Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
1.Значение,на которых базируется изучение биохимии(орг. химия, неорг. химия,физколл. химия,биология).
2.Механизм регуляции и нарушения обмена веществ в живом организме.
3.Представления,принципы биохимической диеты и коррекции нарушений обмена веществ при заболеваниях.
4.Учебники.
Стратегическая задача биохимии-попытка выяснения вопроса как неживые молекулы образуют целостный живой организм(целостная мировозренческая проблема,философская),каким образом система,состоящая из неживых биомолекул,приобретает свойства живого.
Концепции происхождения жизни, теория Опарина,книги Миллена(1953).
МЕТОДЫ.
Частные цели изучения биохимии(в каждом ВУЗе,факультете различные).
А.Теоретические.
1.Усвоить качественный и количественный состав живой материи и понять зависимость между структурой и функцией.
2.Усвоить особенности путей обмена веществ,их регуляцию,взаимосвязь обмена веществ и энергии.
3.Познать механизмы действия различных лекарственных веществ и их превращений в организме,уяснить основные принципы поиска новых лекарственных веществ,расшифровка механизма их действия.
Б.Практические.
1.Создание научной основы химиотерапии,обеспечить избирательное разрушение клеток-возбудителей, нейтрализация токсинов,замещение необходимых компонентов.
ПРЕДМЕТ ИЗУЧЕНИЯ БИОХИМИИ-живая материя,это проблема происхождения жизни,а также её сущности,т.е. качественного отличия живого от неживого,нннн,она насчитывает по-видимому столько же лет сколько существует мыслящий человек. Все многочисленные концепции по этому поводу можно разделить на основные направления:
1)КОНЦЕПЦИЯ ЦЕННОСТИ ЖИЗНИ.Самопроизвольное зарождение жизни из неживого вещества вследствие"активного начала","жизненной силы" в самом веществе или побуждение творящего жизнь интеллекта бога
2) занос жизни из других миров.
3)эволюционные концепции происхождения жизни:Ф.Энгельс "жизнь,будучи свойством материи,имеет материальную природу и происхождение жизни-результат длительного развития,будущего начало в сфере неживой неорганической природы и приводящего на известной своей ступени к возникновению жизни из этой неживой природы более сложной,более высокой ступени живой органической природы".
Из результатов современных исследований-возраст земли 4.6 миллиардов лет межзвездная пыль и газ(Fe,силикат натрия,Mg(Fe,Ni).
Первые живые организмы-3.5 миллиардов лет Опарин (20-е годы)-физические и химические процессы
АБИОГЕННОЕ ОБРАЗОВАНИЕ.
Особенности живой материи.
1.Сложный и высокий уровень организации.
2.Каждая составная часть живого организма имеет специальное назначение и выполняет строго определённую функцию (лизосома, митохондрии, нуклеиновые кислоты, углеводы).
3.Способность извлекать из окружающей среды и преобразовывать энергию,которая расходуется на построение и поддержание специфической структуры(два способа извлечения:аутотрофы-энергия солнечных лучей;гетеротрофы-энергия химических связей).
4.Способность к точному самовоспроизведению. 5.C,H,O,N-99% в живой материи,
O,Si,Al,Na-в неживой материи.
1.СТРОЕНИЕ ЖИВОЙ ТКАНИ
(ИЕАРХИЯ КЛЕТОЧНОЙ СТРУКТУРЫ).
Все органические биомолекулы происходят из очень простых низкомолекулярных предшевственников,получаемые из окружающей среды.
(Миллер,50-60 годы) АБИОГЕННЫЙ СИНТЕЗ строительных белков. (смесь NH ,CH ,H ,H O, при 80 C) свет,ультрофиолетовое излучеили ние,УЗ, -излучение, , -излучение N ,H ,CO,CO , азотистые основания,альфааминокислоты,моносахариды,жирные кислоты.
Опарин-впервые предположил,что первые живые клетки возникли из CH ,NH ,H O стпит блоков,а те в свою очередь возникли 3.5 млрд лет назад. 4.6-возраст земли.
