Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
ФГБОУ ВПО «НОВОСИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»
БИОЛОГО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ
Биохимия
Конспект лекций
НОВОСИБИРСК 2013
УДК 577
ББК 28.072
Б 638
Кафедра физиологии и биохимии человека и животных
Составители: к.м.н., профессор И.В. Тюньков
ст.преподаватель О.С. Котлярова
Т.В. Гарматарова
Рецензент: д.б.н., профессор Л.А. Осинцева
Биохимия: конспект лекций/ сост.: И.В. Тюньков, О.С. Котлярова, Т.В. Гарматарова// Новосиб. гос. аграр. ун-т; Биолого-технолог. ф-т;. – Новосибирск, 2013. – 63 с.
Конспект лекций по биохимии предназначен для студентов по специальности 111201.65 Ветеринария и направлениям подготовки 020400.62 Биология; 260200.62 Продукты питания животного происхождения; 110500.62 Ветеринарно-санитарная экспертиза; 270200.62 Стандартизация и метрология; 100800.62 Товароведение; 260800.62 Технология продукции и организация общественного питания для всех форм обучения.
Утверждены и рекомендованы к изданию учебно-методическим советом БТФ (протокол № 3 от 28 мая 2013г.).
Ответственный за выпуск: профессор Смирнов П.Н.
© Новосибирский государственный аграрный университет, 2013
Введение 3
Лекция 1. Вводная лекция 3
Лекция 2. Биохимия белков 3
Лекция 3. Биохимия ферментов 3
Лекция 4. Биохимия нуклеиновых кислот 3
Лекция 5. Биохимия углеводов 3
Лекция 6. Биохимия липидов 3
Лекция 7. Биохимия витаминов 3
Лекция 8. Биохимия гормонов 3
Лекция 9. Обмен веществ 3
Лекция 10. Обмен белков 3
Лекция 11. Обмен углеводов 3
Лекция 12. Обмен липидов 3
Лекция 13. Обмен энергии 3
Лекция 14. Водно-солевой обмен 3
Список литературы 3
Целью изучения биохимии при подготовке специалистов и бакалавров является приобретение необходимых знаний и навыков и использование методов этой науки с целью контроля за обменом веществ и механизмом его регуляции.
Задачами биохимии являются:
- изучение механизмов и взаимосвязи различных этапов метаболических превращений в организме человека и животных. Определение их роли в решении актуальных проблем в биологической промышленности, сельском хозяйстве и медицине.
- приобретение навыков по качественному и количественному исследованию продуктов животноводства, а также жидкой среды организма.
Самое поразительное свойство живых организмов – это их способность к самовоспроизведению. Свойство, которое можно считать сущностью состояния, называемое «жизнью». Для явления жизни необходимо наличие постоянно идущих химических процессов в этих сложных структурах. Поэтому для изучения жизненных явлений вместе с морфологическими науками очень важное значение имеет биологическая химия.
Данный конспект лекций может быть использовано как источник информации по дисциплинам биологического и биохимического профилей для формирования компетенций у студентов следующих специальностей и направлений подготовки:
- 111801.65 Ветеринария - использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности (ОК-11);
- 260200.62 Продукты питания животного происхождения - использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования (ОК-10); - способностью использовать нормативную и техническую документацию, регламенты, ветеринарные нормы и правила в производственном процессе (ПК-1); - способность организовывать входной контроль качества сырья и вспомогательных материалов, производственный контроль полуфабрикатов, параметров технологических процессов и контроль качества готовой продукции (ПК-5);
- 260800.62 Технология продукции и организация общественного питания - способность использовать основные законы и методы математики, естественных, гуманитарных и экономических наук при решении профессиональных задач (ПК-1); - использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования. Уметь использовать нормативные правовые документы в своей деятельности (ПК-3);
- 221700.62 Стандартизация и метрология - способность и готовность приобретать с большой степенью самостоятельности новые знания, используя современные образовательные и информационные технологии (ОК-4); - способность применять знание процессов и явлений, происходящих в живой и неживой природе, понимать возможности современных научных методов познания природы и владеть ими на уровне, необходимым для решения задач, имеющих естественнонаучное содержание и возникающих при выполнении профессиональных функций (ОК-12); способность исследовать окружающую среду для выявления ее возможностей и ресурсов с целью их использования в рамках профессиональной деятельности (ОК-13);
- 020400.62 Биология - использовать в познавательной и профессиональной деятельности базовые знания в области математики и естественных наук, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования (ОК-6); - проявлять экологическую грамотность и использовать базовые знания в области биологии в жизненных ситуациях; понимать социальную значимость и уметь прогнозировать последствия своей профессиональной деятельности, готовность нести ответственность за свои решения (ОК-8); - демонстрировать знание принципов структурной и функциональной организации биологических объектов и механизмов гомеостатической регуляции; применять основные физиологические методы анализа и оценки состояния живых систем (ПК-3) - демонстрировать знание принципов клеточной организации биологических объектов, биофизических и биохимических основ, мембранных процессов и молекулярных механизмов жизнедеятельности (ПК-4);
- 111900.62 Ветеринарно-санитарная экспертиза – способность использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования (ОК-10);
- 100800.62 Товароведение - возможность использовать знания основных законов естественнонаучных дисциплин для обеспечения качества и безопасности потребительских товаров. (ПК-5); - способность применять знания в области естественнонаучных и прикладных инженерных дисциплин для организации торгово-технологических процессов (ПК-6).
Предмет биологическая химия и соотношение её с другими науками.
Биохимия является частью биологии – науки о жизни. Она изучает состав живых организмов, судьбу веществ, которые поступают в живой организм, дают ему энергию, разрушаются и выводятся из организма.
Биохимию условно делят на три большие области: статистическую, динамическую и функциональную. Основными ее задачами являются: 1) изучение химического состава и строения биологически активных соединений (БАС), составляющих основу органов и тканей животного; 2) изучение сложных процессов и химических превращений их веществ; 3) изучение многочисленных схем превращений веществ на молекулярно-клеточном уровне для конкретных органов и тканей. Биохимия имеет тесные связи с неорганической и органической химией, морфологией, физиологией, микробиологией и др. науками.
Из истории. Сведения о биохимии были известны в глубокой древности. Биотехнические технологии использовались при приготовлении различных напитков и консервированных продуктов. Алхимики внесли большой вклад в развитие биохимии. Учёные средневековья считали, что органические вещества могут синтезироваться только в живых организмах под действием особой жизненной силы. Этих ученых называли виталистами (от лат.Vito – жизнь). Известный биолог Луи Пастер был виталистом. Открытиями химиков-органиков в конце ХVIII начале ХIХ веков удалось синтезировать органические вещества в пробирке. Ключевым шагом в становлении биохимии ученые считают получение щавелевой кислоты и мочевины в 1828 г. немецким ученым Ф. Велером. Также немецкие ученые Ю. Либих и Й. Берцелиус показали, что в состав живых организмов входит углерод. Их исследования показали, что синтез органических веществ может протекать в живых организмах, то есть без присутствия жизненной силы. Поэтому теория виталистов осталась не признанной.
Интенсивное развитие биохимии следует отнести к концу ХIХ и началу ХХ века. В этот период были открыты и изучены белки, а именно русский ученый А.Я. Данилевский дал представление о первичной структуре белка. Х. Кребс подробно изучил цикл трикарбоновых кислот. Французский ученый К. Бернар выделил из тканей печени гликоген и доказал, что он является источником энергии в организме. Ученый Д. Самер из бобов получил фермент уреазу. Исследования ученых ХХ века были посвящены изучению генетических основ, были изучены различные виды обмена веществ в организме человека и животных. Разработаны различные биотехнологии, в основе которых лежат биохимические процессы. Современная биохимия является передовой наукой способствующей быстрому развитию прогресса в обществе. С её помощью достигла больших успехов генная инженерия, фармакология, биотехнологии в других областях науки.
Определение и биологическая роль белков в жизненных явлениях
Термин «протеин» ввел голландский ученый Г. Мульдер и обозначил его «Рr», По его мнению белок имел следующую формулу С40 Н62 N10 О12. Белок сыворотки крови – 10РrS2Р. Открытие белков привело к тому, что их стали считать важнейшими органическими соединениями, с которыми связана жизнь. Развитие биологической науки полностью подтвердило особое значение белков для живых организмов. Они выполняют важнейшие функции в живых организмах. С ними связан иммунитет, биологический катализ, сократимость мышечных волокон и ряд других неизменно важных функций.
Строение белковой молекулы
Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 1000 до нескольких миллионов атомных единиц. Опыты показали, что в состав белков входят 20 органических соединений получивших название – аминокислоты. Всего насчитывается больше 100 аминокислот, но в состав растительных и живых организмов входят только 20. В составе микробов, вирусов могут находиться другие аминокислоты, но человеком и животными эти аминокислоты не усваиваются. В состав аминокислоты входит обязательно аминогруппа и карбоксильная группа.
СН3
НС – NH2 - аланин
СООН
Самая простая кислота Н3С – NH2
СООН - глицин
Аминокислоты обладают оптической активностью, то есть, способностью отклонять плоскость поляризованного луча влево или вправо. Поэтому признаку их делят на L и D аминокислоты. В состав растительных и живых организмов входят только L-аминокислоты. D-аминокислоты или правовращающиеся встречаются у микробов, грибов и некоторых других соединений. Организмом человека и животных эти аминокислоты не усваиваются.
Аминокислоты по своему строению могут иметь различное количество функциональных групп. Так существуют аминокислоты, имеющие в своем составе две аминогруппы и одну карбоксильную группу. Например, лизин. Существуют аминокислоты, состоящие из 1-ой амино и 2-х карбоксильных групп. Их называют моноаминодикарбоновые. Например, аспарагиновая кислота. Имеются ещё циклические аминокислоты, в основе которых лежит бензольное или гетероциклическое кольцо.
По современным представлениям белковая молекула имеет сложную пространственную структуру. Поэтому у белковой молекулы принято выделять в строении четыре уровня.
1. Первичная структура белковой молекулы. Определяется последовательность расположения аминокислот в молекуле белка, то есть за аланином – глицин – лизин.
2. Вторичная структура белковой молекулы. Представляет собой нить белковой молекулы, закрученную в спираль.
3. Третичная структура белковой молекулы представляет собой белковую спираль свернутую в клубок, имеющую трёхмерное строение. Отдельные участки белковой молекулы связаны между собой с помощью ковалентных, водородных связей и электроосмотических сил.
4. Четвертичная структура белковой молекулы. Она возникает тогда, когда несколько молекул белка объединяются между собой, образуя одну молекулу. Многие биокатализаторы-ферменты имеют четвертичную структуру.
Белки обладают определенными физико-химическими свойствами
Химические свойства белков связаны с наличием на поверхности белковой молекулы таких реакционных групп, как аминогруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН), сульфгидрильная (SH). Белковая молекула имеет электрический заряд зависящий от состояния амино- и карбоксильной групп и от рН среды. Значение рН раствора белка, при котором белок становится электронейтральным, называется – изоэлектрической точкой данного белка. Каждый белок имеет свое значение рН, при котором он находится в изоэлектрическом состоянии. В этом состоянии вязкость белков наименьшая. Белки чувствительны к температуре, при 400С происходит изменение структуры белковой молекулы. Этот процесс получил название – денатурация. При нагревании белковой молекулы свыше 700С белок теряет свои прижизненные свойства и может выпадать в осадок.
Классификация белков
В современной классификации белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки состоят из небелковой части, которая может быть представлена углеводом, липидом, нуклеиновой кислотой, металлом и др. соединениями.
Простые белки.
Простые белки делятся на: альбумины и глобулины, которые занимают значительный процент в составе простых белков. Альбумины встречаются у растений и у животных. Молекулярная масса альбуминов находится в пределах от 1000 до 10000 атомных единиц. Они хорошо растворимы в воде.
Состав аминокислот альбуминов включает заменимые, незаменимые и частично заменимые аминокислоты. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме, незаменимые – не синтезируются. Незаменимых аминокислот 8:валин, лейцин, изолейцин, метионин, трионин, лизин, триптофан, фенилаланин. Заменимых аминокислот тоже 8: аланин, аспарагин, глутамин, глицин пролин, серин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. Частично заменимых аминокислот 4: аргинин, гистидин, цистеин, тирозин. Белки, включающие в свой состав все заменимые, незаменимые и частично заменимые аминокислоты – называются полноценными белками. Полноценные белки имеют животное происхождение (молоко, яйцо, рыба и т.д.). Белки, которые содержат в своем составе часть незаменимых аминокислот, или неполное их количество – называются неполноценными белками. Это белки растительного происхождения. Большое количество альбуминов находится в крови животных. Количество их является величиной постоянной.
