Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
Введение
Белки – высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью – С = О
NH –
Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).
Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.
Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.
Физико–химические свойства белков
Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α – аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.
Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.
Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК
Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте
Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.
Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)
Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.
O O O O
H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH +HOH ПЕПСИН
R1 R2 R3 R4
O O O O
H2N – CH – C – NH – CH – C – OH + H2N – CH – C – NH – CH – C – OH
R1 R2 R3 R4
Пептиды
Пепсин очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.
Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.
Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН трипсин + гексапептид
То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 – 7,5.
В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:
1.аминопептидазы – гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N – конца.
O O O O
H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH
R1 R2 R3 R4
Аминопептидаза карбооксипептидаза
2.карбооксипептидазы – гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С – конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б – основными аминокислотами.
3.дипептидазы – расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.
Всасывание продуктов распада белков
Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.
Использование аминокислот в тканях после их всасывания
1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.
2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.
3.на синтез липидов и углеводов.
4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.
Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных
У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы – мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.
Гниение белков в пищеварительном тракте
Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно – кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.
Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.
СH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)5 – NH2
NH2 лизин NH2 кадаверин
CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH –CO2 NH2 – (CH2)4 – NH2
NH2 орнитин NH2 путрисцин
Кадаверин и путрисцин – трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:
OH HO OH
+[O] –CO2, – NH3
СН2 – CH – COOH
NH2 CH2 – CH – COOH CH3 фенол
Фенилаланин NH2 крезол
Тирозин
Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.
Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:
CH2 – CH – COOH
NH2 – CO2 – NH3 – CH3
NH NH NH
Триптофан скатол индол
Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО2, NH3 и другие вещества.
Обезвреживание продуктов гниения белков
Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 – фосфоаденозин – 5 – фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ – глюкуроновая кислота).
ОН O – SO3H
+ ФАФ – ОSO3H + ФАФ
(ФАФС)
СН3 CH3
Крезол крезолсерная кислота
Аналогично образуется фенолсерная кислота
ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –
Н – С – ОН Н – С – ОН
+ НО – С – Н О НО – С – Н О + УДФ
Н – С – ОН Н – С – ОН
фенол Н – С Н – С
СООН СООН
УДФ – глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота
Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:
CH3 СН3
½ О2
ОН
NH NH
Скатол скатоксил
CH3 СН3
+ ФАФ – O – SO3H + ФАФ
OH О – SO3H
NH NH
Скатоксил скатоксилсерная кислота
Аналогично образуется индоксилсерная кислота.
ОН
½ О2
NH NH
Индол индоксил
ОН Н – С – О – УДФ Н – С – О –
Н – С – ОН Н – С – ОН
+ НО – С – Н О НО – С – Н О NH + УДФ
NH Н – С – ОН Н – С – ОН
Индоксил Н – С Н – С
СООН СООН
УДФ – глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота
Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой).
СООН О = С – NН – CH2 – COOH
+ H2N – CH2 – COOH – H2O
глицин
гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей)
У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:
CH2 – NH2 HOOC – CH2 – NH – C
CH2 + - H2O CH2 O
CH2 CH2 O
CH – NH2 HOOC – CH – NH – C
COOH COOH
Орнитин орнитуровая кислота
Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена
Основные пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование – это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.
Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное.
1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH3:
R НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) R R
CH – NH2 дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н2О C = O + NH3
COOH COOH COOH
Аминокислота иминокислота кетокислота
2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов.
R R
CH – NH2 + H2 CH2 + NH3
COOH COOH
Насыщенная жирная кислота
3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH3.
R R
CH – NH2 + HOH CH – OH + NH3
COOH COOH
Оксикислота
4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина:
N CH2 – CH – COOH N CH = CH – COOH
NH2 + NH3
NH NH
гистидин уранотиновая кислота
Основной путь дезаминирования в тканях – это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.
Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты – глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование.
Непрямой путь окислительного дезаминирования.
Протекает в 2 стадии:
1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:
R COOH R COOH
CH – NH2 + CH2 аминотрансфераза C = O + CH2
COOH CH2 COOH CH2
амино- C = O кето- CH – NH2
кислота COOH кислота COOH
α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота
2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:
COOH НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH
CH2 + НАД CH2 CH2
CH2 глутаматдегидрогеназа CH2 + HOH CH2 + NH3
CH – NH2 C = NH C = O
COOH COOH CH2
Глутаровая кислота иминокислота α-кетоглутаровая кислота
α-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.
Декарбоксилирование аминокислот.
Это отщепление СО2 от карбоксильной группы. При этом образуются амины:
R R
CH – NH2 –CO2ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП CH2 – NH2
COOH амин
При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина – гистамин, цистеина – цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.
N CH2 – CH – COOH - СО2 N CH2 – CH2 – NH2
NH2 декарбоксилаза ФП
NH NH
гистидин гистамин
Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др.
CH2 – SH CH2 – SH CH2 – SO3H
CH – NH2 – CO2 CH2 – NH2 + 3 [O] CH2 – NH2
COOH цистамин таурин
цистеин
При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота.