Набор органических соединений большой и выбраны 30 органических соединений-видно свойства каждой биомолекулы оптимальны для выполнения совокупности её функций.
ЛЕКЦИЯ №1
Н.К.Василенко"высшая " М.1978 Збрарский "биохимия"1974 В.И.Добрынина,М."медицина"1976 В.И.Добрынина,Е.А.Свойникова"руководство к практическим за
нятиям по биохимии",М."Медицина"1967
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ-это наука о химическом составе живой материи и химических процессах,происходящих в живом организме и лежащих в основе его жизнедеятельности.
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ(УАЙТ,1,с.385). Как и всякая наука биохимия имеет специфические методы научного исследования.Общая же черта-исследуемое химическое соединение или набор соединений вводятся в системы,обладающие свойствами живого,и изучаются его превращения.В качестве систем применяют целостные организмы,переживающие органы-пенфузия выделенного органа,тканевые срезы(50 ммк омываются жидкостью),тканевые и клеточные культуры,тканевые кашицы,экстракты и гемогенаты,а также выделенные из клеточного содежимого специфические субклеточные структуры,получаемых с помощью ультрацентрофугирования,Для выяснения же судьбы добавленных к той или иной системе химических соединений биохимия использует разнообразные методы анализа,(особенность этих методов-не нарушение целостности изучаемого объекта)использующихся и в других науках(физическая и коллоидная химии,органической химии,биологии и т.д.).Среди них особое значение имеет метод меченных атомов(изотопный), хроматографические методы анализа ( особое место занимает метод молекулярных сит), полярография, В-структурный анализ, спектроскопия, спектрофотометрия, электрофоретический анализ и т.д.
ЖИВАЯ СИСТЕМА организм химическое соеди- переживающие органы выяснение судьбы нение тканевой срез химических соединений тканевые и клеточные группа химических культуры методы анализа соединений тканевые кашицы других наук экстракты и гомогенаты бесклеточная система
Лекарственные препараты-пример.
В зависимости от подхода к изучению живой материи биохимию делят на три крупных радела:
1.Статическая,
2.Динамическая,
3.Функциональная
1.-занимается исследованием химического состава организмов(при этом в понятие химического состава включается как качественный состав(и строение соединений),так и количественное их содержание в биологических объектах).
2.-занимается изучением превращений химических соединений и взаимосвязанных с ними превращений энергии в прцессе жизнедеятельности органических форм.
3.-выясняет связи между строением химических соединений и процессами их видоизменения,с одной стороны,и функций тканей или органов,включающих в свой состав упомянутые вещества-с другой.
Это деление условное:в живом организме состав и строение веществ неотделимы от их преобразований,равно как и тех функций органов и тканей,в которых эти вещества находятся.
В зависимости от объекта или направленности исследования современная биохимия распадается на несколько самостоятельных разделов:
ОБЩАЯ БИОХИМИЯ-рассматривает закономерности содержания и преобразования в процессе жизнедеятельности организмов химических соединений,общие для живой материи в целом.
БИОХИМИЯ ЖИВОТНЫХ- ( лекарственные соединения-гормоны,F,пептеды).Изучает состав животных организмов и превращение в них веществ и энергии.
БИОХИМИЯ РАСТЕНИЙ- ( лекарственные вещества растительного происхождения ) и БИОХИМИЯ МИКРООРГАНИЗМОВ - выясняют те же вопросы,разные объекты исследований ( создание микробиологического синтеза-vit,антибиотики, ферменты, аминокислоты, нормальный белок, гормоны).
МЕДИЦИНСКАЯ БИОХИМИЯ-иследует состав и превращение веществ и энергии в организме человека в норме и патологии.
КЛИНИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ-носит чисто прикладное значение,использует данные медицинской и общей биохимий для лечения,диагностики,прогноза заболеваний.
ТЕХНИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ-выясняет состав важнейших пищевых продуктов и изучает процессы,происходящие при их производстве и хранении,а также разрабатывает способы применения биохимических препаратов в промышленности(пищевая промышленность,хлебопечение,соковарение,переработка мяса,молока),кожевная,текстильная промышленность.
