АК У всех живых объектов только 20 АК генетически кодируемые и составляют основу хим
Работа добавлена на сайт samzan.net:
АК–универсал. природные соединения, аминопроизводные соответствующих карбоновых кислот.. Подавляющее большинство природных аминокислот представлены α-АК. У всех живых объектов только 20 АК генетически кодируемые и составляют основу хим. стр-ры биополимеров – пептидов и белков, а некот. входят в состав ряда сложных соединений (ФЛ, желчных кислот, коферментов и др.). Генетич. кодируемые и некодируемые АК содержатся внутри кл-к и во внекл-ной среде в свободном состоянии. Свободные АК – это активные участники метабол. процессов, вкл. биосинтез белков, пептидов и меланинов, р-ции детоксикации NH3, биосинтеза гормонов, нейромедиаторов, NО, углеводов и др. биомолекул. АК по полярности бок. радикалов: 1.Неполярные (гидрофобные); 2. Полярные; 3. «-» заряженые (при физиологическом значении рН≈7,4); 4.«+» заряженые (при рН≈7,4). АК по хим. строению: моноаминомонокарбоновые (глицин, L-аланин, L-валин, L-лейцин, L-изолейцин, L-фенилаланин); моноаминодикарбоновые (кислые) и их амиды (L-аспарагиновая кислота, L-аспарагин, L-глутаминовая кислота, L-глутамин); диаминомонокарбоновые (основные) (L-лизин, L-аргинин); гидроксиаминокислоты (L-серин , L-треонин, L-тирозин); тиоаминокислоты. (L-цистеин, L-цистин, L-метионин); гетероциклические (L-пролин, L-гистидин, L-13). Для чел-ка: заменимые АК: аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин, тирозин, цистеин. Тирозин и цистеин - условно заменимые, т.к. синтезируются в ор-ме только с участием незаменимых АК – фенилаланина и метионина соответственно. Незаменимые АК: аргинин, гистидин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин; аргинин и гистидин - частично заменимые.
Физ.-хим. св-ва. Кислотно-основные св-ва. АК - амфотерные соединения, кот. в водных растворах диссоциируют с обр-нием монополярных (кати-онов и анио-нов) и биполярных ионов (цвиттерионов). В зависимости от хим. строения АК и от значения рН раствора сущ-щая пропорция между всеми 3 заряженными ф. может весьма значительно меняться. При опред-ном знач. рН среды в растворе б. доминировать биполярный ион АК. Значение рН среды, при кот. суммарный заряд АК = 0 - изоэлектрическая точка (рI) АК.
pI=(pKn+pKn+1)/n, где n – max число «+» зарядов в полностью протонированной АК. При ↑ рН раствора АК выше значения рI - доминирует анион АК, при ↓ рН раствора ниже рI - катион. Растворы АК обладают буферной емкостью, кот. min вблизи рI, как и растворимость АК, и max вблизи рК ф-ных гр. Стереохим. св-ва. АК, кроме глицина, оптически активны: правовращающие (+) и левовращающие (-). Оптическая акт-ть - следствие наличия в стр-ре большинства АК как min 1 ассимметрического (хирального) С-атома (обычно αС-атома), у кот. все 4 заместителя различны. D- и L-стереоизомеры (энантиомеры) - зеркальные ф. одного и того же соединения, не м.б. совмещены др. с др. путем простого перемещения в пр-ве, радикально отличаются по биохим. св-вам. Для живых объектов - L-стереоизомеры. D-АК - в составе некоторых пептидных антибиотиков микроор-мов и в злокачественных кл-ках раковых опухолей.
Биохим. св-ва опр-ся наличием в их стр-ре ф-ных гр. (-СООН, -NH2, -ОН, -SH, гуанидиновая; ароматические и гетероциклические кольца): обр-ние амидов АК по СООН-группе; обр-ние пептидной связи между СООН- и NH2-гр.; карбоксилирование; декарбоксилирование (обр-ние аминов: гистидин→гистамин); аминирование; дезаминирование (обр-ние карбон. кислот); переаминирование (α-АК+.α-кето-АК→α1-кето-АК+α-1АК); гидроксилирование; реагирование аминогруппы с альдегидами (обр-ние Шиффовых оснований); обр-ние N- и O- гликозидов; N-ок-ние гуанидиновой гр. аргинина; фосфорилирование гидроксиАК (обр-ние слож. эфиров); ок-ние тиольных гр. и обр-ние цистина (димера цистеина).
Кач-ные р-ции на АК: Р-ция Паули на тирозин и гистидин; Р-ция Миллона на тирозин; Р-ция Сакагучи на аргинин; Ксантопротеиновая р-ция на фенилаланин и тирозин; Нитропруссидная р-ция на цистеин; Р-ция Адамкевича на триптофан; Р-ция Фолина на тирозин; нингидриновая р-ция на α-АК.
Белки или протеины – это высокомолек-ные, линейные, нерегулярные, неразветвленные природные полимеры, построенные из α-АК, соединённых пептидными связями. По хим.составу: “простые” (гомомерные, содержат только АК), и сложные (гетеромерные, содержат и неАК компоненты). По ф. молекулы: глобулярные (сферич.) и фибриллярные (в виде волокон).
Ф-ции: 1.Ферментативная. Обмен в-в (пищ-ние, дых. и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь кл-ки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспециф. катализаторов биохим. р-ций, - белками.
2.Строительная. Основу костной и соединит. тк., шерсти, роговых обр-ний составляют стр-ные белки, формируют остов кл-ных органелл (митохондрий, мембран и др.). 3. Сократительная. Расхождение хромосом при делении кл-ки, движение жгутиков, работа мышц живот. и чел-ка осуществляются по единому мех-му при посредстве белков сократительной сис-мы (актина и миозина). 4.Регуляторная. регуляторные белки контролируют биосинтез белка и НК. Регуляторные белки - пептидно-белковые гормоны, кот. секретируются эндокринными железами. 5.Рецепторная. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются кл-кой с пом. спец. рецепторных белков, располагающихся на наруж. пов-ти плазматической мембраны., важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении кл-ки (хемотаксисе). 6.Транспортная. В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и АК через био. мембраны уч-ют транспортные белки, или белки-переносчики (гемоглобин, миоглобин, осущ-щие перенос кислорода). 7.Защ.. Защ. сис-мы высших ор-мов форм-ются защ. белками, к кот. относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных кл-к и активацию иммунологической ф-ции), белки сис-мы свертывания крови (тромбин, фибрин) и противовирусный белок интерферон. 8.Спец.. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в ор-м с пит., а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергет. сис-мы (родопсин, цитохромы). 9.Питател.. Большое знач. имеют пищевые и запасные белки ( казеин, проламины), играющие важную роль в развитии и ф-нии ор-мов.
Биохим. св-ва зависят от индивид. особенностей их АК состава, плотности упаковки и взаимного расположения остатков АК, наличием опред-ных ф-ных гр. в составе бок. радикалов АК, высокополимерной стр-рой.
Нативные белки с молек-ной массой < 10000 Да не обладают ферм-ной акт-тью. В зав-ти от гидрофобно-гидрофильного баланса радикалов АК –гидрофил. и гидрофоб. св-ва. В водных растворах молекулы белков гидратированы, и их ф-ные гр. диссоциируют в зав-ти от знач. рН среды. Белки способны связывать значительное кол-во воды и м. набухать.
М-ды изуч. стр-ры: Хроматографич. м-ды. Для кач-го и кол-го анализа белков и пептидов. Тонкослойной, колоночная - в аналитических и препаративных масштабах, ж-тная: ионообменная, обратнофазовая, гель-фильтрация, аффинная хроматография. М-д высокоэффективной жидкостной хроматографии: 1) универсал. применимость для анализа белков и пептидов, НК, любых орган. соединений, 2) наивысшая разрешающая способность в разделении биомолекул, 3) чрезвычайно↑ чув-сть, 4) экономичность, 5) высокостабильная воспроизводимость результатов анализа. Спектральные м-ды - для кач-го и кол-го анализа белков и пептидов: UV-VIS-спектроскопия; ЭПР- спектроскопия; ЯМР- спектроскопия; м-ды опред-ния собственной люминесценции белков; ИК-спектроскопию. Электрофоретические м-ды - для кач-го и кол-го анализа белков и пептидов, а также для всех амфотерных соединений, для аналитич. и препаративного разделения белков (пептидов) по величине их молек-ной массы, по заряду, по знач. pI: изоэлектрическое фокусирование; двумерный электрофорез ; капиллярный электрофорез. Хим. м-ды - для кач-го и кол-го анализа белков и пептидов: биуретовая р-ция; реактив Фолина; м-д Кьельдаля; белки способны связываться с различ. кислотными красителями, подвергаются модификации колориметрич., флуоресц., парамагн. реагентами
Кристаллизация белков и пептидов позволяет применить м-ды рентгено-стр-го анализа и построить трехмерные атомарные стр-ры белков и пептидов.
