  2015.  Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів 
  2016.  Затрачується енергія 
  2017.  Для процесів анаболізму характерні такі властивості: 
  2018.  Розпад складних органічних молекул до більш простих 
  2019.  * Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів 
  2020.  Важливі ключові реакції - окиснення метаболітів 
  2021.  Виділяється вільна енергія 
  2022.  Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти 
  2023.  Для процесів катаболізму характерні всі властивості, крім: 
  2024.  Розпад складних органічних молекул до більш простих 
  2025.  * Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів 
  2026.  Важливі ключові реакції - окиснення метаболітів 
  2027.  Виділяється вільна енергія 
  2028.  Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти 
  2029.  Для процесів катаболізму характерні такі властивості: 
  2030.  * Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти 
  2031.  Однакові вихідні речовини утворюють різні кінцеві продукти 
  2032.  Синтез складних органічних молекул із більш простих 
  2033.  Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів 
  2034.  Затрачується енергія 
  2035.  Для процесів катаболізму характерні такі властивості: 
  2036.  Однакові вихідні речовини утворюють різні кінцеві продукти 
  2037.  Синтез складних органічних молекул із більш простих 
  2038.  Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів 
  2039.  Затрачається енергія 
  2040.  * Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти 
  2041.  Для реакції конденсації –утворення цитрату використовується енергія гідролізу зв’язку: 
  2042.  Сукциніл-КоА 
  2043.  * Ацетил-КоА 
  2044.  АТФ 
  2045.  АДФ 
  2046.  ГТФ 
  2047.  Для розуміння обміну речовин і використання його для зміцнення здоровія необхідні знання про: 
  2048.  Структуру речовин, які зазнають перетворень 
  2049.  Ферменти, що каталізують ці реакції 
  2050.  Механізми регуляції обміну речовин 
  2051.  Метаболічні шляхи перетворень речовин до певного продукту 
  2052.  * Все назване необхідне 
  2053.  Для циклу Кребса характерними є декілька функцій. Виберіть із нижченазваних головні: 
  2054.  Цикл Кребса об’єднує катаболізм вуглеводів, ліпідів і білків 
  2055.  Цикл Кребса виконує двояку функцію: катаболічну і анаболічну, бо субстрати циклу йдуть на синтез інших речовин 
  2056.  Енергетична функція –в циклі утворюється одна молекула АТФ 
  2057.  Цикл є генератором водню для дихального ланцюга 
  2058.  * Всі функції правильні і мають місце у циклі Кребса 
  2059.  До біохімічних функцій циклу трикарбонових кислот відносяться всі, крім: 
  2060.  Інтегративна 
  2061.  Амфіболічна 
  2062.  Енергетична 
  2063.  Генератор водню 
  2064.  * РозРєднувальна 
  2065.  До піруватдегідрогеназного компексу входять три ферменти: 
  2066.  Піруваткарбоксилаза, лактатдегідрогеназа, цитратсинтаза 
  2067.  * Піруватдегідрогеназа, дигідроліпоїлацетилтрансфераза, дигідроліпоїлдегідрогеназа 
  2068.  Піруватдекарбоксилаза, малатдегідрогназа, карбангідраза 
  2069.  Піруватдегідрогеназа, дигідроліпоїлдегідрогеназа, АТФ-синтетаза 
  2070.  Піруватдегідрогеназа, лактатдегідрогеназа,ізоцитратдегідрогеназа 
  2071.  До складу ?-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу входять такі коферменти: 
  2072.  ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН 
  2073.  * ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ФАД 
  2074.  Ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН, ПАЛФ 
  2075.  ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ПАЛФ 
  2076.  ФМН, НАД, КоА, ТДФ 
  2077.  До складу ?-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу входять три ферменти: 
  2078.  Піруваткарбоксилаза, лактатдегідрогеназа, цитратсинтаза 
  2079.  * ?-кетоглутарат ДГ, дигідроліпоїлацетилтрансфераза, дигідроліпоїл- ДГ. 
  2080.  Кетоглутарат ДГ, ацетилтрансфераза, аконітаза 
  2081.  НАДН2-дегідрогеназа 
  2082.  Сукцинат-ДГ, ?-кетоглутарат -ДГ. 
  2083.  До складу ПВК дегідрогеназного комплесу входять 5 коферментів. Вкажіть, котрий із перечислених не входить: 
  2084.  НАД 
  2085.  ФАД 
  2086.  Ліпоєва кислота 
  2087.  Коензим А 
  2088.  * ФМН 
  2089.  До складу піридинових дегідрогеназ циклу Кребса входить кофермент: 
  2090.  * НАД 
  2091.  Піридоксальфосфат 
  2092.  Токоферол 
  2093.  Аскорбінова кислота 
  2094.  Дезоксиаденозилкобаламін 
  2095.  До складу піруватдегідрогеназного комплексу входять такі коферменти: 
  2096.  ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН 
  2097.  * ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ФАД 
  2098.  Ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН, ПАЛФ 
  2099.  ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ПАЛФ 
  2100.  ФМН, НАД, КоА, ТДФ 
  2101.  До складу поширеного коферменту КоАSH (кофермент ацилювання), що бере участь в окисному декарбоксилюванні ПВК, входить: 
  2102.  Вітамін В1 
  2103.  Вітамін В2 
  2104.  * Вітамін В3 
  2105.  Вітамін С 
  2106.  Вітамін В12 
  2107.  До складу ферменту циклу Кребса сукцинатдегідрогенази входить кофермент: 
  2108.  * ФАД 
  2109.  КоА-SH 
  2110.  НАДФ 
  2111.  КоQ 
  2112.  Метилкобаламін 
  2113.  Друга стадія катаболізму є завершальною стадією специфічного шляху перетворень білків, ліпідів і вуглеводів. Вона завершується утворенням спільного для всіх вихідних речовин продукту: 
  2114.  * Ацетил КоА 
  2115.  Сукциніл КоА 
  2116.  НАДН 
  2117.  Молочної кислоти 
  2118.  Лимонної кислоти 
  2119.  Друга фаза звільнення енергії із харчових продуктів проходить в гіалоплазмі, а в кінці –у мітохондріях. Під час другої фази відбувається все, за винятком: 
  2120.  Часткового розпаду мономерів до ключових проміжних метаболітів (ацетилКоА, оксалоацетат, альфа-кетоглутарат)
  2121.  Часткового звільнення енергії із вихідних продуктів (до 20%)
  2122.  Акумулювання частини звільненої енергії у вигляді АТФ 
  2123.  Розсіювання частини енергії у вигляді тепла 
  2124.  * Перетворення теплової енергії у хімічну і механічну 
  2125.  Другий фермент піруватдегідрогеназного комплексу каталізує дві реакції. В результаті утворюються два продукти: один з них кінцевий продукт декарбоксилювання, а другий –проміжний. Назвіть кінцевий продукт: 
  2126.  Дигідроліпоат 
  2127.  * АцетилКоА 
  2128.  Ліпоат окиснений 
  2129.  ФАДН2 
  2130.  Ацетилліпоат 
  2131.  Другим етапом аеробного окислення глюкози в клітині є окислювальне декарбоксилювання пірувату. Назвіть головний продукт цього процесу. 
  2132.  * Ацетил-SКоА 
  2133.  Сукцинат 
  2134.  Піруват 
  2135.  Цитрат 
  2136.  Оксалоацетат 
  2137.  За зменшеної концентрації одного із компонентів циклу трикарбонових кислот може погіршуватись робота самого циклу та пригнічуватись синтез гему.Цим компонентом є: 
  2138.  Фумарат 
  2139.  * Сукциніл КоА 
  2140.  Цитрат 
  2141.  Малат 
  2142.  E-кетоглутарат 
  2143.  За один оборот циклу Кребса утворюється АТФ (молекул у чистому вигляді): 
  2144.  38 АТФ 
  2145.  12 АТФ 
  2146.  15 АТФ 
  2147.  * 1 АТФ 
  2148.  15 АТФ 
  2149.  За один оборот циклу Кребса утворюється НАДН і ФАДН2: 
  2150.  3 ФАДН2 і 1НАДН2 
  2151.  3 НАДН2 і 2ФАДН2 
  2152.  * 1 ФАДН2 і 3 НАДН2 
  2153.  12 НАДН2 і 3 ФАДН2 
  2154.  2 НАДН2 і 2 ФАДН2 
  2155.  За першої стадії катаболізму, що протікає в шлунково-кишковому тракті, відбуваються такі перетворення, крім: 
  2156.  Жири розщеплюються на жирні кислоти і гліцерин 
  2157.  Вуглеводи - до моносахаридів 
  2158.  Білки –до амінокислот 
  2159.  Утворені мономери стають будівельним матріалом для побудови біомакромолекул 
  2160.  * Утворені мономери потрапляють у дихальний ланцюг 
  2161.  За умов блокади окисного декарбоксилювання ПВК в організмі нагромаджується піруват, лактат. Що може призвести до таких порушень?
  2162.  Гіпоксія, авітаміноз В5 
  2163.  * Гіпоксія, авітаміноз В1 
  2164.  Авітаміноз В1, В6 
  2165.  Авітаміноз В5, В6 
  2166.  Всі відповіді вірні 
  2167.  За умов пригнічення циклу Кребса ацетил-КоА може використовуватись у всіх напрямках, крім : 
  2168.  Утворення жирних кислот 
  2169.  Утворення холестерину 
  2170.  Утворення кетонових тіл 
  2171.  Утворення стероїдних гормонів 
  2172.  * Утворення лактату 
  2173.  За яких умов сукцинат у присутності малонату може окиснитись сукцинатдегідрогеназою до фумарату?
  2174.  За підвищення температури середовища 
  2175.  За зниження температури середовища 
  2176.  За підлужнення середовища 
  2177.  * За збільшення концентрації сукцинату 
  2178.  За збільшення концентрації малонату 
  2179.  Завдяки обміну речовин живі організми підтримують свою життєздатність. Виберіть, які функції повпязані з обміном речовин: 
  2180.  Підтримка на стаціонарному рівні всіх параметрів внутрішнього середовища організму 
  2181.  Перетворення речовин та енергії, що надходять із зовнішнього середовища 
  2182.  Ріст і розвиток організму 
  2183.  Розмноження і адаптація до зовнішнього середовища 
  2184.  * Всі функції відбуваються завдяки обміну речовин 
  2185.  Загальні шляхи метаболізму включають кілька етапів. На яких із них ймовірні порушення за дефіциту віт. В2?
  2186.  На етапі травлення харчових продуктів 
  2187.  транспорту поживних речовин у клітини 
  2188.  * На етапі окисного декарбоксилювання ПВК, в ЦТК через нестачу ФАД 
  2189.  На стадії ЦТК через нестачу ФМН 
  2190.  Суттєвих порушень не відбудеться 
  2191.  Із проміжних продуктів циклу Кребса можуть утворюватись такі речовини, за винятком: 
  2192.  Глюкоза 
  2193.  Аспарагінова кислота 
  2194.  Глутамінова кислота 
  2195.  Гем 
  2196.  * Нікотинова кислота 
  2197.  Ізоцитратдегідрогеназа є регуляторним ферментом ЦТК, позитивним модулятором якого є: 
  2198.  АТФ 
  2199.  * АДФ 
  2200.  НАДН 
  2201.  ФАДН2 
  2202.  ГТФ 
  2203.  Інгібіторами ізоцитратдегідрогенази у циклі Кребса є: 
  2204.  * АТФ, НАДН 
  2205.  Іони Mg2+ і Mn2+ 
  2206.  Вітаміни В1 і В2 
  2207.  ПВК 
  2208.  ФАД 
  2209.  Інгібіторами піруватдегідрогенази (ПДГ) є всі названі речовини, крім: 
  2210.  Ацетил-КоА 
  2211.  НАДН 
  2212.  Фруктозо-1,6-дифосфату 
  2213.  * Кінази ПДГ 
  2214.  АТФ 
  2215.  Інгібітором окиснення (дегідрування) ізоцитрату в циклі трикарбонових кислот є: 
  2216.  * АТФ 
  2217.  СО (чадний газ)
  2218.  АДФ 
  2219.  НАД+ 
  2220.  іони кальцію 
  2221.  Катаболізм і анаболізм як два прояви метаболізму відбуваються одночасно, але в різних місцях клітини. Для катаболізму є характерним: 
  2222.  Розпад складних речовин до більш простих 
  2223.  Ключовими реакціями для катаболізму є окиснення метаболітів 
  2224.  Катаболізм протікає за екзергонічним принципом з утворенням АТФ 
  2225.  Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти 
  2226.  * Все назване характерне для катаболізму 
  2227.  Кінцевими продуктами специфічних шляхів катаболізму є: 
  2228.  Амінокислоти, гліцерин 
  2229.  Жирні кислоти 
  2230.  * Піровиноградна кислота, ацетил КоА 
  2231.  Молочна кислота 
  2232.  альфа-кетоглутарова кислота 
  2233.  Котрі з метаболітів окиснення ?-кетоглутарату можуть служити субстратом для утворення АТФ: 
  2234.  ?-кетоглутарат-сукциніл КоА(НАДН)
  2235.  Сукциніл КоАСсукцинат(1 АТФ)
  2236.  СукцинатСфумарат (ФАДН2)
  2237.  МалатМоксалоацетат (НАДН)
  2238.  * Всі відповіді правильні 
  2239.  Кофакторами дегідрогеназ є всі, крім одного: 
  2240.  НАД+ 
  2241.  * ц-АМФ 
  2242.  НАДФ+ 
  2243.  ФМН 
  2244.  ФАД 
  2245.  Коферментами ?-кетоглутаратдегідрогенази є всі, крім: 
  2246.  КоА 
  2247.  ФАД 
  2248.  ТПФ 
  2249.  * НАДФ 
  2250.  НАД 
  2251.  Коферменти ФАД і ФМН беруть участь у процесах, крім: 
  2252.  * Розщеплення Н2СО3 
  2253.  Циклу трикарбонових кислот 
  2254.  Тканинного дихання 
  2255.  Окиснювального декарбоксилювання кетокислот 
  2256.  E-окиснення жирних кислот 
  2257.  Коферментом ізоцитратдегідрогенази є: 
  2258.  КоА 
  2259.  ФАД 
  2260.  * НАД 
  2261.  ПАЛФ 
  2262.  ТПФ 
  2263.  Коферментом НАДН-дегідрогенази в дихальному ланцюгу є: 
  2264.  ФАД 
  2265.  НАД+ 
  2266.  ПАЛФ 
  2267.  * ФМН 
  2268.  НАДФ 
  2269.  Коферментом сукцинатдегідрогенази є: 
  2270.  КоА 
  2271.  * ФАД 
  2272.  НАД 
  2273.  НАДФ 
  2274.  ТПФ 
  2275.  Нагромадження яких із нижченазваних речовин стимулює кінцевий етап катаболізму?
  2276.  АДФ 
  2277.  АМФ 
  2278.  НАД+ 
  2279.  * НАДН 
  2280.  ФАД 
  2281.  Назвіть загальний кінцевий продукт другої стадії внутрішньоклітинного катаболізму вуглеводів, ліпідів та амінокислот. 
  2282.  * Ацетил КоА . 
  2283.  Піровиноградна кислота. 
  2284.  Лимонна кислота. 
  2285.  Ацил КоА . 
  2286.  АТФ. 
  2287.  Назвіть речовину, що безпосередньо потрібна для функціонування циклу Кребса: 
  2288.  Амінокислоти 
  2289.  Глюкоза 
  2290.  * Ацетил –К0А 
  2291.  Гліцерин 
  2292.  Жирні кислоти 
  2293.  Назвіть фермент, що каталізує першу реакцію циклу трикарбонових кислот: 
  2294.  Сукцинатдегідрогеназа 
  2295.  * Цитратсинтаза 
  2296.  Ізоцитратдегідрогеназа 
  2297.  Аконітаза 
  2298.  Малатдегідрогеназа 
  2299.  Найважливішою анаплеротичною реакцією в клітинах печінки та нирок є: 
  2300.  Утворення альфа -кетоглутарату з пірувату під дією піруваткарбоксилази 
  2301.  Утворення оксалоацетату з фосфоенолпірувату 
  2302.  * Утворення оксалоацетату з пірувату під дією піруваткарбоксилази 
  2303.  Утворення оксалоацетату з пірувату під дією піруватдегідрогенази 
  2304.  Утворення малату з пірувату під дією піруваткарбоксилази 
  2305.  Нестача оксалоацетату для циклу Кребса може бути за таких умов, крім: 
  2306.  Посиленого розпаду оксалоацетату у зворотньому напрямку на поповнення малату, фумарату, сукцинату 
  2307.  За підвищеного вмісту ацетил КоА у хворих на цукровий діабет 
  2308.  За підвищеного вмісту ацетил КоА із-за розщеплення жирних кислот 
  2309.  Надмірного харчування легкозасвоюваними вуглеводами 
  2310.  * При гіповітамінозі С 
  2311.  Нестачу оксалоацетату, необхідну для нормальної роботи циклу Кребса, можуть викликати: 
  2312.  Гіповітаміноз В6 
  2313.  Посилений розпад жирів 
  2314.  Надмірне вживання білків 
  2315.  * Недостатнє вживання вуглеводів 
  2316.  Гіповітаміноз В10 
  2317.  Низький рівень якого метаболіту в гепатоцитах зумовлює гальмування циклу Кребса і посилення кетогенезу?
  2318.  * Оксалоацетату 
  2319.  Жирних кислот 
  2320.  АТФ 
  2321.  АДФ 
  2322.  Ацетил-КоА 
  2323.  Оберіть ФАД-залежний фермент циклу Кребса: 
  2324.  Ізоцитратдегідрогеназа 
  2325.  ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  2326.  Аконітаза 
  2327.  * Сукцинатдегідрогеназа 
  2328.  Цитратсинтаза 
  2329.  Одна із функцій ЦТК є анаболічною. Який проміжний продукт циклу використовується для синтезу глюкози?
  2330.  Фумарат 
  2331.  Сукцинат 
  2332.  Ізоцитрат 
  2333.  Альфа-кетоглутарат 
  2334.  * Оксалоацетат 
  2335.  Одна із функцій ЦТК є анаболічною. Які проміжні продукти циклу використовуються для синтезу амінокислот?
  2336.  Оксалоацетат, малат 
  2337.  Альфа-кетоглутарат, оксалоацетат, сукцинат 
  2338.  * Оксалоацетат, альфа-кетоглутарат 
  2339.  Оксалоацетат, альфа-кетоглутарат, цитрат 
  2340.  Альфа-кетоглутарат, ізоцитрат 
  2341.  Одним із механізмів (повільнішим) активації піруватдегідрогенази є: 
  2342.  * Дефосфорилювання 
  2343.  Фосфорилювання 
  2344.  ц-АМФ 
  2345.  Дисоціація 
  2346.  Немає правильної відповіді 
  2347.  Окиснення ? -кетоглутарату відбувається у дві стадії. Що відбувається у другій стадії?