БИОХИМИЧЕСКАЯ ГЕНЕТИКА - практикует вопрсы химических основ наследственности,выясняя пути передачи способности к специфическому биосинтезу.
Кроме этого выделяют ветеренарную, сравнительную, радиационную, молекулярную, космическую биохимии.
Из приведенного далеко не полного перечня основных отделов биохимии ясно её огромное как тео-.
Многие важнейшие особенности и свойства белков оределяются теми структурными элементами,из которых построены белки,то есть аминокислотами.Общим признаком,характерным для всех аминокислот,входящих в состав белков,является наличие свободной -COOH группы и свободной незамещенной -NH2 группы у альфауглеродного атома.
рисунок.
Существует несколько классификаций аминокислот:
1.По встречаемости в составе белка.
1) Обычные аминокислоты,входящие в состав белка. 19-а-аминокислот,1-про-а-аминокислота. В процессе биосинтеза белка,включаются только эти аминокислоты,т.е. они закодированы в геноме. (замещенная а-аминогруппа)
2) Редкие аминокислоты,входящие в состав белка. Это производные обычных аминокислот,возникает в результате модификации исходных аминокислот уже после того как эти аминокислоты-предшественники включаются в полипептидную цепь. опро,оксилизин и т.д.
3) Аминокислоты,не встрещающиеся в белках.
Помимо 20 и редких аминокислот,известно ещё свыше 150 аминокислот,которые встречаются в различных клетках и тканях либо в свободном,либо в связанном состоянии,но никогда не входят в состав белка.Большая часть этих аминокислот,является производными 20 аминокислот(например 3-метилгис рисунок )
алифатические углеводороды
ароматические(соед- ,напомни бензол)
Однако,известны также в,г,ъ-аминокислоты. Аминокислоты, благодаря наличию ассимитричного атома C, обладают оптической активностью. Некоторые имеют D-конфигурацию, в белках же аминокислоты принадлежат к L-ряду. Некоторые аминокислоты из этой 3-й группы играют роль важных предшественников или промежуточных продуктов обмена веществ. Так в-ала служит педшественником витамина В3(наитотеновая кислота),и ъ-аминомаслянная кислота является нервным медиатором.Интересно отметить,что ряд аминокислот этой группы растительного происхождения,например дьенколевая кислота. токсична для других форм жизни.
2.Распространена классификация аминокислот по их химическому строению.
1)Ациклические(моноамино,диаминомонокарбоновые,моноаминодикарбоновые).
2)Циклические.
3.По полярности радикалов(в-групп).
1)полярные(гидрофобные).
2)полярные,нонезаряженные(ТРС,СЕР, ГЛИ, ЦИС, ТИР, АСП, ГЛН ).
3)положительно заряженные(ЛИЗ,АРГ,ГИС). 4)отрицательно заряженные(АСП,ГЛУ).
4.В зависимости от того,синтезируется или нет аминокислоты в организме человека и животных,их делят на:
1)незаменимые-ВАЛ,ЛЕЙ,ИЛЕЙ,ТРЕ,ЛИЗ,ТРИ,МЕТ,ФЕН.
2)условнозаменимые-ЦИС(МЕТ),ТИР(ФЕН).
3)заменимые.
В 1888 году А.Я.Данилевский на основании того,что соединения имеющие не менее двух характерных групп -CO-NH-(например биурет NH2-CO-NH-CO-NH2) и белки в том числе,в щелочной среде прибавление слабого раствора CuSO4 дают характерное фиолетовое или краснофиолетовое окрашивание,обусловленное образованием комплексных соединений меди,предположил,что характерным типом связи аминокислот в белковой молекуле является пептидная связь. ковалентная,прочна На базе выдвинутых Данилевским идей Э.Фишер предожил полипептидную теорию строения белковой молекулы.
ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ТЕОРИИ.
1.Малое количество в нативных белках свободной NH2 и COOH групп.
2.При гидролизе белка идет постепенное высвобождение аминных и карбоксильных групп в соотношении 1:1.