В организме животного находится большое количество простых белков глобулинов. Молекулярная масса глобулинов находится в пределах от 10 тыс. до 1,5 млн. атомных единиц.
С помощью физико-химических методов глобулины можно разделить на несколько фракций (а1, а2, ß, γ). К числу а1 глобулинов относятся гликопротеины, которые связывают до 60% глюкозы плазмы крови. а2 глобулин содержит с своем составе медьсодержащий белок – церулоплазмин и тиреоглобулин, который переносит тироксин (гормон щитовидной железы). ß глобулин транспортирует фосфолипиды, холестерин, стероидные гормоны и ряд катионов. Они связывают до 70% липидов плазмы крови. Кроме того, в его составе находится белок, который связывает железо плазмы крови – трансферин. В составе γ глобулиновой фракции содержится белок – фибриноген и антитела. Фибриноген участвует в свертывании крови, а антитела выполняют защитную функцию. Определение этих фракций имеет важное значение в клинической практике.
Альбумины создают осмотическое давление крови, регулирует равновесие воды и электролитов между плазмой и тканями, и сохраняют необходимый объем крови для нормальной циркуляции. Они удерживают воду в кровяном русле. Альбумины переносят растворимые промежуточные продукты обмена (мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания, креатин, молочная, пировиноградная кислоты и др. соединения) от одной ткани к другой. Они активно участвует в переносе свободных жирных кислот из печени в периферические ткани, обеспечивают транспорт билирубина в печень.
Глобулины плазмы крови – это множество различных белков. Они транспортируют липиды, гормоны, жирорастворимые витамины, жирные кислоты, соли желчных кислот, желчные пигменты, йод, цинк, медь, железо.
Альбумины и глобулины находятся в определенном соотношении. Это соотношение называется белковым коэффициентом. Альбумины и фибриноген синтезируются в печени, а глобулины – в лимфатических узлах, селезенке, костном мозге.
Функции белков плазмы крови.
1. Обеспечивают вязкость крови.
2. Поддерживают осмотическое и онкотическое давление крови.
3. Входят в состав буферных систем. Поддерживают рН крови.
4. Транспортная функция.
5. Защитная функция.
6. Пластический материал (альбуминовая фракция).
Следующий вид простых белков протоны и дистоны. Эти белки отличаются высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот. Большое количество этих кислот содержится в молоках рыб.
Важным простым белком является коллаген. Этот белок входит в состав костной, хрящевой и соединительной ткани. Волокна этого белка отличаются высокой прочностью. Он находит широкое применение в пищевой промышленности, для приготовления заливных блюд, студней и т.д. (имеет коммерческое название – желатин).
Белок эластин входит в состав суставных тканей, связок и сухожилий. Отличается небольшим набором аминокислот и высокой прочностью.
В составе молекулы белка кератина содержится большое количество серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин). Белок входит в состав кожного эпителия, шерсти, рогов, копыт животных.
Наиболее важными из растительных белков являются глютенины и пролактины. Они содержатся в зернах злаковых культур (пшеница, рожь, овес, ячмень). Но в них содержится небольшое количество такой важной незаменимой аминокислоты, как лизин.
Сложные белки.
К ним относятся протеиды, которые состоят из белка и нуклеиновой кислоты. Белковая нить обычно в нуклеопротеидах обвивает нити нуклеиновых кислот, поддерживая тем самым стромовидную структуру нуклеопротеида. Хромопротеиды – это сложные белки, содержащие в своей структуре сложно организованные комплексы, в состав которых входят металлы. Наиболее важным представителем хромопротеида является гемоглобин – это сложный белок, содержащийся в эритроцитах крови. Он состоит из белка глобина и 4-х молекул гема. Гем присоединяет к себе 2-х валентное железо. Существует два вида гемоглобина: гемоглобин А и F (А- это гемоглобин взрослых животных, F – это гемоглобин плодов. Он обладает большое сходство с кислородом и способен его депонировать. Оксигемоглобин НвО – переносит кислород. Гемоглобин, который отдал кислород - называется восстановленным или редуцированным. Гемоглобин, который связал углекислый газ - называется карбогемоглобином.
К патологическим соединениям гемоглобина, в которых железо из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное состояния (не способное связывать кислород) – называется карбоксигемоглобином. Это гемоглобин, связанный с угарным газом. Метгемоглобин, образуется под воздействием сильных окислителей (анилин, перманганат калия КМnO4). Соляно-кислый гематин, образуется под действием соляной кислоты. В этом соединении железо тоже трехвалентное. Миоглобин – данный вид гемоглобина содержится с мышечной ткани. Молекулярная масса глобина в миоглобине меньше, чем в гемоглобине, поэтому он тоже способен к депонированию кислорода. Важным элементом, входящим в состав хромопротеида является железо. Эти два белка тесно связаны с транспортом кислорода. Содержание гемоглобина в крови является важным показателем, характеризующим состояние здоровья человека и животных.
К сложным белкам относятся липопротеиды. В таких белках имеется липидная часть, которая может быть представлена фосфолипидами, стеринами, или стероидами. В состав гликопротеидов входят различные соединения углеводов. Многие из этих белков обладают иммунными свойствами. В состав этих кислот входят глюкуроновая и гексуроновая кислоты.
|
Протеины (простые) |
Протеиноиды |
Протеиды (сложные) |
|
Альбумины |
Кератин |
Хромопротеиды |
|
Глобулины |
Эластин |
Липопротеиды |
|
Гистоны |
Коллаген |
Нуклеопротеиды (ДНК или РНК и простой белок – гистона) |
|
Протамины |
Фибраин (белок шелка) |
Фосфопротеиды (фосфорная кислота, простой белок, казеин) |
|
Проламины |
Гликопротеиды |
|
|
Глютамины |
Металлопротеиды (ферретин, трансферин, гемосидемин) |
По структуре строения белки бывают глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки состоят из макромолекул шаровидной, эллипсоидной формы. Они хорошо растворимы в воде, то есть обладают гидрофильностью. Содержатся в основном в биологических жидкостях: в крови, лимфе, протоплазме клеток. Так как основой жизнедеятельности живого организма служит обмен веществ (метаболизм), то эти белки выполняют основную метаболистическую функцию.
Фибриллярные или волокнистые белки – состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют механические функции, хотя некоторые обладают биологической активностью. Фибриллярные белки при комнатной температуре обычно нерастворимы в воде, однако способны набухать в ней, что говорит об их гидрофильных свойствах.
Характер связей в фибриллярных и глобулярных белках одинаков. Молекулярная масса обоих основных структурных видов белка примерно одинакова, но форма значительно отличается. У фибриллярных белков длина макроглобул в сотни и тысячи раз превышает их толщину.
Современные методы изучения структуры и свойств белков.
В настоящее время белки активно исследуются с помощью рентгеноструктурного анализа, газовой хромографии, электронной микроскопии, электрофореза, гель-фильтрации, радиоизотопных, иммуноферментных методов. В настоящее время при изучении белков используют метод масс-спекрофотометрии.
Протеоника – это наука об изучении белков закодированного в геноме определенного организма и их взаимодействия между собой. Название этой науки предложено 1995 г., а 2001 г. была создана новая организация НИРО.
Плотная соединительная ткань
Характеризуется сильным развитием волокон, которые обеспечивают ей плотность и прочность. Существует два вида соединительной ткани: неоформленная и оформленная.
Плотная неоформленная ткань. Коллагеновые волокна располагаются хаотично. Между ними находятся клетки фибробласты и фиброциты. Эта ткань встречается в сетчатом слое кожи, в оболочках покрывающих суставы и внутренние органы.
Плотная оформленная ткань состоит из волокон, плотно располагающихся друг к другу. Волокна объединены в пучки первого порядка, затем пучки первого порядка объединены в пучки второго и третьего порядка. В такой ткани присутствуют коллагеновые волокна, мало эластичных волокон и аморфного межклеточного вещества. Она встречается в сухожилиях, связках и фасциях.
Жировая ткань
Относится к соединительным тканям. Она является депо питательных веществ. Встречается в виде подкожной жировой клетчатки, в виде прослоек мышечной ткани, и на поверхностях многих внутренних органов. Эта ткань интенсивно образуется при избыточном или хорошем кормлении сельскохозяйственных животных. Она выполняет терморегулирующую функцию. У домашних животных жировая ткань называется белым жиром. Белый жир состоит из клеток, полностью заполненных липидами или жировыми веществами. Ядро и цитоплазма полностью оттеснены на периферию (липоиды). У животных залегающих в зимнюю спячку жировые клетки бурого цвета содержат много включений жировых веществ.
Строение ферментов
Организм животного неразрывно связан с множеством химических реакций. Эти реакции протекают под действием специфических белков – ферментов. Ферменты выполняют функции катализа химических реакций, т.е. не расходуются в процессе реакции, при этом скорость реакции могут увеличивать в несколько раз.
В молекуле фермента различают белковую и небелковую части. Белковая часть носит название – аппофермент, не белковая часть называется - кофермент. Не белковой частью могут быть витамины, особенно группы В, а также микроэлементы (медь, цинк, кобальт, никель, марганец и др.). Кроме того, коферменты могут быть представлены металлами или более сложными органическими соединениями.
Молекулярная масса ферментов находится в диапазоне от 10000 до нескольких миллионов. Средняя масса аминокислоты составляет 100 дальтонов. Отсюда следует, что фермент с наименьшей молекулярной массой 10000 содержит примерно 100 аминокислот. Большинство субстратов имеют намного меньшие размеры молекул, чем ферменты, которые действуют на них. Размеры молекул многих субстратов близки к размеру молекул одной аминокислоты. При действии фермента на субстрат образуется фермент субстратный комплекс.
F S F
В момент создания комплекса фермент так влияет на субстрат, что связи становятся не устойчивыми и происходит перераспределение энергии. В каталитическом контакте принимает участие не вся молекула фермента. От молекулы фермента можно отделить часть и каталитическая активность его не изменится. Фермент Эренида содержит в своем составе 124 аминокислоты. Если отделить от неё 20 аминокислот, то каталитическая активность фермента не нарушится. Непосредственное участие в каталитическом контакте принимает только определенная часть молекулы фермента, которая называется активным центром фермента.
Классификация ферментов
Классификация ферментов не носит строгого характера, ряд ферментов сохраняют старые названия (трипсин), для названия других прибавляют суффикс «аза», к названию субстрата который они катализируют (липаза).
Международный биохимический съезд 1961 г. утвердил 6 классов ферментов на основе типа химической реакции, которую они катализируют.
1. Оксидоредуктазы. – это ферменты, осуществляющие реакции окисления и восстановления, или перенос электронов от донора к акцептору. Окисление – это отнятие атома водорода от субстрата, восстановление – это присоединение атома водорода к акцептору.
2. Трансферазы – это ферменты, осуществляющие перенос функциональной группы, не содержащей электронов водорода, с одной молекулы на другую. Так в результате реакции трансаминирования происходит образование новой аминокислоты и кетокислоты.
3. Гидролазы – это ферменты, которые расщепляют субстрат, вводят в него молекулы воды с помощью специфических связей. Это все ферменты пищеварительных соков.
4. Лиазы – это ферменты, расщепляющие внутримолекулярные связи в молекулах субстратов не гидролитическим путем с удалением молекулы воды или углекислого газа. Участвуют в сложных реакциях типа цикла Кребса.
5. Изомеразы – это ферменты, участвующие в реакциях внутримолекулярной изомеризации.
6. Лигазы – это ферменты, обеспечивающие синтез веществ протекающие с затратами энергии.
Свойства ферментов
Ферменты являются специфическими белками. Они обладают специфическими свойствами, которых нет у неорганических веществ.
1. Высокая скорость химических реакций.
Число оборотов – сколько раз в 1 минуту 1 молекула фермента может преобразовать молекулу субстрата.