Стр-ная организация. Первич. стр-ра - посл-ть чередования α-L-АК в полипептид. цепи, соед-ные пептидными связями. Вращение вокруг пептидной связи затруднено. Закодирована в первич. стр-ре гена. Пептидная связь - жесткая, ковалентная, генетически детерминированная Вторич.стр-ра: α-спираль и β-структура (или β-складчатый слой). α-спираль (коллаген, эластин) –правозакрученная полипептид. цепь, стабил-ная водород. связями, жёсткая, компактная стр-ра. β-стр-ра (кератин, фиброин) возникает при многократных изгибах полипептид. цепи, удерживаемых за счёт водород. связей между атомами вход. в состав пептидных связей. Изгибы в местах расположения в полипептид. цепи остатков глицина и пролина. В белках существуют β-структуры параллельного и антипараллельного типов. Третич. стр-ра (гемоглобин, миоглобин) – способ укладки полипептид.цепи в пространстве. Появл. ф-ные св-ва. Стабил-ется: ковалентн. дисульфид. связями между цистеинами, водородн., гидрофобн. и ион. связями между бок. радикалами АК. М.б. представлена в виде глобул и фибрилл. Доменная стр-ра – промежут. тип организации между вторич. и третич. стр-рой белков. Домен - стр-но обособленный участок полипептидной цепи. Четвертич. стр-ра - способ укладки в пр-ве неск. полипептид. цепей, обладающих третич. стр-рой и связанных др. с др. в виде единого макромолек-го белкового комплекса – субъединичные белки. Связи между субъединицами либо ковалент. (дисульфид. мостики), либо нековалент.
Надмолек-ные комплексы - переходный уровень организации биосис-м между молек-ным и субкл-ным. Стабил-ся нековалент. связями. Цитоскелет, метаболоны, рибосомы, нуклеопротеины, плотно-структурированные комплексы сократит. аппарата мышц, квазикристал. вирусные частицы, пируватдегидрогеназный мультиферментный комплекс.
Хромопротеины - слож. белки, кот. способны поглощать свет видимой области спектра, т.е. окрашен. белки. Флавопротеины, коферментами кот. – ФМН, ФАД. Обладают ферм-ной акт-тью, уч-ют в ОВР, в р-циях активации молек-го кислорода, в р-циях переноса электронов, в цвето- и световосприятии. Относятся к оксидазам и дегидрогеназам. М. содержать гемм, Fe-S-центры, Mo. Гемопротеины –слож. белки, где небелковая часть представлена родственными по стр-ре производными Fe-порфирина и Mg-порфирина: гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, гуанилатциклаза, цитохромы, хлорофилл-содержащие белки и т.д. Ф-ции:: фотосинтез (в том числе хлорофилл-содержащие белки), транспорт газов (гемоглобин, миоглобин), ОВР (пероксидазы), транспорт электронов в дых. цепи (цитохромы), биосинтез гормонов щитовидной железы (тиреоид-пероксидаза), разрушение пероксида водорода (каталаза),др
В фосфопротеинах эфирная связь между остатками Н3РО4 и белком осущ-ся через ОН-группы L-серина, L-треонина или L-тирозина. Посттрансляционное образование фосфопротеинов катализируется группой ферментов, называемых протеинкиназами. Эти ферменты используют АТФ в реакции фосфорилирования белков. Казеин молока ,вителлин нах-ся в желтке куриного яйца.
Гликопротеины – это слож. белки, которые содержат белковую часть и ковалентно связанный углеводный компонент (D-глюкоза, N-ацетил-D-глюкозамин, D-галактоза и др. Два типа связей углевода с белком: O-гликозидная через гидроксил серина или треонина, N-гликозидная через азот амидной группы аспарагина. Некот. белки этой гр. встречаются в слизистых соединениях живот. ор-мов и обусловливаются св-ва этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки обр-ся в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника, др. – нах-ся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д
Нуклеопротеины содержат белок и нековалентно связанный остаток НК: ДНП локализованы в основном в ядрах, митохондриях и хлоропластах, содержат ДНК в комплексе с белками. Белковая часть - гистоны, протамины, негистоновые белки. РНП локализованы в цитозоле и в ядре клеток, слож. комплекс различных белков и РНК.
Липопротеины – слож. гидрофоб. белки - нековалент. комплексы с фосфолипидами, холестерином и его эфирами, ацилглицеринами, свободными жирными кислотами. Свободные липопротеины циркулируют в кров. русле. Связанные (стр-ные) липопротеины мембран хлоропластов, плазматических мембран, фоторецепторных мембран. Все липопротеины спец-ны для транспорта липидов по ор-му. Липопротеины имеют спец. рецепторы на клетках-мишенях.
Мепротеины –соединения белков с Ме, кот. широко распространены в живых объектах ( Fe, Zn, Mn, Mo, Cu, Mg, K, Na, Ca, Se, Co, Ni, V, часто в различных СО). Ф-ции: транспортная (трансферрин); запасная (ферритин); электронтранспортная; ферм-ные; защ. (Метионеины).
ФЕРМЕНТЫ- это специф. белки, присутствующие во всех живых кл-ках и играющие роль био. катализаторов, т.е. ускоряющие протекание хим. р-ций в ор-ме. Через их посредство реализуется генетич. инф-ция и осущ-ются все процессы обмена в-в и энергии в живых ор-мах.
Отличие ферментов от хим. катализаторов: скорость хим. р-ций ускоряется ферментами в 106 -1016 раз; ферменты работают при норм. темпер. тела (37-42°) и норм. давлении; осущ-ется тонкая регуляция ферм-ной р-ции, нет отходов и шлаков; ферм-ные р-ции подчиняются термодинамич. кинетике; ферменты не смещают равновесие реакции, а только ускоряют его приближение; ферменты катал-уют сотни многостадийных реакций, в ходе кот. расщепляются молекулы пит. В-в, запасается и преобразуется энергия и из молекул - предшественников строятся макромолекулы, входящие в состав к-и.
Ферменты испо-ся в медицине (пиш-ные ферменты в виде лекарств. препаратов), в пищевой пром-ти (амилаза-при производстве мороженого, протеаза - при изготовлении колбас и мясных консервов), в хим. пром-сти при производстве зубных паст - каталаза, стиральных порошков - амилаза, липаза, амилаза - при изготовлении бумаги, хлопка , при выделке кож).
Ферменты, в зависимости от места синтеза и места их действия: внутрикл-ные - действуют в тех же кл-ках, где и синтезируются; внекл-ные - выходят из кл-к в ЖКТ, в кровь, лимфу, в др. био. ж-ти и там выполняют свои био. ф-ции.
Конститутивные - const присутствующие в кл-ках; индуцируемые, биосинтез кот. активируется под влиянием соотв-щих субстратов. Некот. ф-но взаимосвязанные ферменты обр-ют в кл-ке стр-но организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и уч-ют в активном транспорте в-в через мембраны.
Ферменты по хим.природе: просты и сложные белки с большой молек-ной массой.. При гидролизе обр-ют АК; чувств-ны к действию ↑ темпе., излучению, солям тяжелых Ме, конц. кислот и щелочей.
По строению ферменты: однокомпонентные, простые белки , состоящие только из АК. Каталитический центр - часть белковой молекулы и кот. входит в непосредственный контакт с преобразуемым соединением; уникальное сочетание неск. АК остатков, располагающихся в опр-ной части белковой молекулы.
Двухкомпонентные, сложные белки, в составе кот. обнаруживается добавочная группа небелковой природы, Добавочная гр., прочно связанная, не отделяемая от белковой части (апофермента), - простетическая гр. ; добавочная гр., легко отделяющаяся от апофермента и способная к самост. сущ-нию, - кофермент. Роль коферментов в двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов или соединений, построенных с уч-ем витаминов, НS-глутатион, многочисл. гр. нуклеотидов и их производных, фосфорные эфиры некот. моносахаридов и ряд др. в-в. Хар-ная особен. двухкомпонентных ферментов: ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитич.акт-тью. Только их комплекс проявляет ферм-ные св-ва. Белок резко ↑ каталитич. акт-ть добавочной гр., присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени; добавочная же гр. стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. Простетическая гр.- каталитич. центр.В апоферменте есть участок, хар-ющийся специф. стр-рой, избирательно связывающий кофермент - коферментсвязывающий домен; его стр-ра у различ. апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна..
АК остатки, обр-щие каталитический центр 1компонентного фермента, расположены в различ. точках единой полипептидной цепи. Каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третич.стр-ру. Изм-ние третич. стр-ры фермента под влиянием тех или иных факторов м. привести к деформации каталитического центра и изм-нию ферм-ной акт-ти. У ферментов различают еще 2 центра: субстратный и аллостерический.
Субстратный центр-участок молекулы фермента, ответств. за присоед. в-ва (субстрата), подвергающегося ферм-ному превращению. Во многих случаях прикрепление субстрата к ферменту идет за счет взаимод. с ε-аминогр. радикала лизина, располож. в субстратном центре. Эту же роль может выполнять СООН-гр. глутаминовой кислоты, НS-гр. цистеина. Большое знач. здесь имеют силы гидрофоб. взаимод. и водородные связи, возник. между радикалами АК остатков субстратного центра фермента и соответств. группировками в молекуле субстрата.
Понятие о каталитическом и субстратном центре не следует абсолютизировать. В реальных ферментах субстратный центр м. совпадать (или перекрываться) с каталитическим центром. Каталитический центр м. окончательно форм-ся в момент присоед. субстрата. Поэтому часто говорят об активном центре фермента, представляющем сочетание 1-го и 2-го. Активный центр у ферментов располагается на две щели при двухъядерной стр-ре, или на дне глубокой впадины,
Аллостерический центр - участок молекулы фермента, в рез-те присоед. к кот. определен. низкомол-ного (а иногда - и высокомолек-ного) в-ва изм-ся третич.стр-ра белковой молекулы. Вследствие этого изм-ся конфигурация активного центра, сопровождающаяся либо ↑, либо ↓ каталитической активности фермента.(лежит в основе аллостерической регуляции каталитической акт-ти ферментов).
Мех-м действия. На 1-ом этапе (I) происходит активация фермента путем связывания с аллостерическим центром регулятор. в-в, что приводит к изм-нию конформации активного центра фермента и ↑ его способности связывать молекулу субстрата. На 2-ом этапе (II)происходит 'узнавание' ферментом своего субстрата.
