Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
1. Липофильные протеиногенные аминокислоты.
Неполярные (они же липофильные) аминокислоты:
2. Кислотные протеиногенные аминокислоты
К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты.
Аспарагиновая кислота:
присутствует в организме в составе белков и в свободном виде
играет важную роль в обмене азотистых веществ
участвует в образовании пиримидиновых оснований и мочевины
Аспарагиновая кислота и аспарагин являются критически важными для роста и размножения лейкозных клеток при некоторых видах лимфолейкоза.
Глутаминовая кислота (2-аминопентандиовая кислота) — алифатическая аминокислота.
Глутаминовая кислота также является нейромедиаторной аминокислотой, одним из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот».
3. Основные протеиногенные аминокислоты
Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило:
|
Глицин |
Gly |
|
Аланин |
Ala |
|
Валин |
Val |
|
Изолейцин |
Ile |
|
Лейцин |
Leu |
|
Пролин |
Pro |
|
Серин |
Ser |
|
Треонин |
Thr |
|
Цистеин |
Cys |
|
Метионин |
Met |
|
Аспарагиновая кислота |
Asp |
|
Аспарагин |
Asn |
|
Глутаминовая кислота |
Glu |
|
Глутамин |
Gln |
|
Лизин |
Lys |
|
Аргинин |
Arg |
|
Гистидин |
His |
|
Фенилаланин |
Phe |
|
Тирозин |
Tyr |
|
Триптофан |
Trp |
4. Структурные признаки протеиногенных аминокислот
Аминокислоты – амфотерные соединение, в состав их молекулы входит как кислотная –
карбоксильная группа, так и основная – аминогруппа. В сильнокислой среде карбоксильная группа полностью недиссоциирована, а аминогруппа протонирована. Наоборот, в сильнощелочной среде аминогруппа находится в виде свободного основания, а карбоксильная группа – в виде карбоксилат-аниона. В кристаллическом же состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-иона, где протон с карбоксильной группы перенесен на аминогруппу.
Если через водный раствор аминокислоты пропускать электрический ток, то в зависимости от рН среды молекулы аминокислоты будут двигаться либо к аноду, либо к катоду в соответствии с их степенью протонирования-депротонирования. Если величина рН такова, что аминокислота существует преимущественно в виде цвиттер-иона, а концентрации протонированной и депротонированной форм равны, то она не будет перемещаться ни к аноду, ни к катоду. Это, разумеется, не обязательно должно происходить при рН = 7, поскольку константа диссоциации карбоксильной группы чаще всего не совпадает с константой протонирования аминогруппы (или константой диссоциации аммониевой группы). Такое значение рН среды является характеристичным для каждой аминокислоты и называется ее изоэлектрической точкой.
При пропускании постоянного тока через раствор смеси аминокислот последние будут перемещаться к аноду или к катоду с различными скоростями, зависящими от величины рН среды.
5. Химические свойства α-аминокислотного фрагмента.
Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)
Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.
NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-
Этерификация:
NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)
Реакция образования пептидов:
HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
6. Классификация аминокислот по боковому радикалу
Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин
7. Реакции образования пептидов, дикетопиперазинов, циклопептидов.
Реакция образования пептидов:
HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O
Реакции образования дикетопиперазинов:
1. Нагревание аминокислот.
2. Получение из эфиров аминокислот.
3. Получение из эфиров дипептидов.
Реакция образования циклопептидов
. При этом одновременно протекают две конкурирующие реакции — циклизация пептида
и образование смеси линейных пептидов за счет соединения нескольких молекул исходного пептида друг с другом.
Образование циклов может происходить не только за счет образования новой пептидной связи, но и другими способами, например путем образования дисульфидной связи:
8. Первичная, вторичная, третичная структуры белковых молекул
Первичная структура биологической молекулы - последовательности остатков мономеров — нуклеотидов или аминокислот.
Первичную структуру белка принято записывать начиная с N-концевого остатка аминокислоты в направлении к карбоксильному концу (C), а первичную структуру нуклеиновых кислот — от 5’-конца к 3’-концу.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Типы вторичной структуры белков:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали.;
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофобные взаимодействия.
9. Водородные и дисульфидные связи в белках
Водородная связь — форма ассоциации между электроотрицательным атомом и атомом водорода H, связанным ковалентно с другим электроотрицательным атомом. В качестве электроотрицательных атомов могут выступать N, O или F. Водородные связи могут быть межмолекулярными или внутримолекулярными.
В частности, элементы вторичной структуры (например, α-спирали, β-складки) и третичной структуры в молекулах белков, РНК и ДНК стабилизированы водородными связями. Например, двойная спиральная структура ДНК, определяется в значительной степени наличием водородных связей, сцепляющих пары нуклеотидов, которые связывают одну комплементарную нить с другой.
Дисульфи́дные мо́стики, или дисульфи́дная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.
Пример дисульфидной связи, образованной двумя цистеинами:
10. Строение пищевых моносахаров. Таутомерия.
Манноза — моносахарид с общей формулой C6H12O6 (Изомер глюкозы); компонент многих полисахаридов и смешанных биополимеров растительного, животного и бактериального происхождения.
Галактоза — один из простых сахаров.
Таутомерия — явление обратимой изомерии, при которой два или более изомера легко переходят друг в друга.
Для моносахаридов характерна цикло-оксо-таутомерия.
Схема таутомерных превращений D-глюкозы
11. Строение пищевых дисахаридов.
Лактоза — состоит из остатков глюкозы и галактозы.
Сахароза — состоит из остатков глюкозы и фруктозы.
Мальтоза — состоит из двух остатков глюкозы.
12. Строение полисахаридов: крахмал, гликоген, хитин, клетчатка.
Крахмал, как отмечалось, является основным резервным материалом растительных организмов. Крахмал представляет собой смесь 2 гомополисахаридов: линейного – амилозы и разветвленного
амилопектина.
Гликоген – главный резервный полисахарид высших животных и человека, построенный из остатков D-глюкозы. Гликоген содержится практически во всех органах итканях животных и человека; наибольшее количество обнаружено в печени и мышцах.
Хитин – важный структурный полисахарид беспозвоночных животных (главным образом членистоногих). Из него, в частности, построен наружный скелет ракообразных и насекомых. Хитин также частично или полностью замещает целлюлозу в клеточных стенках сапрофитных растений, например грибов.
Структуру хитина составляют N-ацетил-D-глюкозаминовые звенья, соединенные β-(1–>4)-гликозидными связями:
Целлюлоза (клетчатка) – наиболее широко распространенный структурный полисахарид растительного мира.
.
13. Химические свойства моносахаридов
Химические свойства моносахаридов обусловлены наличием в молекуле функциональных групп трех видов (карбонила, спиртовых гидроксилов и полуацетального гидроксила).
Важнейшим свойством моносахаридов является их ферментативное брожение, т.е. распад молекул на осколки под действием различных ферментов.
|
а) спиртовое брожение |
C6H12O6 2C2H5OH + 2CO2 |
|
б) молочно-кислое брожение |
C6H12O6 2CH3-CH(OH)-COOH |
|
в) масляно-кислое брожение |
C6H12O6 C3H7COOH + 2CO2 + 2H2O |
|
г) лимонно-кислое брожение |
C6H12O6 + O2 |
|
д) ацетон-бутанольное брожение |
2C6H12O6 С4H9OH + СH3-СO-CH3 + 5CO2 + 4H2 |
В живом организме в процессе метаболизма глюкоза окисляется с выделением большого количества энергии:
C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 2920 кДж