Например, фермент каталаза расщепляет Н2О2 на О2 и Н2О. Для этого процесса число оборотов равно 5 млн. Фермент ацетилхолинэстераза имеет число оборотов 18 млн. Чтобы молекула вступила в химическую реакцию, она должна быть проактивирована. Запас энергии в активированных молекулах больше, чем средний запас энергии в усредненных молекулах. Отличительной чертой всех ферментов является то, что они уменьшают реакцию активации и Н2О2 может спонтанно расщепляться на О2 и Н2О при хранении в открытом сосуде при комнатной температуре. При добавлении в раствор Н2О2 неорганического катализатора энергетическая активность фермента снижается. Ферменты проводят энергетические реакции в обход энергетического барьера.
На скорость ферментативных реакций оказывает влияние температура, концентрация водородных ионов и концентрация фермента и реагирующего вещества. Повышение температуры на 100С вдвое увеличивает скорость ферментативной реакции. Каждый фермент имеет оптимальную скорость при определенном значении концентрации водородных ионов (рН). Например, фермент пепсин, который содержится в желудочном соке, имеет наибольшую активность при рН от 1,5 – 2,5. В то же время, фермент трипсин, который входит в состав сока поджелудочной железы, наибольшую активность имеет при рН от 8 – 9. У большинства ферментов максимальная активность развивается при рН = 7. В организме животного ферменты осуществляют каталитические процессы при температуре находящейся в пределах 350 – 400С. Дальнейшее повышение температуры приводит к денатурации белковой молекулы и снижению ферментативной активности. Существуют вещества, которые способны значительно снижать активность ферментов. Это в первую очередь соли тяжелых металлов (ртуть, мышьяк, свинец, кадмий). Все эти элементы являются ядовитыми. Активность ферментов может увеличиваться при действии на них слабых окислителей и восстановителей (например, аскорбиновая кислота).
Факторы, действующие на активность фермента.
-скорость синтеза (образования) фермента.
-проницаемость клеточных мембран для данного фермента. В норме мембраны слабо пропускают ферменты, а для некоторых ферментов мембраны не проницаемы.
-мощность лизиса (разрушение) и некроза (отмирание) ткани. При них клетки гибнут, и ферменты из них выходят в кровь.
-в кровяном русле происходит активация ферментов.
2. Ферменты характеризуются высокой специфичностью действия.
По специфичности действия ферменты делятся на две группы:
- ферменты с абсолютной специфичностью действия
- ферменты с относительной специфичностью действия
Например, аминокислота аргинин гидролизуется (разлагается) в клетках печени животных ферментом – аргиназой, с образованием мочевины и ориетина. Если в аргинине заменить 1 атом Н2 на метиловую группу СН3 (получится эфир), то аргиназа не будет расщеплять это соединение.
Таким образом, ферменты с абсолютной специфичностью действия требовательны к наличию в субстрате определенной связи, которую они расщепляют. Также структура субстрата в целом не должна быть нарушена, то есть необходимо как химическое, так и геометрическое соответствие.
Однако известна большая группа ферментов с относительной специфичностью действия. Например, фермент липаза расщепляющий жиры (триглицериды). Этот фермент чувствителен к присутствию в субстрате определенной химической связи и безразличен к структуре субстрата в целом.
3. Чувствительность фермента к концентрации субстрата.
Для определения чувствительности введено понятие насыщение фермента субстратом. У разных ферментов скорость насыщения различна. Количественной оценкой скорости насыщения фермента субстратом является – константа Михаелиса. Это такая концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна ½ максимальной скорости. У каждого фермента своя константа Михаелиса. Если константа Михаелиса малая величина, то такой фермент способен быстро насыщаться субстратом. Если константа Михаелиса большая величина, то такой фермент медленно насыщается субстратом и долго может участвовать в химической реакции. Это очень важно для организма. Например, в клетках различных органов животных и человека находится фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Субстратом для него является молочная кислота. В сердечной мышце константа Михаелиса для ЛДГ равна 3х10-3м/л. Для скелетной мышцы константа Михаелиса равна 9х10-5м/л.
4. Чувствительность ферментов.
Ферменты отличаются очень высокой чувствительностью к определенным химическим соединениям, например, к ингибиторам – веществам, вызывающим торможение реакции. Ингибиторами ферментов часто являются лекарственные препараты, например антибиотики.
Стенка бактерии покрыта оболочкой, состоящей из муреина. Муреин – это вещество, состоящее из полисахаридных цепей, соединенных мостиками. Для образования муреина необходим фермент транспептидаза. Этот фермент в муреине образует пептидные связи, соединяющие тетрапептиды в октопептиды. При введении пенициллина действие транспептидазы ингибируется. При этом не будет завершаться процесс образования муреина. Муреин будет прорываться и через образовавшееся отверстие выливаться в содержимое клетки, то есть пенициллин будет осуществлять бактерицидный эффект.
Механизм действия ферментов.
В настоящее время существует несколько теорий ферментативного катализа. В основе этого процесса лежит представление о том, что фермент снижает энергетическую активность химических связей того вещества, на которое он действует. Современной теорией ферментативного катализа является теория промежуточных соединений, по которой фермент, действуя на какое-либо вещество, образует с ним промежуточные соединения. В этот момент связи у вещества ослабевают, и оно распадается, а фермент вновь принимает участие в ферментативных реакциях.
Характеристика мультиферментых комплексов
МФК комплексы имеют большую молекулярную массу. Эти комплексы включают в себя несколько ферментов. Они осуществляют сложные процессы, состоящие из нескольких стадий. Например, в организме животных и человека есть такое соединение, как пировиноградная кислота, которая затеем, превращается в молочную кислоту. Этот процесс осуществляется при действии трех ферментов (пируватдегидрогеназа, липоамиддегидрогеназа, липоацетилтрансфераза). МФК комплексы имеют ряд преимуществ. В нем необходимо однократное столкновение комплекса с субстратом, после чего образуется субстрат ферментативного комплекса. В результате действия первого фермента образуется продукт первой реакции. Он не диффундирует в окружающую среду, а передается активному центру второго фермента, (продукт первой реакции является субстратом для второго фермента), в результате образуется продукт второй реакции. На поверхности фермента без диффузии превращается в продукт третьей реакции.
МФК ферментативные реакции осуществляет значительно быстрее, чем отдельные ферменты. Такие комплексы могут иметь и более сложное строение. Они играют большую роль в образовании липопротеидных мембран. Отдельные ферменты являются субстратными компонентами самой мембраны. В комплексе ферменты собираются в ансамбли, которые осуществляют многостадийные процессы (например, процесс тканевого дыхания).
Характеристика изоферментов
Изоферменты – это множественные молекулярные формы одного и того же фермента, которые характеризуются той же специфичностью действия, но отличаются друг от друга по целому ряду свойств (продолжительность жизни, константе Михаелиса, оптимальной реакции среды, оптимальной температуре и т.д.). Изоферменты одного и того же фермента имеют разную электрофоритическую подвижность.
Появление изоферментов может определяться генетически для большей части ферментов. Первый фермент, из которого были открыты изоферменты – лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Существует 5 форм (5 изоферментов) данного фермента. Все 5 форм имеют одну и ту же молекулярную массу – 134000 Дальтон (Д) и содержат 4 полипептидных цепи. 5 изоферментов соответствуют 5-ти различным комбинациям и 2-м различным типам полипептидных цепей (М и Н-цепи). Один из них преобладает в мышечной ткани, который составлен из 4-х идентичных М-цепей и обозначается М4 – 1. Другой изомер преобладает в сердечной мышце, содержит 4-идентичных Н-цепи (Н4 - 2). Остальные 3 изомера представляют собой 3 различных сочетания М и Н-цепей. Наблюдают генетически обусловленные структурные различия между этими изомерами. Известно, что ЛДГ – 5 изомер имеет продолжительность жизни в 10 раз дольше, чем ЛДГ – 1.
Перспективы развития ферментологии велики. Ферменты имеют важное народнохозяйственное значение. Они находят широкое применение в кожевенной, пищевой, молочной промышленности. Кроме того, широко используются в медицине, ветеринарии, в бытовой химии, в научных исследованиях и т.д.
Лекция 4. Биохимия нуклеиновых кислот.
Общая характеристика и биологическое значение
нуклеиновых кислот
Нуклеопротеиды – сложные белки, при гидролизе которых, наряду с аминокислотами появляются и нуклеиновые кислоты. В XIX веке ученые считали, что нуклеиновые кислоты содержатся внутри клетки неживой материи. Последующие исследования показали, что эти соединения играют не менее важную роль, чем белки. Основной биологической функцией белка является хранение, постоянное самовозобновление, самовоспроизведение и передача наследственной информации в клетке. Было установлено, что нуклеиновые кислоты являются носителями генетической информации. Основная масса нуклеиновых кислот содержится в ядре клеток. Часть нуклеиновых кислот содержится в ядрышке и цитоплазме клетки. В ядре находится преимущественно ДНК, так же она входит в состав хроматина и сосредоточена в хромосомах. В ядрышке, рибосомах и цитоплазме клетки главным образом локализуется РНК.
Структура и физико-химические свойства нуклеиновых кислот
Молекулярная масса нуклеиновых кислот может достигать более миллиона атомных единиц. Состав нуклеиновых кислот относительно сложен. Структурной единицей нуклеиновых кислот является мононуклеотид. Из всех функций выполняемых мононуклеотидами в клетке наиболее важная заключается в том, что они служат строительными блоками, то есть предшествуют синтезу нуклеиновых кислот. Тем самым они участвует в молекулярных механизмах, с помощью которых генетическая информация хранится, реплицируется (распознавание) и транскрибируется (переписывается). Мононуклеотид представляет собой сложное соединение, состоящее из азотного основания, углевода (рибоза, дезоксирибоза) и остатка фосфорной кислоты. Нуклеотид без остатка фосфорной кислоты носит название нуклеозид. Азотные основания представляют собой соединения производных пурина и пиримидина. К пуриновым основаниям относятся аденин, гуанин. К пиримидиновым основаниям относятся цитозин, урацил, тимин.
Биохимическими доказательствами генетической функции ДНК является то, что:
1) Содержание ДНК в клетке организма строго постоянно и не зависит от условий внеклеточной среды.
2) Содержание ДНК в клетке повышается с возрастаем сложности клетки, и, следовательно, с возрастанием генетической информации в клетке.
3) ДНК, содержащаяся в вирусах бактерий (бактериофаги) и вирусах животных, имеющие лишь несколько генов, содержат очень мало ДНК.
Последовательность расположения нуклеотидов в молекуле ДНК или РНК определяет первичную структуру нуклеиновой кислоты. ДНК представляет собой двойную спираль, состоящую из двух антипараллельных полинуклеотидных цепей. Спирали правозакрученные, имеют общую ось и ориентированы в противоположных направлениях. Вторичная структура спирали возникает за счёт того, что вокруг одной нити нуклеиновой кислоты обвивается другая нить нуклеиновой кислоты, таким образом, что две нуклеотидные цепи могут быть разделены только в результате раскручивания. Пуриновые и пиримидиновые основания обращены внутрь двойной спирали и расположены стопками, причем плоскости оснований параллельны друг другу и перпендикулярны длиной оси спирали. Каждое основание первой цепи спарено с лежащим в той же плоскости основанием другой цепи. На каждый полный виток двойной спирали приходится 10 нуклеотидных пар. Одна нить ДНК по расположению азотистых оснований всегда комплементарна (дополнительна) другой. Впервые такое строение ДНК доказали два американских ученых Уотсон и Крик. За это открытие они получили нобелевскую премию. ДНК, имея двух цепочечную спиралевидную структуру, обладает большой молекулярной массой. В состав нуклеотида ДНК входит углевод – дезоксирибоза. Способность ДНК к авторепродукции и способность быть носителем наследственной информации, связана с особенностью ее строения. Порядок расположения азотистых оснований в первой цепи ДНК определят порядок в другой цепи. Именно на этом основано свойство ДНК, объясняющее ее способность к самовоспроизведению (авторепродукция). Авторепродукция молекулы ДНК происходит под действием фермента – полимеразы. При этом комплементирующие цепи молекулы ДНК раскручиваются и расходятся. Затем каждая из них начинает синтезировать новую цепь. Происходит точное воспроизведение материнской молекулы. При делении клетки удвоение молекулы ДНК происходит таким образом, что новая молекула имеет ту же структуру, что и материнская. Этим объясняется передача наследственной информации из поколения в поколение. Рибонуклеиновые кислоты имеют обычно одну нить и относительно не высокую молекулярную массу. РНК выполняет различные функции. Основная биологическая функция РНК связана преимущественно с синтезом белка, то есть с реализацией наследственной информации. Именно РНК является посредником между ДНК и строящейся клеткой белковой молекулы. Существует разновидность РНК – это тРНК (транспортная). Она содержит в цитоплазме клетки аминокислоты и переносит их к месту синтеза белка на рибосомы. Каждой аминокислоте соответствует своя транспортная РНК. Аминокислота переносится к месту синтеза белка в виде аминоациладенитатов. Существует иРНК (информационная), которая переносит информацию с ДНК к месту синтеза белка, то есть на рибосомы клетки. Существует рРНК (рибосомальная), которая непосредственно участвует в синтезе белка. Нуклеиновые кислоты часто встречаются в виде комплексов с белком. Эти комплексы могут называться нуклеопротеиды.