3.Все белки дают биуретовую реакцию.
4.В-структурный анализ белка.
5.Искусственный синтез полипептидов и простейших белков. Особенности строения полипептидной цепи.
СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
Из всех макромолекул,участвующих в создании этой уникальной биологической структуры,белки играют наиболее значительную роль."Повсюду,где мы встречаем жизнь,мы находим,что она связана с каким-либо белковым телом,и повсюду,где мы встречаем какое-либо белковое тело,которое не находится в процессе разложения,мы без исключения встречаем и явления жизни"(Ф.Энгельс).Белки-это высокомолекулярные вещества,состоящие из а-аминокислот,соединенных пептидной связью.Жизнь-есть способ существования биополимеров и прежде всего протеинов и нуклеиновых кислот.Почему именно белки являются материальным субстратом жизни?Потому,что они обладают рядом особенностей,которые несвойственны никаким другим органическим соединениям.К числу таких особенностей белков относятся:
1.Бесконечное разнообразие структуры и вместе с тем высокая видовая специфичность её(многообразие организмов-выживаемость).
2.Крайнее разнообразие химических и физических превращений;(отсюда многообразие функций возникает у различных белковых молекул).
3.Способность к внутримолекулярным взаимодействиям (пространственное расположение трехмерное).
4.Способность отвечать на внешнее воздействие закономерным изменением конфигурации молекулы и восстанавливать исходное состояние при прекращении воздействия(приспособляемость к внешней среде).
5.Склонность к взаимодействию с другими химическими соединениями с образованием надмолекулярных комплексов и структур(например нл-нет).
6.Наличие биокаталитических свойств.
ЛЕКЦИЯ 2.
В настоящее время в достаточной мере разработан вопрос о первичной,вторичной,третичной и четверичной структурах белковой молекулы.Естественно,что все перечисленные уровни структуры сосуществуют в белковой молекуле, и их уникальное сочетание в каждом конкретном случае определяет общее строение белковой молекулы.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА характеризует последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи(определяется генетическим кодом,заложенным в ДНК).
а)атомы C и N в хребте полипептидной цепи располагаются примерно в одной плоскости, в то время как атомы Н и радикалы CHR-группировок направлены к этой плоскости под углом 109 .При этом в соседних аминокислотных остатках расположение атомов Н и R противоположно.
б)расстояние между С и N в полипептидной связи 1.32 А,т.е.меньше 1.47 А чем между N и а-С.Вместе с тем это расстояние больше(1.25 А)между атомами С и N,соединенных двойной связью.Таким образом такая связь более прочна чем двойная и более реакционноспособная чем простая-это увеличивает потенциальные возможности белка.
в)главная,монотонно построенная цепь,окружена разнообразными по химической природе боковыми цепями.
В настоящее время выяснена структура для нескольких десятков белков.рибонуклеаза,лизоцим,гемоглобин,Jg,миоглобин.синтезированы 1951-53 гг.Сенжер(нобелевская премия) инсулин - 51 аминокислота,вазопрессин(8),окситоцин(9), и т.д. рик-аза(128) Анализ чередования аминокислот,т.е. первичной структуры,привел к открытию ряда закономерностей:
1.Все изученные белки имеют нерегулярную последовательность аминокислотных остатков. АБСДАБСД и т.д.
2.Практически нет белков,в которых встречаются подряд более четырех одинаковых остатков аминокислот.
3.Белки,входящие в различные организмы,но выполняющие сходные функции,имеют небольшие различия в последовательности аминокислот(иногда больше 50% чередование совпадает).
4.В различных белках,а часто и в одном и том же белке встречаются идентичные пептидные группировки(3-4-5)-принцип структурного подобия.Например:инсулин(51) рик-аза(128)
Первичная структура определена генетически,но точность воспроизведения не абсолютна.В ряде случаев замена даже одного аминокислотного остатка в полипептидной цепи приводит к резкому изменению свойств белка ( это лежит в основе молекулярных болезней-изменение генетического кода в половых клетках ( мутагены:излучение радиации ( дос.1963 г), ультрафиолетовое, химические вещества ( кофе ) ) .Пример:Hb состоит из четырех полипептидных цепочек, (600 остатков аминокислот)чаще это 2-а или 2в-цепочки;замена в одной из в-цепочек в шестом положении ГЛУ на ВАЛ приводит к тому,что такие эритроциты в условиях низкого парционального давления кислорода принимают серповидную форму(в норме-плоский диск)-возникает серповидноклеточная анемия.