  2348.  Деацилювання ? -кетоглутарату 
  2349.  Окислювальне декарбоксилування сукциніл-КоА 
  2350.  Окислювальне декарбоксилювання ? -кетоглутарату 
  2351.  Окисне фосфорилювання 
  2352.  * Деацилювання сукциніл-КоА 
  2353.  Окиснення ? -кетоглутарату відбувається у дві стадії. Що відбувається у першій стадії?
  2354.  Окислювальне декарбоксилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукцинату 
  2355.  Деацилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукцинату 
  2356.  Деацилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукциніл-КоА 
  2357.  * Окислювальне декарбоксилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукциніл-КоА 
  2358.  Немає правильної відповіді 
  2359.  Окиснення альфа-кетоглутарату у циклі Кребса до сукцинату призводить до утворення молекул АТФ: 
  2360.  1 АТФ 
  2361.  3 АТФ 
  2362.  * 4 АТФ 
  2363.  6 АТФ 
  2364.  12 АТФ 
  2365.  Окиснення бурштинової кислоти до фумарової кислоти каталізується ФАД-залежним ферментом: 
  2366.  * Сукцинатдегідрогеназою 
  2367.  Малатдегідрогеназою 
  2368.  Ізоцитратдегідрогеназою 
  2369.  ? –кетоглутаратдегідрогеназою 
  2370.  Фумаразою 
  2371.  Окиснення НАДН, що утворився в ЦТК, призводить в дихальному ланцюзі мітохондрій до: 
  2372.  Генерації 12 молекул АТФ 
  2373.  Генерації 15 молекул АТФ 
  2374.  * Генерації 3 молекул АТФ 
  2375.  Генерації 2 молекул АТФ 
  2376.  Генерації 5 молекул АТФ 
  2377.  Окиснення пірувату до ацетилКоА проходить через 5 стадій. На першій стадії під впливом піруватдегідрогенази утворюється кінцевий продукт обміну СО2 і проміжний метаболіт. Назвіть його: 
  2378.  Дигідроліпоїл 
  2379.  * Гідроксиетил ТДФ 
  2380.  Ацетил КоА 
  2381.  Дигідроліпоат 
  2382.  Ацетилліпоат 
  2383.  Окиснювальне декарбоксилювання альфа –кетокислот відбувається за участю мультиферментного комплексу: 
  2384.  * Піруватдегідрогенази 
  2385.  Синтетази жирних кислот 
  2386.  Дихальноголанцюга 
  2387.  Малатдегідрогенази 
  2388.  Глутатіонредуктази 
  2389.  Окиснювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти (ПВК) каталізується складним мультиферментним комплексом за участю декількох функціонально звлязаних між собою коферментів. Вкажіть на цей комплекс: 
  2390.  * ТДФ, ФАД, КоАSН, НАД, ліпоєва кислота 
  2391.  ФАД, ТГФК, ПАЛФ,ТДФ, холін 
  2392.  НАД, ПАЛФ, ТДФ, метилкобаламін, біоптерин 
  2393.  КоASH, ФАД, ПАЛФ, ТГФК, карнітин 
  2394.  Ліпоєва кислота, ТГФК, ПАЛФ, метилкобаламін 
  2395.  Оксалоацетат використовується у всіх метаболічних шляхах, крім: 
  2396.  У циклі лимонної кислоти 
  2397.  * Для синтезу холестеролу 
  2398.  Для глюконеогенезу 
  2399.  Для утворення аспарагінової кислоти 
  2400.  Для компенсації втрат із ЦТК інших метаболітів 
  2401.  Основним призначенням загального шляху катаболізму є все, крім: 
  2402.  Окиснювальне декарбоксилювання ПВК 
  2403.  Окиснення ацетил КоА у циклі Кребса 
  2404.  Забезпечувати дихальний ланцюг субстратами окиснення 
  2405.  Вилучати енергію у вигляді АТФ 
  2406.  * Розщеплювати полімерні субстрати 
  2407.  Основним призначенням НАДН в організмі є: 
  2408.  * Донатор водню в дихальному ланцюгу 
  2409.  Бере участь у відновленні ПВК до лактату 
  2410.  Використовується в гліколізі 
  2411.  Потрапляє в глюконеогенез 
  2412.  Донатор атомів водню у відновних синтезах 
  2413.  Основним регуляторним ферментом у циклі Кребса є: 
  2414.  Аконітатгідратаза 
  2415.  * Ізоцитратдегідрогеназа 
  2416.  Малатдегідрогеназа 
  2417.  Сукцинатдегідрогеназа 
  2418.  Фумаратгідратаза 
  2419.  Останні три реакції циклу Кребса, каталізовані трьома ферментами, призводять до регенерації оксалоацетату. Назвіть ці ферменти: 
  2420.  Сукцинатоксидаза,піруватдегідрогеназа, аконітатгідратаза 
  2421.  * Сукцинатдегідрогеназа, фумараза, малатдегірогеназа 
  2422.  Сукцинілтіокіназа, малатдегідрогеназа, ізоцитратдегідрогеназа 
  2423.  Фумараза, кетоглутаратдегідрогеназа, малатдегідрогеназа 
  2424.  Цитохромоксидаза, цитратсинтаза, фумараза 
  2425.  ПВК може утворитися із усіх субстратів крім: 
  2426.  Молочної кислоти 
  2427.  Гліцерину 
  2428.  Глюкози 
  2429.  * Жирної кислоти 
  2430.  Глікогену 
  2431.  Перетворення сукцинату в фумарат каталізується сукцинатдегідрогеназою. Який конкурентний інгібітор гальмує активність ферменту?
  2432.  * Малонова кислота 
  2433.  Янтарна кислота. 
  2434.  Яблучна кислота 
  2435.  Фумарова кислота. 
  2436.  Піровиноградна кислота 
  2437.  Перша підготовча фаза звільнення енергії із харчових продуктів відбувається у: 
  2438.  * Цитоплазмі ентероцитів 
  2439.  Плазмі крові 
  2440.  Мітохондріях 
  2441.  Ендоплазматичному ретикулумі 
  2442.  Рибосомах 
  2443.  Під час дегідрування ізоцитрату утворюється: 
  2444.  Ацетил –КоА 
  2445.  Сукциніл-КоА 
  2446.  * Оксалосукцинат 
  2447.  Оксалоацетат 
  2448.  Сукцинат 
  2449.  Піровиноградна кислота є проміжним продуктом обміну всіх речовин , крім: 
  2450.  Гексоз 
  2451.  Амінокислот 
  2452.  Пентоз 
  2453.  Гліцерину 
  2454.  * Жирних кислот 
  2455.  Повне окиснення альфа-кетоглутарату у циклі Кребса і дихальному ланцюзі супроводжується виділенням молекул АТФ: 
  2456.  4 АТФ 
  2457.  6 АТФ 
  2458.  1 АТФ 
  2459.  * 9 АТФ 
  2460.  12 АТФ 
  2461.  Повне окиснення енергетичних субстратів (білків, жирів, вуглеводів до СО2 і Н2О) проходить через наступні стадії: 
  2462.  Розпад полімерів до мономерів 
  2463.  Розщеплення мономерів до ацетил КоА 
  2464.  Цикл Кребса 
  2465.  Дихальний ланцюг 
  2466.  * Всі відповіді правильні 
  2467.  Порушення балансу обміну речовин у напрямку анаболізму буває за таких умов, крім: 
  2468.  В процесі загоювання ран 
  2469.  В молодому ростучому організмі 
  2470.  Під час вагітності 
  2471.  * У похилому віці 
  2472.  За гіподинамії при повноцінному харчуванні 
  2473.  Порушення окисного декарбоксилювання ПВК призводить до: 
  2474.  * Пригнічення розпаду глюкози 
  2475.  Утворення кетонових тіл 
  2476.  Нагромадження молочної кислоти 
  2477.  Зменшення вмісту молочної кислоти 
  2478.  Не впливає на метаболізм 
  2479.  Порушення постачання кисню в кризових ситуаціях організму спричиняє енергопостачання за рахунок: 
  2480.  Глюконеогенезу 
  2481.  Окиснення жирних кислот 
  2482.  Кетолізу 
  2483.  Пентозофосфатного циклу 
  2484.  * Гліколізу 
  2485.  Порушення функціонування ПВК-дегідрогеназного комплексу можна оцінити за: 
  2486.  * Збільшенням вмісту ПВК в сечі 
  2487.  Зменшенням вмісту ПВК в сечі 
  2488.  Збільшенням вмісту оцтової кислоти 
  2489.  Зменшенням вмісту лактату 
  2490.  Збільшенням вмісту глюкози 
  2491.  Посилення катаболізму і його переважання над анаболізмом можливе за таких умов, крім: 
  2492.  Недостатнє харчування 
  2493.  Надмірне витрачання енергії без повноцінного харчування 
  2494.  Патологія травної системи 
  2495.  Недостатність коферментів і вітамінів 
  2496.  * Надмірне харчування білками і вуглеводами 
  2497.  При окисленні малату в циклі трикарбонових кислот утворюються: 
  2498.  Сукцинат і ФАД 
  2499.  Альфа-кетоглютарат і НАДН 
  2500.  * НАДН і оксалоацитат 
  2501.  Цитрат і ацетил СоА 
  2502.  Ізоцитрат і НАДН 
  2503.  При окисненні однієї молекули ПВК до ацетил-КоА утворюється АТФ в кількості молекул: 
  2504.  1АТФ 
  2505.  2АТФ 
  2506.  * -3АТФ 
  2507.  4АТФ 
  2508.  5АТФ 
  2509.  При окиснювальному декарбоксилюванні альфа-кетоглутарової кислоти утворюється: 
  2510.  Цисаконітова кислота 
  2511.  Цитрат 
  2512.  Фумарат 
  2513.  Ацетил КоА 
  2514.  * Сукциніл КоА 
  2515.  При окиснювальному декарбоксилюванні альфа-кетоглютарової кислоти утворюється: 
  2516.  альфа - кетоглутарат 
  2517.  * Сукциніл-КоА 
  2518.  Ацетил КоА 
  2519.  Оксалоацетат 
  2520.  Цитрат 
  2521.  При окиснювальному декарбоксилюванні ПВК утворюється: 
  2522.  альфа- кетоглутарат 
  2523.  Лактат 
  2524.  * Ацетил КоА 
  2525.  Оксалоацетат 
  2526.  Цитрат 
  2527.  При окиснювальному декарбоксилюванні піровиноградної кислоти утворюється: 
  2528.  * Ацетил КоА 
  2529.  Цитрат 
  2530.  Сукциніл КоА 
  2531.  Лактат 
  2532.  Малат 
  2533.  При повному окисненні у мітохондріях піровиноградної кислоти (ПВК) утворюється молекул АТФ: 
  2534.  3 АТФ 
  2535.  4 АТФ 
  2536.  5 АТФ 
  2537.  2 АТФ 
  2538.  * 15 АТФ 
  2539.  При розпаді ПВК до СО2 і Н2О утворюється 15 молекул АТФ. Скільки із них утворюється за рахунок окиснювального декарбоксилювання ПВК?
  2540.  1 АТФ 
  2541.  2 АТФ 
  2542.  * 3 АТФ 
  2543.  6 АТФ 
  2544.  0 АТФ 
  2545.  Призначення підготовчої фази метаболізму харчових продуктів: 
  2546.  Утворення АТФ 
  2547.  Вироблення теплової енергії для зігрівання клітин 
  2548.  * Перетворення біополімерів харчових продуктів на зручні для окиснення мономери 
  2549.  Для посилення транспорту поживних речовин у клітинах 
  2550.  Для активації ферментів біоокиснення 
  2551.  Про нестачу яких вітамінів в організмі можна дізнатись за умов підвищеного вмісту ПВК у сечі?
  2552.  А1 і А2 
  2553.  Д2 і Д3 
  2554.  С і Д 
  2555.  В10 і В12 
  2556.  * В1, В2, В5 
  2557.  Продуктами третьої стадії внутрішньоклітинного катаболізму білків, жирів та вуглеводів є: 
  2558.  * СО2 та Н2О 
  2559.  АТФ 
  2560.  ацетил-КоА 
  2561.  ПВК 
  2562.  АТФ, Н2О 
  2563.  Процес розпаду харчових речовин до простих з виділенням енергії називається: 
  2564.  * Катаболізм 
  2565.  Анаболізм 
  2566.  Симбіоз 
  2567.  Ентальпія 
  2568.  Метаболізм 
  2569.  Реакції і ферменти ЦТК локалізовані в: 
  2570.  Матриксі мітохондрій 
  2571.  Матриксі та зовнішній мембрані мітохондрій 
  2572.  Внутрішній мембрані мітохондрій 
  2573.  * Матриксі та внутрішній мембрані мітохондрій 
  2574.  Зовнішній мембрані мітохондрій 
  2575.  Регуляторними ферментами ЦТК є наступні: 
  2576.  Цитратсинтаза, ізоцитратдегідрогеназа та аконітаза 
  2577.  Малатдегідрогеназа та цитратсинтаза 
  2578.  Малатдегідрогеназа та ізоцитратдегідрогеназа 
  2579.  * Цитратсинтаза, ізоцитратдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  2580.  Ізоцитратдегідрогеназа та сукцинатдегідрогеназа 
  2581.  Скільки молекул АТФ із них утворюється у дихальному ланцюзі?
  2582.  2АТФ 
  2583.  3АТФ 
  2584.  1АТФ 
  2585.  12АТФ 
  2586.  * 11 АТФ 
  2587.  Скільки молекул АТФ утворюється при перетворенні у циклі Кребса сукциніл КоА на сукцинат?
  2588.  2 АТФ 
  2589.  3 АТФ 
  2590.  4 АТФ 
  2591.  * 1АТФ 
  2592.  9 АТФ 
  2593.  Скільки молекул АТФ утворюється при повному окисненні у мітохондріях піровиноградної кислоти (ПВК)?
  2594.  3 АТФ 
  2595.  4 АТФ 
  2596.  5 АТФ 
  2597.  2 АТФ 
  2598.  * 15 АТФ 
  2599.  Скільки молекул АТФ утворюється при повному окисненні оцтової кислоти до СО2 і Н2О: 
  2600.  1 АТФ 
  2601.  24 АТФ 
  2602.  * 12 АТФ 
  2603.  3 АТФ 
  2604.  38 АТФ 
  2605.  Скільки реакцій дегідрування відбувається в циклі лимонної кислоти?
  2606.  1 
  2607.  * 4 
  2608.  3 
  2609.  2 
  2610.  5 
  2611.  Спеціалізовані шляхи метаболізму закінчуються утворенням сполуки, яка започатковує загальні шляхи. Це: 
  2612.  * Ацетил-КоА 
  2613.  Малоніл-КоА 
  2614.  Сукциніл-КоА 
  2615.  Бутирил-КоА 
  2616.  Ацил-КоА 
  2617.  Спільним для катаболізму і анаболізму є наступне: 
  2618.  Обидва процеси взаємоповвязані 
  2619.  Їх проходження здійснюється через систему АТФ –АДФ 
  2620.  Обидва процеси використовують окиснені і відновлені коферменти (НАД+ і НАДН)
  2621.  Поєднаність ана- і катаболічних процесів проходить через субстрати і продукти реакцій 
  2622.  * Все назване властиве ана- і катаболізму 
  2623.  Стадія I утворення ацетил-КоА з пірувату —каталізується піруватдегідрогеназою (Е1), коферментом якої є : 
  2624.  * ТДФ 
  2625.  НАД 
  2626.  НАДФ 
  2627.  КоА 
  2628.  ФАД 
  2629.  Стадія IІ утворення ацетил-КоА з пірувату каталізується 
  2630.  Піруватдегідрогеназою 
  2631.  * Дигідроліпоїлацетилтрансферазою 
  2632.  Дигідроліпоїлдегідрогеназою 
  2633.  Ізоцитратдегідрогеназою 
  2634.  Немає правильної відповіді 
  2635.  Субстратами тканинного дихання є всі перечислені речовини крім однієї: 
  2636.  Ізоцитрат 
  2637.  Малат 
  2638.  альфа-кетоглутарат 
  2639.  Сукцинат 
  2640.  * Лактат 
  2641.  Субстратами тканинного дихання є всі перечислені речовини, крім однієї: 
  2642.  Ізоцитрат 
  2643.  Малат 
  2644.  * ЩОК 
  2645.  Сукцинат 
  2646.  альфа-кетоглутарат 
  2647.  Субстратне фосфорилювання у ЦТК Кребса відбувається на рівні перетворення: 
  2648.  * Сукциніл КоА в сукцинат 
  2649.  Ізоцитрату в І-кетоглутарат 
  2650.  Сукцинату в фумарат 
  2651.  Малату в оксалоацетат 
  2652.  Цитрату в ізоцитрат 
  2653.  Субстратом циклу Кребса є бурштинова кислота, яка далі перетворюється на фумарову під впливом складного ферменту: 
  2654.  * ФАД-залежної дегідрогенази 
  2655.  Піруватдегідрогенази 
  2656.  Тетрагідрофолатдегідрогенази 
  2657.  НАД-залежної дегідрогенази 
  2658.  Н+АТФ синтетази 
  2659.  Температура тіла людини та теплокровних тварин підтримується за рахунок усіх процесів, крім одного: 
  2660.  Катаболізму білків, жирів і вуглеводів (специфічна стадія)
  2661.  Гліколіз 
  2662.  Катаболізм (загальна стадія)
  2663.  Цикл Кребса і окисне фосфорилювання 
  2664.  * Глюконеогенез 
  2665.  Тіамін як попередник коферменту ТДФ бере участь у метаболізмі: 
  2666.  * A-кетоглутарату 
  2667.  Глюкозо-6-фосфату 
  2668.  Оксалоацетату 
  2669.  Масляної кислоти 
  2670.  Ацетону 
  2671.  Третій фермент піруватдегідрогеназного комплексу каталізує останні 4-ту і 5-ту реакції. Назвіть продукт 4-ої реакції: 
  2672.  АцетилКоА 
  2673.  Дигідроліпоєва кислота 
  2674.  Ліпоєва кислота окиснена 
  2675.  НАДН 
  2676.  * ФАДН2 
  2677.  Третя завершальна стадія катаболізму –це загальний шлях катаболічних процесів включає наступні перетворення, крім 
  2678.  Перетворення ПВК до ацетил КоА 
  2679.  Реакція ацетил КоА із оксалоацетатом 
  2680.  Цикл трикарбонових кислот 
  2681.  Дихальний ланцюг мітохондрій 
  2682.  * Утворення кетонових тіл 
  2683.  У другій реакції циклу Кребса цитрат перетворюється на ізоцитрат. Який фермент каталізує цю реакцію?