Лекция 5. Биохимия углеводов.
Углеводы – это органические соединения, которые содержат в своем составе углерод, водород и кислород. Многие из углеводов содержат фосфор, серу и азот. Название углеводы было дано в 1840 году Шмидтом. Именно он представил формулу углевода в виде Сn Н2nОn.
Основные функции углеводов в организме.
1. Энергетическая функция (глюкоза, гликоген).
2. Структурная функция (хондроитинсерная, гиалуроновая кислоты и др. гетерогенсахариды).
3. Защитная функция. Проявляется в синтезе иммунных тел в ответ на антигены, которые поступают в организм, а также в выработке мукополисахаридов (слизь из носа). К защитной функции относится антисвертывающая функция крови, выполняет её гепарин (используется при инфарктах и инсультах для разжижения крови)
4. Осморегуляторная функция выполняется за счёт стабильной концентрации глюкозы в организме.
Классификация углеводов.
I группа
Собственно моносахариды: триозы (диоксиглицерин), тетрозы (эритроза), пентозы (рибоза, дезоксирибоза, ксилоза (сахар для диабетиков)).
Производные моносахаридов: ароновые, урановые кислоты, аминосахара, гликозиды, фосфосахара. Представителями производных моносахаридов являются: гексозы (глюкоза, фруктоза, галактоза). Кроме того, к простым сахарам относятся гептозы (сетогептулоза – пептозофосфат – путь окисления углеводов), октозы, нанозы, декозы.
Глюкозе и ее изомеру фруктозе принадлежит ведущая роль в обмене веществ. В водных растворах они присутствуют в циклической и ациклической форме. Все простые сахара оптически активные соединения, то есть вследствие наличия в их структуре асимметрических атомов углерода, обладают способностью вращать плоскость поляризационного света. d-глюкоза существует в виде двух стерео изомерных форм: a- d-глюкоза, с удельным вращением в водной среде +1110 и ß-d-глюкоза, с удельным вращением +190. При стоянии растворов глюкозы устанавливается равновесие между двумя формами, благодаря чему вращение раствора меняется до равновесного состояния с удельным вращением +520 (явление мутаротации).
Все простые углеводы легко растворяются в воде, обладают сладким вкусом и могут быть обнаружены по их восстановительным свойствам.
Наряду со свободными сахарами в организмах весьма распространены фосфорнокислые эфиры простых сахаров. Среди производных простых сахаров определенное место принадлежит продуктам их окисления – глюкуроновой и галактуроновой кислотам. Продуктами восстановления простых сахаров являются шестиатомные спирты: d-сорбит и d-маннит.
II группа
В состав олигосахаридов входят соединения содержащие число моносахаридов от 2 до 10. Большое значение в обмене растительных организмов и как пищевые вещества для животных имеют дисахариды. Наиболее распространенный дисахарид в растениях – сахароза (свекловичный сахар, тростниковый сахар). Сахароза построена из глюкозы и фруктозы, соединенных между собой глюкозидной связью. Дисахарид лактоза или молочный сахар – основной углевод молока – синтезируется в молочных железах животных. Лактоза в своем составе содержит глюкозу и галактозу. Некоторое значение как продукт питания и промежуточный продукт распада крахмала имеет дисахарид мальтоза (виноградный сахар) построенный из двух молекул глюкозы. Все дисахариды легко растворимы в воде (несколько хуже растворим молочный сахар), хорошо кристаллизуются, имеют сладкий вкус (особенно сахароза, менее – лактоза), хорошо усваиваются организмами.
III группа
Гомополисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза (клетчатка), инсулин (сахарид земельной группы). В растениях, в результате фотосинтеза, образуются два наиболее распространенных полисахарида: крахмал и клетчатка.
Крахмал накапливается в качестве запасного питательного вещества в виде аморфных глыбок, различных по форме, у разных растений в зеленых листьях, в зерне, картофеле, плодах и овощах. Содержание крахмала в зернах пшеницы, кукурузы, риса достигает 70-80%. В клубнях картофеля 12-14%. Природный крахмал представляет собой систему из двух полимеров глюкозы – амилоза и амилопектин. Амилоза растворяется в воде с йодом и дает синее окрашивание. Реакция с йодом часто используется для открытия крахмала. Эта реакция очень чувствительна и позволяет обнаружить частичные следы крахмала. Амилопектин – полимер глюкозы, плохо растворим в воде, и придает полученным при нагревании коллоидным растворам крахмала способность застывать при охлаждении в студень или гель.
Клетчатка или целлюлоза – распространенный полисахарид стенок растительных клеток. Это линейный полимер глюкозы, с высокой степенью полимеризации. Нитевидные молекулы клетчатки соединены в прочные устойчивые волокна. В состав клетчатки входит a и ß-глюкоза. Ассоциация нитевидных молекул клетчатки обуславливает большую прочность ее волокон. Они не растворимы в воде, кислотах и слабых щелочах. В качестве запасного питательного вещества гликоген в значительных количествах откладывается в печени и мышечной ткани. Он имеет компактное строение, образует сферические глобулы, которые обуславливают его хорошую растворимость в воде с образованием маловязких коллоидных растворов. Молекулярный вес гликогена может варьировать в широких пределах от 400 тысяч до 4 миллионов. С йодом гликоген дает красно-фиолетовое окрашивание.
Гетерополисахариды: гепарин, гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат.
Гепарин – низкомолекулярный смешанный полимер глюкозамина и глюкуроновой кислоты. Для него характерно наличие эфирно-связанной серной кислоты. Гепарин, присутствуя почти во всех тканях животного организма в небольших количествах, выполняет ответственные функции регулятора вязкости живой плазмы. В организме он образуется в базофилах, в тучных клетках соединительной ткани, в легких, в печени и мышцах. Он является одной из противосвертывающих систем крови, предотвращает образование тромбопластина, тромбина и фибрина. Поэтому применяется как стабилизатор при хранении крови и как лечебное средство в борьбе с тромбозами.
Гиалуроновая кислота – смешанный полимер, построенный из ацетилированного глюкозамина и глюкуроновой кислоты. Эта кислота дает очень вязкие растворы, имеет большой молекулярный вес. Она входит в состав соединительной ткани кожи, стенок капилляров, стекловидного тела и роговицы глаза. Богаты ею пупочные канатики, из которых ее легче, чем из других тканей получить в изолированном виде. Проницаемость тканей в значительной мере зависит от степени полимерности присутствующей в них гиалуроновой кислоты.
Хондроитинсульфат – смешанный полимер, построенный из аминосахаров и глюкуроновой кислоты. Он участвует в построение соединительной и хрящевой тканях животных. Близкие к ним по строению вещества присутствуют в слизях животного и растительного происхождения.
Пектиновые вещества – комплексные полисахариды, весьма распространенные в растительном мире, входят в состав многих фруктов. Состоят из галактозы, арабинозы, метилированной галактуроновой кислоты. В присутствии сахара и кислоты пектины образуют желеобразные студни, что позволяет их широко использовать в кондитерской промышленности для приготовления желе, джема, пастилы, мармелада и т.д.
Лекция 6. Биохимия липидов.
Биологическое значение и свойства липидов.
К липидам относятся органические вещества, извлекаемые из тканей растительных и животных организмов органическими растворителями (эфир, хлороформ, бензол, ацетон, четырёххлористый углерод, который наиболее ядовит и др.). Эти вещества совсем не имеют или имеют мало гидрофильных групп (ОН, СООН, NН2). И в то же время богаты гидрофобными группами (эфирные группы). Это и делает их нерастворимыми или плохо растворимыми в воде и хорошо растворимыми в неводных растворителях. В живом организме, именно в силу этих свойств, они часто играют роль второй, неводной фазы в тонком строении тканей и клеток организма. Липиды имеют важное биологическое значение. Они способны аккумулировать энергию, защищать от ушибов мягкие ткани. Они входят в состав клеточных мембран и нервной ткани. До сих пор не существует четкой классификации липидов. Одна из наиболее употребляемых классификаций делит их на нейтральные жиры и липоиды.
Липиды бывают: простые и сложные. Простые – жиры и воски. Жиры – это триглицериды и др. нейтральные жиры. Сложные – это фосфолипиды, липопротеиды, гликопротеиды, стероиды, холестерин. Фосфолипиды – глицерофосфолипиды и сфинголипиды. Гликопротеиды – это цереброзиды, сульфатиды, ганглиозиды. Глицерофосфолипиды – фосфотидилхолины, фосфотидилэтаноламины, фосфотидилсерины, фосфотидилглиозиды, плазмологены.
Нейтральные жиры относятся к простым липидам и находятся в организме в форме протоплазматического жира или запасного (резервного) жира. Нейтральные жиры являются сложными эфирами трёхатомного спирта, глицерина и высших жирных кислот. Свойства этих соединений определяются свойствами жирных кислот входящих в состав жиров. Жирные кислоты триглицеридов могут быть насыщенными и ненасыщенными. Наиболее важными жирными кислотами, чаще входящими в состав жиров являются пальмитиновая, стеариновая и олеиновая аминокислоты. Из этих кислот первые две имеют полностью насыщенные связи. Поэтому жиры, содержащие в своей основе пальмитиновую, стеариновую кислоты будут иметь высокую температуру плавления.
Животные жиры, обычно содержат насыщенные жирные кислоты, поэтому при комнатной температуре они твердые (например, в сале в большом количестве присутствуют пальметиновая и стеариновая кислоты). Кроме того, жирные кислоты могут иметь двойные связи, тройные связи и сопряженные двойные связи. Наличие таких связей существенно влияет на физико-химические свойства жиров. Чем больше двойных связей будут иметь жирные кислоты, тем ниже будет температура плавления жиров. Жиры, в состав которых входят, ненасыщенны кислоты, при комнатной температуре жидкие (растительное масло содержит в своем составе большое количество олеиновой кислоты).
Воски – это сложные эфиры жирных кислот и 12 атомных спиртов. Воски могут входить в состав жира покрывающего кожу, шерсть, перья. Наиболее распространены карнаубский и льняной воски, выделенные из растений, ланолин и пчелиный воск – животного происхождения. Воски в химическом отношении сравнительно инертные вещества, мало изменяются при хранении. Покрытие из воска не пропускает влаги. Многие растения образуют восковые налеты на листья, плодах для предохранения их от потери влаги, защиты от инфекций. Воски находят широкое применение в медицине, парфюмерии и технике.
Сложные липиды делятся на несколько классов.
Глицерофосфолипиды – содержатся в печени, головном мозге, легких. Сфинголипиды - эти соединения имеют сложную структуру и входят в состав мембран клеток нервной ткани, ткани печени, почек.
Цереброзиды входят в состав головного мозга, в большом количестве содержатся в миелиновых оболочках. Характеризуется присутствием в молекуле сахара галактозы, ненасыщенного аминоспирта- сфингозина и высшей жирной кислоты. Цереброзиды благодаря наличию гидратированной молекулы сахара, обладают гидрофобными и гидрофильными свойствами.
Ганглиозиды находятся преимущественно в сером веществе мозга и сосредоточены в глиальных клетках.
Липопротеиды – в их составе переносится жир в крови.
Стероиды – входят в состав мужских и женских половых гормонов, провитамина D, солей желчных кислот, холестерина.
Холестерин содержится во всех тканях животного организма. Его много в мозговом веществе, стенках сосудов, в крови. Он выводит яды из организма, входит в состав нервной ткани. Из него образуются стероидные гормоны, желчные кислоты, витамин D. Холестерин не растворим в воде, но легко в ней набухает и дает эмульсии. При разбавлении водой спиртовых растворов он может быть получен в кристаллическом виде.