На 3-ем этапе (III) происходит форм-ние неактивного фермент-субстратного комплекса за счет обр-ния гидрофоб. и водородных связей между радикалами АК остатков субстратного центра и соотв-щими группировками в молекуле субстрата. Молекула субстрата удерживается вблизи активного центра, но хим. преобразованиям еще не подвергается. На 4-ом этапе (IV) обр-ся активный фермент-субстратный комплекс, происходит хим. преобр-ние субстрата с уч-ем каталитического центра и кофермента. В результате этого молекула субстрата меняет сою пр-ную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и ↓ прочность связей. На 5-ом этапе (V) фермент-субстратный комплекс становиться нестабил. и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, кот. распадается на продукты р-ции и фермент. Фермент из р-ции выходит в неизменном виде.
Зав-ть скорости ферм-ной р-ции от конц. субстрата. Число молекул субстрата, претерпивающих изм-ние в теч. минуты, в расчете на ед. веса фермента при оптим. условиях его действия - молекулярная акт-ть фермента. При ↑ кол-ва ферментов скорость ферм-ной р-ции ↑ до некоторого предела, кот. хар-ся кол-вом субстрата, доступным действию фермента. При пост. конц. фермента ↑ кол-ва субстрата приводит вначале к быстрому, затем к более медленному росту скорости ферм-ной р-ции, пока не достигается max скорость, остающаяся практически неизменной при дальнейшем ↑ конц. субстрата (Рис. 5.).
где V -скорость ферм-ной реакции, Vmax – max скорость ее при бесконечно большой конц/ субстрата, S – конц. субстрата в моль/л, Кm - константа Михаэлиса (соотв. Конц. субстрата, при кот. скорость р-ции =1/2 max и служит мерой хим. сродства меду ферментом и субстратом, мерой их способности обр-ть фермент-субстратный комплекс).
Зав-ть акт-ти фермента от знач. рН среды. Для каждого фермента сущ-ет оптим. pнач. рН среды, при кот. он проявляет max акт-ть. Большинство имеет max акт-ть в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты. Переход к большей или меньшей (по сравнению с оптимальной) конц. водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением акт-ти фермента. Влияние конц. водородных ионов на каталитич. Акт-ть ферментов состоит в возд. ее на активный центр. При разных значениях рН в реакционной среде активный центр м.б. слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними с ним фрагментами полипептидной цепи белковой части фермента и т.п. рН среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов р-ции, оказывает большое влияние на состояние фермента, определяя соотношение в нем катионных и анионных центров, что сказывается на третич. стр-ре белковой молекулы. Последнее обстоятельство заслуживает особого внимания, т.к. опред-ная третич. стр-ра белка-фермента необходима для обр-ания фермент-субстратного комплекса.
Классиф. 1.оксидоредуктазы(ОВР всех типов); 2.трансферазы (перенос отдельных атомов и гр. атомов)4 3.гидролазы (гидролитич. расщепление хим.связи); 4.лигазы (негидролит. расщепление двойных связей или их обр-ние); 5.изомеразы (взаимопревращение различных изомеров); 6.лигазы (обр-ние связи с затратой энергии АТФ)
Изоферменты- множествен. ф. фермента, катализир. одну и ту же р-цию, но отлич. др. от др. по физ. и хим. св-вам .
НК – высокомолек-ные линейные геторополимеры. Сущ-ют линейные и замкнутые (кольцевые), 1цепочечные и 2цепочечные полинуклеотиды. По особенностям хим. строения: ДНК (хромосом. (ядерная, нуклеоидная) и внехромосом. (митохондр., хлоропл., плазмид. и др.). У эукариотов ДНК локализована в ядре, в митохондр., хлоропл.. У прокариотов ДНК - в виде нуклеоида (бактериальная хромосома), внехромосомной плазмидной ДНК. РНК (мРНК – 3-5 %; тРНК– около 10 %; рРНК – около 85 % ). У эукариотов РНК локализована в ядре, митохондр., хлоропл.и цитоплазме.
При полном гидролизе НК (нагревание в присутствии хлорной кислоты) в гидролизате обнаруживают пуриновые и пиримидиновые основания, углеводы, Н3РО4. В ДНК углевод- дезоксирибоза, в РНК – рибоза. Содержат Н3РО4, по 2 пуриновых и по 2 пиримидиновых основания; различия только в пиримидиновых основаниях: в ДНК - тимин, в РНК – урацил. Основу стр-ры пуриновых и пиримидиновых оснований составляют 2 аромат. гетероциклических соединения – пиримидин и пурин. Молекула пурина состоит из 2 конденсированных колец: пиримидина и имидазола; аденин, гуанин, минорные – ксантин, гипоксантин. Пиримидиновых основания: цитозин, урацил и тимин, минорные – псевдоурацил.
Нуклеозиды- соединении азотистых оснований с 5-углеродными сахарами, связанные др. с др. через атомы С и N гликозидной связью. В стр-ре пуриновых нуклеозидов остаток моносахарида связан с азотистым основанием N9-гликозид. связью, а в пиримидиновых - N1-гликозид. связью. Все природные нуклеозиды имеют β-конфигурацию N-гликозид. связи.
Нуклеотиды - фосфорные эфиры нуклеозидов обычно по 3'- и 5'-ОН гр. остатка моносахарида. Большинство природных нуклеотидов имеют β-конфигурацию N-гликозид. связи.
Ф-ции нуклеозидов и нуклеотидов: 1.Энергетич. (макроэргические соединения). 2.Коферментная (ФАД, ФМН и др.) 3.Регулятор (3’,5’-цАМФ и 3’,5’-цГМФ; пуринергическая сис-мы и др.) 4. Ф-ция переноса хим. гр.в биохим. р-циях в биосинтезе углеводов, некоторых липидов и др. 5.Нуклеотиды и нуклеозиды входят в состав ряда витаминов, антибиотиков, различ. Био.активных соединений.
ДНК – это волокнистые в-ва белого цвета, плохо растворимые в воде, хорошо растворимые в концентрированных растворах NaCl, теряющие растворимость при добавлении спиртов. Растворы ДНК обладают ↑ вязкостью, оптической активностью, поглощают ультрафиолет в области 260 нм за счет аромат. стр-р азотистых оснований.
Первич. стр-ра– это посл-ть чередования 2-дезокси-D-нуклеотидов в полинуклеотидной цепи (нити) ДНК, кот. соед. др. с др. 3’,5’-фосфодиэфирными связями. Все гликозидные связи имеют β-конфигурацию. Отсутствует гидроксил при С-2→бóльшую компактность ДНК, гидроксилы в С-3 и С-5 положениях образуют эфирные связи с остатками Н3РО4
Правила Чаргаффа: [А+Г]=[Т+Ц]; [А]=[Т]; [Ц]=[Г]; ДНК разных био. видов м. отличаться по величине соотношения [Г+Ц]/[А+Т]: для высших живот. и высших растений обычно это отношение <1, ДНК АТ-типа; для микроор-мов часто >1, ДНК ГЦ-типа.
Вторич. стр-ра 2почечных ДНК - в виде двойной спирали. В ней 2 полинуклеотидные цепи расположены антипараллельно, связаны др. с др. за счёт комплементарных взаимод. между азотистыми основаниями и допол. стабил-ны стэкинг-взаимод. между π-электронными облаками соседних пар азотистых оснований. Спираль м.б. право- и левозакрученной. Азотистые основания - внутри спирали, а сахарофосфатный остов – снаружи. Физ.-хим. основа комплементарных взаимод: обр-ние водородных связей между пуриновыми и пиридиновыми азотистыми основаниями: 2 связи между А и Т (или У), 3 связи между Г и Ц.
В-форма: правозакрученные спирали, шаг спирали - 3,4 нм, 10 пар азотистых оснований, угол - 90о. А-форма: шаг спирали - 2,8 нм, 11 пар оснований. Z-форма: левозакрученные спирали в виде зигзагообразных полинуклеотидных цепей.
Третич. стр-ра и надмолек-ные комплексы ДНК. Кольцевая ДНК: бактериальная хромосома, плазмиды, фазмиды и космиды Линейная ДНК. хроматин и хромосомы.
РНК. т-РНК - самые маленькие представители НК, 1цепочечные РНК. В составе тРНК обнаружено около 50 минорных оснований. В тРНК в основном доминируют гуанин и цитозин (около 60%). Примерно 60% азотистых оснований в составе тРНК спарены за счет комплементарных взаимод. и обр-ют небольшие спиральные участки, шпильки и петли. У всех тРНК на 3’-конце нах-ся посл-ть ЦЦА, к кот. присоед. Активированная АК. тРНК обр-ет втор. и третич. стр-ру, кот. имеет хар-ный вид клеверного листа. Ф-ция: акцептировании (связывании) той АК, кот. закодирована в стр-ре антикодона тРНК. р-РНК не обладают к-л хар-ной конформацией. Существенная часть структуры рРНК представлена биспиральными участками. У эукариотов - 5S рРНК и 45S рРНК - 28S рРНК, 18S рРНК и 5,8S рРНК. Ф-ции: аутокаталитическое созревание рРНК и в стр-но-ф-ном обеспечении рибосомального биосинтеза белков. м-РНК обладает ↑ специф. Третич.стр-ры индивидуальны, хар-ются разнообразием и ↑ сод-нием биспиральных шпилек и петель. Основное назначение: переписывание генетич. инф-ции о первич. стр-ре кодируемых белков с ДНК и участие в кач-ве матрицы в рибосомальном биосинтезе белков и пептидов. Эукариотическая мРНК моноцистронная, а прокариотическая мРНК полицистронная.