Но есть и взаимозаменяемые аминокислоты,сходные по структуре,а следовательно и физикохимическим свойствам ГЛИ-АЛА СЕР-АЛА,ЛЕЙ-ИЛЕЙ ГЛУ-АСП и т.д.
(Консервативная замена) При замене в полипептидной цепи таких аминокислот(точечная мутация например)функции белковой молекулы не изменяются или изменяются незначительно.Например,у человека обнаружено около 150 видов мутантных видов Hb (обнаружено случайно, при массовых обследованиях, электрофиретически ) .Аномальный Hb выражается у одного из десяти тысяч индивидуумов.
Снятие с рибосомы полипептидной цепочки-самопроизвольные процессы идут в сторону выравнивания факторов интенсивности во всех частях сфетами - второй признак термодинамики.
Как уже выяснено,одно из свойств полипептидной цепи-это то что она окружена разнообразными по химической природе боковыми цепями,которые функционально чрезвычайно многолики:это и жирные и ароматические(АЛА,ВАЛ,ФЕН,ЛЕЙ)углеводородные радикалы и гетероциклические радикалы(ГИС,ПРО,ТРИ).Многие несут свободные -NH2 и COOH группы ( ЛИЗ, ГЛУ, АСП ), гидроксильные, фенольные, тиольные и амидные функциональные группы ( СЕР, ТИР, ЦИС, АСН) Все радикалы могут взаимодействовать между собой и молекулами окружающего растворителя (в клетках-Н2О), при этом возникает пространственная структура ( трехмерная ), которую называют конформацией.(любая замкнутая система стремится к такому изменению состояния,когда бы её внутренняя энергия оказалась наименьшей-второй признак термодинамики).
Посколько любая боковая молекула обладает своей собственной,характеризующийся только для неё последовательностью аминокислотных остатков,то и конформация белка определяется его аминокислотной последовательностью.В физиологических условиях(оптимум температуры,pH белок обладает только одной конформацией-нативной.Она является наиболее стабильной,т.е. обладает наибольшей свободной энергией и стабильность нативной конформации настолько превышает стабильность остальных,что белок легко выделить и сохранить в нативном состоянии(возможность биохимических исследований,б-лекарства,навных).Конформация обусловлена взаимодействием близко расположенных атомов-вторичная структура.
Удивительно,что все белки в том числе обладающие большей биологической активностью и токсическим действием(например дифт.токсин,ботулизм,столбняк)содержат один набор аминокислот(20),которые сами по себе ничего не определяют.Активность предопределяется нативной конформацией,обусловленной первичной структурой.
А.Полинг(США) методом R-структурного анализа докакзал,что большинство белков по вторичной структуре - а-спирали - это правозакрученная спираль,(наиболее выгодная в энергетическом отношении структура)определенный шаг спирали-5.4 А,3,6 остатка аминокислот.Спираль эту удерживают водородные связи,образующиеся между Н,связанным с атомом N одной пептидной связи и атомом О карбоксильной группы четвертого остатка.Связи слабые 3-7 ккал/моль,но их чрезвычайно много.
И L и D аминокислоты образуют и право и левозакрученную спираль,но смесь L,D -не образует наиболее стабильную правозакрученную.
Водородная связь-обусловлена электростатическим напряжением,возникающим из-за неравномерного распределения электронов между атомами,участвующими в образовании ковалентной связи.Например в пептидной связи N-H электроны немного смещены к азоту.В результате на атоме водорода образуется небольшой некомпенсированный положительный заряд,который притягивается к отрицательному заряду кислорода на группе C=O(Мецлер,т.1 с.76)
Гидрофобное взаимодействие-в водной среде непарные группы стремятся к ассоциации,это явление и называется гидрофобным взаимодействием.