  2684.  Цитратсинтаза 
  2685.  Ізоцитратдегідрогеназа 
  2686.  Сукцинілтіокіназа 
  2687.  -кетоглутаратдегідрогеназа 
  2688.  * Аконітатгідратаза 
  2689.  У п'ятій реакції окиснення ПВК під впливом ферменту дигідроліпоїлДГ утворюється кінцевий продукт окиснення. Назвіть його: 
  2690.  ФАДН2 
  2691.  * НАДН 
  2692.  АцетилКоА 
  2693.  Окиснена ліпоєва кислота 
  2694.  Оксалоацетат 
  2695.  У процесі катаболізму харчових речовин розрізняють специфічні та загальні шляхи перетворень. Які речовини є результатом специфічних перетворень?
  2696.  Лимонна кислота 
  2697.  Сукциніл КоА 
  2698.  Жирні кислоти і гліцерин 
  2699.  Нікотинамід 
  2700.  * Піруват та ацетил КоА 
  2701.  У реакції субстратного фосфорилювання циклу Кребса бере участь фермент нуклеозидфосфокіназа. Яка його функція?
  2702.  * ГТФ + АДФ>АТФ 
  2703.  УТФ + АДФ>АТФ 
  2704.  ЦТФ + АДФ>АТФ 
  2705.  ТТФ + АДФ>АТФ 
  2706.  АДФ + Фн>АТФ 
  2707.  У результаті окислювального декарбоксилювання піровиноградної кислоти утворюється ацетилкоензим А —основний субстрат окислення в циклі трикарбонових кислот та : 
  2708.  * Відновлена форма НАД+ 
  2709.  Відновлена форма ФАД 
  2710.  Відновлена форма НАДФ 
  2711.  Окиснена форма НАД+ 
  2712.  Окиснена форма ФАД 
  2713.  У цикл Кребса включається ацетил КоА, який утворюється із таких субстратів, крім: 
  2714.  ПВК 
  2715.  Жирних кислоти 
  2716.  Амінокислот 
  2717.  Гліцерину 
  2718.  * Вугільної кислоти 
  2719.  У циклі Кребса ацетил КоА вступає в реакцію з речовиною, в результаті чого утворюється цитрат. Яка речовина вступає в реакцію?
  2720.  Сукцинат 
  2721.  Піруват 
  2722.  Цисаконітат 
  2723.  * Оксалоацетат 
  2724.  Фумарат 
  2725.  У циклі Кребса є метаболіт, який відновлюється в результаті окиснення оцтової кислоти. Назвіть цей метаболіт: 
  2726.  Цитрат 
  2727.  Сукцинат 
  2728.  * Оксалоацетат 
  2729.  D-кетоглутарат 
  2730.  Малат 
  2731.  У циклі Кребса і при декарбоксилюванні ПВК до ацетил КоА виділяється всього 4 молекули НАДН. Назвіть ферменти, що не мають відношення до цього процесу: 
  2732.  Дигідроліпоїл ДГ 
  2733.  Ізоцитрат ДГ 
  2734.  C-кетоглутарат ДГ 
  2735.  * Сукцинат ДГ 
  2736.  Малат ДГ 
  2737.  У циклі Кребса окиснюються 2 атоми вуглецю оцтової кислоти. На яких етапах циклу це відбувається?
  2738.  ЦитратЦцисаконітатцізоцитрат 
  2739.  B-кетоглутарат-сукциніл-КоАссукцинат 
  2740.  * ІзоцитратІІ-кетоглутарат-сукциніл-КоА 
  2741.  Сукциніл-КоАСсукцинатсфумарат 
  2742.  ФумаратФмалатмоксалоацетат 
  2743.  У циклі Кребса утворюється 1 молекула АТФ в результаті реакції субстратного фосфорилювання. Який посередник бере участь у цій реакції?
  2744.  УТФ 
  2745.  * ГТФ 
  2746.  ЦТФ 
  2747.  ТТФ 
  2748.  Фосфорилювання АДФ проходить без посередника 
  2749.  У чому полягає третя стадія катаболізму?
  2750.  Перетворення піровиноградної кислоти в ацетил-КоА 
  2751.  * Цикл лимонної кислоти, система електронного транспорту 
  2752.  Ланцюг тканинного дихання 
  2753.  Розщеплення макромолекул білків, жирів і вуглеводів до мономерів 
  2754.  Синтез складних органічних молекул 
  2755.  Утворений під час окисного декарбоксилювання ПВК НАДН зазнає таких перетворень: 
  2756.  Використовується у відповідних синтезах 
  2757.  Перетворюється на ФАДН2 
  2758.  Використовується у циклі Кребса 
  2759.  Переноситься у цитоплазму 
  2760.  * Надходить у дихальний ланцюг 
  2761.  Утворений у циклі Кребса сукциніл КоА як макроергічна сполука реагує з ГДФ і утворює ГТФ, який при перефосфорилюванні з АДФ утворює АТФ. Який фермент каталізує цю реакцію?
  2762.  * Нуклеозидфосфокіназа 
  2763.  ГТФ-транслоказа 
  2764.  Нуклеозидтрансфераза 
  2765.  АТФ-синтетаза 
  2766.  Нуклеозидфосфорилаза 
  2767.  Ферменти циклу трикарбонових кислот (циклу Кребса) знаходяться у мітохондріях: 
  2768.  На зовнішній мембрані 
  2769.  У міжмембранному просторі 
  2770.  На внутрішній мембрані 
  2771.  * У матриксі мітохондрій 
  2772.  Розсіяні між зовнішньою і внутрішньою мембранами 
  2773.  Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?
  2774.  * Оксидоредуктаза 
  2775.  Гідролаза 
  2776.  Трансфераза 
  2777.  Ізомераза 
  2778.  Ліаза 
  2779.  Характерною властивістю коферментів НАД і ФАД, що беруть участь в реакціях загальних шляхів метаболізму, є: 
  2780.  * Здатність приєднувати і віддавати „е”
  2781.  Наявність термінальних –SH груп 
  2782.  Коефіцієнт фосфорилювання 
  2783.  Наявність піридинового кільця 
  2784.  Наявність ізоалоксазинового кільця 
  2785.  Центральним проміжним метаболітом для всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів) є: 
  2786.  Сцукциніл КоА 
  2787.  * Ацетил КоА 
  2788.  Оксалоацетат 
  2789.  Лактат 
  2790.  Цитрат 
  2791.  Центральним проміжним подуктом всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів) є: 
  2792.  * Ацетил-КоА 
  2793.  Сукциніл-КоА 
  2794.  Щавелево-оцтова кислота 
  2795.  Піруват 
  2796.  Цитрат 
  2797.  Центральним проміжним подуктом всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів) є: 
  2798.  * Ацетил-КоА 
  2799.  Сукциніл-КоА 
  2800.  Щавелево-оцтова кислота 
  2801.  Піруват 
  2802.  Цитрат 
  2803.  Цикл Кребса виконує амфіболічну функцію (поєднання катаболізму і анаболізму). В чому полягає його катаболічна функція?
  2804.  Окиснення ПВК 
  2805.  * Окиснення ацетил-КоА 
  2806.  Розщеплення оксалоацетату 
  2807.  Деградація цитрату 
  2808.  Окиснення НАДН 
  2809.  Цикл Кребса виконує чотири головні функції. Котра з нижче названих функцій не є притаманна йому: 
  2810.  Окиснення оцтової кислоти до СО2 і Н2О 
  2811.  Донор атомів водню для дихального ланцюга 
  2812.  * Окиснення лактату до СО2 і Н2О 
  2813.  Утворення АТФ 
  2814.  Забезпечує субстрати для утворення гему 
  2815.  Цикл Кребса генерує енергетичні еквіваленти у вигляді НАДН і ФАДН2. Це відбувається на наступних етапах, крім: 
  2816.  ІзоцитратІІ-кетоглутарат 
  2817.  * ЦитратЦцисаконітат 
  2818.  C-кетоглутарат-сукциніл-КоА 
  2819.  СукцинатСфумарат 
  2820.  МалатМоксалоацетат 
  2821.  Цикл лимонної кислоти виконує всі функції, крім: 
  2822.  Об’єднує процеси метаболізму всіх класів органічних сполук 
  2823.  Зв’язує процеси катаболізму та анаболізму 
  2824.  * Відбувається окислювальне фосфорилювання 
  2825.  Відбувається субстратне фосфорилювання 
  2826.  Забезпечує організм енергією 
  2827.  Цикл трикарбонових кислот включає 8 реакцій, що каталізуються відповідними ферментами. Які із них є визначальними, що регулюють швидкість обороту циклу?
  2828.  * Цитратсинтаза, ізоцитратдегідрогеназа 
  2829.  Сукцинатдегідрогеназа, аконітаза 
  2830.  Кетоглутаратдегідргеназа, фумараза 
  2831.  Сукцинілтіокіназа, малатдегідрогеназа 
  2832.  Фумаратдегідрогеназа, аконітатгідролаза 
  2833.  Цикл трикарбонових кислот починається з конденсації оксалоацетату і ацетил-КоА з утворенням лимонної кислоти. Яку роль в циклі Кребса грає оксалоацетат (ЩОК)?
  2834.  Інгібітора 
  2835.  * Субстрату 
  2836.  Реактиватора 
  2837.  Модифікатора 
  2838.  Репресора 
  2839.  Цикл трикарбонових кислот починається реакцією конденсації між оксалоацетатом і ацетил КоА, що призводить до утворення: 
  2840.  Оцтової кислоти 
  2841.  * Лимонної кислоти 
  2842.  Ізоцитрату 
  2843.  Сукцинату 
  2844.  Сукциніл-КоА 
  2845.  Цикл трикарбонових кислот починається реакцією між субстратами: 
  2846.  ПВК і ацетил КоА 
  2847.  Лимонна кислота і оцтова кислота 
  2848.  * Оксалоацетат і ацетил КоА 
  2849.  Сукцинат і ізоцитрат 
  2850.  Ізолимонна кислота і ЩОК 
  2851.  Цитратний цикл Кребса призначений для: 
  2852.  Окиснення ПВК 
  2853.  Утворення молочної кислоти 
  2854.  * Окиснення ацетил-КоА 
  2855.  Окиснення глюкози 
  2856.  Утворення кетонових тіл 
  2857.  Цитратсинтаза є регуляторним ферментом ЦТК, активність якого гальмується всіма речовинами, крім: 
  2858.  АТФ 
  2859.  * АДФ 
  2860.  НАДН 
  2861.  Сукциніл-КоА 
  2862.  Довголанцюговими ацил-КоА 
  2863.  Цінність пірувату як проміжного продукту метаболізму та субстрату окиснення в наступному, крім: 
  2864.  ПВК –метаболіт, що поєднує обмін білків, ліпідів, вуглеводів 
  2865.  Служить донором ацетил КоА для циклу Кребса 
  2866.  Донор НАДН для дихального ланцюга 
  2867.  Показник обміну речовин, зокрема вуглеводів 
  2868.  * Показник інтенсивності циклу Кребса 
  2869.  ЦТК (цикл Кребса) –кінцевий шлях окиснення вуглеводів, амінокислот, жирних кислот, які перетворюються на ацетил-КоА. Останній вступає у першу реакцію з кислотою- метаболітом ЦТК, а саме: 
  2870.  Лимонною кислотою 
  2871.  Ізолимонною кислотою 
  2872.  Фумаровою кислотою 
  2873.  * Оксалоацетатом 
  2874.  Яблучною кислотою 
  2875.  Чому вуглеводи є найбільш вигідні для клітин у енергетичному відношенні?
  2876.  Найбільше дають ПВК 
  2877.  ПВК перетворюється в ацетилКоА 
  2878.  ПВК перетворюється в оксалоацетат 
  2879.  Легко окиснюються в ана- та аеробних умовах 
  2880.  * Всі відповіді правильні 
  2881.  Швидкість катаболічних процесів в організмі визначається такими факторами: 
  2882.  Потребою в організмі клітинного палива(жири, вуглеводи)
  2883.  Потребою матеріалів для побудови клітинних мембран (ліпіди, білки)
  2884.  Необхідністю підтримки білкового балансу 
  2885.  Потребою забезпечувати ростучі клітини нуклеїновими кислотами 
  2886.  * Всі відповіді правильні 
  2887.  Швидкість реакцій загального шляху катаболізму залежить від вмісту нуклеозидтрифосфатів або інших енергетичних еквівалентів. Сповільнюють катаболічні процеси всі, крім: 
  2888.  АТФ 
  2889.  ГТФ 
  2890.  * НАД+ 
  2891.  НАДН 
  2892.  ФАДН2 
  2893.  Що активує піруватдегідрогеназний комплекс?
  2894.  ПВК 
  2895.  Ацетил-КоА 
  2896.  Глюкозо-1,6-дифосфат, НАДН 
  2897.  Ацетил-КоА та НАДН 
  2898.  * Глюкозо-1,6-дифосфат 
  2899.  Що є алостеричними інгібіторами піруватдегідрогеназного комплексу?
  2900.  ПВК 
  2901.  Ацетил-КоА 
  2902.  Глюкозо-1,6-дифосфат, НАДН 
  2903.  * Ацетил-КоА та НАДН 
  2904.  ЩОК, ацетил-КоА 
  2905.  Що є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази?
  2906.  Малат 
  2907.  * Малонова кислота 
  2908.  Фумарат 
  2909.  Оксалоацетат 
  2910.  Сукцинат 
  2911.  Як клінічно оцінити пригнічення окиснювального декарбоксилювання ПВК у мітохондріях?
  2912.  * За збільшенням вмісту ПВК у добовій сечі 
  2913.  За зниженням вмісту ПВК в крові 
  2914.  За збільшенням лактату в крові 
  2915.  За зменшенням лактату в крові 
  2916.  За пригніченням активності сукцинатдегідрогенази 
  2917.  Яка проміжна сполука ЦТК утворюється в результаті окисного декарбоксилювання ?-кетоглутарату?
  2918.  Фумарат 
  2919.  Сукцинат 
  2920.  Ізоцитрат 
  2921.  * Сукциніл-КоА 
  2922.  Оксалоацетат 
  2923.  Яка проміжна сполука ЦТК утворюється в результаті окисного декарбоксилювання ізоцитрату?
  2924.  Фумарат 
  2925.  Сукцинат 
  2926.  Ізоцитрат 
  2927.  * ?-кетоглутарат 
  2928.  Оксалоацетат 
  2929.  Яка реакція циклу Кребса супроводжується процесом субстратного фосфорилювання?
  2930.  * Утворення сукцинату 
  2931.  Окиснювального декарбоксилювання ?-кетоглутарату 
  2932.  Окиснення ізоцитрату 
  2933.  Окиснення сукцинату 
  2934.  Окиснення малату 
  2935.  Які метаболіти циклу Кребса беруть участь в анаболічних реакціях?
  2936.  Сукциніл-КоА 
  2937.  Оксалоацетат 
  2938.  C-кетоглутарат 
  2939.  СО2 
  2940.  * Всі перечислені 
  2941.  Які метаболіти циклу лимонної кислоти можуть перетворюватися у глютамінову та аспарагінову кислоти?
  2942.  * ? –кетоглутарат, оксалоацетат 
  2943.  ? –кетоглутарат, цитрат 
  2944.  цитрат, ізоцитрат 
  2945.  сукцинат, ? -кетоглутарат 
  2946.  малат, сукциніл-КоА 
  2947.  Які НАД-залежні дегідрогенази забезпечують функціонування ЦТК?
  2948.  Ізоцитратдегідрогеназа, сукцинатдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа 
  2949.  Сукцинатдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа, малатдегідрогеназа 
  2950.  Аконітаза, малатдегідрогеназа, ізоцитратдегідрогеназа 
  2951.  * Ізоцитратдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа, малатдегідрогеназа 
  2952.  Ізоцитратдегідрогеназа, піруватдегідрогеназа, малатдегідрогеназа 
  2953.  Які особливості метаболічних процесів у людини, що нормально харчується і веде малорухомий спосіб життя?
  2954.  Катаболічні і анаболічні процеси посилюються 
  2955.  Метаболічні процеси пригнічуються 
  2956.  Метаболічні процеси не змінюються 
  2957.  Рештки непотрібних харчових речовин виводяться з організму 
  2958.  * Буде ослаблення катаболічних процесів на тлі підвищених анаболічних 
  2959.  Які процеси відносяться до специфічних стадій катаболізму?
  2960.  Перетворення піровиноградної кислоти в ацетил-КоА 
  2961.  Цикл лимонної кислоти 
  2962.  Ланцюг тканинного дихання 
  2963.  * Розщеплення макромолекул білків, жирів і вуглеводів до мономерів 
  2964.  Синтез складних органічних молекул 
  2965.  Які харчові продукти найвигідніші для циклу Кребса?
  2966.  * Вуглеводи 
  2967.  Жири 
  2968.  Фосфоліпіди 
  2969.  Білки 
  2970.  Вітаміни 
  2971.  Якою реакцією завершується цикл лимонної кислоти?
  2972.  Відновлення малату 
  2973.  Окиснення оксалоацетату 
  2974.  * Окиснення малату 
  2975.  Окиснення ПВК 
  2976.  Конденсації ацетил-КоА з оксалоацетатом 
  2977.  Яку реакцію каталізує сукциніл-тіокіназа?
  2978.  Окиснення сукцинату 
  2979.  Утворення сукциніл-КоА 
  2980.  * Субстратного фосфорилювання 
  2981.  Утворення цитрату 
  2982.  Окиснення ізоцитрату 

Ситуаційні задачі

  1.  В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?
  2.  Магнію, фтору 
  3.  * Заліза, міді 
  4.  Хрому, кальцію 
  5.  Йоду, фтору 
  6.  Натрію і калію 
  7.  В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?
  8.  Рибофлавіну 
  9.  Гему 
  10.  * Нікотинаміду 
  11.  Тіаміну 
  12.  Нікотин-сульфату 
  13.  Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл –інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом: 
  14.  * Обмеженого протеолізу 
  15.  Метилювання 
  16.  Фосфорилювання 
  17.  Дезамінування 
  18.  Декарбоксилювання 
  19.  Гіпотеза Варбурга і Бейліса про механізм дії ферментів не могла пояснити: 
  20.  Зв”язок механізму дії ферментів із дією неорганічних каталізаторів 
  21.  Твердження, що поверхня ферментів служить місцем для абсорбції реагентів 
  22.  Зростання кількості молекул субстрату призводить до зростання швидкості реакції 
  23.  Механічні зміни у молекулах субстрату призводять до більшої реакційної здатності 
  24.  * Специфічність дії ферментів 
  25.  З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?
  26.  * Ізоферменти 
  27.  Голоферменти 
  28.  Коферменти 
  29.  Мультиферменти 
  30.  Проферменти 
  31.  Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки: 
  32.  * Ціаністоводнева кислота, сірководень 
  33.  Ацетилхолін 
  34.  Сполуки ртуті 
  35.  Сульфаніламіди 
  36.  Фосфакол 
  37.  Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?
  38.  * Неконкурентне 
  39.  Алостеричне 
  40.  Конкурентне 
  41.  Безконкурентне 
  42.  Субстратне 
  43.  Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?