УГЛЕВОДЫ –группа полигидроксикарбонильных природных соединений. (СnH2nOn, или Сn(Н2O)n ).Ф-ции:1.энергет; 2. стр-ная; 3. синтнтич.( источник углерода для синтеза биополимеров); 4. защ.; 5. резервная; 6.специф.
Моносахариды – производные многоатомных спиртов с карбонильной (альдегидной или кетонной) группой (Сn(Н2O)n, где n=3-9). Альдозы – моносахариды с карбонильной (альдегидной) группой в конце углеродной цепи, а кетозы - моносахариды с карбонильной (кетонной) группой в углеродной цепи. По числу С-атомов: триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы и др. Стереоизомерия моносахаридов. Моносахаридов -ют стереоизомеры, общее число кот. опред-тся формулой: N=2n , где n - число асимметрических С-атомов. Энантиомеры– это стереоизомеры по одному хиральному центру, т.е. это несовместимые в пространстве предмет и его зеркальное изображение: D- и L-стереоизомеры (L-глюкоза и D-глюкоза). Диастереомеры - это любые комбинации стереоизомеров, не составляющих пару оптических антиподов (D-глюкоза и все остальные 14 стереоизомерных D- и L-гексоз кроме L-глюкозы). Эпимеры – это 2 моносахарида, кот. различаются только по конфигурации заместителей относительно одного опред-го атома С ( D-глюкоза и D-манноза - это эпимеры по С-2, а D-глюкоза и D-галактоза эпимеры по С-4).Физ.-хим.св-ва. растворимость в воде и нерастворимость в неполярной среде, бесцв. кристал. в-ва, обладают оптической акт-тью и мутаротацией – изм-ние величины удельного вращения растворов моносахаридов во времени, при физиол. знач. рН среды не диссоциируют. Биохим. св-ва. 1. в-щие св-ва (р-ция “серебряного зеркала”). 2. р-ции нуклеофил. замещ. 3. в различ. ферм-ных р-ции ок-ния, в-ния, гликозилирования вступают в виде нуклеозиддифатсахаров. Ферм-ное ок-ние - источник энергии. Уч-ют в метаболизме, способны превращаться в АК, липиды, витамин С и др. Производные: сахарные кислоты (продукты ок-ния свободной первич. гр. - уроновые кислоты, ок-ния карбонил. гр. - альдоновые кислоты, одновременное ок-ние первич. спиртовой и карбонил. гр.- альдаровые кислоты). В р-ции в-ния карбонил. гр. обр-ся ацикл. сахароспирты (D-глюкоза→D-сорбит, D-манноза → D-маннит). Дезоксисахара – производные основных моносахаридов, где 1 или более ОН-гр. замещ. на атомы Н ( L-фукоза, L-рамноза). Аминосахара –производные основных моносахаридов, где 1 или неск. ОН-гр. замещ. на NH2-гр (D-глюкозамин;D-галактозамин).Фосфорные эфиры(глюкозо-1-Ф,глюкозо-6-Ф).
Олигосахариды – это углеводы, кот. содержат 2-10 остатков моносахаридов соед. гликозидными связями. По числу остатков моносахаридов: дисахариды (биозы), трисахариды, тетрасахариды и т.д.. Гомоолигосахариды и гетероолигосахариды. Линейные и разветвленные. Физ.-хим.са-ва. большинство бесцв. кристал.в-ва, хорошо растворимы в воде, плохо – в неполярных растворителях. Мальтоза - дисахарид, промежут. продукт расщепления гликогена и крахмала пищ-ми ферментами, сод. свободный полуацетальный гидроксил, обладает в-ми св-вами. Лактоза– основной дисахарид молока, сод. свободный полуацетальный гидроксил и обладает в-ми св-вами. Продукты гликозилирования молекулы лактозы остатками моносахаридов, т.е. трисахариды. Уч-ют в форм-нии норм. бактериальной популяции в кишечнике новорожденных. Сахароза– основной резервный дисахарид сахарной свеклы и сахарного тростника, не сод. свободного полуацетального гидроксила и не обладает в-ми св-вами.
Полисахариды– полимерные углеводы, построенные из остатков моносахаридов соед. гликозидными связями. Число остатков моносахаридов от 10 до нескольких тысяч. Линейные и разветвленные. Обычно содержат хотя бы один свободный полуацетальный гидроксил, кот. м. уч-ть в форм-нии гликозидных связей с неуглеводными соединениями. По моносахаридному составу: гомополисахариды и гетерополисахариды. Физ-хим.св-ва. гидрофильные, но в основном недиссоциирующие (кроме сульфатов, полимеров уроновых кислот и др.) при физиол.х рН среды, большинство бесцв. аморфные порошки. Линейные полисахариды с жесткой структурой плохо растворимы в воде, разветвленные и модифицированные ф. хорошо растворимы в воде. Хар-ным св-во-спос-ть форм-ть гели (пектины, агар-агар, агароза и др.). Полисахариды гидролизуются до олиго- и моносахаридов ферментативно при участии гликозидаз или в разбавленных растворах минеральных кислот.
Гомополисахариды сост. из многократно повтор. одного и того же моносахарида. Линейные – регуляр. биополимеры, разветвлен.- соед-ния с различ. гликозид. связями. D-глюканы – из остатков D-глюкозы; D-мананы, D-ксиланы. Крахмал – основной запасной гомогликан (D-глюкан) растений, смесь линейной амилозы (-D-глюкопираноза, (14)-связи) и разветвленного амилопектина (-D-глюкопираноза, (14)-связи в линейных участках, (16)-связи в точках ветвления). Гликоген – гомогликан (D-глюкан), хар-на более ↑ степень ветвления и более компактная стр-ра. Сост. из остатков -D-глюкопиранозы, соед. (14)-связями в линейных участках, а также (16)-связями в точках ветвления. Декстрины - продукты частичного ферм-го гидролиза гликогена и крахмала в ор-ме. Целлюлоза– линейный полимер D-глюкопиранозы с (14)-связями. Практически нерастворима в воде, не гидролизуется ферментами пищ-ных соков чел-ка, а частичное расщепление целлюлозы ЖКТ реализуется при участии ферментов целлюлаз. Хитин – основной стр-ный компонент наруж. скелета членистоногих и кл-ной оболочки грибов. Образует очень прочные комплексы с белками. Сост.из остатков N-ацетил-D-глюкозамина, соед. (14)-связями. При ограниченном гидролизе обр-ся хитозан – гомогликан, облад. ↑ сорбционной емкостью в отношении липидов.
Гетерополисахариды сот.из многократно повтр. Неск. различ. остатков моносахаридов. D-глюко- D-маннаны, D- ксиланы, D-фруктаны. Регяторные и нерегуляторные. Хондроитинсульфаты – полимеры D-глюкуроновой кислоты, N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфата и N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфата, соед. (13)- и (14)-связями. Дерматансульфат – важнейший гетерогликан кожи, не расщепляющийся гиалуронидазой. Сод. остатки L-идуроновой кислоты и N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфата, соед. (13)- и (14)-связями. Кератансульфаты – один из ключевых углеводов глаза, сост. из остатков D-галактозы и различ.N-ацетил-D-галактозаминсульфатов с (13)- и (14)-связями. Гиалуроновая кислота сост. из остатков D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина, соед. (13)- и (14)-связями. Гепарин и гепаринсульфаты локализуются внутри и на пов-ти кл-к. Сост. из остатков -D-глюкуроновой кислоты, -L-идуроновой кислоты и производных -D-глюкозамина (сульфатированных и N-ацетилированных). Пептидогликаны кл-ных стенок бактерий (муреины) – сополимеры N-ацетил--D-глюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, соед. попереч. пептидными мостиками.
ЛИПИДЫ—гр. в-в био. происхождения, хорошо растворимых в орган. растворителях, нерастворимы или мало растворимы в воде. Слабая растворимость связана с недостаточным сод-нием в молекулах липидов атомов с поляризующейся электронной оболочкой. Омыляемые липиды, стр-ные компоненты кот. связаны сложноэфирной связью, легко гидролизуются в воде под действием щелочей или ферментов. В-ва: сложные эфиры (нейтральные жиры, воски, эфиры стеринов), фосфолипиды (фосфатидовые кислоты, фосфатиды, сфинголипиды) и гликолипиды (цереброзиды, ганглиозиды). Неомыляемые липиды: предельные углеводороды и каротиноиды, спирты (спирты с длинной алифатической цепью, циклические стерины, стероиды).Ф-ции 1. энергет.; 2. стр-ная (фосфолипиды, гликолипиды и холестерин); 3. Изолирующий материал (изолируют кл-ку от окружающей среды и за счет гидрофобных св-в обеспеч. форм-ние мембранных потенциалов; 4. сигнальн. (стероиды, эйкозаноиды); 5. роль «якоря», удерживающего на мембране белки и др. соед-ния; 6 кофакторы, принимающие участие в ферм-ных р-циях; 7. зрительного восприятия (ретиналь).
Жирные кислоты - карбоновые кислоты с углеводородной цепью не менее 4 атомов углерода, в виде сложных эфиров, служат стр-ными элементами жиров и мембран. липидов. Свободные жирные кислоты присут. в ор-ме в небол. кол-вах.
Все длинноцепочечные природные ЖК сост. из четного числа углеродных атомов.
Многие ЖК имеют 1 или неск. двойных связей (олеиновая и линолевая), в природных липидах присутствует цис-ф.. Разветвленные ЖК встречаются только в бактериях. Незаменимые ЖК ,кот. не синтезир. в ор-ме: ненасыщенные арахидоновая (предшественником эйкозаноидов (простагландинов и лейкотриенов), линолевая и линоленовая (м. превращаться в арахидоновую за счет наращивания цепи).