Лекция 7. Биохимия витаминов.
Общая характеристика витаминов.
К витаминам относят низкомолекулярные органические вещества, обладающие высокой биологической активностью. В основном эти вещества должны поступать с пищей в организм. Наибольшая часть витаминов может синтезировать в организме человека и животных. Обычно это происходит с помощью сапрофитной микрофлоры. Считают, что впервые витамины были открыты русским учёным Луниным. Он проводил опыты на мышах, которым давал необходимое количество очищенных белков, жиров, углеводов. У таких животных наблюдалось отставание в росте, различные нарушения и затем гибель. После того, когда опытной группе животных в рацион добавили молоко, то они стали нормально развиваться. Был сделан вывод, что кроме белков, жиров, углеводов организм должен получать какие-то вещества, которые являются жизненно необходимыми. Последующие исследования учёных подтвердили это предположение. Польским учёным Функом из растительных продуктов было выделено кристаллическое вещество, обладающее биологическими свойствами. Этот учёный впервые назвал это вещество витамином. Это название в дальнейшем присвоили целой группе биологически активных веществ.
Классификация витаминов.
По отношению к растворителям витамины делят на две большие группы:
-водорастворимые
-жирорастворимые
Каждому витамину присвоена заглавная буква латинского алфавита. Кроме того витамины имеют названия в зависимости от того заболевания, которое они предотвращают. Например, витамин Д носит название – антирахитический, витамин В1 – антиневритный, витамин В12 – антианемический.
Жирорастворимые витамины.
Витамин А (антиксерофтальмический). Он является одним из важнейших жирорастворимых витаминов, играет важную роль в окислительно-восстановительных процессах, относится к витаминам роста, активно влияет на иммунитет. Высоким содержанием витамина А отличается печень рыб и морских животных, рыбий жир, желток яиц, сливочное масло. В растительных продуктах этот витамин находится в виде каротина, который представляет собой структуру, состоящую из двух молекул витамина А. Недостаточность витамина А влияет на рост и развитие животных, иммунитет, продуктивность, а длительный авитаминоз этого витамина вызывает поражение органов зрения. Возникает заболевание ксерофтальмия, при котором нарушается функция зрения и в итоге возможно разрушение глазного яблока. В начальных стадиях заболевания животное плохо видит в темноте, этот симптом носит название «Куринная слепота». Недостаток витамина А можно ликвидировать, вводя в рационы животных источники богатые этим витамином (корнеплоды, препараты витамина А). Активность этого витамина выражается в международных единицах (ИЕ).
Витамин D - кальциферол (антирахитический). Высокое содержание витамина D отмечается в печени рыб и морских животных, а так же в яичном желтке и сливочном масле. Установлено, что этот витамин регулирует фосфорно-кальциевый обмен. Недостаточность этого витамина приводит к заболеванию животного рахитом. При этом истощаются кости скелета, падает содержание кальция и фосфора в костях. Существует несколько форм витамина D, наиболее активными являются D2 и D3. Этот витамин может образовываться под действием ультрафиолетовых лучей, ланостерина, холестерина и других стеринов. Многие животные удовлетворяют потребность в этом витамине, слизывая летом с шерсти витамин D образовавшийся под действием ультрафиолетовых лучей. Недостаток витамина D можно компенсировать с помощью препаратов этого витамина, дополнительно вводимых в рацион. Передозировка может вызвать тяжелые последствия для организма, не менее серьёзное, чем его недостаточность.
Витамин Е (антиоксидантный). Играет существенную роль в окислительно-восстановительных процессах протекающих в организме животного. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах. Однако фармакологические препараты этого витамина используются в качестве профилактики радиационных поражений. Кроме того, этот витамин используется в качестве добавки в продукты, для предотвращения их окисления. Много этого витамина содержится в растительных маслах. Недостаточность этого витамина приводит к бесплодию.
Витамин К (антигеморрагический). В животноводстве этот витамин применяется при промышленном выращивании птицы, так как отсутствие этого витамина в кормах приводит у птиц к кровоизлияниям в мышечную ткань. Много этого витамина содержится в люцерне. Существует несколько химических аналогов этого витамина.
Витамин F (комплекс жирных ненасыщенных кислот). К таким кислотам относятся кислоты, содержащие в своем составе двойные сопряженные и тройные связи. Наиболее известные жирные кислоты: линолевая, линоленовая, арахидоновая. Используются в организме животных для синтеза гормональных препаратов простагландинов. Эти гормоны оказывают влияние на тонус гладкой мускулатуры и сосудов.
Водорастворимые витамины
Витамин В1 (антиневритный). Высоким содержанием этого витамина отличаются оболочки злаковых культур (отруби), хлебные дрожжи, мясо, печень. Он играет важную роль в обмене углеводов. Недостаточность этого витамина приводит к заболеваниям нервной системы.
Витамин В2 (рибофлавин). Входит в состав окислительно-восстановительных ферментов, содержащихся в митохондриях, поэтому участвует во всех окислительно-восстановительных процессах в организме. Высоким содержанием этого витамина, как и витамина В1 отличаются отруби, пивные дрожжи, печень и т.д.
Витамин В3 (пантотеновая кислота). Этот витамин участвует в обмене углеводов и липидов. В большом количестве содержится в дрожжах, пшеничных, рисовых отрубях, горохе, почках, печени, цветочной пыльце и зернах злаковых культур. Недостаток приводит к нарушению эпителиальных тканей и кожных покровов, выпадению шерсти.
Витамин В5 (никотинамид). Играет большую роль в окислительно-восстановительных процессах, обмене углеводов и белков. Большое влияние никотиновая кислота оказывает на тонус сосудов.
Витамин В6 (пиродоксин). Принимает активное участие в обмене белков, он необходим для синтеза белков в печени. Оказывает влияние на регенерацию эпителия роговицы глаза. Участвует в образовании соединительной ткани и форменных элементов крови.
Витамин В12 (антианемический). В состав этого витамина входит кобальт, поэтому этот микроэлемент часто добавляют в рацион животных для улучшения синтеза витамина В12. У жвачных витамин синтезируется микрофлорой преджелудков.
Витамин С (аскорбиновая кислота). Участвует в окислительно-восстановительных процессах. Недостаточность его вызывает заболевание цингу. У животных этот витамин синтезируется в печени. В отдельные периоды жизни животным необходимо вводить витамин С в рацион.
Общая характеристика и биологическое значение гормонов
К гормонам относятся биологически активные вещества, мельчайшее количество которых вызывают большую по глубине и диапазону ответную реакцию организма. Гормоны являются органическими веществами, со сложной структурой. Они вырабатываются в организме в специальных органах, называемых эндокринными железами.
Гормоны гипофиза.
Одной из важнейших эндокринных желез является гипофиз. Условно в нем выделяют три доли: переднюю, заднюю и среднюю. Эта эндокринная железа способна оказывать влияние на другие эндокринные железы, усиливая их работу.
Наиболее важной является передняя доля гипофиза (аденогипофиз), в которой вырабатываются гормоны белковой природы (состоящие из аминокислот). К таким гормонам относятся:
Соматотропин (СТГ) – гормон роста. Стимулирует рост животного за счет синтеза белка и деления клеток. Влияет на рост трубчатых костей в длину до полового созревания. Недостаток этого гормона приводит к задержке роста и потере веса – развивается карликовость. Если соматотропин в организме выше нормы – развивается гигантизм.
Тиреотропный (ТТГ) гормон стимулирует деятельность щитовидной железы и способствует выработке тироксина и трийодтиронина.
Адренокортикотропный (АКТГ) гормон влияет на синтез гормонов в корковом слое надпочечников. Стимулирует выработку и секрецию глюкокортикоидов, усиливает распад жира в организме. При его избытке усиливается пигментация кожи (развивается бронзовая болезнь).
Пролактин стимулирует рост и развитие молочных желез, влияет на образование молока и синтез белков молока. Поддерживает существование желтого тела, тормозит образование фолитропина, а у самцов вызывает рост простаты и семенных пузырьков. Регулирует жировой обмен и вызывает гипергликемию.
Фолликулостимулирующий (ФСГ) гомон (фолитропин) ускоряет развитие клеток эпителия мужских и женских половых желез.
Лютеинезирующий (ЛГ) гормон (лютропин) участвует в овуляции и образовании желтого тела, усиливает выделение прогестерона в желтом теле. Влияет на развитие молочной железы и на лактацию.
В средней доле гипофиза вырабатывается меланоцитостимулирующий гормон (меланотропин), который влияет на обмен кожного пигмента меланина. Участвует в сезонных изменениях кожи и меха.
В задней доле гипофиза вырабатывается два гормона: окситоцин и вазопрессин. В последние годы считают, что эти два гормона вырабатываются в промежуточном отделе мозга (супрооптическим ядром, расположенным в гипоталамусе синтезируется антидиуретический гормон - вазопрессин, а в паравентирикулярном ядре – окситоцин) а затем по аксонам (нервным окончаниям) поступают в заднюю долю гипофиза. Вазопрессин повышает артериальное давление, а окситоцин стимулирует сокращение гладкой мускулатуры матки и миоэпителия молочной железы. Стимулирует роды и молокоотдачу.
Из заболеваний связанных с гипофизом следует отметить – акромегалию – это заболевание, при котором происходит интенсивный рост отдельных частей тела, связанный с повышенной выработкой гормона соматотропина.
Гормоны щитовидной железы.
Эта железа оказывает сильное влияние на все виды обмена веществ. Она вырабатывает гормоны: тироксин, трийодтиронин (образуются в фолликулярных клетках железы), тиреокальцитонин (образуется в парафолликулярных клетках железы). Для выработки гормонов в щитовидной железе нужен йод.
В тех географических областях, где в продуктах и воде мало йода, в живом организме возникает недостаток данного микроэлемента. Это обстоятельство является важной предпосылка для развития болезни, под названием – эндемический зоб. При этом происходит увеличение объёма щитовидной железы, которая может сдавливать прилегающие к ней ткани. Это заболевание лечится дополнительными дозами йода.
В том случае, если в щитовидной железе вырабатывается избыточное количество гормонов, возникает заболевание под названием – Базедова болезнь. При этом заболевании в организме больного происходит интенсивное сжигание питательных веществ. Основными симптомами данного заболевания являются чрезмерное истощение организма и выпучивание глаз. Щитовидная железа может подвергаться воздействию радиоактивным йодом. Это обстоятельство приводит к гибели части клеток железы и снижению выработки гормонов.
Гормон тиреокальцитонин вырабатываемый щитовидной железой понижает содержание кальция и фосфора в плазме крови. Это происходит за счет ослабления мобилизации данных макроэлементов из костей, а фосфора и счет усиленного выделения его с мочой. При избыточном поступлении кальция в организм он переводит его в кости.
Паращитовидная железа, расположенная в непосредственной близости синтезирует - паратгормон. Он получает количество кальция и фосфора в крови, оказывая антагонистическое действие тиреокальцитонину, за счет усиленного выделения кальция и фосфора из костей. При недостатке паратгормона развивается кариес.
Гормоны надпочечников.
Надпочечники – это парные органы, каждый из которых условно делят на два слоя: корковый и мозговой.
В свою очередь корковый слой состоит из трех зон: клубочковой, пучковой и мозговой. В пучковой и сетчатой зоне образуются глюкокортикоиды. В клубочковой зоне синтезируются минералокортикоиды. Также в сетчатой зоне синтезируются половые гормоны. Представителями класса глюкокортикоидов являются – кортизон, кортизол, кортикостерон. Они повышают уровень глюкозы в крови, тормозят синтез белка, обеспечивают выведение воды, обладают противовоспалительным эффектом. Основным представителем минералокортикоидов является альдостерон. Он активно влияет на минеральный обмен, а также регулирует водно-солевой обмен.
В мозговом слое надпочечников синтезируется два основных гомона – адреналин и норадреналин. Оба эти гормона активно влияют на уровень глюкозы в крови и стимулируют углеводный обмен. Кроме того, адреналин – гормон стресса, повышает силу и частоту сокращений миокарда, тормозит моторику желудочно-кишечного тракта. Норадрелалин повышает давление крови, силу сердечных сокращений, тормозит сокращение желудка и кишечника, усиливает слюноотделение.
Гормоны поджелудочной железы.