Вандервальсовы или обусловленные электростатическим взаимодействием электронов одного атома и положительным ядром другого атома.
2 при более а-спирали могут закручиваться одна вокруг другой,как тяжи в канат-а-спирализированные соперепины(кератин вились,клоны механическую роль)
Второй вид вторичной структуры - в-структура(в основном присуща фибрилярным белкам-связки,сухожилия,волосы)
а) несколько полипептидных цепей,вытянуты
б) а-связи межцепочные
в) бедный аминокислотный состав(АЛА,ГЛИ,ПРО,ОПРО) которые образованы вытянутыми(фибрилярные-исключение) полипептидными цепями,стабилизация происходит за счет образования Н-связей,в образовании которых участвуют атомы пептидных связей прилегающих друг к цепей и атомов радикалов.
Степень спирализации белков различна, например у Hb и миоглобина одна спирализация,т.е. количества аминокислот участвующих в спирализации-75%
альбумин куриного яйца-45%,
пепсин-28%,
химотрипсиноген-11%.
Это зависит опять же от состава аминокислот,входящих в пептидную цепь. Выделяют аминокислоты,которые участвуют в создании стабильной а-спирали ( АЛА , ЛЕЙ, ФЕН, ГИС, МЕТ, ВАЛ ), но есть аминокислоты, которые не участвуют в спирализации (СЕР, ИЛЕЙ, АСП, ГЛУ, ЛИЗ, АРГ ), а ПРО и ОПРО нарушают спирализацию.
В неспирализированных участках пептидные цепи наиболее гибкие,за счет этих изгибов возможно сближение и взаимодействие отдельных участков полипептидной цепи, атакуются F.
Конформация полипептидной цепочки,обусловлена взаимодействием удаленных атомных групп называется ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ.
ИЛЕЙ-стерические препятствия образования Н-связей ПРО- а)не образуется Н-связи(аминокислота) б)атом азота входит в состав жесткого кольца и нет гибкого вращения вокруг N-C-связи. Данная структура в основном образуется при взаимодействии с молекулами растворителя. Благодаря б-структурному анализу,в 1957/60 гг.Кендрью и Сомр(Англия)расшифровали третичную структуру миоглобина кашалота(153 аминокислоты) и затем Hb,были установлены особенности третичной структуры миоглобина,касающиеся,по-видимому,всех белков.
1.укладка полипептидной цепочки очень плотна(в миоглобине всего четыре молекулы воды)
2.все гидрофильные группировки расположены на поверхности молекулы и гидратированы(полярные радикалы аминокислот: АРГ, ЛИЗ, ГИС, АСП, ГЛУ, ГЛИ, СЕР, ЦИС, ТРЕ, АСН, ГЛН Оси фактор устойчивый белок в растворе второй фракции заряд).
3.почти все гидрофобные радикал-группы находятся в глубине молекулы и защищены от соприкосновения с водой(гетероциклические радикалы,с длинной углеродной цепочкой).
4.в местах сгибов полипептидной цепочки находится ПРО и ОПРО в меньшей степени,и другие аминокислоты не участвующие в спирализации.
5.у белков,выполняющих одинаковую функцию и выделенных из различных видов млекопитающих,конформация сходная.
ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ стабилизируют многие связи:
а)основная-гидрофобное взаимодействие неполярных группировок(3-4 ккал/моль),в основном определяет другие связи:полярные
б)дисульфидная связь,ковалентная между двумя ЦИС в белках,где много ЦИС,на очень важных участках.
в)электростатическое взаимодействие NH3 и ООС диссоциированных карбоновых и аминогрупп. г)водородные связи,вандервальсовы силы. д)эфирные ...
Каждая полипептидная цепочка называется протомером, Термин ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА характеризует способ обьединения отдельных протомеров с образованием единой функционирующей молекулы.