Эйкозаноиды – био. активные гидрофоб. производные полиненасыщенных ЖК, синтезир. кл-ками живот., обладают ф-цией местных биорегуляторов.
1.Простагландины – био. активные С20-производные простановой кислоты. ПГ в зав-ти от строения и положения кислород-содержащих заместителей: А, B, C, D, E, F, G, H, I, J. Чаще заместители нах-ся в С-9, С-11 и С-15 простановой кислоты. ПГ в зав-ти от числа двойных связей в молекуле: 1-й серии: 1 двойную связь и синтезир. из дигомо--линоленовой кислоты с 3 двойными связями; 2-й серии: 2 двойные связи (синтезир. из арахидоновой кислоты с 4 двойными связями), 3-й серии: 3 двойные связи (синтезир. из тимнодоновой кислоты с 5 двойными связями). Ф-ции: регулир. гомеостаз, вызывают ↑ темпер. тела, оказывают седативное и транквилизирующее действие, ↑ секрецию поджелудочного сока, но ↓ секрецию HCl и пепсина желудком, ↑ моторику кишечника, модулируют синаптическую передачу нервных импульсов, усиливают проявление воспалительных и болевых реакций.
2.Тромбоксаны не относятся к производным простановой кислоты. Биохим. и физиол. ответы к-к-мишеней, вкл. стимул. агрегации тромбоцитов и тромбообразования, сужение сосудов, опр-ся специфич. белковыми рецепторами тромбоксанов.
3.Простациклины. Биохим. и физиол. ответы (дезагрегация тромбоцитов и ингибирование тромбообразования, расслабление сосудов) реализуется через специф. белковые рецепторы простациклинов.
4.Лейкотриены– это биохим. производные полиеновых кислот (в основном арахидоновой кислоты), сод. 3 сопряженные двойные связи, ОН-гр. у С-5, эпоксигр. при С-5 – С-6. Типы: А, B, C, D, E, F. Ф-ции: стимуляция сокращения гладких мышц сосудов, коронарных артерий, дых.путей, ЖКТ, участие в воспалит., аллергич. и др. иммунолог. р-ций ор-ма. Биохимические ответы кл-к-мишеней зависят от наличия специф. белковых рецепторов лейкотриенов.
Ацилглицерины– это слож. эфиры глицерина и высших ЖК. Сущ-ют в виде стр-го компонента кл-к и в виде резервного жира подкожной клетчатки и сальников. По числу этерифицированных ОН-групп глицерола: моно-, ди- и триацилглицерины. В состав входят в основном неразветвленные, насыщенные и полностью цис-ненасыщенные ЖК с четным числом С-атомов от 4 до 26. Простые ацилглицерины содержат остатки одинаковых ЖК, а сложные – по крайней мере 2 различ. ЖК. М. сущ-ть в виде неск. стр-ных изомеров и в виде стереоизомеров. Темпер.пл. жиров ↑ с ↑ степени насыщенности жирных кислот в составе ацилглицеринов. Растит.масла ж-кие, т.к. сод. ненасыщенные ЖК. Тв. растит.масла (кокосовое, пальмовое, какао), кот. сод. в основном насыщенные ЖК. Жиры испол. для получения мыла в р-циях гидролиза сложноэфирных связей щелочами или ферментами липазами.
Воски –слож. эфиры высших ЖК и 1- или 2атомных спиртов, пластичные продукты. К природным воска: пчелиный, шерстяной (ланолин), пальмовый, торфяной, сахарного тростника, спермацет (из костных черепных углублений китов и кашалотов), китайский (из червецов китайского ясеня) и др. Воски входят в состав жира, покрывающего кожу, шерсть, перья, пов-ть микроор-мов, листьев плодов и стеблей растений. Воски широко применяют в пром-ти, косметологии и медицине
Фосфолипиды –гр. природных липидов, в кот. остаток Н3РО4 связан с производным многоатомного спирта(глицерин, сфингозин, инозит, этиленгликоль). По особен. хим. стр-ры: глицеро-, сфинго-, диольные фосфолипиды. Большинство амфифильны, обладают ↑ пов-ной акт-тью и способ. обра-ть мицеллы. Способ. форм-ть липосомы. Эф-но обр-ют нековалент. комплексы с гидрофоб. участками на пов-ти белков, регулир. их стр-ру и ф-ные св-ва.
1.Глицерофосфолипиды – R3-замещ. производные фосфатидной кислоты, кот. явл. предшественником в биосинтезе фосфолипидов. В состав входят остатки ЖК(радикалы R1 и R2) и полярные группировки (радикал R3). По стр-ре: R3 фосфатидилхолины; фосфатидилэтаноламины; фосфатидилсерины; фосфатидилинозиты; фосфатидилглицерины .
R1 - остаток к-л насыщенной ЖК, R2 – полиненасыщенной кислоты.
2.Сфингофосфолипиды построены на основе мононенасыщенного 2атомного аминоспирта сфингозина; фосфохолиновые производные церамидов; амфи-фильны; сост. сущ-ную часть биомембран
Гпиколипиды сод. во всех тк., построены из сфингозина, остатка ЖК и олигосахарида, в них отсут. фосфатная гр.. Галактозилцерамид и глюкозилцерамид (цереброзиды). Соед-ния с сульфогр. на углеводных остатках – сульфатиды Ганглиозиды — представители наиболее сложно построенных гликолипидов, семейство мембран. липидов, выполн. рецепторные ф-ции. Хар-ная особенность ганглиозидов - наличие остатков N-ацетилнейраминовой кислоты.
Стероиды – природ. био. активные соед-ния, хим. строение кот. основано на скелете стерана. Стеран – сис-ма 4 насыщенных карбоциклов – 3 циклогексановых (А, В, С) и 1 циклопентанового (D). Большинство тв. бесцв. гидрофоб. в-ва.
1.Стеролы – стероидные спирты, кот. сост. в кл-ах около 2%.
2.Стериды - эфиры стеролов, где спиртовая гр. этерифицирована остатком высшей ЖК.
Холестерол – С27-стероид с ОН-гр. при С-3, двойной связью по С-5 – С-6 и хар-ным боко. радикалом при С-17. Жемчужные кристаллы, жирные на ощупь, не растворимые в воде, хорошо растворимые в бензоле, пиридине. Универсальный предшественник в биосинтезе всех стероидов ор-ма, входит в состав био. мембран, формируя комплексы с белками, а нарушение метаболизма холестерола -одна из причин атеросклероза и желчнокаменной болезни у человека.
Стероидные гормоны. Стероиды обр-ют гр. липофил. сигнальных в-в, регулир.обмен веществ, рост и репродуктивные ф-ции ор-ма. В ор-ме чел-ка 6 стероидных гормонов: прогестерон, кортизол, альдостерон, тестостерон, эстрадиол и кальцитриол.. За искл. кальцитриола эти соед-ния имеют очень короткую бок. цепь из 2 углеродных атомов или не имеют ее вовсе. Для большинства. хар-но наличие оксогруппы при С-3 и сопряженной двойной связи С-4/С-5 в кольце А. Различия наблюдаются в строении колец С и D. В эстрадиоле кольцо А ароматическое и ОН-гр. oблaдаeт св-вами фенольной ОН-группы. Кальцитриол отличается от гормонов позвоночных, однако также построен на основе холестерина. За счет светозависимой р-ции раскрытия кольца В кальцитриол обр-ет- «секостероид» (стероид с раскрытым кольцом). Экдизон — стероидный гормон насекомых. Стероидные гормоны, выпол. сигнал. ф-цию, встреч. в растениях.
Желчные кислоты – это С24-стероиды, производные холановой кислоты, пов-но-активные соединения, основные продукты метаболизма холестерина. Основные желчные кислоты чел-ка: холевая, дезоксихолевая и хенодезоксихолевая кислоты. В составе желчи присутствуют в виде конъюгатов с АК глицином и таурином - парных желчных кислот. Они форм-ются при участии СООН-гр. холевых кислот и NH2-гр. АК. Около 60-80% приходится на конъюгаты с глицином (натриевые соли гликохолевой, гликодезоксихолевой, гликохенодезоксихолевой кислот), а остальная часть представлена натриевыми солями таурохолевой, тауродезоксихолевой и таурохенодезоксихолевой кислот.
Витамины гр. D – гр. родственных стероидов, обладающих антирахитической активностью. Эргокальциферол (витамин D2) и холекальциферол (витамин D3), кот. синтезир. в кожных покровах живот. под действием УФ. Витамины D в кл-ках почек, костей, плаценты в р-циях гидроксилирования превращаются в кальцитриолы – дигидроксипроизводные витаминов D. Кальцитриолы – гормонал. ф. витаминов гр. D регулируют метаболизм Са и фосфата, обеспеч. физиол. баланс Са и фосфата в крови, всасывание в кишечнике, отложение в костях, выведение почками.