В поджелудочной железе между секреторными дольками располагаются скопления клеток, не имеющие выводных протоков. Эти скопления клеток называются - островками Лангенгарса. Эти островки имеют в своем составе a, ß, и d клетками. a клетки синтезируют глюкогон, ß клетки инсулин, а d – соматостатин.
Инсулин – белковый гормон, образующийся из проинсулина, под влиянием протеаз. Он повышает синтез углеводов, белков, жиров и проницаемость для глюкозы клеток миокарда и скелетных мышц. Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, он сахаропонижающий. Недостаток гормона приводит к возникновению заболевания под названием «сахарный диабет», при котором значительно увеличивается уровень сахара в крови. Установлено, что инсулин способствует синтезу гликогена, который откладывается в печени и мышцах.
Глюкогон – полипептидный гормон, стимулируют распад гликогена в печени, повышают глюконеогенез. Он сахароповышающий.
Соматостатин – ингибирует (подавляет) выделение глюкогона.
Половые гормоны.
Это стероидные гормоны. По функциям их делят на 3 группы: андрогены, эстрогены и гестогены. К эстрогенам относят: эстрадиол, эстрон, эстриол. К гестогенам относят – прогестерон. К андрогенам – тестостерон. Эстрогены образуются в яичниках и плаценте, андрогены образуются в семенниках (в клетках Лейдега), прогестерон – гормон желтого тега (синтезируется плацентой).
Тестостерон – вызывает образование вторичных половых признаков, стимулирует синтез белка, образование эритроцитов, увеличивает потоотделение, определяет агрессивное и половое влечение. Это мужской гормон. Эстрогены – влияют на развитие вторичных половых признаков, на половое влечение, рост и развитие органов размножения, на развитие слизистых матки и влагалища, на подготовку молочных желез к лактации. Прогестерон способствует сохранению беременности, тормозит образование фолликулов, готовит молочные железы к лактации. Релаксин – синтезирует в яичниках, готовит животное к родам.
Общие понятия и основные этапы обмена веществ
В процессе жизнедеятельности в живом организме постоянно происходит распад и синтез органических веществ. Ежедневно в организм поступает большое количество питательных веществ, которые, расщепляясь, дают организму животного энергию и строительный материал. Часть веществ выводится из организма в неизмененном виде. Обмен веществ условно делят на три этапа.
На первом этапе обмена происходит механическое измельчение пищи, образование пищевого кома и расщепление питательных веществ в желудочно-кишечном тракте. На втором этапе происходит превращение питательных веществ в клетках и тканях животного организма. На этом этапе происходит образование энергии из пищевых продуктов, а также синтез веществ и структур характерных для данного вида животного. Конечный обмен связан с выделением продуктов распада и не переваренных остатков пищи. Эти продукты выделяются с выдыхаемым воздухом, потом, калом и мочой.
Существуют методы изучения обмена веществ, которые позволяют судить о характере физиологических и биохимических процессов протекающих в организме животного. Наиболее известные из них:
Обмен белков изучают с помощью метода азотного баланса, при этом учитывают, что в 100 гр. белка находится 16% азота. Проводя азотистый баланс, учитывают поступающий азот с кормом и выделяющийся с калом, мочой и потом.
Отрицательный азотистый баланс – это когда выводится азота больше, чем поступает (свидетельствует о превалировании катаболистического процесса).
Положительный азотистый баланс – это когда азота выводится меньше, чем поступают (преимущество анаболистического процесса).
Азотистое равновесие – это когда количество поступившего азота соответствует выделенному азоту (анаболистический и катаболистический процессы в равновесии).
Количество белка необходимое для поддержания азотистого равновесия – называют белковым минимумом.
Белковый минимум, превышающий количество белка, которое выводится из организма в покое и без белкового питания – называется коэффициентом белкового изнашивания.
Превращение белков в желудочно-кишечном тракте животных
В ротовой полости животных происходит механическое измельчение кормов, образование пищевого кома, который пропитывается слюной. С белками в ротовой полости ничего не происходит. Затем белок с кормовыми массами попадает в желудок у моногастричных животных (однокамерный желудок) и в первый преджелудок (рубец) у жвачных животных (всего у них три преджелудка: рубец, книжка, сетка).
В рубце у жвачных белки расщепляются за счет протеолитических ферментов, которые синтезируются микробами и простейшими, заселяющими этот отдел желудка. Аминокислоты, которые при этом образуются в первую очередь, используются микробами и простейшими. Микробы отмирают и попадают в сычуг (истинный желудок), где расщепляются ферментами, находящимися в нем до пептидов и аминокислот, которые попадают в тонкий кишечник и всасываются в кровь животного.
У животных с однокамерным желудком белки с кормом попадают в желудок, где на них действует фермент пепсин, который расщепляет белок до пептонов. Пептоны – это фрагменты молекул белков, состоящие из десятков аминокислот. Далее пептоны попадают в 12-перстную кишку, где на них воздействует фермент трипсин. Этот фермент вырабатывается в поджелудочной железе, в виде неактивного трипсиногена. В 12-перстной кишке трипсиноген активизируется ферментом энтерокиназой и превращается в активный трипсин. Он с вою очередь расщепляет пептоны до пептидов, которые поступают в тонкий кишечник. На пептиды в тонком кишечнике действуют ферменты пептидазы, которые расщепляют пептиды до аминокислот. Аминокислоты всасываются через стенку тонкого кишечника в кровь животного.
При поступлении аминокислот в кровь, а затем в печень с ними происходят определенные превращения. Часть аминокислот используется для построения новых аминокислот необходимых организму. Из данных аминокислот синтезируются необходимые для организма белки. Излишек аминокислот превращается в жир и гликоген. Часть аминокислот служит для образования энергии. При этом окислении аминокислот образуется вода, углекислый газ и аммиак.
Аммиак, образовавшийся в клетках и тканях, является очень ядовитым веществом для организма. Он обезвреживается в печени, в цикле Кребса, с образованием безвредного соединения мочевины и выводится с мочой. В этом процессе принимают участие аминокислоты: орнитин, цитруллин, аргинин.У рептилий и птиц из аммиака образуется мочевая кислота. У жвачных животных большая часть мочевины поступает из печени в кровь, слюну и затем в рубец. Из мочевины в рубце используется микрофлорой аминогруппа для построения белка. Те белки и аминокислоты, которые не усвоились и, попали в толстый кишечник, могут подвергаться в нем гниению с образованием вредных продуктов таких как: фенол, индол, скатол, кадаверин. Эти продукты могут всосаться в кровь животного и вызвать интоксикацию организма. В печени животных и человека существуют системы, способные обезвреживать эти ядовитые продукты. В процессе обезвреживания образуются безвредные соединения, которые почками выводятся из организма.
Биосинтез белка в клетках и тканях животного
Аминокислоты, всосавшиеся в кровь, используются для синтеза белка. Этот процесс является много стадийным и протекает на рибосомах клетки. На первой стадии процесса образуется информационная РНК, которая образуется в ядре клетки и поступает на рибосомы. Важную роль в биосинтезе белка играет транспортная РНК, которая доставляет аминокислоты к месту синтеза белка. Каждой аминокислоте соответствует своя транспортная РНК. На рибосомах синтезируется белок, имеющий трехмерную структуру. Он может поступать как для нужд клетки, так и для внешнего потребления.
Катаболизм (расщепление аминокислот в тканях и клетках)
У взрослых животных в среднем около 400 гр белка ежесуточно распадается и восстанавливается. Белки имеют продолжительность жизни примерно 10 дней, белки плазмы крови живут примерно 18 дней. Они постепенно заменяются. В тканях и клетках содержаться особые белки ферменты – катепсины. Они делятся на: катепсин А – по механизму действия аналогичен пепсину (фермент желудочного сока), катепсин В – аналогичен действию трепсина и хемотепсина (ферменты сока поджелудочной железы), катепсин С – аналогичен карбокси- и амилопептидазам (ферменты сока поджелудочной железы), катепсин D – аналогичен дипептидазам (то же самое).
Промежуточный обмен белков
Известен ряд превращений общий почти для всех аминокислот. К этим превращениям относятся реакции: дезаминирования, декарбоксилирования, трансаминирования.
Дезаминирование – это отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием кетокислот и аммиака. Способы дезаминирования: восстановительное и гидролитическое. Они характерны для большинства бактерий населяющих преджелудки жвачных и толстый отдел кишечника других видов животных. Внутримолекулярное дезаминирование свойственно некоторым растениям и бактериям, а в живом организме для аминокислоты – гистидин.
Декарбоксилирование – это отщепление карбоксильной группы от аминокислоты с образованием биологически активных аминов. В живых тканях с высокой скоростью протекает реакция декарбиксилирования, с образованием гистамина. При различных патологических состояниях выделяется большое количество гистидина, который превращается в гистамин. Гистамин обладает широким спектром биологического действия (понижает артериальное давление, повышает проницаемость капилляров, понижает уровень сахара в крови). Гистамину приписывается роль медиатора боли. Болевой синдром является сложным процессом, в котором доказано участие гистамина. Аминокислота тирозин декарбоксилируется до тирамина. Тирамин в большом количестве содержится в почках. При дальнейшем метаболизме из тирамина синтезируются гормоны – тироксин, адренолин, норадренолин.
Трансаминирование – под трансаминированием понимают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NН2) от аминокислоты на кетокислоту с образованием другой аминокислоты. Эта реакция необходима для синтеза заменимых аминокислот. Кроме того, трансаминирование необходимо для активности фермента глютаматдегидрогеназы, в результате действия которой в тканях накапливается а-кетоглютаровая кислота, которая необходима для цикла трикарбоновых кислот и служит субстратом для трансаминирования с другими аминокислотами.
Регуляция и нарушения белкового обмена
Обмен белков регулируется нейроэндокринной системой. Центр регуляции находится в гипоталамусе промежуточного мозга. В регуляции обмена белков большую роль играет кора больших полушарий. Из гормонов большое влияние на обмен белков оказывают гормоны гипофиза (гормон роста), щитовидной железы (тироксин), коркового слоя надпочечников (глюкокортикоиды), мозгового слоя (адреналин), половые гормоны. Нарушение белкового обмена может возникнуть при несбалансированном кормлении животных, при инфекционных и других заболеваниях. Очень важно, чтобы в рацион животных поступал биологически полноценный белок.
Лекция 11. Обмен углеводов.
Биологическое значение углеводов
Животные с кормом употребляют до 70% от общего количества корма углеводов. В кормах углеводы представлены крахмалом, клетчаткой, целлюлозой, а также моно- и дисахаридами. Основная роль углеводов – энергетическая, однако многие структуры в своем составе содержат углеводы. В этих структурах углеводы выполняют не только механическую роль, но и активно участвуют в обмене веществ. В крови животных постоянно поддерживается определенная концентрация углеводов. В плазме крови животных основной углевод представлен глюкозой, а в эритроцитах в основном содержится фруктоза и пентоза. Содержание углеводов в крови имеет важное физиологическое значение. Уровень глюкозы регулируется нейроэндокринной системой. Процесс возбуждения в нервной системе увеличивает содержание углеводов в крови. Такие гормоны как норадренолин, глюкогон, кортикостерон – увеличивают содержание углеводов в крови. У животных среднее содержание углеводов в крови 5,0-5,5 мкм/л. Наиболее интенсивно снижает уровень углеводов в крови гормон поджелудочной железы – инсулин. Благодаря инсулину избыточное количество глюкозы используется для синтеза полисахарида – гликогена, который откладывается в печени и мышцах. Гликоген является запасным питательным веществом. Запасов гликогена в печени может хватить в среднем животному на 12 часов. Гормональные нарушения могут вызывать повышение уровня углеводов в крови животных, что приводит к заболеванию «сахарный диабет». Но у животных это заболевание встречается значительно реже, чем у человека.
Механизм анаэробного расщепления углеводов.
Углеводы, в организме животных расщепляясь, дают энергию в виде тепла и АТФ. Эволюционно в организме животных сложилось несколько путей окисления углеводов. Этот процесс может происходить как с участием кислорода, так и без него. Процесс без кислородного окисления углеводов носит название – анаэробное окисление углеводов (гликолиз). Он представляет собой многоступенчатый процесс, на каждой стадии которого принимает участие фермент, или комплексная ферментная система. В результате гликолиза при окислении одной молекулы глюкозы образуется молочная кислота и две молекулы АТФ. Анаэробное окисление происходит почти во всех тканях организма (мышцы, головной мозг, печень). Значение гликолиза – это основной процесс снабжения тканей энергией в анаэробных условиях. При активной мышечной работе энергии гликолиза хватает на первые две минуты работы.