  44.  Сприяють приєднанню субстрату до ферменту 
  45.  Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту 
  46.  * Активують за допомогою цАМФ 
  47.  Впливають на алостеричні центри ферментів 
  48.  Є складовою активного центру ферменту 
  49.  На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (tо, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби: 
  50.  Фіолетове 
  51.  Червоно-буре 
  52.  * Забарвлення відсутнє або світло-жовте 
  53.  Синє 
  54.  Блідо-рожеве 
  55.  Одним з показників обміну речовин в організмі є рівень загального білка в сироватці крові. Кількісне визначення білка в клініко-біохімічних лабораторіях засновано на: 
  56.  * Біуретовій реакції 
  57.  Нінгідриновій реакції 
  58.  Ксантопротеїновій реакції 
  59.  Реакції Фоля 
  60.  Нітропрусидній реакції 
  61.  Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом: 
  62.  * Неконкурентного гальмування 
  63.  Конкурентного гальмування 
  64.  Алостеричного гальмування 
  65.  Безконкурентного гальмування 
  66.  Гальмування синтезу ферменту 
  67.  Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?
  68.  Поліферментні комплекси 
  69.  Активатори ферментів 
  70.  * Ізоферменти 
  71.  Імобілізовані ферменти 
  72.  Алостеричні ферменти 
  73.  Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ1 та ЛДГ2. Про патологію якого органа свідчать ці дані?
  74.  Легень 
  75.  * Серця 
  76.  Печінки 
  77.  М”язів 
  78.  Селезінки 
  79.  Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В2. Як це вплине на функції дегідрогеназ?
  80.  Порушиться синтез АсАТ і АлАТ 
  81.  Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз 
  82.  * Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ 
  83.  Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату 
  84.  Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз 
  85.  Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсиноген активується: 
  86.  * Соляною кислотою 
  87.  Сірчаною кислотою 
  88.  Яблучною кислотою 
  89.  Щавелевооцтвою кислотою 
  90.  Всі відповіді вірні 
  91.  Препарат прозерин є інгібітором ацетилхолінестерази зворотної дії. Який механізм інгібіторної дії прозерину?
  92.  * Конкуренція з ацетилхоліном за активний центр ферменту 
  93.  Денатурація ферменту 
  94.  Ковалентне зв’язування з активним центром ферменту 
  95.  Ковалентне зв’язування з алостеричним центром ферменту 
  96.  Окиснення іона заліза в активнім центрі ферменту 
  97.  Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації ( відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту: 
  98.  * Цистеїн 
  99.  Гліцин 
  100.  Валін 
  101.  Глутамін 
  102.  Серин 
  103.  При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце?
  104.  * Конкурентне інгібування. 
  105.  Частковий гідроліз комплексу 
  106.  Денатурація 
  107.  Алостерична активація. 
  108.  Дисоціація голоферменту 
  109.  При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка ?
  110.  Алостеричний центр 
  111.  * Активний центр 
  112.  Кофермент 
  113.  Простетична група 
  114.  Кофактор 
  115.  При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?
  116.  * Діалізом 
  117.  Ультрацентрифугуванням 
  118.  Фільтруванням 
  119.  Хроматографією 
  120.  Електрофорезом 
  121.  При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?
  122.  Захворюванні нирок 
  123.  Гострому панкреатиті 
  124.  Інфаркті міокарду 
  125.  * Гепатиті 
  126.  Розумовій відсталості 
  127.  При застосуванні прозерину ,який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування: 
  128.  * Конкурентне 
  129.  Незворотне 
  130.  Неконкурентне 
  131.  Безконкурентне 
  132.  Алостеричне 
  133.  При отруєнні фосфорорганічними сполуками використовують специфічні антидоти, які реактивують фермент: 
  134.  * Aцетилхолінестеразу 
  135.  Холінацетилтрансферазу 
  136.  Цитохромоксидазу 
  137.  Сукцинатдегідрогеназу 
  138.  Лактатдегідрогеназу 
  139.  При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозний засіб до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази: 
  140.  * Неконкурентне 
  141.  Конкурентне 
  142.  Алостеричне 
  143.  Безконкурентне 
  144.  Субстратне 
  145.  При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози, слід застосувати такі фармпрепарати : 
  146.  * Інгібітори протеолітичних ферментів 
  147.  Інсулін 
  148.  Комплекс панкреатичних ферментів 
  149.  Антибіотики 
  150.  Сульфаніламідні препарати 
  151.  Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?
  152.  * Про їх білкову природу 
  153.  Про їх високу молекулярну масу 
  154.  Про їх абсолютну специфічність 
  155.  Про їх гідрофільність 
  156.  Про можливість їх лабораторного синтезу 
  157.  У 2-й стадії перетворення фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних комплексів ES ESEE процес проходить найповільніше. Який із процесів не відбувається у другій стадії?
  158.  Розхитування зв”язків у молекулі субстрату 
  159.  Утворення нових зв”язків із каталітичним центром ферменту 
  160.  * Утворення нових пептидних зв”язків 
  161.  Зниження енергії активації субстрату 
  162.  Зростання швидкості перетворення субстрату 
  163.  У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це: 
  164.  * Порушення утворення активного ферменту з проферменту 
  165.  Денатурація молекули пепсину 
  166.  Зниження енергії активації ферментативної реакції 
  167.  Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці 
  168.  Конкурентне інгібування ферменту 
  169.  У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів: 
  170.  * Неконкурентне 
  171.  Конкурентне 
  172.  Алосторичне 
  173.  Безконкурентне 
  174.  Зворотнє 
  175.  У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ): 
  176.  * ЛДГ1 
  177.  ЛДГ2 
  178.  ЛДГ3 
  179.  ЛДГ4 
  180.  ЛДГ5 
  181.  У поживне середовище, що містить сукцинат ( бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту: 
  182.  * Оборотне конкурентне 
  183.  Необоротне 
  184.  Оборотне неконкурентне 
  185.  Неконкурентне 
  186.  Алостеричне 
  187.  У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?
  188.  Крохмаль 
  189.  * Сахароза 
  190.  Целюлоза 
  191.  Глікоген 
  192.  Лактоза 
  193.  У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, який виконує функції: 
  194.  Входить до складу активного центру ферменту 
  195.  Є активатором ферменту 
  196.  Є апоферментом 
  197.  * Вірно А, В, Е 
  198.  Утворює голофермент 
  199.  У скільки стадій проходить формування фермент-субстратного комплексу за гіпотезою Міхаеліса-Ментен?
  200.  2 
  201.  * 3 
  202.  4 
  203.  5 
  204.  1 
  205.  У слині міститься амілаза. Які звязки розщеплює цей фермент?
  206.  * Альфа –,4 –глікозидні в молекулі крохмалю 
  207.  Альфа –,4 –глікозидні в молекулі клітковини 
  208.  Бета –,4 –глікозидні в декстринів 
  209.  Бета –,3 –глікозидні в глікозаміногліканів 
  210.  Альфа –,3 –глікозидні в молекулі глікогену 
  211.  У слині міститься фермент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент: 
  212.  * Альфа-амілаза. 
  213.  Фосфатаза. 
  214.  Фруктофуранозидаза. 
  215.  Бета-галактозидаза. 
  216.  Лізоцим. 
  217.  У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?
  218.  * Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ1,2 
  219.  АлАТ і амілази 
  220.  ЛДГ4,5 і пепсину 
  221.  Глюкозо-6-фосфату 
  222.  Цитохромоксидази 
  223.  Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод, який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук: 
  224.  * Діаліз 
  225.  Висолювання 
  226.  Електрофорез 
  227.  Гідроліз 
  228.  Денатурація 
  229.  Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати: 
  230.  * Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)
  231.  Інсулін і інші гормони 
  232.  Сульфаніламідні препарати 
  233.  Комплекс панкреатичних ферментів 
  234.  Антибіотики 
  235.  Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин –сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?
  236.  * Конкурентний 
  237.  Незворотний 
  238.  Неконкурентний 
  239.  Безконкурентний 
  240.  Алостеричний 
  241.  Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?
  242.  * Неконкурентне 
  243.  Конкурентне 
  244.  Алостеричне 
  245.  Зворотнє 
  246.  Стереохімічне 
  247.  Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру. Про який фермент з перечислених йдеться?
  248.  * Цитохромоксидазу 
  249.  Алкогольдегідрогеназу 
  250.  Супероксиддисмутазу 
  251.  Каталазу 
  252.  Вугільну ангідразу 
  253.  Аналіз плазми крові 47-річного чоловіка показав підвищення активності кислої фосфатази, характерне для: 
  254.  Легень 
  255.  Шлунка 
  256.  * Передміхурової залози 
  257.  Товстого кишечника 
  258.  Печінки 
  259.  Біологічне окиснення ксенобіотиків відбувається за рахунок мікросомального окиснення, найважливішим ферментом якого є цитохром Р-450. Який іон є обов`язковою складовою цього ферменту?
  260.  * Fe 
  261.  Zn 
  262.  Na 
  263.  Mg 
  264.  К 
  265.  В діагностиці інфаркта міокарда важлива роль належить методам ензимодіагностики. Визначення рівня вмісту в крові якого ферменту є вирішальним у перші 2-4 години після нападу гострого болю?
  266.  * Креатинфосфокінази 
  267.  Ацетилхолінестерази 
  268.  Ліпопротеїнліпази 
  269.  Аланінамінотрансферази 
  270.  Альдолази 
  271.  В медичній ензимології активність ферменту виражають: 
  272.  * В одиницях (U) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі. 
  273.  В концентрації ферменту (E) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі. 
  274.  В концентрації субстрату (S) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі. 
  275.  В кількості фермент-субстратних комплексів (ES) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі. 
  276.  Всі відповіді вірні 
  277.  В організм не надходить достатня кількість вітаміну В5. Як це відобразиться на функції оксидоредуктаз?
  278.  Порушується синтез і функція цитохромів 
  279.  Порушується синтез і функція ФМН і ФАД –залежних дегідрогеназ 
  280.  Порушується синтез і функція тіаміндифосфату, який є коферментом піруватдегідрогенази. 
  281.  Порушується синтез і функція амінотрансфераз. 
  282.  * Порушується синтез і функція НАД і НАДФ –залежних оксидоредуктаз (дегідрогеназ). 
  283.  В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцитом іонів яких металів це спричинено?
  284.  Магнію, фтору 
  285.  * Заліза, міді 
  286.  Хрому, кальцію 
  287.  Йоду, фтору 
  288.  Натрію і калію 
  289.  В організмі людини виявлений дефіцит заліза. Це призведе до зниження активності ферменту: 
  290.  Глутатіонпероксидази 
  291.  * Каталази 
  292.  Карбоангідрази 
  293.  Карбоксипептидази 
  294.  Церулоплазміну 
  295.  В організмі людини виявлено дефіцит міді. Це спричинить зниження активності ферменту: 
  296.  Цитохрому в 
  297.  Глюкозоксидази 
  298.  Каталази 
  299.  * Цитохромоксидази 
  300.  Глутатіонпероксидази 
  301.  В організмі людини при одноелектронному відновленні молекулярного кисню постійно утворюються супероксидний і гідроксильний радикали та пероксид водню, які мають високу реакційну здатність. Пероксид водню інактивується в організмі: 
  302.  Церулоплазміном 
  303.  * Немає вірної відповіді 
  304.  Глутатіон редуктазою 
  305.  Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназою 
  306.  Супероксиддисмутазою 
  307.  В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Застосуванням яких сполук можна компенсувати цей дефіцит ?
  308.  ФАД 
  309.  ТГФК 
  310.  * Піридинових коферментів 
  311.  Піридоксальфосфату 
  312.  АсАТ і АлАТ 
  313.  В отруті деяких змій знаходиться ліпаза, яка при попаданні в організм може призводити до утворення речовин з сильною гемолітичною дією. Вкажіть, яка це ліпаза: 
  314.  * А2 
  315.  А1 
  316.  С 
  317.  Д 
  318.  В 
  319.  В отруті деяких змій знаходиться ліпаза, яка при попаданні в організм може призводити до утворення речовин з сильною гемолітичною дією. Вкажіть, яка це ліпаза: 
  320.  * А2 
  321.  А1 
  322.  С 
  323.  Д 
  324.  В 
  325.  В отруті деяких змій знаходиться речовина, яка при потраплянні в організм може спричинити сильну гемолітичну дію. Ця сполука утворюється з фосфоліпідів при дії фосфоліпази А2. До якого класу і підкласу відноситься цей фермент ?
  326.  Гідролаз. Тіоестераз. 
  327.  * Гідролаз. Карбоестераз. 
  328.  Ліаз. Альдолаз. 
  329.  Гідролаз. Ендопептидаз. 
  330.  Ліаз. Глікозидаз. 
  331.  В отруті деяких змій знаходиться фермент, який при попаданні в організм може призводити до утворення речовин з сильною гемолітичною дією. Вкажіть, який це фермент?
  332.  * Фосфоліпаза А2 
  333.  Ліпаза А1 
  334.  Ліпаза С 
  335.  Фосфоліпаза Д 
  336.  Фосфоліпаза В 
  337.  В результаті природженого порушення обміну вітаміну В6 у дитини спостерігаються епілептичні судоми, які викликає дефіцит гальмівного медіатора ЦНС гамма-аміномасляної кислоти, що утворюється при декарбоксилюванні глутамату. Активність якого ферменту при цьому порушується і представником якого класу він є ?
  338.  Глутаматдегідрогенази, оксидоредуктаз 
  339.  Аланінамінотрансферази, трансфераз 
  340.  * Глутаматдекарбоксилази, ліаз 
  341.  Піридоксалькінази, трансфераз 
  342.  Глутаматсинтетази, лігаз 
  343.  В ургентну клініку привезли хворого з підозрою на гострий панкреатит. Для підтвердження діагнозу хворому необхідно призначити лабораторне дослідження: 
  344.  Визначення активності ЛДГ 
  345.  Загальний аналіз крові 
  346.  Визначення рівня холестерину в крові 
  347.  * Визначення активності амілази в сечі 
  348.  Визначення рівня ацетонових тіл 
  349.  Визначення активності ?-амілази крові й сечі широко використовується у клінічній практиці з метою діагностики захворювань підшлункової залози. При гострих панкреатитах діастаза змінюється, як саме?
  350.  * Зростає в 10-30 разів, особливо у першу добу, потім поступово нормалізується 
  351.  Особливих змін не спостерігається 
  352.  Зростає в 1000 разів, особливо у першу добу, потім поступово нормалізується 
  353.  Зменшується в 10-30 разів, особливо у першу добу, потім поступово нормалізується 
  354.  Немає вірної відповіді 
  355.  Виявлено порушення функцій печінки. Які з вказаних біохімічних показників потрібно визначити в крові для оцінки стану печінки?
  356.  ЛДГ1 
  357.  * АлАТ, ЛДГ5 
  358.  Креатинфосфокіназу 
  359.  Альдолазу 
  360.  Ліпазу 
  361.  Гнійну рану промили пероксидом водню, але шумовиння не утворилось. Можлива причина цього: 
  362.  * Вроджена відсутність каталази 
  363.  Багато гною в рані 
  364.  Неглибока рана 
  365.  Нестача заліза в організмі 
  366.  Нестача пероксидази 
  367.  Для дієтотерапії при непереносимості молока у дітей використовують молоко, в якому ферментативним шляхом зменшують вміст лактози. Який фермент використовують з цією метою ?
  368.  * Бета-галактозидазу 
  369.  Бета-глюкозидазу 
  370.  Альфa-глюкозидазу 
  371.  Альфа-амілазу 
  372.  Бета-амілазу 
  373.  Для дієтотерапії при непереносимості молока у дітей використовують молоко, в якому ферментативним шляхом зменшують вміст лактози. Який фермент використовують з цією метою ?
  374.  * Бета-галактозидазу 
  375.  Бета-глюкозидазу 
  376.  Альфa-глюкозидазу 
  377.  Альфа-амілазу 
  378.  Бета-амілазу 
  379.  Для очищення гнійних ран застосовуються фармацевтичні ферментні препарати. Вкажіть, яка речовина буде ефективною для очищення від некротичних мас і заживлення ран : 
  380.  Промивання глюкозооксидазою 
  381.  * Аплікації з трипсином 
  382.  Промивання пероксидом водню 
  383.  Накладання стерильних пов’язок 
  384.  Накладання пов’язок з фізіологічним розчином 
  385.  Для очищення гнійних ран та їх швидкого загоєння використовують імобілізовані на перев’язочному матеріалі препарати трипсину. Яка їх перевага над нативним ферментом?
  386.  * Більша тривалість дії 
  387.  Вища активність 
  388.  Більша специфічність дії 
  389.  Більша чутливість до температури 
  390.  Більша чутливість до змін рН 
  391.  Для очищення гнійних ран та їх швидкого загоєння використовують імобілізовані на перев’язочному матеріалі препарати трипсину. Яка їх перевага над нативним ферментом?
  392.  * Більша тривалість дії 
  393.  Вища активність 
  394.  Більша специфічність дії 
  395.  Більша чутливість до температури 
  396.  Більша чутливість до змін рН 
  397.  Для розсмоктування і розм’якшення рубців, ущільнень, гематом, кращого проникнення ліків у тканини використовується фермент: 
  398.  Трипсин 
  399.  Рибонуклеаза 
  400.  * Гіалуронідаза 
  401.  Плазмін 
  402.  Пепсин 
  403.  З сечею немовляти проробили реакцію з FeCI3 і отримали позитивну реакцію (темний колір). Яке захворювання можна припустити?
  404.  Галактоземію 
  405.  Тирозиноз 
  406.  * Фенілкетонурію 
  407.  Алкаптонурію 
  408.  Аміноацидурію. 
  409.  Із віком людини у хрящовій тканині знижується швидкість оновлення протеогліканів, що призводить до зменшення ступеня гідратації їх та втрати пружності в тканині. Активність яких ферментів лізосом при цьому підвищується ?
  410.  Дезамінази, декарбоксилази 
  411.  Ізомерази, дегідрогенази 
  412.  Протеази, ліпази 
  413.  Оксидоредуктази, фосфатази 
  414.  * Катепсини, глікозидази 
  415.  Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм лактатдегідрогенази і вивчили їх властивості. Яка властивість доказує, що виділені ізоферментні форми відносяться до одного і того ж ферменту?
  416.  Однакова молекулярна маса 
  417.  * Каталізують одну і ту ж реакцію 
  418.  Однакові фізико-хімічні властивості 
  419.  Тканинна локалізація 
  420.  Однакова електрофоретична рухливість 
  421.  Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм лактатдегідрогенази і вивчили їх властивості. Яка властивість доказує, що виділені ізоферментні форми відносяться до одного і того ж ферменту?