Терпены – гр. ненасыщенных природных углеводородов состава (С5Н8)n, где n≥2. В основе стр-ры - остатки изопрена (2-метилбутадиен-1,3), кот. обычно соед. др. с др. через С-атомы по типу “голова к хвосту”. Изопреноиды. По числу изопреновых остатков: моно- (2 остатка; С10Н16), сескви-(3 остатка; С15Н24), ди- (4 остатка; С20Н32), три-(6 остатков; С30Н48) и политерпены. Большинство пахучие ж-и, встреч. кристалл. соединения (камфора, ментол, азулены и др.). Многие хим. активны и легко подвергаются ок-нию, изомеризации, полимеризации и др. Хар-но большое разнообразие изомеров. Стр-ра м.б. ациклической (линейной) и циклической (алициклической, ароматической). Монотерпены - в составе разнообр.эфирных масел растен. (анисовое, апельсиновое, бергамотное, гвоздичное, и др.), ациклический гераниол (запах герани), цитронеллол (запах розы) и многие др. При циклизации линейных терпенов образуются циклические соединения: лимонен, моноцикл. ментол, бицикл. пинены и камфора. Природная камфора также обладает лечебными свойствами, как мягкий стимулятор нервной, дыхательной и сердечно-сосудистой системы. Монотерпены встречаются у членистоногих, где выполняют функцию феромонов – природ. соед-ния, кот. выд. животн. и чел-ком в окруж. среду и служат хим. ср-вом передачи информации между особями. Дитерпены: смоляные кислоты, ацикл. - фитол, витамины группы А, гибберелины. Тритерпены: сквален. Ациклические терпены: долихолы, убихиноны (витамины Q): сод. в боковой цепи от 6 до 10 изопреновых остатков, уч-ют в ф-нии электронтранспортных цепей в бактериях и митохондриях. В хлоропластах растен. аналоги убихинона – пласто-хинон, вовлеч.в ОВР фотосинтеза. Политерпены: натуральный каучук и его изомер гута.
ВИТАМИНЫ –гр. низкомолек-ных в-в различ. хим. природы, обладающих выраженной био. активностью и необходимых для роста, развития и размножения ор-ма. Основные признаки: Содержатся в пище в незначительных кол-вах; Либо не синтезир. в ор-ме вообще, либо синтезир. в незнач. кол-вах микрофлорой кишечника; Не выполняют пластических ф-ций; Не явл. источниками энергии; Явл. кофакторами многих ферм-ных сис-м; Оказ. био. действие в малых конц. и влияют на все обменные процессы в ор-ме. Витамины м. улучшать внутр. среду, ↑ ф-ные возм. основных сис-м, устойчивость ор-ма к неблагоприятным факторам. Степени необеспеченности ор-ма витаминами: Авитаминозы - полное истощение запасов витаминов; Гиповитаминозы - резкое ↓ обеспеченности тем или иным витамином;
Гипервитаминозы - избыток витаминов в ор-ме; Субнорм. обеспеченность, кот. связана с дефицитом витаминов и проявляется в нарушении обменных процессов в органах и тк., но без явных клинических признаков (без видимых изменений в состоянии кожи, волос и других внешних проявлений). Если такая ситуация регулярно повторяется по разным причинам, то это может привести гипо- или авитаминозу.
Классиф-ция. по растворимости в воде или органических растворителях: водорастворимые - B1 (тиамин) антиневритный, уч-ет в р-ях окислительного декарбоксилирования кетокислот, в р-циях расщепления и синтеза оксикетонов, B2 (рибофлавин) антидерматитныйю предшесивенник ФМН, ФАД, B3 (пантотеновая кислота) антидерматитный, входит в состав коэнзима А, B6 (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин) антидерматитный, р-ции переаминирования, B9 (фолиевая кислота; фолацин) антианемический, B12 (цианкобаламин) антианемический, PP (никотиновая кислота; ниацин) антипеллагрический, C (аскорбиновая кислота) антицинготный, H (биотин) антидерматитный и жирорастворимые - А (ретинол) антиксерофтальмический, обеспеч. восприятия света, D (кальциферолы) антирахитический, E (токоферолы) антистерильный, К (нафтохинолы) антигеморрагический
ВИТАМИНЫ, РАСТВОРИМЫЕ В ЖИРАХ
Витамины группы А
Витамин А (ретинол; антиксерофтальмический витамин) хорошо изучен. Известны три витамина группы А: А1, А2 и цис-форма витамина А1, названная неовитамином А. С химической точки зрения ретинол представляет собой циклический непредельный одноатомный спирт, состоящий из шестичленного кольца, двух остатков изопрена и первичной спиртовой группы. Характерными симптомами недостаточности витамина А у человека и животных являются торможение роста, снижение массы тела, общее истощение организма, специфические поражения кожи, слизистых оболочек и глаз. К наиболее ранним и специфическим симптомам авитаминоза А (гиповитаминоза А) относится куриная, или ночная, слепота (гемералопия). Она выражается в потере остроты зрения, точнее, способности различать предметы в сумерках, хотя больные днем видят нормально. Характерны проявления гипервитаминоза А: воспаление глаз, гиперкератоз, выпадение волос, общее истощение организма. При этом, как правило, отмечаются потеря аппетита, головные боли, диспепсические явления (тошнота, рвота), бессонница. Биологическая роль. Витамин А оказывает влияние на барьерную функцию кожи, слизистых оболочек, проницаемость клеточных мембран и биосинтез их компонентов, в частности определенных гликопротеинов. Действие витамина А в этих случаях связывают с его вероятной причастностью к синтезу белка. Существует предположение, что благодаря наличию двойных связей в молекуле витамин А может участвовать в окислительно-восстановительных реакциях, поскольку он способен образовывать перекиси, которые в свою очередь повышают скорость окисления других соединений. Более подробно выяснено значение витамина А в процессе светоощущения. Витамин А широко распространен. Наиболее богаты этим витамином следующие продукты животного происхождения: печень крупного рогатого скота и свиней, яичный желток, цельное молоко, масло, сметана, сливки. Особенно много свободного витамина А в жирах печени морского окуня, трески, палтуса. Источниками витамина А для человека являются также красномякотные овощи (морковь, томаты, перец и др.), в которых витамин А содержится в виде провитаминов – каротинов, выделенных впервые из моркови (от лат. carota – морковь).
Витамины группы D
Витамин D (кальциферол; антирахитический витамин) существует в виде нескольких соединений, различающихся как по химическому строению, так и по биологической активности. Для человека и животных активными препаратами считаются витамины D2 и D3, хотя в литературе известен и витамин D4 (дигидроэргокальциферол). В природных продуктах содержатся преимущественно провитамины D2 и D3 – соответственно эргостерин и холестерин. С химической точки зрения эргостерин (ол) представляет собой одноатомный ненасыщенный циклический спирт, в основе структуры которого лежит конденсированная кольцевая система циклопентанпергидрофенантрена. Под действием УФ-лучей эргостерин через ряд промежуточных продуктов (люмистерин, тахистерин) превращается в витамин D2. Витамин D2 образуется из эргостерина в результате разрыва связи между 9-м и 10-м углеродными атомами кольца В под действием УФ-лучей. Был выделен активный в отношении рахита препарат из рыбьего жира и назван витамином D3. Выяснилось, что предшественником витамина D3 является не эргостерин, а холестерин. Благодаря наличию холестерина и 7-дегидрохолестерина в составе липидов кожи человека возможен синтез витамина D3 при солнечном облучении или облучении лампой ультрафиолетового излучения поверхности тела. Этим приемом особенно широко пользуются при лечении рахита у детей. Недостаток витамина D в рационе детей приводит к возникновению широко известного заболевания – рахита, в основе развития которого лежат изменения фосфорно-кальциевого обмена и нарушение отложения в костной ткани фосфата кальция. Биологическая роль. Получены доказательства, что при физиологических условиях кальциферолы функционально инертны. Витамин D выполняет свои биологические функции в организме в форме образующихся из него активных метаболитов, в частности 1,25-диоксихолекальциферола [сокращенно обозначается 1,25(OH)2D3] и 24,25-диоксихолекальциферола [24,25(ОН)2D3] . В частности, 1,25(OH)2D3 участвует в регуляции процессов всасывания Са и Р в кишечнике, резорбции костной ткани и реабсорбции Са и Р в почечных канальцах. Процессы остеогенеза и ремоделирования костной ткани, напротив, регулируются 24,25(OH)2D3. Распространение в природе. Наибольшее количество витамина D3 содержится в продуктах животного происхождения: сливочном масле, желтке яиц, печени и в жирах, а также в рыбьем жире, который широко используется для профилактики и лечения рахита. Из растительных продуктов наиболее богаты витамином D2 растительные масла (подсолнечное, оливковое и др.); много витамина D2 в дрожжах. Случаи гипервитаминоза D у людей наблюдаются при «ударной» терапии рахита и некоторых дерматозов (волчанка).
Витамины группы К
К витаминам группы относятся 2 типа хинонов с боковыми цепями, представленными изопреноидными звеньями (цепями): витамины К1 и К2 . В основе циклической структуры обоих витаминов лежит кольцо 1,4-нафтохинона. Заметим, что животные ткани наделены способностью синтеза боковых изопреновых цепей, но не могут синтезировать нафтохиноновый компонент. У большинства бактерий витамин К является компонентом дыхательной цепи вместо убихинона. Для витамина К1 сохранено название «филлохинон», а для витаминов группы К2 введено название «менахинон» с указанием числа изопреновых звеньев. В частности, для витамина К2 рекомендовано название «менахинон-6», где цифра 6 указывает число изопреновых звеньев в боковой цепи. Витамин К является антигеморрагическим фактором, определенным образом связанным со свертыванием крови: он существенно удлиняет его период. Поэтому при авитаминозе К возникают самопроизвольные паренхиматозные и капиллярные кровотечения (носовые кровотечения, внутренние кровоизлияния). Биологическая роль. Витамин К принимает участие в синтезе протромбина в печени, вероятнее всего, через ферментную систему. Получены доказательства, что витамин К необходим как стимулятор биосинтеза в печени минимум 4 белков-ферментов, участвующих в сложном процессе свертывания крови: факторов II, VII, IX, X. В частности, имеются данные, что в молекуле указанных факторов обязательно присутствуют остатки карбоксиглутаминовой кислоты; в молекуле активного протромбина таких остатков оказалось 10. Протромбин, являясь протеолитическим ферментом, расщепляет специфические пептидные связи растворимого белка крови фибриногена с образованием нерастворимого фибрина. Распространение в природе. Наиболее богаты витамином К растения, в частности зеленые листья каштана, крапивы, люцерны. К растительным продуктам, богатым витамином К, относятся капуста, шпинат, тыква, зеленые томаты, арахисовое масло, ягоды рябины и т.д. В животных продуктах, кроме печени свиньи, он почти нигде не содержится.