Механизм аэробного окисления углеводов.
Наибольший вклад в энергетику организма вносит аэробное окисление углеводов. В этом процессе при окислении одной молекулы глюкозы образуется до 28 молекул АТФ. Процесс аэробного окисления углеводов на начальных этапах совпадает с анаэробным окислением углеводов, а расхождение начинается на стадии образования пировиноградной кислоты. В этом процессе принимает участие витамин В1. В итоге из пировиноградной кислоты образуется вещество, которое называется - ацетилкоэнзим СН3-СО-S-КоА. Это соединение вступает в реакцию конденсации с щавелево-уксусной кислотой. В результате образуется лимонная кислота. С лимонной кислоты начинается путь окисления углеводов – лимоннокислый цикл, или цикл Кребса. В этом цикле происходит основное окисление углеводов. Сам этот процесс локализован в структуре клеток - митохондриях. Они являются основной энергетической станцией клетки. Аэробное окисление углеводов интенсивно протекает в ЦНС, печени, почках, сердечной мышце. Это основной путь окисления углеводов.
Пентозофосфатный путь окисления углеводов.
В организме животных существует окисление углеводов, протекающее по пентозофосфатному пути. Этот вид обмена интенсивно протекает в эритроцитах, в жировой ткани, а также в печени, в почках и некоторых других тканях. Пентозный цикл не имеет никакого энергетического значения. Особенностью этого пути окисления углеводов является то, что здесь образуются пентозы (рибоза, дезоксирибоза), которые используются для синтеза нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты на 40% состоят из углеводов. Пентозный цикл имеет большое пластическое значение. Активность его максимальна в молодом растущем организме. Во взрослом организме процессы пентозного цикла затухают.
Расщепление углеводов в желудочно-кишечном тракте.
Через кишечную стенку в кровь без предварительного расщепления всасываются только простые, хорошо растворимые в воде сахара (моносахариды).
Сложные углеводы (полисахариды) подвергаются химическим превращениям в полости рта, потому что в слюне содержатся ферменты, расщепляющие углеводы. Например, амилаза способна расщеплять крахмал до мальтозы. Этот фермент наиболее активен у свиней, а у крупного рогатого скота его активность в 100 раз ниже. В желудке действие амилазы слюны прекращается, так как желудочно-кишечный сок имеет резко-кислую реакцию среды. Превращения углеводов у разных видов животных имеют большие отличия. У жвачных животных углеводы (клетчатка, крахмал, целлюлоза) основные превращения претерпевают в рубце (самом большом отделе преджелудков). Под влиянием микробов и простейших организмов углеводы расщепляются до летучих жирных кислот (уксусная, масляная, пропионовая, капроновая). Затем эти ЛЖК всасываются в кровь животного и используются как источник энергии. Более половины энергии дают именно эти кислоты.
У животных с однокамерным желудком наиболее важная фаза расщепления крахмала протекает в двенадцатиперстной кишке, под действием амилазы панкреатического (поджелудочного) сока. В состав кишечного сока входят такие ферменты, как мальтаза, сахараза, лактаза расщепляющие соответствующие углеводы. Например, мальтаза расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы. Сахараза расщепляется сахарозой до глюкозы и фруктозы и т.д. В результате последнего воздействия перечисленных ферментов углеводы корма превращаются в моносахариды (простые сахара). Эти простые сахара (преимущественно глюкоза, фруктоза, галактоза) всасываются кишечной стенкой. Всасывание углеводов, так же как других веществ, в том числе и различных минеральных солей, надо рассматривать как физиологический процесс, требующий затрат энергии. Слизистая тонкого кишечника имеет исключительно активный обмен веществ, превосходящий по своей интенсивности метаболизм в почках и печени. Во время всасывания некоторая часть моносахаридов, например фруктоза и галактоза, превращаются в глюкозу.
Расщепление жиров в желудочно-кишечном тракте
Жиры попадают в организм животного с кормом. Животные получают жиры одного состава и превращают их в собственные жиры другого состава. Жиры, содержащие более 90 ненасыщенных жирных кислот (растительные масла), биологически более ценны, чем твердые жиры.
В ротовой полости жиры превращениям не подвергаются, вследствие того, что в слюне нет ферментов расщепляющих жиры. В желудке может происходить гидролиз жиров в очень ограниченном размере, так как содержится мало активная липаза. У взрослых животных не эмульгированные жиры проходят сквозь стенку кишечника. В кишечнике благоприятные условия для быстрого эмульгирования жиров. Наиболее мощным эмульгирующим действием обладают желчные кислоты. Вместе с желчью, изливающейся в полость 12-перстной кишки, попадают содержащиеся в желчи желчные кислоты. Адсорбируясь на поверхности капель жира, желчные кислоты образуют на них тончайшую пленку, препятствующую склеиванию мельчайших капелек жира в более крупные капли. Желчные кислоты близки по строению холестерину, их можно рассматривать как производные холиновой кислоты. К ним относятся: фолевая, дезоксифолевая и др. В результате воздействия на жиры желчные кислот в кишечнике образуется чрезвычайно тонкая эмульсия. Эмульгирование жира облегчает ферментативный гидролиз, а, следовательно, и всасывание жира. Химическое расщепление жиров происходит при действии липолитических ферментов, наиболее активной из них является липаза. Липаза панкреатического сока выделяется в малоактивной форме. Процесс расщепления жира липазой, предварительно активированной желчными кислотами протекает по схеме: Триглицерид под действием липазы превращается в глицерин и жирную кислоту. Глицерин, как хорошо растворимое соединение хорошо всасывается слизистой оболочкой кишечника. Жирные кислоты, не растворимые в воде, поэтому могут всасываться только при наличии только особых условий. Всасыванию жирных кислот способствуют жирные кислоты, особенно дезоксифолевая, в которой могут соединяться с жирными кислотами, с образованием растворимых в воде комплексов.
Желчные кислоты стимулируют 3 процесса:
1. Эмульгирование жиров.
2. Активирование липазы панкреатического сока.
3. Всасывание свободных высших жирных кислот.
Промежуточный обмен липидов
Внутриклеточный липолиз
В стенке кишечника синтезируются жиры, в значительной степени специфические для данного вида животного. Они отличаются по своей природе от жировой формы, которая обеспечивается тем, что в синтезе триглицеридов, фосфолипидов в кишечной стенке принимает участие на ряду с экзогенными и эндогенными жирными кислотами. Однако, способность осуществления в стенке кишечника синтеза жира, специфического для данного вида животного ограниченно. При скармливании животному, особенно предварительно голодавшему, больших количеств чужеродного жира часть его обнаруживается в жировой ткани животного в неизмененном виде. Жировое депо является единственной тканью, где могут откладываться чужеродные жиры. Липиды входящие в состав протоплазмы клетки других органов и тканей отличаются высокой специфичностью, их состав и свойства мало зависят от жиров корма. Расщепление фосфолипидов происходит при участии ферментов – фосфолипаз.
Различают несколько видов фосфолипаз:
-фосфолипаза А1
-фосфолипаза А2
Фосфолипаза А2 катализирует каталитическое расщепление жирных кислот, при этом образуется продукт называемый лизофосфотидилхолин. Он токсичен и вызывает разрушение мембран клеток. Высокая активность фосфолипазы А2 в яде змей и скорпионов приводит к тому, что при их укусе гемолизируются эритроциты. Накопление лизофосфолипидов в кишечнике может быть устранено, если одновременно на фосфолипиды действует обе фосфолипазы (А1 и А2), в результате образуется не токсичный для организма продукт. Вновь синтезируемые в эпителиальных клетках кишечника триглицериды и фосфолипиды, а также поступившей в клетки из полости кишечника холестерин, соединяются с белком. Эти липиды образуют относительно стабильные комплексы – липопротеидные частицы – хиломикроны. Они содержат примерно 2% белка, 7% фосфолипидов, 8% холестерина, свыше 80% - триглицеридов.
Липопротеиды плазмы крови – это сложные комплексные соединения, в состав которых входит кроме белка липидный комплекс. Плазменные липопротеиды имеют характерное строение. Липопротеидная частица представляет жирную каплю, содержащую триглицериды и холестерин. Сверху жирная капля покрыта оболочкой, которая составляет ½ толщины фосфолипидного слоя 2-х клеток мембран. Поэтому, плазменные фосфолипиды содержат фоcфолипидный монослой.
Следует учитывать, что помимо плазменных липопротеидов в организме присутствуют и мембранные липопротеиды. Они имеют несколько другое строение и функции их тесно связаны с метаболизмом клетки. Белки входящие в состав липопротеидов называются – аполипротеидами (Апо).
Различают несколько классов липопротеидов:
- липопротеиды (липиды высокой плотности) – ЛПВП
- липопротеиды (липиды низкой плотности) – ЛПНП
и - липиды могут проникать внутрь сосудистой стенки.
ЛПВП имеют в своем составе наибольший процент белка и фосфолипидов, способны метаболизировать в сосудистую стенку быстрее, чем богатые холестерином и триглицеридами липопротеиды очень низкой плотности и хиломикроны. Благодаря большим размерам хиломикроны не способны проникать из эндотелиальных клеток кишечника в кровеносные капилляры и диффундируют в лимфоидную систему, а из нее в грудной лимфотический проток. Тем временем они проникают в кровеносное русло, то есть с их помощью осуществляется транспорт триглицеридов и холестерина из кишечника через лимфатическую систему в кровь. Через 1-2 часа после приема корма содержащего жиры, наблюдается алиментарная гипергликемия – это физиологическое явление, характеризующееся повышением концентрации триглицеридов в крови и появлением в ней хиломикронов. Через 10-12 часов хиломикроны полностью исчезают из кровеносного русла. Печень и жировая ткань играют наиболее существенную роль в дальнейшей судьбе хиломикронов. Они свободно проникают из плазмы крови в межклеточное пространство печени. Допускается, что гидролиз триглицеридов и хиломикронов происходит как внутри печеночных клеток, так и на их поверхности. Хиломикроны не способны проникать в клетки жировой ткани, связи с этим триглицериды хиломикронов подвергаются гидролизу на поверхности эпителия капилляров. В результате образуются жирные кислоты и глицерин. Часть жирных кислот проходит внутрь жировой клетки, а другая связывается с альбуминами сыворотки крови и уносится с ее током. С током крови могут покидать жировую ткань и триглицериды. Главным источником жирных кислот, использующихся в качестве химической энергии, может служить резервный жир, содержащийся в жировой ткани. При физической работе требующей повышение затрат энергии, потребление триглицеридов повышается, так как в качестве источников энергии используются свободные триглицериды. Они нейтрализуются до глицерина и свободных жирных кислот, которые из жирового депо переходят в плазму крови, и происходит мобилизация ВЖК. Липаза – фермент, расщепляющий жиры может активизироваться рядом гормонов (адреналин, норадреналин).
Биосинтез липидов
Способность животных запасать полисахариды ограничена, поэтому глюкоза может служить материалом для синтеза жирных кислот и глицерина. В настоящее время изучается механизм синтеза жирных кислот, а также ферментативные системы, катализирующие этот механизм. Синтез жирных кислот происходит в митохондриях, в процессе декорбоксилирования ацетилэнзима А. Существует путь переноса ацетилэнзима А из митоходрий в плазму. Ферментативная система, синтезирующая ВЖК, состоит из нескольких ферментов связанных между собой определенным образом.
Мультиферментный комплекс осуществляет синтез жирных кислот – синтетазой жирных кислот. Он состоит из 7 ферментов, эти ферменты связаны между собой белком, этот белок термостабилен и вовлекается в процесс синтеза жирных кислот на всех этапах. Относительная молекулярная масса этого белка составляет 10000Дальтон.
Регуляция липидного обмена
Липидный обмен регулируется корой головного мозга и нижележащими отделами центральной нервной системы.
Установлен ряд механизмом лежащих в основе действия гормонов на липидный обмен. Известно, что длительный эмоциональный стресс, сопровождается повышенным выбросом адреналина и норадреналина в кровь и может вызвать значительное снижение живой массы. В жировой ткани много нервных окончаний и их возбуждение сопровождается выделением норадреналина непосредственно в жировую ткань. Адреналин и норадреналин повышают скорость липолиза жировой ткани, в результате усиливается мобилизация жирных кислот из жирового депо и уменьшается живая масса. Адреналин стимулирует действие аденилатциклазы, которая действует на липазу. Гормон роста оказывает влияние на липидный обмен. Снижение его функции и приводит к ожирению.