  422.  Однакова молекулярна маса 
  423.  * Немає вірної відповіді 
  424.  Однакові фізико-хімічні властивості 
  425.  Ідентична тканинна локалізація 
  426.  Однакова електрофоретична рухливість 
  427.  Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм, що каталізують одну і ту ж реакцію. З перечислиних це, ймовірно, наступний: 
  428.  Глутатіонредуктаза 
  429.  Церулоплазмін 
  430.  * Лактатдегідрогеназа 
  431.  Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа 
  432.  Супероксиддисмутаза 
  433.  Ізоферменти широко застосовують в діагностиці захворювань. Так, наприклад, при інфаркті міокарда, гепатиті аналізують ізоферментний спектр: 
  434.  * Лактатдегідрогенази 
  435.  Аланінамінотрансферази 
  436.  Аспартатамінотрансферази 
  437.  Малатдегідрогенази 
  438.  Протеїнкінази 
  439.  Лікар з метою підтвердження діагнозу направив хворого з ранньою стадією м’язової дистрофії у біохімічну лабораторію для проведення аналізу крові. Зростання активності якого ферменту може спостерігатися у даного пацієнта ?
  440.  Аланінамінотрансферази 
  441.  * Креатинкінази 
  442.  Колагенази 
  443.  Гіалуронідази 
  444.  Глутамінази 
  445.  Лікар не надав значення аналізу, що показав збільшення діастази у 10 разів. Хворому загрожує небезпека аутолізу підшлункової залози від активації ферменту: 
  446.  Амілази 
  447.  Пепсину 
  448.  * Трипсину 
  449.  Ліпази 
  450.  Нуклеази 
  451.  Лікар не надав значення аналізу, який показав збільшення активності ферменту діастази і в 10 разів. Хворому загрожує небезпека автолізу підшлункової залози завдяки активації ферменту: 
  452.  Амілази 
  453.  * Трипсину 
  454.  Пепсину 
  455.  Ліпази 
  456.  Нуклеази 
  457.  Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його знешкоджує при нагромадженні за патологічних процесів: 
  458.  * Каталаза 
  459.  Цитохромоксидаза 
  460.  Лактатдегідрогеназа 
  461.  Еластаза 
  462.  Фосфогексоізомераза 
  463.  Нові ферментативні препарати синтезують шляхом модифікації природних. Яка з форм ферментів при цьому набула широкого застосування у фармацевтичній промисловості?
  464.  * Імобілізовані ферменти 
  465.  Нативні ферменти 
  466.  Денатуровані ферменти 
  467.  Комплекс ферменту з коферментом 
  468.  Комплекс ферменту з активатором 
  469.  Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В2. Дефіцит яких ферментів може спричинити розвиток патологічних процесів в організмі за цих умов ?
  470.  АсАТ і АлАТ 
  471.  НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз 
  472.  * ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ 
  473.  Протеїнкінази 
  474.  Цитохромоксидази 
  475.  Під час огляду в працівників металургійного заводу виявлено зниження активності тіолових ферментів. Відомо, що ці ферменти інгібуються іонами важких металів з утворенням меркаптидів в реакції: E-SH + Ag > E-S-Ag + H. Яка амінокислота є функціонально важливою для каталітичної активності тіолових ферментів?
  476.  * Цистеїн 
  477.  Валін 
  478.  Серин 
  479.  Аланін 
  480.  Гліцин 
  481.  Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою: 
  482.  * Пепсиноген 
  483.  Трипсиноген 
  484.  Амілаза 
  485.  Ліпаза 
  486.  Хімотрипсиноген 
  487.  При інфаркті міокарда хворого в крові виявлено підвищений вміст ферментів, яких?
  488.  * Креатинкінази, АсАТ і ЛДГ1,2 
  489.  Моноамінооксидази 
  490.  Цитохромоксидази , АлАТ 
  491.  Карбоангідрази 
  492.  Лактатдегідрогенази 
  493.  При метастазуванні раку передміхурової залози в інших тканинах і в сироватці крові підвищується активність кислої фосфатази. До якого класу відноситься цей фермент?
  494.  Трансферази 
  495.  Оксидоредуктази 
  496.  * Гідролази 
  497.  Ліази 
  498.  Синтетази 
  499.  При обробці ран, що кровоточать, розчином пероксиду 3% спостерігається утворення піни за рахунок розкладання пероксиду водню одним з ферментів крові. Виберіть цей фермент з перерахованих нижче: 
  500.  Моноамінооксидаза 
  501.  Карбоангідраза 
  502.  Цитохромоксидаза 
  503.  * Каталаза 
  504.  Лактатдегідрогеназа 
  505.  При обробці ран, що кровоточать, розчином пероксиду 3% спостерігається утворення піни за рахунок розкладання пероксиду водню одним з ферментів крові. Виберіть цей фермент з перерахованих нижче: 
  506.  Моноамінооксидаза 
  507.  Карбоангідраза 
  508.  Цитохромоксидаза 
  509.  * Каталаза 
  510.  Лактатдегідрогеназа 
  511.  При обробці ран, що кровоточать, спостерігається утворення піни за рахунок розкладання каталазою: 
  512.  Йоду 
  513.  * Пероксиду водню 
  514.  Спирту 
  515.  Ефіру 
  516.  Води 
  517.  При обстеженні дитини 4-х років педіатр відзначив його відставання у фізичному і розумовому розвитку. При лабораторному дослідженні - в сечі дитини різко підвищений рівень кетокислоти, яка дає кольорову якісну реакцію з хлорним залізом. Яке спадкове захворювання було виявлене у дитини?
  518.  * Фенілкетонурія 
  519.  Альбінізм 
  520.  Алкаптонурія 
  521.  Тірозинемія 
  522.  Цистинурія 
  523.  При обстеженні хворого виявлено підвищення в крові активності ЛДГ. Це характерно для захворювань серця, печінки, нирок. Яке додаткове біохімічне обстеження треба зробити для диференціальної діагностики ?
  524.  Визначення цукру в крові 
  525.  * Визначення ізоферментів ЛДГ 
  526.  Рівень кетонових тіл 
  527.  Визначення рівня холестерину 
  528.  Визначення амілази крові 
  529.  При обстеженні хворого встановлено дефіцит ферменту оксидази гомогентизинової кислоти. Яка це патологія?
  530.  Фенілкетонурія 
  531.  * Алкаптонурія 
  532.  Альбінізм 
  533.  Галактоземія 
  534.  Немає вірної відповіді 
  535.  При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози, слід застосувати такі фармпрепарати : 
  536.  Коплекс панкреатичних ферментів 
  537.  Інсулін 
  538.  * Інгібітори протеолітичних ферментів 
  539.  Антибіотики 
  540.  Сульфаніламідні препарати 
  541.  При рахіті у дитини виявлено підвищення активності лужної фосфатази в сироватці крові. До якого класу відноситься цей фермент?
  542.  * Гідролаз 
  543.  Оксидоредуктаз 
  544.  Трансфераз 
  545.  Ліаз 
  546.  Синтетаз 
  547.  ?Спадкові генетичні дефекти призводять до порушення синтезу деяких ферментів в організмі людини. Вкажіть, дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози: 
  548.  * Лактази 
  549.  Мальтази 
  550.  Сахарази 
  551.  Амілази 
  552.  Пептидази 
  553.  Травмованому хворому призначили інгібітори протеолітичних ферментів, з метою з уникнення: 
  554.  Головокружіння 
  555.  * Кровотечі 
  556.  Захворювання серця 
  557.  Захворювання печінки 
  558.  Захворювання нирок 
  559.  У грудної дитини розвивається жирове переродження печінки, спостерігається галактозурія і аміноацидурія. В крові підвищений загальний білірубін. Яку речовину слід виключити з раціону дитини?
  560.  * Молочний цукор 
  561.  Жирні кислоти 
  562.  Фенілаланін 
  563.  Холестерин 
  564.  Сахарозу 
  565.  У дитини 5 років запідозрено вірусний гепатит. Який з перечислених показників необхідно визначити в першу чергу для підтвердження діагнозу?
  566.  ЛДГ2 
  567.  ЛДГ1 
  568.  АсАТ 
  569.  * АлАТ 
  570.  Креатинкіназу 
  571.  У дитини виявлена розумова відсталість, знижена активність ферменту фенілаланінгідроксилази. Діагноз - фенілпіровиноградна олігофренія. Що проявляє токсичну дію на центральну нервову систему при цій патології?
  572.  * Накопичення в крові фенілаланіну і фенілкетонів 
  573.  Збільшення екскреції з сечею фенілкетонів 
  574.  Підвищення синтезу тирозину 
  575.  Зниження синтезу меланіну 
  576.  Зниження синтезу тиреоїдних гормонів 
  577.  У дитини після народження з'явилися судоми у відповідь на їду, різкі звуки, дотики. Виявлено, що в основі захворювання лежить дефект піридоксинзалежного ферменту в мозку, що утворює ГАМК. Назвіть цей фермент: 
  578.  * Глутаматдекарбоксилаза 
  579.  Амінотрансфераза 
  580.  Цистатіонінсинтаза 
  581.  Кінуріназа 
  582.  5-окситриптофандекарбоксилаза 
  583.  У дітей рН шлункового соку коливається в межах 4,0-5,0. Назвіть фермент шлункового соку, який проявляє активність за цих умов: 
  584.  * Ренін 
  585.  Пепсин 
  586.  Трипсин 
  587.  Еластаза 
  588.  Хімотрипсин 
  589.  У дітей рН шлункового соку коливається в межах 4,0-5,0. Назвіть фермент шлункового соку, який проявляє активність за цих умов: 
  590.  * Ренін 
  591.  Пепсин 
  592.  Трипсин 
  593.  Еластаза 
  594.  Хімотрипсин 
  595.  У клініці для лікування ферментопатій застосовують імобілізовані ферменти. Під час проведення афінної хроматографії як ліганд застосовується крохмаль. Який фермент осідатиме на крохмалі ?
  596.  * Амілаза 
  597.  Сахараза 
  598.  Лактаза 
  599.  Мальтаза 
  600.  Кіназа 
  601.  У крові хворого виявлено підвищення активності ЛДГ 4,5, АлАТ, карбамоїлорнітинтрансферази. В якому органі можна передбачити розвиток патологічного процесу?
  602.  * У печінці (можливий гепатит)
  603.  У серцевому м’язі (можливий інфаркт міокарда)
  604.  У скелетних м’язах. 
  605.  У нирках. 
  606.  У сполучній тканині. 
  607.  У крові хворого виявлено підвищення активності ЛДГ1, ЛДГ2, АсАТ, креатинфосфокінази - МВ. Визначте, в якому органі відзначається порушення біохімічних процесів: 
  608.  Підшлункова залоза 
  609.  Скелетні м’язи 
  610.  Нирки 
  611.  Печінка 
  612.  * Серце 
  613.  У крові хворого при обстеженні виявлено підвищений вміст ферментів: креатинкінази, АсАТ і ЛДГ1,2. Яку патологію слід перш за все припустити в цьому випадку?
  614.  М'язова дистрофія 
  615.  * Інфаркт міокарда 
  616.  Цироз печінки 
  617.  Ураження центральної нервової системи 
  618.  Панкреатит 
  619.  У крові хворого при обстеженні виявлено підвищений вміст ферментів: креатинкінази, АсАТ і ЛДГ1,2. Яку патологію слід перш за все припустити в цьому випадку?
  620.  М'язова дистрофія 
  621.  * Інфаркт міокарда 
  622.  Цироз печінки 
  623.  Ураження центральної нервової системи 
  624.  Панкреатит 
  625.  У лізосомах розташовані ферменти, які забезпечують виконання їх специфічних функцій. Які це ферменти ?
  626.  * Кислі гідролази 
  627.  Трансамінази 
  628.  Ферменти синтезу білка 
  629.  Ферменти синтезу жирних кислот 
  630.  Ферменти синтезу сечовини 
  631.  У медичній практиці для лікування гнійних ран застосовуються ферментні препарати. Який з перелічених ферментів використовується в таких випадках?
  632.  * Трипсин 
  633.  Лужна фосфатаза 
  634.  Кисла фосфатаза 
  635.  Амілаза 
  636.  Аргіназа 
  637.  У медичній практиці для лікування гнійних ран застосовуються ферментні препарати. Який з перелічених ферментів використовується в таких випадках?
  638.  * Трипсин 
  639.  Лужна фосфатаза 
  640.  Кисла фосфатаза 
  641.  Амілаза 
  642.  Аргіназа 
  643.  У медичній практиці для профілактики алкоголізму широко використовують тетурам, який є інгібітором альдегіддегідрогенази. Підвищення в крові якого метаболіту викликає відразу до алкоголю?
  644.  Малонового альдегіду 
  645.  Етанолу 
  646.  * Ацетальдегіду 
  647.  Пропіонового альдегіду 
  648.  Метанолу 
  649.  У медичній практиці для профілактики алкоголізму широко використовують тетурам, який є інгібітором альдегіддегідрогенази. Підвищення в крові якого метаболіту викликає відразу до алкоголю?
  650.  * Ацетальдегіду. 
  651.  Етанолу. 
  652.  Малонового альдегіду. 
  653.  Пропіонового альдегіду. 
  654.  Метанолу. 
  655.  У новонародженої дитини з порушенням синтезу ферменту галактозо ––фосфатуридилтрансферази пов’язані ознаки захворювання: 
  656.  * Діарея, блювота, а через певний час настає помутніння кришталика (катаракта). 
  657.  Остеопороз 
  658.  Геморагічний діатез 
  659.  Запаморочення, судоми 
  660.  Всі відповіді вірні 
  661.  У новонародженої дитини у шлунку відбувається “звурджування” молока, тобто перетворення розчинних білків молока казеїнів у нерозчинні –параказеїни за участю іонів кальцію і ферменту. Який фермент бере участь у цьому процесі ?
  662.  * Ренін 
  663.  Пепсин 
  664.  Гастрин 
  665.  Секретин 
  666.  Ліпаза 
  667.  У однорічної дитини відмічені: розумова відсталість, судоми з втратою свідомості, в крові - гіпоглікемія натщесерце. Названі симптоми пов'язані з генетичним дефектом ферменту: 
  668.  * Глікогенсинтетази 
  669.  Амілази 
  670.  Аргінази 
  671.  Сахарази 
  672.  Гексокінази 
  673.  У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізофермента лактатдегидрогенази (ЛДГ): 
  674.  * ЛДГ1 
  675.  ЛДГ2 
  676.  ЛДГ3 
  677.  ЛДГ4 
  678.  ЛДГ5 
  679.  У пробірку з сахарозою додали витяжку з дріжджів. Після 10 хвилин в інкубації суміш в пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який фермент наявний в інкубаційній суміші, до якого класу і підкласу він відноситься ?
  680.  Сахараза , оксидоредуктази, дегідрогенази 
  681.  * Сахараза, гідролази, глікозидази 
  682.  Мальтаза, гідролази, глікозидази 
  683.  Амілаза, гідролази, глікозидази 
  684.  Сахараза , оксидоредуктази, естерази 
  685.  У хворого в крові і сечі виявили збільшення вмісту піровиноградної і У - кетоглутарової кислот. Дефіцит якого коферменту може викликати ці зміни?
  686.  Фосфопіридоксалю 
  687.  * Тіамінпірофосфату 
  688.  Флавінмононуклеотиду 
  689.  Біотину 
  690.  Убіхінону 
  691.  У хворого виявлено високу активність амілази в сечі. Як слід трактувати даний аналіз?
  692.  * Це можливо при гострих панкреатитах, паротиті. 
  693.  Даний аналіз вказує перш за все на патологію печінки. 
  694.  Цей аналіз свідчить про порушення функції ШКТ 
  695.  Це можливо при нефропатіях 
  696.  Даний аналіз вказує на порушення вуглеводного обміну в організмі. 
  697.  У хворого виявлено гострий панкреатит, паротит. Як це вплине на аналіз амілази в сечі?
  698.  * Висока активність амілази в сечі 
  699.  Низька активність амілази в сечі 
  700.  Відсутня активність амілази в сечі 
  701.  Залишиться в нормі 
  702.  Усі відповіді вірні 
  703.  У хворого виявлено збільшення активності ферменту кислої фосфатази в крові . Це може свідчити про: 
  704.  Запалення підшлункової залози 
  705.  * Запалення передміхурової залози 
  706.  Остеодистрофію 
  707.  Гастрит 
  708.  Гепатит 
  709.  У хворого виявлено зниження активності амінотрансфераз та декарбоксилаз амінокислот. Який коферментний препарат йому слід призначити?
  710.  Тіамінпірофосфат 
  711.  ФАД 
  712.  * Піридоксальфосфат 
  713.  НАД 
  714.  Убіхінон 
  715.  У хворого виявлено підвищення активності ЛДГ1, ЛДГ2, аспартатамінотрансферази, креатинфосфокінази. В якому органі (органах) імовірний розвиток патологічного процесу?
  716.  * У серцевому м'язі (початкова стадія інфаркту міокарда)
  717.  У скелетних м'язах (дистрофія, атрофія)
  718.  У нирках та надниркових залозах 
  719.  У сполучній тканині 
  720.  У печінці та нирках 
  721.  У хворого гепатитом виявлено в крові підвищення активності ізоферментних форм ЛДГ4 і ЛДГ5. Яку загальну біохімічну властивість мають ці ізоферменти?
  722.  * Їм притаманна висока органоспецифічність 
  723.  Мають однакову молекулярну масу 
  724.  Каталізують різні реакції 
  725.  Мають однаковий амінокислотний склад 
  726.  Не виражена помітна органоспецифічність 
  727.  У хворого гострий панкреатит. Лікар призначив для лікування трасілол. З якою ціллю призначений даний препарат?
  728.  * Для уникнення аутолізу підшлункової залози 
  729.  Для покращення травлення жиру 
  730.  Для покращення травлення білків 
  731.  Для збільшення виділення інсуліну 
  732.  Для усіх вказаних процесів 
  733.  У хворого гострий панкреатит. Лікар призначив для лікування трасілол. З якою ціллю призначений даний препарат?
  734.  * Для уникнення аутолізу підшлункової залози 
  735.  Для покращення травлення жиру 
  736.  Для покращення травлення білків 
  737.  Для збільшення виділення інсуліну 
  738.  Для усіх вказаних процесів 
  739.  У хворого гострий панкреатит. Які препарати повинен призначити лікар, щоб уникнути аутолізу підшлункової залози?
  740.  * Інгібітори протеаз. 
  741.  Активатори протеаз. 
  742.  Трипсин. 
  743.  Хімотрипсин. 
  744.  Амілазу 
  745.  У хворого діагностований гострий панкреатит. Визначення якого з перерахованих ферментів в крові може бути діагностичним критерієм?
  746.  ЛДГ 
  747.  Альдолази 
  748.  * Амілази 
  749.  Креатинкінази 
  750.  Аланінамінопептидази 
  751.  У хворого розвинувся метаболічний ацидоз. Як це відобразиться на активності внутрішньоклітинних ферментів?
  752.  Активність внутрішньоклітинних ферментів суттєво не змінюється. 
  753.  Активується активність мітохондріальних ферментів, гальмується активність кислих лізосомальних ферментів, що супроводжується зниженням катаболічних процесів. 
  754.  * Гальмується активність мітохондріальних ферментів, активується активність лізосомальних ферментів, що призведе до підсилення катаболічних процесів. 
  755.  Відбувається тотальне гальмування всіх тканинних ферментів. 