Витамины группы Е
В настоящее время известно пять природных соединений, обладающих биологической активностью витамина Е. Все они выделены в чистом виде из растительных масел или получены синтетическим путем и обозначаются соответственно α-, β-, γ-, δ-токоферолы и 8-метилтокотриенол. С химической точки зрения токоферолы представляют собой производные 2-метил-2 (4', 8', 12'-триметилтридецил)-хроман-6-ола, или токола. Различные токоферолы отличаются друг от друга числом и расположением метальных групп в бензольном кольце. Изменения в организме человека при авитаминозе Е изучены недостаточно, поскольку с растительными маслами человек получает достаточное количество витамина Е. Биологическая роль. Существуют прямая связь между витамином Е и тканевым дыханием и обратная связь между этим витамином и степенью окисления липидов. Известно, что токоферолы выполняют в организме две главные метаболические функции. Во-первых, они являются наиболее активными и, возможно, главными природными жирорастворимыми антиоксидантами: разрушают наиболее реактивные формы кислорода и соответственно предохраняют от окисления полиненасыщенные жирные кислоты. Во-вторых, токоферолы играют специфическую, пока еще не полностью раскрытую роль в обмене селена. Селен, как известно, является интегральной частью глутатионпероксидазы – фермента, обеспечивающего защиту мембран от разрушающего действия пероксидных радикалов. Биологическая роль витамина Е сводится, таким образом, к предотвращению аутоокисления липидов биомембран и возможному снижению потребности в глутатионпероксидазе, необходимой для разрушения образующихся в клетке перекисей. Участие токоферолов в механизме транспорта электронов и протонов, как и в регуляции процесса транскрипции генов, и их роль в метаболизме убихинонов пока недостаточны выяснены. Распространение в природе. Витамины группы Е относятся к весьма распространенным в природе соединениям. Важнейшими источниками витамина Е для человека являются растительные масла (подсолнечное, хлопковое, соевое, кукурузное и др.), а также салат, капуста и семена злаков; из продуктов животного происхождения витамин Е содержится в мясе, сливочном масле, яичном желтке и др.
ВИТАМИНЫ, РАСТВОРИМЫЕ В ВОДЕ
Отличительной особенностью витаминов, растворимых в воде, является участие большинства из них в построении молекул коферментов, представляющих собой низкомолекулярные органические вещества небелковой природы, называемые также простетическими группами и принимающие вместе с белковым компонентом (апоферментом) непосредственное участие в каталитических реакциях. Коферментная роль с достоверностью доказана для следующих витаминов и витаминоподобных веществ: B1, В2, В6, В12, РР, биотина, фолиевой, парааминобензойной, пантотеновой и липоевой кислот, а также жирорастворимых коэнзима Q и пирролохинолинохинона (PQQ). Почти все они в организме человека и животных не синтезируются, поэтому недостаточное содержание или полное отсутствие этих витаминов в пище приводит к существенным нарушениям процессов обмена веществ и развитию соответствующего клинического синдрома, характерного для данного гипо- или авитаминоза.
Витамин B 1
Наряду с аминогруппой витамин B1 содержит атомы серы, поэтому он был назван тиамином. В химической структуре его содержатся два кольца – пиримидиновое и тиазоловое, соединенных метиленовой связью. Обе кольцевые системы синтезируются отдельно в виде фосфорилированных форм, затем объединяются через четвертичный атом азота. Избыток пищевого тиамина быстро выводится с мочой. В превращении витамина B1 в его активную форму – тиаминпирофосфат (ТПФ), называемый также тиаминдифосфатом (ТДФ), участвует специфический АТФ-зависимый фермент тиаминпирофосфокиназа, содержащаяся главным образом в печени и ткани мозга.
При отсутствии или недостаточности тиамина развивается тяжелое заболевание – бери-бери, широко распространенное в ряде стран Азии и Индокитая, где основным продуктом питания является рис. Недостаточность витамина B1 встречается и в европейских странах, где она известна как симптом Вернике, проявляющийся в виде энцефалопатии, или синдром Вейса с преимущественным поражением сердечно-сосудистой системы. Биологическая роль. Экспериментально доказано, что витамин B1 в форме ТПФ является составной часть минимум 5 ферментов, участвующих в промежуточном обмене веществ. ТПФ входит в состав двух сложных ферментных систем – пируват- и α-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов, катализирующих окислительное декарбоксилирование пировиноградной и α-кетоглутаровой кислот. В составе транскетолазы ТПФ участвует в переносе гликоальдегидного радикала от кетосахаров на альдосахара. ТПФ является коферментом пируватдекарбоксилазы клеток дрожжей (при алкогольной ферментации) и дегидрогеназы γ оксикетоглутаровой кислоты. Распространение в природе. Витамин В1 широко распространен в природе. Основное количество его человек получает с растительной пищей. Много витамина B1 содержится в дрожжах, пшеничном хлебе из муки грубого помола, оболочке и зародышах семян хлебных злаков, сое, фасоли, горохе, меньше – в картофеле, моркови, капусте. Из продуктов животного происхождения наиболее богаты витамином B1 печень, почки, мозг.
Витамин В2
В основе молекулы рибофлавина лежит гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол. Химическое название «рибофлавин» отражает наличие рибитола и желтой окраски препарата, рациональное название его 6,7-диметил-9-D-рибитилизоаллоксазин. Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД, являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков – флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. ФМН синтезируется в организме животных из свободного рибофлавина и АТФ при участии специфического фермента рибофлавинкиназы:
Рибофлавин + АТФ Mg2+= Рибофлавин-5'-фосфат (ФМН) + АДФ.
Образование ФАД в тканях также протекает при участии специфического АТФ-зависимого фермента ФМН-аденилилтрансферазы. Исходным веществом для синтеза является ФМН:
ФМН + АТФ Мg2+ =ФАД + Пирофосфат.
Распространение в природе. Рибофлавин достаточно широко распространен в природе. Он содержится почти во всех животных тканях и растениях; сравнительно высокие концентрации его обнаружены в дрожжах. Из пищевых продуктов рибофлавином богаты хлеб (из муки грубого помола), семена злаков, яйца, молоко, мясо, свежие овощи и др.; в молоке он содержится в свободном состоянии, а в печени.
Витамин РР
Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, ниацин) получил также название антипеллагрического витамина (от итал. preventive pellagra – предотвращающий пеллагру), поскольку его отсутствие является причиной заболевания, называемого пеллагрой. Никотиновая кислота представляет собой соединение пиридинового ряда, содержащее карбоксильную группу (никотинамид отличается наличием амидной группы). Наиболее характерными признаками авитаминоза РР, т.е. пеллагры (от итал. pelle agra – шершавая кожа), являются поражения кожи (дерматиты), пищеварительного тракта (диарея) и нарушения нервной деятельности (деменция). Биологическая роль. Витамин РР входит в состав НАД или НАДФ. В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами коферментами большого числа обратимо действующих в окислительно-восстановительных реакциях дегидрогеназ. Распространение в природе. Никотиновая кислота также относится к витаминам, широко распространенным в растительныхи животных организмах. Для человека основными источниками никотиновой кислоты и ее амида являются рис, хлеб, картофель, мясо, печень, почки, морковь и другие продукты.
Витамин В6
Термином «витамин В6» обозначают все три производных 3-оксипиридина, обладающих одинаковой витаминной активностью: пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль и пиридоксамин. Биологическая роль. Оказалось, что, хотя все три производных 3-оксипиридина наделены витаминными свойствами, коферментные функции выполняют только фосфорилированные производные пиридоксаля и пиридоксамина. Фосфорилирование пиридоксаля и пиридоксамина является ферментативной реакцией, протекающей при участии специфических киназ. Распространение в природе. Витамин В6 широко распространен в продуктах растительного и животного происхождения. Основными источниками витамина В6 для человека служат хлеб, горох, фасоль, картофель, мясо, почки, печень и др. Во многих продуктах животного происхождения пиридоксин химически связан с белком, но в пищеварительном тракте под действием ферментов он легко освобождается.
Биотин (витамин Н)
Биотин был впервые выделен в 1935 г. из яичного желтка. Молекула биотина является циклическим производным мочевины, а боковая цепь представлена валериановой кислотой. Карбонильная группа биотина связывается амидной связью с ε-аминогруппой лизина, образуя ε-N-биотиниллизин (биоцитин), обладающий биологической активностью. Природные сложные белки, содержащие биотин, при попадании в организм подвергаются протеолизу с освобождением свободного биоцитина, который подвергается гидролизу под действием биоцитиназы печени и сыворотки крови с образованием биотина и лизина. Клинические проявления недостаточности биотина у человека изучены недостаточно. Это объясняется тем, что бактерии кишечника обладают способностью синтезировать биотин в необходимых количествах. Биологическая роль. Известные к настоящему времени биотиновые ферменты (т.е. ферменты, содержащие в качестве кофермента биотин) катализируют два типа реакций:
1) реакции карбоксилирования (с участием СО2 или НСО3), сопряженные с распадом АТФ
RH + HCO3 + АТФ <=> R-COOH + АДФ + Н3РО4;
2) реакции транскарбоксилирования (протекающие без участия АТФ), при которых субстраты обмениваются карбоксильной группой
R1-COOH + R2H <=> R1H + R2-COOH.