Белки состоящие более чем из одного протомера называются олигомерами,если же протомеров много-мультимерами(многие ферменты)
Основные типы связей-гидрофобные за счет немногих полярных группировок оставшихся на поверхности третичной структуры,S-S связи.СУБЪЕДИНИЦА-функциональное понятие,это фрагмент олигомера,сохраняющего активность одной молекулы.
Четверичная структура(АТФ-аза).АТФ--АДФ+Ф.
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКА.
1.По составу. БЕЛКИ
ПРОСТЫЕ СЛОЖНЫЕ при гидролизе только амино аминокислоты нуклео кислоты(протамины,гистоны, ГЛИКО белки-F пищеварительные,миозин Ме мышечный и другие,албумины,про ЛИПО теноиды-В опорных тканей) ХРОМО Почти все протомеры,бедность состава аминокислотного,но это все составляет выполнительные функции.
2.ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ.
1)Каталитические белки(обмен энергии,пищеварение,свертывание крови,получение новых продуктов и т.д.)
2)Регуляторные белки. а)гормоны-полипептидной природы б)белки-регуляторы активности генома(возникновение ни генного аппарата клетки-протеины,гистоны,негистонные белки)
КЛАССИФИКАЦИЯ.
1.по химическому составу ... третичная по форме
2.функциональная Основная черта отличительная живой материи от неживой-способность организации,молекулярная архитектура.Из всех макромолекул,участвующих в создании этой уникальной структуры биологии,белки играют наиболее значительную роль.Они не только больше одной второй сухого веса клеток,но характерны небольшим диапазоном вариаций размеров(ТЫС-МЛИ),формы,физических свойств(от водорастворимых до жирорастворимых,до нерастворимых.Они значительно отличаются по физиологическим функциям(переход количества в качество).Отсюда большая целесообразность классификации по ФУНКЦИИ.
1.Каталитические(избирательное связывание с другими молекулами класса-получение новых продуктов, энергии, обновление, распад, синтез в конечном итоге все физиологические процессы, протекающие в организме, невозможны без ферментов, обеспечивающие химические процессы при совместимой с жизнью температурой.Практически любые нарушения или затруднения синтеза ферментов(чаще в результате мутаций,при нарушении - ферменты-яды)развитие серьезных патологических нарушений(желудочно-кишечный тракт,гемофилия)синильная кислоты-дыхательные ферменты.
Свойства возбудимости и проводимости обеспечивают-яды и фармокологические препараты- в мышечной ткани парамы, обезболивающие.Наконец многие ферменты попадают в кровоток при повреждении тканей-возможности клинической диагностики.
2.Белки-регуляторы.
а)гормоны пептидной природы(управление синтезом и активностью ферментов,создавая сбалансированную систему,позволяющую организму реагировать на окружающую среду.Отсутствие,недостаток, гормона-тяжелая патология(сахарный диабет,акромегалия,карликовость,гигантизм)
б)б-регуляторы активности генома ( протамины, гистоны, негистоновые белки).
3.Структурные белки. образуют четвертичную структуру-гидрофобное мембранные белки- взаимодействие АЛА,ВАЛ,ЛЕЙ,ИЛЕЙ-преобладают сократительные белки мышц,волокнистые белки эластичекого и кожного каркаса ( гетеротропов-половина белков-мембранные ) организма. Пример соединительнотканный белок-коллаген-нарушение целостности по lvitC(повреждение стенки сосудов).
4.Фибриллярные белки-не менее одной трети всех белков(главный компонент наружного слоя кожи,волос,перьев и т.д.плюс главный материал опорных и формообразующих элементов-хрящи,сухожилия,кости,глубокие слои кожи а-кератины-основной тип фибрилярных белков защитных покровов позвоночных, (а-спираль) нерастворимые,плотные, б-кератины в частности фиброны(БЕЛОК ЖЕЛТКА И ПАУТИНЫ) (б-конформация) Коллаген и эластин-главные фибрилярные белки соединительной ткани.35%-ГЛИ 11%-АЛА 21%-ПРО и ОПРО(сухожилия,связки,роговица). Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц(тропоколлаген). Три полипептидных цепи по сто аминокислотных остатков каждая цепь полипептидная спираль,три цепи укладка по типу каната,полярные связи плюс связь ковалентная за счет оксиЛИЗ в соседних цепях.