  756.  Відбувається тотальна активація всіх тканинних ферментів. 
  757.  Фенілкетонурію в немовляти можна виявити, проробивши з сечею реакцію з: 
  758.  * FeCI3 
  759.  СuSO4 
  760.  FeSO4 
  761.  Нінгідрином 
  762.  Молібденовим реактивом 
  763.  Ферменти здійснюють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту: 
  764.  * Трансферази 
  765.  Ізомерази 
  766.  Оксидоредуктази 
  767.  Лігази 
  768.  Гідролази 
  769.  ?Хворий скаржиться на болі за грудиною з лівої сторони, потовиділення та посилене серцебиття. Які з перелічених ферментів слід визначити в крові для підтвердження діагнозу інфаркту міокарда?
  770.  * АсАТ, КФК МБ, ЛДГ-1 
  771.  АлАТ, альдолаза, ЛДГ-4 
  772.  Амілаза, лужна фосфатаза, АлАТ 
  773.  Кисла фосфатаза, ЛДГ-5, ЛДГ-4 
  774.  Фетопротеїн, альдолаза, КК 
  775.  Хворий скаржиться на болі за грудиною з лівої сторони, потовиділення та посилене серцебиття. Які з перелічених ферментів слід визначити в крові для підтвердження діагнозу інфаркту міокарда?
  776.  * АсАТ, КФК МБ, ЛДГ-1 
  777.  АлАТ, альдолаза, ЛДГ-4 
  778.  Амілаза, лужна фосфатаза, АлАТ 
  779.  Кисла фосфатаза, ЛДГ-5, ЛДГ-4 
  780.  Фетопротеїн, альдолаза, КК 
  781.  Хворий скаржиться на гострий опоясуючий біль в животі, нудоту, блювоту. Аналіз сечі на діастазу показав результат 800 г/л год. Який діагноз можна припустити?
  782.  Гострий холецистит 
  783.  * Гострий панкреатит 
  784.  Виразкова хвороба шлунка 
  785.  Гострий апендицит 
  786.  Ентероколіт 
  787.  Хворому з гострим інфарктом міокарда ввели стрептокіназу. Введення ферментного препарату призвело до активації в організмі процесу : 
  788.  * Фібринолізу 
  789.  Гліколізу 
  790.  Глікогенолізу 
  791.  Кетогенезу 
  792.  Ліполізу 
  793.  Хворому на ГРВІ призначено сульфаніламідний препарат (сульфодиметоксин).Вкажіть механізм лікувальної дії цього препарату: 
  794.  * Конкурентний інгібітор ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів 
  795.  Інгібітор трансляції білків у бактерій. 
  796.  Неконкурентний інгібітор цитохромоксидази вірусів. 
  797.  Блокатор ініціації транскрипції 
  798.  Незворотній інгібітор реплікації у вірусів. 
  799.  Хворому призначено коферментний препарат піридоксальфосфат. Що передувало призначенню даного препарату ?
  800.  Зниження активності сукцинатдегідрогенази 
  801.  Зниження активності ЛДГ 
  802.  * Зниження активності амінотрансфераз та декарбоксилаз амінокислот 
  803.  Зниження активності альдолази 
  804.  Немає вірної відповіді 
  805.  Через 5 місяців після народження у дитини відмічено уповільнення психічного розвитку, періодичні судоми. Проба з FeCI3 - позитивна. Яке спадкове захворювання виявлене у дитини?
  806.  Галактоземія 
  807.  * Фенілкетонурія 
  808.  Алкаптонурія 
  809.  Хвороба Дауна 
  810.  Альбінізм 
  811.  В організм не надходить із їжею вітамін В5. Як це відіб’ється на перебігу реакцій деяких етапів загальних метаболічних шляхів?
  812.  * Порушиться окисне декарбоксилювання ПВК і ЦТК 
  813.  Порушиться синтез і функціонування НАДФ-залежних дегідрогеназ 
  814.  Порушиться синтез і функції тіаміндифосфату 
  815.  Порушаться процеси травлення 
  816.  Порушаться процеси транспорту метаболітів через мембрани 
  817.  Висока токсичність аміаку для нейронів ЦНС зумовлюється гальмуванням циклу трикарбонових кислот і, як наслідок, зниженням тканинного дихання, окисного фосфорилювання, кетонемією. Причиною є зв’язування аміаку з наступними компонентами циклу: 
  818.  *Альфа- кетоглутаратом 
  819.  Ізоцитратом 
  820.  Сукцинатом 
  821.  Фумаратом 
  822.  Оксалоацетатом 
  823.  Відомо, що один з проміжних продуктів циклу лимонної кислоти використовується для синтезу гему. Вкажіть цей метаболіт: 
  824.  Оксалоацетат 
  825.  Альфа-кетоглутарат 
  826.  Сукцинат 
  827.  * Сукциніл –КоА 
  828.  Фумарат 
  829.  Вміст піровиноградної кислоти у сечі хворого був значно вище норми. Стан покращився після призначення кокарбоксилази (тіаміндифосфату), яка зумовила активацію: 
  830.  * Піруватдегідрогеназного комплексу 
  831.  Лактатдегідрогенази 
  832.  Піруваткінази 
  833.  Сукцинатдегідрогенази 
  834.  Альдолази 
  835.  Для лікування захворювань пацієнтам нерідко призначають препарат кокарбоксилазу (тіаміндифосфат), необхідний для забезпечення клітин енергією. При цьому активується метаболічний процес: 
  836.  Дезамінування глутамату 
  837.  Декарбоксилювання амінокислот 
  838.  Декарбоксилювання амінів 
  839.  * Окиснювального декарбоксилювання пірувату і -кетоглутарату 
  840.  Детоксикація шкідливих речовин у печінці 
  841.  Для покращення спортивних результатів лікар порадив спортсмену вживати продукти, які містять лимонну кислоту, бо вона є: 
  842.  * Субстратом циклу Кребса 
  843.  Активатором гліколізу 
  844.  Активатором синтезу жирних кислот 
  845.  Активатором глюконеогенезу 
  846.  Джерелом для синтезу жирних кислот 
  847.  За кожний оборот циклу Кребса оксалоацетат регенерується. Але він бере участь не тільки у циклі трикарбонових кислот і тому його може не вистачати для нормальної роботи циклу. Поновлення оксалоацетату відбувається за рахунок синтезу із: 
  848.  Оцтової кислоти 
  849.  Щавелевої кислоти 
  850.  Молочної кислоти 
  851.  Кетоглутарової кислоти 
  852.  * ПВК за участю карбоксилази 
  853.  Із сечею людини виділилось пірувату значно більше, ніж у нормі. Яка найбільш ймовірна причина такого стану?
  854.  Порушення функції нирок 
  855.  ПВК не перетворюється до молочної кислоти 
  856.  * Нестача вітамінів групи В (В1, В2, В3, В5) і гіпоксія 
  857.  Додаткове утворення ПВК в організмі 
  858.  Загальмований цикл Кребса 
  859.  Ізоцитрат у циклі Кребса окиснюється шляхом дегідрування і одночасного декарбоксилювання. Назвіть продукт, що утворюється під впливом ізоцитратдегідрогенази: 
  860.  СукцинілКоА 
  861.  Сукцинат 
  862.  Малат 
  863.  Цисаконітат 
  864.  * E-кетоглутарат 
  865.  Метаболічні шляхи поділяються на такі, що нижче перечислені. Вкажіть, котрі із них не мають місця в організмі: 
  866.  Лінійні 
  867.  Циклічні 
  868.  Розгалужені 
  869.  Вільнорадикальні 
  870.  * Такі, що не піддаються регулюванню 
  871.  Однією з анаплеротичних реакцій (реакції клітинного метаболізму, що підвищують концентрацію субстратів трикарбонового циклу, утворюючи їх з інтермедіатів інших метаболічних шляхів) є утворення оксалоацетату з пірувату в піруваткарбоксилазній реакції. Що є коферментом піруваткарбоксилази?
  872.  Вітамін В 2 
  873.  Вітамін В 1 
  874.  Вітамін В 5 
  875.  Аскорбінова кислота 
  876.  * Біотин (вітамін H)
  877.  Отруєння солями арсенію (арсенати) блокують функції ліпоєвої кислоти. Причиною отруєння є порушення: 
  878.  * Окиснювального декарбоксилювання -кетокислот 
  879.  Синтезу АТФ 
  880.  Тканинного дихання 
  881.  Знешкодження Н2О2 
  882.  Синтезу жирних кислот 
  883.  При гіповітамінозі В1 у хворого виявлена понижена здатність окиснювального декарбоксилювання ?-кетоглутарової та піровиноградної кислот. Причиною таких змін може бути порушення синтезу коферменту: 
  884.  * Тіамінпірофосфату (ТПФ)
  885.  Нікотинамідаденіндинуклеотиду(НАД)
  886.  Флавінаденіндинуклеотиду (ФАД)
  887.  Ліпоєвої кислоти 
  888.  Коензиму А 
  889.  При дослідженні хворого виявлено збільшення пірувату в крові і зниження транскетолазної активності еритроцитів. Це може свідчити про нестачу в організмі: 
  890.  * Тіаміну 
  891.  Ретинолу 
  892.  Токоферолу 
  893.  Біоптерину 
  894.  Рибофлавіну 
  895.  При захворюваннях мПязової системи використовують препарат кокарбоксилазу (тіаміндифосфат) , який сприяє забезпеченню клітин енергією.За цих умов активується метаболічний процес: 
  896.  * Окисне декарбоксилювання кетокислот 
  897.  Дезамінування глутамату 
  898.  Декарбоксилювання амінокислот 
  899.  Декарбоксилювання амінів 
  900.  Знешкодження токсичних речовин 
  901.  При лікуванні багатьох захворювань використовується фамацевтичний препарат кокарбоксилаза (тіамінпірофосфат) для забезпечення клітин енергією. Вкажіть, який метаболічний процес при цьому активується?
  902.  * Окисне декарбоксилювання пірувату 
  903.  Дезамінування глутамату 
  904.  Декарбоксилювання гістидину 
  905.  Трансамінування аспартату 
  906.  Субстратне фосфорилювання 
  907.  При наявності в одній кюветі малонату і сукцинату окиснення останнього не відбудеться. Вкажіть на причину: 
  908.  * Сукцинат і малонат структурно подібні, тому останній є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази (СДГ)
  909.  Малонат є неконкурентним інгібітором СДГ 
  910.  Малонат є алостеричним інгібітором СДГ 
  911.  Малонат є роз’єднувачем окиснення і фосфорилювання 
  912.  Малонат утворює із сукцинатом неактивну сполуку 
  913.  У крові хворого підвищений вміст ПВК, виявлені прояви парезу і паралічу нервів.Найвірогідніша причина - нестача вітаміну: 
  914.  * В1 
  915.  В2 
  916.  В5 
  917.  С 
  918.  рутину 
  919.  У робітника хімічного підприємства з ознаками отруєння виявлено підвищену концентрацію арсенату, який інактивує ліпоєву кислоту. Найбільш вірогідним є порушення процесу: 
  920.  * Окисного декарбоксилювання ПВК 
  921.  Мікросомального окиснення 
  922.  Відновлення метгемоглобіну 
  923.  Розщеплення Н2О2 
  924.  Знешкодження супероксидів 
  925.  У хлопчика двох років порушений енергетичний обмін - уповільнення процесів окислення і утворення АТФ, в крові понижений вміст метаболітів циклу Кребса. Який продукт обміну є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази?
  926.  Аспартат 
  927.  Малат 
  928.  * Малонат 
  929.  Глутамат 
  930.  Цитрат 
  931.  Якщо до ізольованих мітохондрій додати ПВК, то спостерігається поглинання кисню (дихання). Якщо до цієї суміші додати малонову кислоту, то дихання призупиняється і накопичується один з проміжних продуктів метаболізму. Який це продукт: 
  932.  * Сукцинат 
  933.  альфа - кетоглутарат 
  934.  Ацетил-КоА 
  935.  Малонат 
  936.  Лактат 
  937.  Якщо до кювети, де містяться мітохондрії та піруват додати оксалоацетат, то дихання (окиснення) зупиниться.Який проміжний продукт окиснення буде нагромаджуватися?
  938.  Ізоцитрат 
  939.  СукцинілКоА 
  940.  ПВК 
  941.  * Сукцинат 
  942.  Цисаконітат 
  943.  Якщо до мітохондрій, що містять ізоцитрат додати малонат, то дихання зупиниться.Як можна поновити дихання (окиснення) мітохондрій?
  944.  За допомогою О2 
  945.  Додаванням цитрату 
  946.  Додаванням пірувату 
  947.  Вилученням СО2 
  948.  * Додаванням сукцинату або ізоцитрату 
  949.  Якщо загальмована активність сукцинатдегідрогенази (СДГ) і окиснення сукцинату до СО2 і Н2О, то скільки молекул АТФ недоутвориться?
  950.  2 АТФ 
  951.  3 АТФ 
  952.  * -5 АТФ 
  953.  0 АТФ 
  954.  12 АТФ 
  955.  Якщо оксалоацетату у мітохондріях клітин недостатньо для синтезу із нього та ацетил КоА цитрату, то ацетил КоА може використовуватися в інших напрямках, крім: 
  956.  Утворювати кетонові тіла 
  957.  Утворювати холестерин 
  958.  Утворювати стероїдні гормони 
  959.  Утворювати жирні кислоти 
  960.  * Використовуватись для біосинтезу віт.С 
  961.  В організмі людини виявлено дефіцит (нестача) міді. Це може призвести до зниження активності ферменту тканинного дихання: 
  962.  * Цитохромоксидази 
  963.  Цитохрому в 
  964.  Глікозидази 
  965.  Каталази 
  966.  Карбоангідрази 
  967.  В організмі людини міститься всього 50 г АТФ, а утилізується близько 60 кг АТФ. Виберіть обгрунтоване пояснення цього стану: 
  968.  Утворений АТФ швидко розкладається на АМФ і Фн . 
  969.  * Значеа кількість АТФ (60 кг) характеризує не загальну її масу, а швидкість перетворення АТФ до АДФ із виділенням теплоти. 
  970.  Частина утвореного АТФ вилучається з організму нирками. 
  971.  Надлишок утвореної АТФ просто руйнується до нуклеозиду і трифосфату. 
  972.  Кількість утвореної АТФ важко підраховується. 
  973.  В результаті помилкового вживання препарату у хворого частково заблокована робота дихального ланцюга. За цих умов як субстрат міг окиснюватись тільки аскорбат. Яку речовину прийняв хворий?
  974.  * Антиміцин А 
  975.  Морфій 
  976.  Сульфаніламід 
  977.  Кодеїн 
  978.  Гіпотензивну речовину 
  979.  Гіпербарична оксигенація широко використовується для боротьби з гіпоксією. Але при недотримуванні режиму роботи можуть з’явитися ушкодження, зокрема т. зв. „кисневі судоми”. Яка з нижченаведених реакцій є найбільш небезпечною для тканин мозку за цих умов?
  980.  Мікросомальне окиснення 
  981.  Оксигеназне окиснення 
  982.  Пероксидазне окиснення 
  983.  Оксидазне окиснення. 
  984.  * Вільнорадикальне пероксидне окиснення 
  985.  Деякі люди купаються зимою у замерзлій річці. Чим пояснити підвищену стійкість „моржів” до холодної води?
  986.  Посиленим утворенням АТФ 
  987.  Пригніченням утворення АТФ 
  988.  * РозРєднанням дихання і фосфорилювання, коли енергія окиснення виділяється у вигляді тепла 
  989.  Посиленим виділенням кортикостероїдів 
  990.  Надмірним утворенням адреналіну 
  991.  Для багатьох патологічних процесів характерним є виникнення стану гіпоксії, під час якої при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Який фермент розщеплює його?
  992.  * Каталаза. 
  993.  Цитохромоксидаза. 
  994.  Лактатдегідрогеназа 
  995.  Еластаза. 
  996.  Фосфогексокіназа. 
  997.  До клініки швидкої допомоги в тяжкому стані привезли хворого з діагнозом –отруєння ціанідами. Який препарат необхідно негайно ввести хворому?
  998.  * Цитохромоксидазу 
  999.  Глюкозу 
  1000.  Аскорбінову кислоту 
  1001.  Тіамін 
  1002.  Нікотинову кислоту 
  1003.  Експериментальній тварині ввели парентерально олеїнову кислоту. Які зміни відбудуться в організмі?
  1004.  Збільшиться утворення АТФ 
  1005.  Не зміниться енергетичне забезпечення 
  1006.  Підсилиться окиснення 
  1007.  Олеїнова кислота включиться до складу мембран 
  1008.  * Потрапляючи в недисоційованому стані до матриксу зменшить протонний градієнт і утворення АТФ 
  1009.  Експериментальній тварині ввели препарат, що роз’єднує дихання і фосфорилювання, тобто зменшує градієнт Н+. Яку речовину ввели тварині?
  1010.  Холестерин. 
  1011.  Креатинін. 
  1012.  * Олеїнову кислоту 
  1013.  Сечовину 
  1014.  Глюкагон. 
  1015.  Енергетичний заряд клітини знаходиться в межах від 0 до 1.0. В стані спокою величина його близька 0.8. Підвищення величини енергетичного заряду вказує на: 
  1016.  посилення окисного фосфорилювання 
  1017.  зростання тканинного дихання 
  1018.  посилення катаболічних процесів 
  1019.  * зниження окисного фосфорилювання і катаболічних процесів 
  1020.  підвищення активності катаболічних процесів 
  1021.  За інфекційних хвороб у лейкоцитах відбувається „кисневий спалах”, що супроводжується інтенсивним поглинанням кисню та утворення активних його форм. В яких процесах вони беруть участь?
  1022.  В антиоксидних 
  1023.  * Фагоцитарних 
  1024.  В утворенні води 
  1025.  В активації ферментів 
  1026.  В енерговиробленні 
  1027.  Інтенсивність дихання (транспорту електронів) в клітині залежить від співвідношення АДФ:АТФ. Швидкість дихання збільшується за таких умов: 
  1028.  при зростання вмісту АТФ 
  1029.  при зменшенні вмісту АТФ 
  1030.  при зменшенні вмісту АДФ 
  1031.  * при збільшенні вмісту АДФ 
  1032.  при рівності АДФ=АТФ 
  1033.  Інтенсивність дихання і окисного фосфорилювання залежить від ряду чинників. Дуже важлива роль належить субстратам окиснення. Нестача якого із нижченазваних найбільше відіб’ється на процесах окиснення і фосфорилювання?
  1034.  глікоген;
  1035.  жирні кислоти 
  1036.  амінокислоти 
  1037.  * кисень;
  1038.  білки 
  1039.  Кількість АТФ утвореного у дихальному ланцюгу виражають відношенням Р/О (коефіцієнт фосфорилювання),яке відповідає кількості Фн,включеного у АТФ з розрахунку на 1 атом спожитого О2.Коефіцієнт фосфорилювання буде менший 2 при окисненні таких субстратів: 
  1040.  ФАДН2;
  1041.  * аскорбат;
  1042.  КоQН2 
  1043.  сукцинат;
  1044.  НАДН 
  1045.  Надмірне утворення активних форм кисню може призвести до руйнування клітинних мембран, нуклеїнових кислот, білків через посилення пероксидного окиснення. Які механізми захисту є в організмі?