Распространение в природе. Биотин содержится почти во всех продуктах животного и растительного происхождения, главным образом в связанной форме. Богаты этим витамином печень, почки, молоко, желток яйца. В растительных продуктах (картофель, лук, томат, шпинат) биотин находится как в свободном, гак и в связанном состоянии. Для человека и животных важным источником является биотин, синтезируемый микрофлорой кишечника.
Фолиевая кислота
Фолиевая кислота состоит из трех структурных единиц: остатка 2-амино-4-окси-6-метилптеридина (I), парааминобензойной (II) и L-глутаминовой (III) кислот. Биологическая роль. Коферментные функции фолиевой кислоты связаны не со свободной формой витамина, а с восстановленным его птеридиновым производным. Восстановление сводится к разрыву двух двойных связей и присоединению четырех водородных атомов в положениях 5, 6, 7 и 8 с образованием тетрагидрофолиевой кислоты (ТГФК). Распространение в природе. Вещества, обладающие активностью фолиевой кислоты, широко распространены в природе. Богатыми источниками их являются зеленые листья растений и дрожжи. Эти вещества содержатся также в печени, почках, мясе и других продуктах. Многие микроорганизмы кишечника животных и человека синтезируют фолиевую кислоту в количествах, достаточных для удовлетворения потребностей организма в этом витамине.
Витамин В12
Витамин В12 (кобаламин; антианемический витамин). В молекуле витамина В12 центральный атом кобальта соединен с атомами азота четырех восстановленных пиррольных колец, образующих порфириноподобное корриновое ядро, и с атомом азота 5,6-диметил-бензимидазола. Кобальтсодержащая часть молекулы витамина представляет собой планарную (плоскостную) фигуру; по отношению к ней перпендикулярно расположен нуклеотидный лиганд, который, помимо 5,6-диметилбензимидазола, содержит рибозу и остаток фосфата у 3-го атома углерода. Вся структура получила название «кобаламин». У человека и животных недостаток витамина В12 приводит к развитию злокачественной макроцитарной, мегалобластической анемии. Биологическая роль. Выявлены ферментные системы, в составе которых в качестве простетической группы участвуют не свободный витамин В12, а так называемые В12-коферменты, или кобамидные коферменты. Последние отличаются тем, что содержат 2 типа лигандов: метильную группу и 5'-дезоксиаденозин. Соответственно различают метилкобаламин СН3-В12 и дезоксиаденозилкобаламин. Превращение свободного витамина В12 в В12-коферменты, протекающее в несколько этапов, осуществляется в организме при участии специфических ферментов в присутствии в качестве кофакторов ФАД, восстановленного НАД, АТФ и глутатиона. Распространение в природе. Витамин В12 является единственным витамином, синтез которого осуществляется исключительно микроорганизмами; ни растения, ни ткани животных этой способностью не наделены. Основные источники витамина В12 для человека – мясо, говяжья печень, почки, рыба, молоко, яйца. Главным местом накопления витамина В12 в организме человека является печень, в которой содержится до нескольких миллиграммов витамина. В печень он поступает с животной пищей, в частности с мясом, или синтезируется микрофлорой кишечника при условии доставки с пищей кобальта.
Пантотеновая кислота (витамин В3)
Пантотеновая кислота является комплексным соединением β-аланина и 2,4-диокси-3,3-диметилмасляной кислоты. При недостаточности или отсутствии пантотеновой кислоты у человека и животных развиваются дерматиты, поражения слизистых оболочек, дистрофические изменения желез внутренней секреции (в частности, надпочечников) и нервной системы (невриты, параличи), изменения в сердце и почках, депигментация волос, шерсти, прекращение роста, потеря аппетита, истощение. Биологическая роль. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента А, или коэнзима А (КоА). Название «коэнзим А» (кофермент ацилирования) связано с тем, что это соединение участвует в ферментативных реакциях, катализирующих как активирование, так и перенос ацетильного радикала СН3СО; позже оказалось, что КоА активирует и переносит также другие кислотные остатки (ацилы). В результате образования ацил-КоА происходит активация карбоновой кислоты, которая поднимается на более высокий энергетический уровень, создающий выгодные термодинамические предпосылки для ее использования в реакциях, протекающих с потреблением энергии. Распространение в природе и суточная потребность. Уже отмечалось широкое, повсеместное распространение пантотеновой кислоты в природе. Основными пищевыми источниками ее для человека являются печень, яичный желток, дрожжи и зеленые части растений. Пантотеновая кислота синтезируется, кроме того, микрофлорой кишечника.
Витамин С
Витамин С (аскорбиновая кислота; антискорбутный витамин). По химической структуре аскорбиновая кислота представляет собой лактон кислоты со структурой, близкой структуре L-глюкозы; окончательно строение витамина С было установлено после синтеза его из L-ксилозы. Аскорбиновая кислота относится к сильным кислотам; кислый характер ее обусловлен наличием двух обратимо диссоциирующих енольных гидроксилов у 2-го и 3-го углеродных атомов. Аскорбиновая кислота содержит два асимметричных атома углерода в 4-м и 5-м положениях, что позволяет образовать четыре оптических изомера. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к L-ряду. У человека при недостаточности витамина С также отмечаются снижение массы тела, общая слабость, одышка, боли в сердце, сердцебиение. При цинге в первую очередь поражается кровеносная система: сосуды становятся хрупкими и проницаемыми, что служит причиной мелких точечных кровоизлияний под кожу; часто отмечаются кровоизлияния и кровотечения во внутренних органах и слизистых оболочках. Биологическая роль. Витамин С, вероятнее всего, участвует в окислительно-восстановительных процессах, хотя до сих пор не выделены ферментные системы, в состав простетических групп которых он входит. Предполагают, что витамин С участвует в реакциях гидроксилирования пролина и лизина при синтезе коллагена, синтезе гормонов коры надпочечников (кортикостероидов), аминокислоты триптофана и, возможно, в других реакциях гидроксилирования. Имеются доказательства необходимости участия витамина С в окислительном распаде тирозина и гемоглобина в тканях. Распространение в природе. Витамин С относится к широко распространенным в природе витаминам. Наиболее важными источниками его для человека служат продукты растительного происхождения (овощи и фрукты). Много витамина С в перце, салате, капусте, хрене, укропе, ягодах рябины, черной смородины и особенно в цитрусовых (лимон). Картофель также относится к основным повседневным источникам витамина С, хотя содержит его значительно меньше. Из непищевых источников богаты витамином С шиповник, хвоя, листья черной смородины, экстракты из которых могут полностью удовлетворить потребности организма.
Витамин Р
Витамин Р (рутин, цитрин; витамин проницаемости). Под термином «витамин Р», повышающим резистентность капилляров (от лат. permeability – проницаемость), объединяется группа веществ со сходной биологической активностью: катехины, халконы, дигидрохалконы, флавины, флавононы, изофлавоны, флавонолы и др. Все они обладают Р-витаминной активностью, и в основе их структуры лежит дифенилпропановый углеродный «скелет» хромона или флавона. Этим объясняется их общее название «биофлавоноиды». Биологическая роль. Биофлавоноиды стабилизируют основное вещество соединительной ткани путем ингибирования гиалуронидазы, что подтверждается данными о положительном влиянии Р-витаминных препаратов, как и аскорбиновой кислоты, в профилактике и лечении цинги, ревматизма, ожогов и др. Эти данные указывают на тесную функциональную связь витаминов С и Р в окислительно-восстановительных процессах организма, образующих единую систему. Об этом косвенно свидетельствует лечебный эффект, оказываемый комплексом витамина С и биофлавоноидов, названный аскорутином. Основными источниками витамина Р для взрослого человека являются те же растительные продукты питания (в частности, овощи и фрукты), в которых содержится много витамина С. Витаминная промышленность выпускает ряд препаратов с Р-витаминной активностью: чайные катехины, рутин, кверцетин, гесперидин, нарингил и др.
2. Йорк Мальдивы ЛасВегас Париж Весь мир Ваш покупаю что хочу живу в хорошем доме или квартире езжу на маш
3. ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ВОЗМОЖНОСТИ СУБД Обзор СУБД Системой управления базами данных называют программную сис
4. Правотворческая деятельность государства
5. ПЛАТА Ветаптека Добрый доктор 02
6. А що любов Це почуття даремного страждання За тим кому байдужий ти
7. Механики мобильного маркетинга
8. денежной политики государства
9. Системный анализ организации.html
10. ГрадИнформ ПРОЕКТ ГЕНЕРАЛЬНОГО ПЛАНА Новолесновского сельского поселения Елизовского мун
11. .56 Основные шаги по созданию малого предприятия
12. Реферат- Статистические методы анализа оборотных фондов
13. Тема- Наказание и порядок их назначения Цель- закрепление теоретического материала по теме умение примен
14. com 20140117213948194 tlnt Только рядом
15. Тема 1 КОНСТИТУЦІЙНЕ ПРАВО- ГАЛУЗЬ ПРАВА ЮРИДИЧНА НАУКА НАВЧАЛЬНА ДИСЦИПЛІНА Лекційні питання- 1
16. Перемена За этот месяц у нас накопилось много информации которой мы непременно поделимся с Вами-
17. 1СУБД ccess- назначение компонентов структура таблиц поиск данных индексирование
18. Деятельность социального педагога по разрешению споров о воспитании дете
19. Ситуационная уместность- ожидается что участники взаимодействия знают как вести себя в конкретных социал
20. Информационные системы предназнчены для сбора хранения и обработки информации по этому в любой системе ес