Эластин-связки,эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий.
Основная субъединица фибрилярного эластина-ПРОПОЭЛАСТИН,800 аминокислотных остатков,много ГЛИ и АЛА,но много ЛИЗ и мало ПРО(в отличие от пропоколлагена),спираль особого вида(спиральные участки богатые ГЛИ,разделенные короткими участками соединенных ЛИЗ и АЛА).
Другие тип связывания. десмозии(только в эластине)
Другие типы фибрилярных белков: Миозин-две а-спирали,тяжелые цепи,навиные галовка с ферментативной активностью. Актин-в двух формах-глобулярные и фибрилярные,четыре легкие цепи(глобулярные).А также:микротрубочки из 13 белковых нитей(каждая из двух глобулярных белков,а и б-табулины).
4.Белки-переносчики(в крови-основное количество). Hb-О2,СО2(меньше Hb-анемия,гипоксия). липиды,гормоны,металлы,лекарственные вещества-нарушение синтеза любого из них развитие патологии,определение их в крови ценный диагностический признак.Есть переносчики белков и в клеточных мембранах-аминокислоты наир-переносчики. ( ингибируют? активируют, не влияют ).
5.Защитные.
а) специфические защиты белки( от вирусов, бактерий, токсинов,трансплантинов) АТ специфически связывается с началом,вызываем их появление и вырабатываем в ответ на раздражение этим началом( это приоритет случайной системы)
б)Неспецифические. Лизоцим,б-лизины,углерод,пронердии.
6.Белки-ингибиторы ферментов. Антипротивосвертывающаяся система-поддерживает в физиологических рамках противосвертывающиюся систему ( ингибиторы тромбина).Наиболее изучены ингибиторы протолетических ферментов. ( каллекцеин, плазмин, тромбин, углерод, факторы свертывания, пищевые ферменты,патология).
а2-макроглобулины и другие белки-ингибиторы сериновых протеаз.
а1-антитрипсин 7.Белки-рецепторы. а)взаимодействие с чужеродными веществами и между отдельными
компонентами имунной системы-интеграция,борьба с возбудителями,токсинами,мутантами-все это рецепция(и АГ,и медиаторов но:исамих клеток)
б) восприятие гормонального стимула (гормонзависимость и гормоннезависимость ткани)
в) пролиферативный потенциал(межклеточное взаимодействие) 8. Пищевые, записные белки (чистый альбумин, казеин). 9. сократительные, двигательные (актин, миозин, табулин).
Может возникнуть вопрос функционирующая структура белка(четвертичная-третичная)в процессе эволюции-оказались обеспеченными слабыми связями 3-8 ккал/моль.Наличие слабых связей обеспечивает широкую приспособляемость к изменяющимся условиям среды(одна из отличных свойств белка-математическая сумма жизни способность отвечать на внешние воздействия закономерным изменением конформации молекулы и восстанавливать исходное состояние при прекращении воздействия).
Под влиянием разнообразных химических и физических оттенков может разрушаться слабые связи,нарушается четвертичная и третичная структура,нативная конформация,белок теряет первоначальные свойства(физические,химические,биологические)-денатурация.
ВИДЫ:обратимая-после прекращения действия агента-связи восстанавливаются произвольно, следовательно структура и свойства тесно.Этим пользуются в быту и медицине (хранение при пониженной температуре взвеси лейкоцитов, эритроцитов, белков, сыворотки, исследование активности ферментов например можно отсрочить и т.д.).Эти явления возможно протекают и в живом организме-взаимное превращение активного фермента в неактивный фермент. необратимая-после прекращения агента структура не восстанавливается-(воздействие на микробы,стериализация химических инструментов,пастерилизация молока и т.д.).Существенное значение имеет денатурация пищевых белков(при понижении значения кислотности,плохое переваривание белков),при действии лекарственных препаратов,вяжущих,дубильных,дезинфицирующих.