  1046.  Супероксиддисмутаза перетворює O2- на Н2О2. 
  1047.  Каталаза –розкладає Н2О2> Н2О + О2 
  1048.  Пероксидаза –використовує Н2О2 для окиснення фенолів, амінів; глутатіонпероксидаза –розкладає інші пероксиди, використовуючи глутамат. 
  1049.  Токоферол –взаємодіючи з вільними радикалами,перетворює їх на стабільні сполуки. 
  1050.  * Всі названі чинники 
  1051.  Онкологічному хворому призначено променеву терапію, яка призводить до утворення активних форм кисню та стимуляції в організмі: 
  1052.  Утворення жовчних кислот 
  1053.  Утворення кетонових тіл 
  1054.  * Пероксидного окиснення ліпідів і білків 
  1055.  Синтезу холестерину 
  1056.  Синтезу жирів 
  1057.  Організми, які в процесі еволюції не створили системи захисту від Н2О2, можуть існувати тільки в анаеробних умовах. У людини розщеплюють Н2О2 специфічні ферменти: 
  1058.  Оксигеназа і гідроксилаза 
  1059.  * Пероксидаза і каталаза 
  1060.  Цитохроми 
  1061.  Дегідрогеназа 
  1062.  Цитохромоксидаза 
  1063.  Перенос електронів у дихальному ланцюгу супроводжується виділенням вільної енергії. При проходженні електронів від НАДН до О2 виділяється 220 кДж/м енергії, чого достатньо для синтезу 4 молекул АТФ, а виробляється лише 3 АТФ. Як пояснити ці дані?
  1064.  Частина енергії електронів виділяється у вигляді електромагнітного випроиінювання 
  1065.  Енергія витрачається у вигляді світла і електромагнітних хвиль 
  1066.  Частина енергії витікає через пори 
  1067.  * Певна частка енергії витрачається у вигляді тепла, тобто йде на збільшення коливальних, обертальних рухів молекул. 
  1068.  Частина енергії передається іншим молекулам 
  1069.  Пероксидне окиснення у здоровому організмі виконує другорядну роль серед інших проявів біологічного окиснення (на цей процес припадає менше 10%). Для чого воно потрібне здоровому організму?
  1070.  Бере участь у поновленні застарілих чи пошкоджених мембран 
  1071.  Регулює процес утворення пор у мембранах 
  1072.  Бере участь у виробленні простогландинів, лейкотрієнів тромбоксанів із арахідонової кислоти 
  1073.  Стимулює фагоцитоз при інфекційних процесах 
  1074.  * Всі названі процеси необхідні для організму 
  1075.  Під тканинним диханням розуміють процес окиснювального розщеплення органічних речовин їжі.Воно відбувається в 3 стадії:1а-шлунково-кишкова, 2а відбувається в цитоплазмі клітин, 3я-в мітохондріях.У якій з них виділяється найбільше енергії у вигляді АТФ?
  1076.  У першій стадії 
  1077.  У другій стадії. 
  1078.  У першій і другій разом. 
  1079.  * У третій стадії 
  1080.  У всіх стадіях однаково. 
  1081.  Під час фагоцитозу у нейтрофілах зростає в 10 раз поглинання кисню –т. зв. кисневий спалах, що призводить до генерації АФ кисню. Які чинники сприяють бактерицидній дії у нейтрофілах?
  1082.  O2•-, Н2О2, ОН•, О2 
  1083.  Пентозофосфатний цикл, що продукує НАДФН, який при окисненні утворює O2-. 
  1084.  Міелопероксидаза, яка каталізує реакцію між Н2О2 і Cl- з утворенням гіпохлориту (ClО-). 
  1085.  Іони Н+, утворені під час гліколізу, стимульованого фагоцитозом. 
  1086.  * Всі перелічені чинники 
  1087.  Після потрапляння ціаніду калію людина гине від задухи через декілька секунд. Причиною цього стану є утворення міцної сполуки ціаніду з двовалентним залізом у складі ферменту: 
  1088.  * Цитохромоксидази 
  1089.  Гемоглобіну 
  1090.  НАДФН –дегідрогенази 
  1091.  АТФ-синтетази 
  1092.  Каталази 
  1093.  Потрапляння в організм ціаніду калію викликає смерть протягом кількох хвилин внаслідок утворення міцного комплексу з двовалентним залізом у складі ферменту: 
  1094.  * цитохромоксидази;
  1095.  АТФ-синтетази 
  1096.  каталази;
  1097.  гемоглобіну;
  1098.  пероксидази. 
  1099.  При вживанні препаратів, що є роз єднувачами дихання і фосфорилювання, у хворого настає посилення потовиділення, підвищення температури тіла, загальна слабкість. Причиною такого феномену є: 
  1100.  * Зменшення утворення АТФ 
  1101.  Збільшення утворення АТФ 
  1102.  Інгібування дегідрогеназ дихального ланцюга 
  1103.  Інгібування ферментів циклу Кребса 
  1104.  Інгібування транспорту „е” у дихальному ланцюзі 
  1105.  При гіпоксичних станах енергопостачання клітин і тканин здійснюється за допомогою: 
  1106.  каталізу 
  1107.  глюконеогенезу 
  1108.  окиснення жирних кислот 
  1109.  пентафосфатного циклу 
  1110.  * гліколізу 
  1111.  При ішемії серця (обмежене надходження крові) енергопостачання міокарда здійснюється за рахунок: 
  1112.  кетолізу;
  1113.  глюконеогенезу;
  1114.  окиснення жирних кислот 
  1115.  * гліколізу;
  1116.  пентозофосфатного циклу. 
  1117.  При лікуванні раку молочної залози серед лікувальних препаратів призначають і антиоксиданти. Які серед наведених нижче препаратів відносяться до антиоксидантів?
  1118.  Тіамін 
  1119.  * Токоферол 
  1120.  Піридоксин 
  1121.  Глюкоза 
  1122.  Холін 
  1123.  При обмеженому забезпеченні організму залізом може настати понижена активність ферментів: 
  1124.  Церулоплазміну 
  1125.  Карбангідрази 
  1126.  * Цитохромів 
  1127.  Глутатіонпероксидази 
  1128.  Пепсину 
  1129.  При перенесенні 2х „е” від НАДН до О2 ОВП зростає до +0,82В,при цьому зміна вільної енергії становить 220 кДж, що достатньо для синтезу не менше 4 АТФ, а при переносі „е” від ФАДН2 до О2 кількість вільної енергії менша на 50 кДж/м.Це вказує на те, що: 
  1130.  енергія окиснення виділяється порціями;
  1131.  наявність трьох ділянок в ланцюзі транспорту „е”, де перепад енергії достатній для утворення 1 молекули АТФ;
  1132.  частина енергії транспорту „е” витрачається у вигляді тепла 
  1133.  в міру зростання величини ОВП компонентів дихального ланцюга відбувається розсіювання (зменшення) вільної енергії відщеплених „е”
  1134.  * кількість утворених молекул АТФ залежить від виду кофермкнтів дегідрогеназ. 
  1135.  У пацієнта встановлено загальну слабкість, підвищену теплопродукцію,що настала після прийому дикумарину. Головною причиною цього є: 
  1136.  зменшення коефіцієнта фосфорилювання 
  1137.  збільшення коефіцієнта фосфорилювання 
  1138.  * роз’єднання дихання і фосфорилювання 
  1139.  пригнічення транспорту електронів по дихальному ланцюгу 
  1140.  зниження споживання кисню мітохондріями 
  1141.  У пацієнта понижений вміст заліза і міді. При цьому на молекулярному рівні порушується процес, що протікає у мітохондріях, а саме: 
  1142.  * Тканинне дихання 
  1143.  Окисне декарбоксилювання 
  1144.  Цикл трикарбонових кислот 
  1145.  D-окиснення жирних кислот 
  1146.  Розщеплення Н2О2 
  1147.  У хворого з опіками встановлено зниження окисного фосфорилювання АДФ. Ймовірною піричиною цього стану є: 
  1148.  Посилення катаболічних процесів 
  1149.  Посилення анаболічних процесів 
  1150.  Зменшення запасів АДФ 
  1151.  * Руйнування клітинних мембран 
  1152.  Зменшення потреби у АТФ 
  1153.  Хворий протягом тривалого часу одержував променеву терапію. Як вона впливає на окисне фосфорилювання АДФ до АТФ?
  1154.  Зовсім не впливає 
  1155.  Підсилить окисне фосфорилювання 
  1156.  * Пригнітить окисне фосфорилювання 
  1157.  Незначно підвищить окисне фосфорилювання 
  1158.  У різних тканинах будуть неоднакові зміни фосфорилювання 
  1159.  Хворий протягом тривалого часу піддавався впливу радіації, внаслідок чого в нього встановлено посилення вільнорадикального пероксидного окиснення. Як це впливає на окисне фосфорилювання АТФ?
  1160.  зовсім не впливає 
  1161.  підсилить окисне фосфорилювання 
  1162.  викличе незначне підсилення окисного фосфорилювання 
  1163.  * пригнітить окисне фосфорилювання 
  1164.  в різних тканинах будуть різні зміни в процесі фосфорилювання 
  1165.  Хворого зі злоякісною пухлиною певний час лікували рентгенопроміненням, що викликало посилення вільнорадикального пероксидного окиснення. Чи зміниться при цьому окисне фосфорилювання?
  1166.  Відбудеться стимуляція окисного фосфорилювання 
  1167.  * В результаті руйнування мітохондріальних мембран відбудеться пригнічення окисного фосфорилювання і утворення АТФ 
  1168.  Окисне фосфорилювання не змінюється 
  1169.  Окисне фосфорилювання частково зміниться у напрямку підвищення. 
  1170.  Відбудеться утворення АМФ 
  1171.  Хворому призначили снодійне –похідне фенобарбітурової кислоти. Який фермент мітохондрій буде гальмуватись в першу чергу?
  1172.  * НАДН-дегідрогеназа 
  1173.  Цитохромоксидаза 
  1174.  Сукцинатдегідрогеназа 
  1175.  Ізоцитратдегідрогеназа 
  1176.  E-кетоглутаратдегідрогеназа 
  1177.  Ще недавно підвищення температури тіла, схуднення та посилене потовиділення у хворих на Базедову хворобу пояснювали здатністю тироксину роз єднувати окиснення і фофорилювання у мітохондріях. А який погляд правильний?
  1178.  Йодовмісні гормони стимулюють процеси катаболізму з утворенням АТФ 
  1179.  Одночасно проходить активація анаболізму, на що затрачається енергія АТФ 
  1180.  Підвищення температури тіла є наслідком збільшення затрати АТФ на активний транспорт іонів Na+ і К+ 
  1181.  Використання АТФ веде до утворення АДФ,який стимулює окиснення білків,жирів та вуглеводів 
  1182.  * Всі відповіді правильні 
  1183.  Якщо до кювети, де знаходяться мітохондрії і бурштинова кислота (сукцинат) додати оксалоацетат, то окиснення сукцинату не відбудеться (не утвориться фумарат і ФАДН2). Виберіть правильну відповідь: 
  1184.  * Оксалоацетат є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази (СДГ)
  1185.  Оксалоацетат і сукцинат, взаємодіючи, утворюють сполуку, нездатну до окиснення 
  1186.  Оксалоацетат є алостеричним інгібітором СДГ 
  1187.  Оксалоацетат є неконкурентним інгібітором СДГ 
  1188.  Оксалоацетат є розОєднувачем дихання (окиснення) і фосфорилювання 

Тестові питання до рисунків

  1.  Більшість амінокислот можуть включатися у цикл Кребса і використовуватися для глюконеогенезу, а дві амінокислоти (№ 1) йдуть виключно на утворення кетонових тіл. Назвіть їх (рис. 15): 
  2.  Лізин, метіонін 
  3.  Оксилізин, лейцин 
  4.  Пролін, гліцин 
  5.  Оксипролін, аланін 
  6.  * Лейцин, ізолейцин 
  7.  В анаболічних реакціях беруть участь метаболіти циклу Кребса, позначені на рис. 17 цифрами: 
  8.  5 
  9.  6 
  10.  * Все вірно 
  11.  2 
  12.  3 
  13.  В ензимі В (рис. 6) цифрою 4 зазначено: 
  14.  * Активний центр 
  15.  Кофактор 
  16.  Алостеричний центр 
  17.  Субстрат 
  18.  N-кінець апоферменту 
  19.  В ензимі В (рис. 6) цифрою 5 зазначено: 
  20.  Ефектор 
  21.  С-кінець апоферменту 
  22.  Кофактор 
  23.  * Алостеричний центр 
  24.  Активний центр 
  25.  В наведеній схемі (рис. 18 ) назвіть фермент, зазначений цифрою 2: 
  26.  Цитратсинтаза 
  27.  Лактатдегідрогеназа 
  28.  * Аконітаза 
  29.  Аконітатдегідрогеназа 
  30.  Аконітатсинтаза 
  31.  В сумарній реакції ЦТК (рис. 19) знаками питання відмічена кількість НАД або НАДФ. Вкажіть цифру: 
  32.  2 
  33.  4 
  34.  * 3 
  35.  1 
  36.  6 
  37.  В циклі Кребса відбуваються процеси декарбоксилювання і утворення CO2. Якими цифрами на схемі позначені субстрати цього процесу (рис. 17)?
  38.  * 4, 5 
  39.  3, 4, 5 
  40.  5, 6 
  41.  2, 3 
  42.  4, 5, 6 
  43.  В циклі Кребса окиснюються до СО2 вуглеці ацетил-КоА. Якими номерами позначені ці реакції на рис. 18?
  44.  2, 3 
  45.  4, 5 
  46.  3, 7 
  47.  5 
  48.  * 3, 4 
  49.  В циклі Кребса утворюються кілька відновних еквівалентів у вигляді НАДН. Якими цифрами на схемі (рис. 17) позначені ці реакції?
  50.  4, 5, 8 
  51.  5, 6, 7 
  52.  3, 4, 5 
  53.  * 4, 5, 9 
  54.  7, 8, 9 
  55.  Вкажіть на схемі (рис. 15) амінокислоти № 2, що перетворюються на ПВК: 
  56.  Фенілаланін, цистеїн, аргінін 
  57.  Триптофан, серин, цистин 
  58.  Тирозин, аланін, метіонін 
  59.  Валін, гліцин, гістидин 
  60.  * Аланін, серин, цистеїн 
  61.  Де в клітині відбувається процес, зображений на рис. 24?
  62.  В матриксі мітохондрій 
  63.  В ендоплазматичному ретикулумі 
  64.  В цитоплазмі 
  65.  * У внутрішній мембрані мітохондрій 
  66.  У зовнішній мембрані мітохондрій 
  67.  Де відбувається 1 стадія метаболізму (рис. 14)?
  68.  В печінці 
  69.  В підшлунковій залозі 
  70.  * В шлунково-кишковому тракті 
  71.  В м’язах 
  72.  В крові 
  73.  Де відбувається 3 стадія метаболізму (рис. 14)?
  74.  Матрикс, зовнішня мембрана мітохондрій 
  75.  Внутрішня мембрана мітохондрій, міжмембранний простір 
  76.  * Матрикс, внутрішня мембрана мітохондрій 
  77.  Цитоплазма, мітохондрії 
  78.  Мітохондрії, ендоплазматичний ретикулум 
  79.  Другу і третю стадії зображеного процесу (рис. 16) каталізують ферменти: 
  80.  * Дигідроліпоатацетилтрансферази 
  81.  Дигідроліпоатпіруваттрансферази 
  82.  Дигідроліпоатдегідрогенази 
  83.  Дигідроліпоатдекарбоксилази 
  84.  Піруватдегідрогенази 
  85.  Ензим Б є двокомпонентним (рис. 6). Що зазначено в ньому цифрою 3?
  86.  Активний центр 
  87.  Алостеричний центр 
  88.  Контактні ділянки 
  89.  Апофермент 
  90.  * Кофактор 
  91.  Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 1 на рис. 5?
  92.  Зв’язування субстрату з активним центром ферменту 
  93.  * Утворення первинного фермент-субстратного комплексу 
  94.  Утворення вторинного фермент-субстратного комплексу 
  95.  Активація ферменту 
  96.  Зміна активного центру ферменту 
  97.  Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 2 на рис. 5?
  98.  Зв’язування субстрату з активним центром ферменту 
  99.  * Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів 
  100.  Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту 
  101.  Розщеплення субстрату 
  102.  Алостерична взаємодія ферменту і субстрату 
  103.  Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 3 на рис. 5 ?
  104.  Зв’язування субстрату з активним центром ферменту 
  105.  Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів 
  106.  * Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту 
  107.  Перетворення проферменту у фермент 
  108.  Позитивний зворотній зв’язок в активації ферменту 
  109.  Конкурентними інгібіторами ферментів є речовини, структурно подібні до субстрату. Який конкурентний інгібітор до параамінобензойної кислоти зображений на рис. 12 цифрою 2?
  110.  * Сульфаніламід 
  111.  Сукцинат 
  112.  2,4 - динітрофенол 
  113.  Тироксин 
  114.  Лактат 
  115.  Кофермент, зображений на рис. 10, бере участь в окисно-відновних реакціях. Назвіть його: 
  116.  * НАДФ 
  117.  ФАД 
  118.  Коензим А 
  119.  ПАЛФ 
  120.  ТПФ 
  121.  На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 1?
  122.  Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента 
  123.  * Підвищення швидкості реакції як функція температури 
  124.  Температуний оптимум ферменту 
  125.  Температуний максимум ферменту 
  126.  Всі відповіді вірні 
  127.  На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 2?
  128.  * Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента 
  129.  Підвищення швидкості реакції як функція температури 
  130.  Підвищення структурної і електростатичної спорідненості між активним центром ферменту та субстратом 
  131.  Активність ферменту не залежить від температури 
  132.  Всі відповіді вірні 
  133.  На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 3 ?
  134.  * Температурний оптимум 
  135.  Зниження енергетичного рівня 
  136.  Зниження енергії активації 
  137.  Кількість ферменту 
  138.  Жодної відповіді вірної 
  139.  На рис. 11 зображена електрофореграма множинних форм лактатдегідрогенази. Які тканини в нормі містять ЛДГ4 і ЛДГ5 ?
  140.  Серце, нирки 
  141.  Легені 
  142.  * Печінка, скелетні м’язи 
  143.  Селезінка, лімфовузли 
  144.  Всі відповіді вірні 
  145.  На рис. 13 зображено конкурентне гальмування активності сукцинатдегідгогенази. Яка речовина, зазначена цифрою 2, виступає інгібітором ?