COOH COOH
CH2 CH2
CH2 –CO2 CH2
CH – NH2 CH2 – NH2
COOH γ-аминомасляная кислота
Глутаминовая
Кислота
γ-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство.
Обезвреживание аммиака в организме животных
Образуется при дезаминировании NH3, обезвреживается следующими путями:
1.образование солей аммония:
NH3 + HCL NH4CL
2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).
COOH O = C – NH2
CH2 CH2
CH2 + NH3 –H2O CH2
CH – NH2 + H2O CH – NH2
COOH COOH
Глутаминовая глутамин
Кислота
Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.
3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот
R R R
C = O + NH3 - H2O C = NH + H2 CH – NH2
COOH COOH COOH
4. образование мочевины – это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО2 и 2 молекулы NH3.
NH2
CO2 + 2NH3 C = O + H2O
NH2
Мочевина
Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины.
Мочевина иминная форма
NH2 – C = NH NH2
NH C – OH CH2 – NH2
CH2 + HOH NH CH2
CH2 NH2 + CH2
CH2 C = O CH – NH2
CH – NH2 NH2 COOH
COOH мочевина орнитин
Аргинин аминная форма
Американский ученый Кребс создал свою теорию – орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH3, а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH3, но много мочевины, то есть NH3 превратился в мочевину.
Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов.
Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы:
1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.
СО2 + NH3 + АТФ карбомоилфосфатсинтетазы NH2 – C ~ P = O + АДФ
O OH HO
Карбомаилфосфат
2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина – затравки цикла.
CH2 – NH2 NH2 – C = O
CH2 NH2 NH
CH2 + C ~ P = O –H3PO4 CH2
CH – NH2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH2
COOH CH2
Орнитин CH – NH2
COOH
Цитруллин
3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.
COOH
NH2 – C = O COOH NH2 – C = N – CH
NH CH – NH2 NH CH2
CH2 + CH2 – Н2О CH2 COOH
CH2 COOH аргининосукцинатсинтетаза CH2
CH2 аспарагиновая CH2
CH – NH2 кислота CH – NH2
COOH COOH
Цитруллин аргининоянтарная кислота
4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента.
COOH NH2
NH2 – C = N – CH C = NH
NH CH2 NH COOH
CH2 COOH CH2 CH
CH2 аргининосукцинатсинтетаза CH2 + CH
CH2 CH2 COOH
CH –NH2 CH – NH2 фумаровая кислота
COOH COOH
аргининоянтарная кислота аргинин
5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.
Мочевина иминная форма
NH2 – C = NH NH2
NH C – OH CH2 – NH2
CH2 + HOH NH CH2
CH2 аргиназа NH2 + CH2
CH2 C = O CH – NH2
CH – NH2 NH2 COOH
COOH мочевина орнитин
Аргинин аминная форма
На этом цикл заканчивается.
Фумаровая кислота участвует в случайных процессах:
COOH COOH НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH
CH фумараза CH – OH –2Н C = O CH2
CH + H2O CH2 малатдегидрогеназа CH2 + CH2
COOH COOH COOH CH – NH2
Фумарат малат ЩУК COOH
Глутаминовая кислота
СООН СООН
переаминирование CH – NH2 + СH2
аминотрансфераза CH2 CH2
COOH C = O
Аспарагиновая кислота COOH
(вступает в цикл α – кетоглутаровая кислота
мочевины)
ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой
Биологическая ценность белков
Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.
Незаменимые аминокислоты – это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан.
Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин – из фенилаланина, цистин, цистеин – производные метионина, аргинин – в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой.
Синтез заменимых аминокислот в тканях
Происходит двумя путями:
1.восстановительное аминирование.
2.переаминирвоание или транс – аминирование.
Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.
COOH COOH COOH
CH2 CH2 НАД CH2
CH2 + NH3 – H2O CH2 НАДН2 CH2
C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH – NH2
COOH COOH COOH
α- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота
кислота
Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование – это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования.
R COOH R COOH
C =O CH2 CH – NH2 + CH2
COOH + CH2 аминотрансфераза коф ФП COOH CH2
кеток-та CH – NH2 аминокислота C = O
COOH COOH
Глутаминовая к-та α-кетоглутаровая кислота
Обмен серосодержащих аминокислот
К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.
CH2 – SH CH2 – SH CH2 – S – S – CH2
CH – NH2 + CH – NH2 – 2H CH – NH2 CH – NH2
COOH COOH COOH COOH
Цистеин цистин
CH2 – S – CH3
CH2 метионин
CH – NH2
COOH
Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль – образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион – это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.
Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти, ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль.
Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.
Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог.
Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина.
CH2 – S – CH3 CH3 – SH
CH2 - CH3 CH – NH2
CH – NH2 COOH
COOH цистеин
Метионин
Цистеин может образовываться из серина:
CH2 – OH CH2
CH – NH2 + H2S CH – NH2 + H2O
COOH COOH
Серин цистеин
Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов.
Список использованной литературы
1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.
2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.
3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.
4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994.
5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.