Лекция 13. Обмен энергии.
Потенциальная энергия корма в организме потребляется на процессы анаболизма и превращается в: электрическую, механическую энергию и первичное тепло. Электрическая и механическая энергия в последующем превращаются в тепловую и выделяются из организма.
По количеству тепла образовавшегося в организме судят об уровне энергетических затрат. На основании этих данных об энергетической ценности потребленного корма и выделившегося тепла устанавливают энергетический баланс организма. Затраты энергии у животных необходимы для поддержания жизнедеятельности, выполняемой работы и образования продукции. Энергия затрачивается для биосинтеза органических веществ, для работы мышц и т.д. Количество выделившейся энергии определяют с помощью прямой и непрямой калориметрии. Эти методы основаны на сохранении массы и энергии.
Метод прямой калориметрии основан на подсчете количества выделенной энергии по средствам измерения количества выделенного тепла.
Метод непрямой калориметрии основан на измерении обмена энергии по количеству выделенного углекислого газа и поглощенного кислорода.
В данном случае определяют калориметрические коэффициенты кислорода и углекислого газа и учитывают дыхательный коэффициент.
Калориметрический коэффициент кислорода и углекислого газа – это потребление 1 литра кислорода и выделение 1 л углекислого газа – соответствует образованию определенного количества энергии.
Дыхательный коэффициент – это обменное отношение выделенного углекислого газа к поглощенному кислороду за единицу времени.
При окислении углеводов дыхательный коэффициент = 1
Белков =0,8
жиров =0,7
При окислении 1 гр. жира выделяется 38,9 кДж
1 гр. углеводов и 1 гр. белка 17,6 кДж.
Продуктивная энергия – это энергия, которая идет на образование различных видов продукции.
Основная энергия – определяется при комфортных температурных условиях окружающей среды (20-220С) натощак (голод от 12-48 часов), в покое и при атмосферном давлении 760 мм. рт. ст. Основная энергия расходуется на работу жизненно важных органов.
Теплообмен и регуляция температуры тела
Постоянная температура тела животного является необходимым условием для обмена веществ и ведущим фактором, обеспечивающим нормальный уровень тканевых процессов в целом организме.
Все животные делятся на 2 группы: хладнокровные и теплокровные. У хладнокровных животных температура тела зависит от температуры окружающей среды. У теплокровных животных температура тела поддерживается на постоянном уровне. Для каждого вида животного температурная граница лежит в пределах от 37-420С.
Во внутренних органах температура зависит от образующегося в нем тепла и от количества теплопотери в нем.
Если теплопродукция = теплоотдаче, температура тела удерживается на определенном уровне. Отдается тепло при его испарении, излучении и т.д. Все это является следствием условий кормления, содержания и др. факторов.
Постоянная температура тела в организме поддерживается химической и физической терморегуляцией.
Химическая терморегуляция – это совокупность физиологических процессов, обеспечивающих обмен и образование тепла в организме животного. При воздействии температурных и других факторов она является рефлекторным фактом.
Тепло образуется при окислительных процессах в митохондриях. Мышцы и железы являются основным источником теплопродукции и оказывают влияние на обмен веществ и энергии в совокупности с факторами окружающей среды.
Физическая терморегуляция – это совокупность физиологических процессов регулирующих отдачу тепла из организма и обеспечивающих постоянную температуру тела животных. Организм выводит тепловую энергию с помощью:
1. Радиации.
2. Испаряющейся воды, через кожу и дыхательные пути.
Эти два явления важны для выделения тепла и их эффект зависит от запаса воды в организме.
3. С калом и мочой.
Лекция 14. Водно-солевой обмен.
Обмен воды в организме
Вода является важнейшим компонентом всего живого. Это универсальный биологический растворитель и незаменимая среда, обеспечивающая эвакуацию клеточного обмена. Одним из условий существования жизни животных является необходимость поддержания в тканях определенного количества воды. Для того чтобы поддерживать осмотический гомеостаз в организме существуют специальные физиологические механизмы. Важнейшими компонентами, из этих механизмов являются: реабсорбция (обратное всасывание) и фильтрация. Для воды характерна очень низкая вязкость, что придает водным растворам хорошую текучесть и быстрое перемещение жидкостей в организме. В теле животного содержится до 65-70% воды. Если животное лишить воды оно быстро погибнет.
Вода в организме встречается в различных состояниях:
1. Гидростатическая – связана, в основном, с частями клетки, особенно с белками. Она не замерзает при 00С, имеет повышенную плотность, в ней не растворяются растворимые в обычной воде вещества.
2. Лиофильная – содержится между молекул волокнистой структуры. Не выделяется при измельчении ткани. Придает тканям упругость и способствует сохранению их постоянной формы.
3. Свободная – содержится в плазме, моче, лимфе, пищеварительном соке и т.д. Она обеспечивает приток к тканям питательных веществ и удаление из них конечных продуктов обмена.
Потребность в воде у животных различна. Она определяется условиями кормления, продуктивности и т.д. Выводится вода из организма с мочой, через кожу, с калом.
Минеральный обмен.
Для нормальной жизнедеятельности организма необходимы минеральные соли и оптимальные соотношения между ними. При нарушении этого обмена возникают отеки, слабость, тяжелые формы анемии, судороги. Минеральные вещества принимают участие в следующих физиологических процессах:
1. Распределение воды в организме.
2. Поддержание осмотического давления крови и межклеточной жидкости.
3. Регулируют кислотно-щелочное равновесие.
4. Выступают в роли катализаторов при многих химических реакциях.
5. Оказывают влияние на функции центральной нервной системы.
К макроэлементам относятся: Na, Са, К, Р, Мg, Fe, Cl, S.
Na – находится в организме в виде растворенной в воде соли. Высокая концентрация Na обнаруживается в плазме крови, в почках, костях скелета и хрящах. Он обуславливает постоянство осмотического давления крови. Играет важную роль в водном обмене. Влияет на активность ферментов. Его ионы возбуждают мышцы и необходимы для проведения импульсов по нервным волокнам. К избытку натрия чувствительны свиньи и домашняя птица.
К – находится в организме в виде растворимых соединений. Всасывается в основном в тонком отделе кишечника. Обеспечивает внутриклеточное осмотическое давление. Активизирует многие ферменты. Повышает скорость аэробного и угнетает анаэробное окисление углеводов.
Са – используется как пластический материал, содержащийся в костной ткани. Он понижает проницаемость кровеносных сосудов, участвует в свертывании крови, понижает возбудимость нервной системы. Активизирует фагоцитоз лейкоцитов. При недостатке кальция у молодых животных развивается рахит.
Р – играет важную роль в промежуточном обмене. Содержится в костной и зубной тканях, входит в состав АТФ. Участвует в образовании ферментов, гормонов, витаминов. Фосфорнокислые соли, содержащиеся в крови, образуют фосфатные буферные системы.
Мg – входит в состав мышц, костей, некоторых ферментов. Играет важную роль в процессах фосфорелирования. Активизирует биосинтез протеинов. Участвует в терморегуляции и необходим для сокращения нервно-мышечного аппарата.
S – входит в состав аминокислот и биологически активных веществ. Она участвует в процессах брожения в преджелудках и входит в состав волос, шерсти, рогов, копыт. Обезвреживает яды.
Cl – находится во всех жидкостях организма, во всех хлористых соединениях. Поддерживает осмотическое давление плазмы и других жидкостей. Активизирует работу некоторых ферментов, функцию центральной нервной системы и используется слизистой желудка для секреции HCl.
Fe – является составной частью белков, ферментов. 70% этого элемента входит в состав гема. Принимает большое участие в процессе гемопоэза и участвует в тканевом дыхании. Его недостаток в процессе эритропоэза вызывает анемию (малокровие).
Микроэлементы. Со, Мn, Сu, Zn, J, F, St.
Они содержатся в тканях в небольших количествах. Способствуют росту и развитию животных, повышению продуктивности, плодовитости и устойчивости к заболеваниям.
Со – активизирует ферменты: фосфотазу, аргиназу, каталазу, а также глюколитическую функцию крови. Большую роль кобальт принимает в пищеварении у жвачных животных, обеспечивая синтез в рубце витамина В12 (цианкобаломин). При недостатке этого витамина изменяется микрофлора рубца, развивается заболевание – эндемическая сухотка, лизуха, «уровская болезнь».
Cu – входит в состав белковых соединений. Участвует в составе ферментов в процессах кроветворения. В крови обнаруживается в составе церулоплазмина. При недостатке нарушается процесс роста, функции мышечной и кровеносной систем.
Мn – входит в состав всех органов и тканей. Много его в печени, почках, костях. При его недостатке задерживается рост, теряется способность к размножению.
Zn – входит в состав фермента уреазы, а также гормона инсулина и глюкагона. Он необходим для нормального функционирования органов размножения, а кроме того, задерживает свертываемость крови. Отсутствие или недостаток цинка в корме приводит к нарушению пищеварения. Избыток его в кормах приводит к отравлению.
J – содержится во многих тканях, но основная его масса содержится в щитовидной железе. Он входит в состав гормона тироксина. Его недостаток приводит к снижению продуктивности и развитию эндемического зоба.
F – встречается во всех органах и тканях. Хорошо всасывается в кишечнике. В большом количестве содержится в зубах, в костях и сперме. При его недостатке нарушается обмен веществ и развивается кариес.
St – содержится во всех органах и тканях в костях и зубах. Отсутствие его в кормах вызывает кариес зубов, а избыток – стронциевый рахит.
Мо – в организме содержится в незначительных количествах. Влияет на метаболизм производных нуклеиновых кислот. Жвачным животным необходим для роста бактерий в преджелудках.
Список литературы
1. Зайцев С.Ю. Биохимия животных: учеб. для студ. вузов: Фундаментальные и клинические аспекты / С.Ю. Зайцев, Ю.В. Конопатов.- СПб.: Лань, 2005.
2. Рогожин В.В. Практикум по биологической химии: уче.-метод. пособие по спец. «Зоотехния» и «Ветеринария» / В.В. Рогожин. – СПб.: Лань, 2006. – 255с.
3. Биохимия животных: учеб. для высш. с.-х. учеб. заведений по спец. "Зоотехния", "Ветеринария"/ А.В. Чечеткин, И.Д. Головацкий, П.А, Калиман, В.И. Воронянский; под ред. А.В. Чечеткина. ─ М.:Высш.шк.,1982. ─ 511 с. ─ Библиогр.: с. 505-506.
4. Березов Т.Т. Биологическая химия/ Березов Т.Т., Коровин Б.Ф.// Учебник. 3-е изд., перераб. и доп.- М.: «Медицина», 2002.
5. Маршалл В. Дж. Клиническая биохимия.- Москва – Санкт-Петербург,- 1999 г.
6. Николаев А.Я. Биологическая химия.- М.,- 1998 г.
7. Северин Е.С. Биохимия/ Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В// М.: «Медицина»,- 2000 г.
8. Степанов В.М. Структура и функции белков. М.: Высшая школа, 1996.
9. Фролов Ю.П. Биохимия и молекулярная биология / Фролов Ю.П., Серых М.М., Макурина О.Н., Кленова Н.А., Подковкин В.Г.// Под. Ред. Ю.П. Фролова.- Самара: Изд-во Самарский университет, 2003.
10.Биохимия, морфология, физиология сельскохозяйственных животных и пушных зверей: Сб.статей/ Редкол.:Г.П. Еремеев и др.; Ом. С.-х. ин-т им. С.М. Кирова. ─ Омск:ОмСХИ,1980. ─ 116с.
11. Метревели Т.В. Биохимия животных: учеб. Пособие для студентов вузов / Т.В. Метревели; под ред. проф. Н.С. Шевелева.- СПб.: Лань, 2005.
Составители: Тюньков И.В.
Котлярова О.С.
Гарматарова Т.В.
Биохимия
Конспект лекций
Компьютерная верстка
Батенева Н.В.
Подписано к печати 2013 г.
Формат 60x84 1/16. Тираж 100 экз.
3,9 усл. печ. л. Изд. № 104.
Заказ №
______________________________________________________
Отпечатано в типографии НГАУ «Золотой колос»
630039, Новосибирск, ул. Добролюбова, 160