  146.  Сульфаніламід 
  147.  * Малонат 
  148.  Фумарат 
  149.  Ретинол 
  150.  Лактат 
  151.  На рис. 14 знаком запитання зазначений центральний метаболіт обміну речовин. Назвіть цю сполуку: 
  152.  Лактат 
  153.  Ацил-КоА 
  154.  Сукциніл-КоА 
  155.  * Ацетил-КоА 
  156.  Малоніл-КоА 
  157.  На рис. 16 зображено: 
  158.  Лактатдегідрогеназну реакцію 
  159.  * Окисне декарбоксилювання ПВК 
  160.  Окисне декарбоксилювання альфа-кетоглутарату 
  161.  Окисно-відновну стадію гліколізу 
  162.  Бета-окиснення жирних кислот 
  163.  На рис. 19 цифрою 1 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  164.  Ізоцитрат 
  165.  * Цитрат 
  166.  Цис-аконітат 
  167.  Оксалоацетат 
  168.  Вірної відповіді немає 
  169.  На рис. 19 цифрою 2 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  170.  * Ізоцитрат 
  171.  Альфа-кетоглутарат 
  172.  Цитрат 
  173.  Оксалоацетат 
  174.  Ізоглутарат 
  175.  На рис. 19 цифрою 3 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  176.  Оксалоацетат 
  177.  * Альфа-кетоглутарат 
  178.  Оксалосукцинат 
  179.  Глутарил-КоА 
  180.  Ізоцитрат 
  181.  На рис. 19 цифрою 4 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  182.  Ацетоацетил-КоА 
  183.  Глутарил-КоА 
  184.  Ацил-КоА 
  185.  Малоніл-КоА 
  186.  * Сукциніл-КоА 
  187.  На рис. 19 цифрою 5 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  188.  Цитрат 
  189.  Фумарат 
  190.  * Сукцинат 
  191.  Оксалоацетат 
  192.  Оксалосукцинат 
  193.  На рис. 19 цифрою 6 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  194.  Малонат 
  195.  Сукцинат 
  196.  Оксалоацетат 
  197.  * Фумарат 
  198.  Цитрат 
  199.  На рис. 19 цифрою 7 зазначений один із метаболітів ЦТК. Назвіть його: 
  200.  Малат 
  201.  Сукцинат 
  202.  Альфа-кетоглутарат 
  203.  * Оксалоацетат 
  204.  Фумарат 
  205.  На рис. 2 зображений графік залежності активності фермента від рН середовища. На яке значення рН вказує стрілка?
  206.  2,5 
  207.  5,0 
  208.  8,5 
  209.  * 6,8 
  210.  5,6 
  211.  На рис. 24 зображена схема: 
  212.  Монооксигеназного дихального ланцюга 
  213.  Диоксигеназного дихального ланцюга 
  214.  Пероксидного окиснення 
  215.  * Мітохондріального дихального ланцюга 
  216.  Перекисного окиснення ліпідів 
  217.  На рис. 4 зображені неактивний (А) та активний (Б) фермент - субстратні комплекси. Для якої теорії характерний такий спосіб утворення активного комплексу?
  218.  Фішера 
  219.  Міхаеліса 
  220.  * Кошленда 
  221.  Ментен 
  222.  Горбачевського 
  223.  На рис. 4 зображено зміну структури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 1 ?
  224.  * Функціональні групи активного центру 
  225.  Групи, що формують алостеричний центр ферменту 
  226.  Субстрат 
  227.  Ділянки ферменту, що є його інгібіторами 
  228.  Нековалентні зв’язки апоферменту 
  229.  На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 3 ?
  230.  Функціональні групи активного центру 
  231.  Фермент 
  232.  * Субстрат 
  233.  Кофактор 
  234.  Продукт реакції 
  235.  НАДН, зображений на рис. 24, утворюється за рахунок відщеплення 2Н від донорів, крім: 
  236.  Оксиацил КоА 
  237.  Пірувату 
  238.  Ізоцитрату 
  239.  Альфа-кетоглутарату 
  240.  * Ацил-КоА 
  241.  Назвіть амінокислоту (3) на рис. 15, вуглецевий скелет якої включається в цикл Кребса: 
  242.  Глутамін 
  243.  Треонін 
  244.  Цистеїн 
  245.  * Аспартат 
  246.  Лейцин 
  247.  Назвіть амінокислоту (4) на рис. 15, вуглецевий скелет якої включається в цикл Кребса: 
  248.  Тирозин 
  249.  * Глутамат 
  250.  Аспартат 
  251.  Лізин 
  252.  Аспарагін 
  253.  Назвіть макроергічну сполуку, зображену цифрою 2 на рис. 23, яка утворюється в результаті окисного фосфорилювання у матриксі мітохондрій: 
  254.  ГТФ 
  255.  ЦТФ 
  256.  * АТФ 
  257.  УТФ 
  258.  ТТФ 
  259.  Назвіть речовину, зображену цифрою 3 на рис. 23, яка специфічно блокує потік протонів через Fо: 
  260.  * Олігоміцин 
  261.  СО 
  262.  Ціаніди 
  263.  Миш’як 
  264.  Аскорбат 
  265.  Назвіть субстрат, зображений цифрою 1 на рис. 24, який є донатором воднів для ФАД: 
  266.  Фумарат 
  267.  Лактат 
  268.  * Сукцинат 
  269.  Альфа-кетоглутарат 
  270.  Малат 
  271.  Назвіть фермент, зазначений номером 7 на рис. 18: 
  272.  Фумаратдекарбоксилаза 
  273.  Фумаратдегідрогеназа 
  274.  Фумаратліаза 
  275.  Фумаратдегідратаза 
  276.  * Фумаратгідратаза 
  277.  Назвіть фермент, зображений цифрою 1 на рис. 23, який поєднує окиснення і фосфорилювання: 
  278.  Na+-K+ АТФ-аза 
  279.  * АТФ-синтетаза 
  280.  Ca 2+Mg2+ АТФ-аза 
  281.  Аденілаткіназа 
  282.  Немає правильної відповіді 
  283.  Напрямок реакції, зображений на рис. 8 вправо показує, що дана сполука є акцептором атомів водню від донора: 
  284.  Лактату 
  285.  * Сукцинату 
  286.  Малату 
  287.  Глутамату 
  288.  Ізоцитрату 
  289.  Одна із реакцій циклу Кребса перебігає за участю поліферментного комплексу. Якою цифрою на схемі (рис. 17) позначена ця реакція, скількох коферментів вона потребує?
  290.  5. 3 
  291.  4. 2 
  292.  * 5. 5 
  293.  7. 3 
  294.  9. 3 
  295.  Одну із реакцій циклу Кребса каталізує мультиферментний комплекс. Яким номером вона позначена на рис. 18?
  296.  * 4 
  297.  3 
  298.  5 
  299.  8 
  300.  6 
  301.  Перша стадія зображеного процесу (рис. 16) каталізується ферментом: 
  302.  Піруваткарбоксилазою 
  303.  Піруватоксидазою 
  304.  * Піруватдегідрогеназою 
  305.  Ліпоатдегідрогеназою 
  306.  Лактатдегідрогеназою 
  307.  Скільки молекул АТФ недоотримає клітина, якщо загальмована реакція позначена цифрою 3 на рис. 18?
  308.  9 
  309.  3 
  310.  * 12 
  311.  6 
  312.  1 
  313.  Скільки молекул АТФ недоотримає клітина, якщо загальмована реакція позначена цифрою 4 на рис. 18?
  314.  * 9 
  315.  3 
  316.  1 
  317.  12 
  318.  6 
  319.  Скільки молекул АТФ недоотримає клітина, якщо загальмована реакція позначена цифрою 5 на рис. 18?
  320.  12 
  321.  * 6 
  322.  1 
  323.  9 
  324.  15 
  325.  Скільки молекул АТФ недоотримає клітина, якщо загальмована реакція позначена цифрою 6 на рис. 18?
  326.  9 
  327.  * 5 
  328.  15 
  329.  2 
  330.  1 
  331.  Скільки молекул АТФ недоотримає клітина, якщо загальмована реакція позначена цифрою 8 на рис. 18?
  332.  12 
  333.  15 
  334.  6 
  335.  1 
  336.  * 3 
  337.  Сульфаніламіди, що широко застосовуються для лікування інфекційних захворювань, структурно подібні до кислоти, яку бактерії використовують для синтезу В10. Вкажіть, яка кислота зазначена на рис. 12 цифрою 1?
  338.  Параамінокрезолова 
  339.  * Параамінобензойна 
  340.  Парааміносаліцилова 
  341.  Стеаринова 
  342.  Ліноленова 
  343.  Формула якої макроергічної сполуки зображена на рис. 22?
  344.  * АТФ 
  345.  ТТФ 
  346.  ЦТФ 
  347.  УТФ 
  348.  ГТФ 
  349.  Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 7?
  350.  * ФМН (ФАД)
  351.  НАД (НАДФ)
  352.  ПАЛФ (ПАМФ)
  353.  Коензим А 
  354.  Глутатіон 
  355.  Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 9?
  356.  ПАЛФ (ПАМФ)
  357.  ТПФ 
  358.  * НАД (НАДФ)
  359.  ФАД (ФМН)
  360.  Убіхінон 
  361.  Цикл Кребса –інтегральний метаболічний шлях вуглеводів, ліпідів, білків. Які метаболіти зазначені цифрами 1 і 2 на рис. 17?
  362.  Ацетил-КоА і цитрат 
  363.  * Ацетил-КоА і оксалоацетат 
  364.  Піруват і оксалоацетат 
  365.  Лактат і оксалосукцинат 
  366.  Гліцерин і ацетоацетат 
  367.  Цифрами 1 в ензимах А і В (рис.6) зазначено: 
  368.  Фермент-субстратні комплекси 
  369.  Активні центри 
  370.  Алостеричні центри 
  371.  * Каталітичні ділянки 
  372.  Якірні ділянки 
  373.  Цифрами 2 в ензимах А і В (рис.6) зазначено: 
  374.  Алостеричні центри 
  375.  Кофактори 
  376.  Каталітичні ділянки 
  377.  * Контактні ділянки 
  378.  Проферменти 
  379.  Цифрою 1 на рис. 23 зазначено кофермент НАДН - дегідрогенази. Назвіть його: 
  380.  ФАД 
  381.  Коензим А 
  382.  * ФМН 
  383.  Коензим Q 
  384.  Цитохром в 
  385.  Цифрою 2 на схемі (рис. 23) зазначена сполука, яка здатна зв’язувати і Н+, і електрони. Назвіть цю сполуку: 
  386.  * Коензим Q 
  387.  Коензим А 
  388.  Кокарбоксилаза 
  389.  Залізосірчаний білок 
  390.  Кофактор 
  391.  Цифрою 3 зазначений завершальний фермент дихального ланцюга мітохондрій (рис. 23). Назвіть його: 
  392.  Цитохром в-оксидаза 
  393.  * Цитохром а3 –оксидаза 
  394.  Залізосірчаний білок –дегідрогеназа 
  395.  Цитохром а3 - трансфераза 
  396.  Залізосірчаний білок - оксидаза 
  397.  Цифрою 6 на зображеній схемі (рис. 16) зазначений один із кінцевих продуктів процесу. Що це за сполука і яких подальших перетворень вона зазнає?
  398.  Ацетил-КоА. Синтез глюкози 
  399.  Сукциніл-КоА. Окиснення в ЦТК 
  400.  Малоніл-КоА. Синтез жирних кислот 
  401.  Ацетил-КоА. Окиснення в ПФЦ 
  402.  * Ацетил –КоА. Окиснення в ЦТК 
  403.  Цифрою 6 на схемі зазначено морфологічну структуру, в напрямку якої рухаються Н+ (рис. 23). Назвіть її: 
  404.  Цитоплазма 
  405.  Ядро 
  406.  Рибосоми 
  407.  * Міжмембранний простір мітохондрій 
  408.  Зовнішня мембрана мітохондрій 
  409.  Цифрою 7 на зображеній схемі (рис. 16) зазначена одна із кінцевих сполук даного процесу. Яких подальших перетворень вона зазнає?
  410.  Окиснюється в ПФЦ 
  411.  Окиснюється в ЦТК 
  412.  Використовується для синтезу жирних кислот 
  413.  * Окиснюється в дихальному ланцюгу мітохондрій 
  414.  Використовується для синтезу сечовини 
  415.  Яка морфологічна структура позначена на рис. 21 цифрою 2?
  416.  Зовнішня мембрана мітохондрій 
  417.  * Внутрішня мембрана мітохондрій 
  418.  Ендоплазматичний ретикулум 
  419.  Матрикс мітохондрій 
  420.  Плазматична мембрана 
  421.  Яка реакція започатковує загальні шляхи метаболізму при окисненні жирних кислот (рис. 14)?
  422.  Окисне декарбоксилювання ПВК 
  423.  Окисне фосфорилювання ПВК 
  424.  Лактатдегідрогеназна реакція 
  425.  * Цитратсинтазна реакція 
  426.  Ацетил-КоА-трансферазна реакція 
  427.  Яка реакція започатковує спільні шляхи метаболізму при окисненні гліцерину і глюкози (рис. 14)?
  428.  * Окисне декарбоксилювання ПВК 
  429.  Цитратсинтазна реакція 
  430.  Лактатдегідрогеназна реакція 
  431.  Піруваткарбоксилазна реакція 
  432.  Окисне фосфорилювання ПВК 
  433.  Яка сполука, що позначена цифрою 3 на рис. 20, є донатором водню для ФМН?
  434.  НАДФН 
  435.  * НАДН 
  436.  ФАД 
  437.  Коензим А 
  438.  Глюкоза 
  439.  Який графік зображено на рис. 3?
  440.  * Швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату 
  441.  Швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту 
  442.  Швидкості ферментативної реакції від температури 
  443.  Швидкості ферментативної реакції від рН середовища 
  444.  Всі відповіді вірні 
  445.  Який з перелічених субстратів окиснюється на етапі ІV комплексу (рис. 24)?
  446.  Гліцерофосфат 
  447.  АцетилКоА 
  448.  * Аскорбат 
  449.  Глюкозо-6-фосфат 
  450.  Глутамат 
  451.  Який кофермент зображений на рис. 8?
  452.  Нікотинамід 
  453.  Біофлавоноїд 
  454.  Ізоалоксазин 
  455.  * Убіхінон 
  456.  Піридоксаль 
  457.  Який тип зв’язку вказаний стрілкою на рис. 22?
  458.  Пептидний 
  459.  * Макроергічний 
  460.  Складноефірний 
  461.  Водневий 
  462.  Іонний 
  463.  Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 7?
  464.  Окиснення 
  465.  Гідролітичного розщеплення 
  466.  * Відновлення 
  467.  Ізомеризації 
  468.  Реакція конденсації 
  469.  Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 9?
  470.  Гідролітичного розщеплення 
  471.  * Окисно-відновний 
  472.  Ізомеризації 
  473.  Реакція синтезу 
  474.  Фосфорилювання-дефосфорилювання 
  475.  Яким номером в наведеній схемі (рис. 18) позначена реакція окисного декарбоксилювання?
  476.  * 4 
  477.  3 
  478.  6 
  479.  7 
  480.  В цьому циклі відсутня така реакція 
  481.  Яким номером в наведеній схемі (рис. 18) позначена реакція субстратного фосфорилювання?
  482.  3 
  483.  * 5 
  484.  6 
  485.  7 
  486.  8 
  487.  Яким номером в циклі (рис. 18) позначені реакції, для перебігу яких потрібен віт В2?
  488.  1, 2 
  489.  * 4, 6 
  490.  7, 8 
  491.  4, 3 
  492.  6, 8 
  493.  Які компоненти зображеного процесу відмічені на рис.21 цифрами 1?
  494.  * Цит. аа3 
  495.  Цит. Р-450 
  496.  Fe –S 
  497.  АТФ , АМФ 
  498.  Протони водню 
  499.  Які негемінові сполуки беруть участь у транспорті електронів у дихальному ланцюгу мітохондрій (рис. 22)?
  500.  Залізопорфіриновий комплекс –білок 
  501.  Мідьпорфіриновий комплекс –білок 
  502.  Залізо-фосфорний білок 
  503.  Вірно А і В 
  504.  * Залізосірчаний білок 
  505.  Які чинники можуть перешкодити транспорту електронів по дихальному ланцюгу в пункті 4 (рис. 23)?
  506.  Антиміцин, СО 
  507.  2,4-динітрофенол, Н2S 
  508.  Дикумарин, ціанід 
  509.  * Ротенон, барбітурати 
  510.  Ціанід, антиміцин 
  511.  Якою цифрою на схемі циклу (рис. 17) позначені субстрати, перетворення яких залежать від ФАД: 
  512.  6, 7 
  513.  * 7, 5 
  514.  8, 9 
  515.  4, 5 
  516.  Тільки 7 
  517.  Яку функцію у дихальному ланцюгу виконує сполука, зображена на рис.8?
  518.  Приймає електрони від НАДН 
  519.  Передає електрони на цитохроми аа3 
  520.  * Передає електрони на цитохром в 
  521.  Блокує передачу електронів з цитохрому с1 до с 
  522.  Стимулює фосфорилювання АДФ у матриксі мітохондрій 
  523.  Якщо в середовищі одночасно наявні субстрат та інгібітор, то у випадку переважання концентації субстрату реакція відбудеться з утворенням фумарату. Який субстрат зазначено на рис. 13 цифрою 1?
  524.  Сульфаніламід 
  525.  * Сукцинат 
  526.  Піруват 
  527.  2,4 - динітрофенол 
  528.  Лактат 




1. Луизе Австрийской дочери австрийского императора Франца упрочив себе таким образом тыл и создав в Европе т
2. Принципы организации и функционирования интеллектуальных систем.html
3. Периодизация истории государства и права зарубежных стран
4. Контрольная работа по предмету- Организация коммерческой деятельности Выполнил- Гомзяко
5. История философии в биографиях которое имело большой успех в конце 19го начале 20го века.html
6. ГРАНД МИР Крым г
7. Краткий обзор по истории развития оптической связи
8. Контрольная работа- Внешнеэкономические связи Германии.html
9. 95 тезисов с протестом против продажи индульгенции святые совершили столько святых поступков что можно ост
10. Порядок отзыва лицензии на осуществление банковских операций.html
11. Гидродинамика вязкой жидкости
12. TOPIC- MONEY nd FINNCIL INSTITUTIONS TEXT TEXT B GRMMR- The Gerund
13. Економічні науки 6
14. Лекція 1. Суть та види підприємництва
15. Болезни конечностей птиц
16. Как когда сколько почему Предчувствую множество вопросов ждущих ответа множество сомнений требующих
17. на тему- Полноценное кормление подсосных свиноматок откорме в условиях фермы и комплексов и расчет годов
18. Кандидамикоз
19. Эрроу Китайское судно шедшее под британским флагом было задержано цинскими властями в речных водах у Кан
20. Понятие и виды договора перевозки грузов

Материалы собраны группой SamZan и находятся в свободном доступе