Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
167. Гормоны коры надпочечников – химическая природа, механизм действия, биологические эффекты. Применение в ветеринарной медицине.
Ответ:
Химия гормонов коры надпочечников. В коре надпочечников вырабатываются так называемые стероидные гормоны. Все они содержат в своей структуре циклопентанпергидрофенантреновое ядро. Кроме коры надпочечников стероидные гормоны вырабатываются в семенниках, яичниках, плаценте.
Из экстрактов надпочечников млекопитающих выделено более 40 кортикостероидов.
Биологически активных соединений не более 9, остальные Представляют собой либо промежуточные продукты биосинтеза, либо катаболизма стероидных гормонов.
Стероидные гормоны можно разделить на три группы: глю-кожортикоиды, минералокортикоиды и половые гормоны. Несмотря на то что в норме в коре надпочечников образуются также небольшие количества половых гормонов, основными гормонами коры являются глюкокортикоиды и минералокортикоиды.
Биологически активными глюкокортикоидами являются кортизол, кортизон, кортикостерон, 11-дезоксикортизол и 11-дегидрокортикостерон. К минералокортикоидам относят альдостерон, дезоксикортикостерон, 18-оксикортикостерон и 18-оксидезоксикортикостерон; их биологическая активность отмечается в убывающем порядке. Три из указанных гормонов — кортикостерон, кортизол и альдостерон — при введении их в организм поддерживают жизнь адреналэктомированных животных. Биологический эффект действия экстракта коры надпочечников также обеспечивается этими тремя гормонами. Их химическая структура приведена ниже:
Альдостерон
Действие гормонов коры надпочечников. По характеру действия гормоны коры надпочечников подразделяют на глюкокортикоиды и минералокортикоиды. Название «глюкокортикоиды» эти гормоны получили потому, что они увеличивают поступление глюкозы в кровь из печени.
Глюкокортикоиды влияют на интенсивность и направленность процессов обмена углеводов, белков и липидов.
Влияние глюкокортикоидов на углеводный обмен характеризуется развитием гипергликемии, глюкозурии и отложением гликогена в печени. Их действие на углеводный обмен тесно связано с влиянием на обмен белков, аминокислот и липидов.
Глюкокортикоиды снижают проницаемость клеточных мембран кожи, жировой, лимфатической и соединительной тканей для глюкозы и аминокислот. Одновременно увеличиваются катаболпческне процессы в коже, мышцах, жировой, лимфатической и соединительной тканях, благодаря чему возрастает количество субстратов для глюконеогенеза, главным образом глюкопластических аминокислот.
Глюкокортикоиды активируют липолиз в жировой ткани и тем самым увеличивают поступление глицерина для глюконеогенеза, а повышение содержания жирных кислот тормозит утилизацию глюкозы в периферических тканях. В этих условиях главным энергетическим топливом служат жирные кислоты.
В большинстве периферических тканей под действием глюкокортикоидов увеличивается распад белков и тормозится их синтез. Это сопровождается повышением содержания аминокислот в крови и их поступлением в печень, где они используются в реакциях глюконеогенеза.
В печени, напротив, количество белка увеличивается, и в первую очередь увеличивается количество ферментов обмена аминокислот и глюконеогенеза.
Глюкокортикоиды повышают активность ключевых ферментов глюконеогенеза, таких, как пируваткарбоксилаза, фосфоенолпируваткарбоксикиназа, фруктозо-1,6-дифосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза. Активность ключевых ферментов гликолиза при этом снижается и в первую очередь гексокиназы и глюкокиназы.
Одним из наиболее известных проявлений действия глюкокортикоидов на клетки печени является индукция трансаминаз, главным образом тирозинаминотрансферазы, триптофаноксигеназы и аланинтрансаминазы.
Широко известно также противовоспалительное и противоаллергическое действие кортикостероидов, благодаря чему они широко применяются в клинике. Точный механизм противовоспалительного и противоаллергического действия кортикостероидов не известен.
Гормонам коры надпочечников принадлежит ведущая роль в функционировании гипоталамо-гипофизарно-адреналовой системы. Последняя обеспечивает приспособляемость организма к экстрсмальным условиям среды в ходе развития адаптационного синдрома.
Печень является главным органом в инактивации кортикостероидов. Основной путь образования конечных продуктов обмена — восстановление кольца А и образование кетогруппы в 17-м положении. Образовавшиеся кетостероиды выделяются главным образом с мочой частично в свободной форме, частично в виде парных соединений с серной или глюкуроновой кислотой.
119.Приведите схему переваривания белков в желудочно-кишечном тракте животных. Укажите ферменты, участвующие в этом процессе.
Ответ:
Переваривание белков представляет собой ферментативный гидролиз их с образованием полипептидов разной молекулярной массы, из которых затем получаются свободные аминокислоты. Гидролиз белков происходит в желудке и тонком отделе кишечника.
Схема переваривания белков в желудке:
Белок + nH2O + пепсин → высокомолекулярные полипептиды + следы свободных аминокислот
Схема переваривания белков в тонком кишечнике:
Белок + nH2O + трипсин → низкомолекулярные полипептиды + дипептиды + свободные аминокислоты
Пепсин — основной фермент желудочного сока, катализирующий гидролитическое расщепление белков. Пепсин синтезируется в главных клетках фундальной части желудка в форме своего предшественника пепсиногена.
Каталитическая активность пепсина весьма значительна — 1 г кристаллического пепсина за 2 ч в состоянии гидролизовать 50 кг денатурированного яичного белка. Пепсин гидролизует большинство белков, кроме кератинов шерсти и волос, фиброина шелка, муцина и овомукоида.
Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, расположенные далеко от концов полипептидной цепи, но могут разрываться некоторые пептидные связи, находящиеся на конце белковой цепи. Поэтому наряду с полипептидами в реакционной смеси появляются в небольшом количестве свободные аминокислоты.
В сычуге жвачных животных во время молочного периода кормления выделяется фермент реннин (химозин), который вызывает процесс свертывания молока. Молекула реннина состоит из одной полипептидной цепи с массой около 40 000. По специфичности этот фермент почти идентичен пепсину. Только после получения реннина в кристаллическом виде при определении его аминокислотного состава и других свойств было установлено, что это белок, существенно отличающийся от пепсина.
Сычужный фермент (реннин) действует в слабокислой среде (рН 5,0—5,3) и только в присутствии солей кальция. Он створаживает молоко путем превращения казеиногена в казеинат кальция, способствуя процессу переваривания белков молока.
Предполагают, что реннин гидролизует защитный белковый слой мицеллы казеиногена отщеплением полипептидов. После этого казеиноген взаимодействует с кальцием и выпадает в осадок (казеин).
У взрослых жвачных и других видов животных свертывание молока в желудке вызывается пепсином.
Высокомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в желудке под влиянием пепсина, и нативные белки поступают в двенадцатиперстную кишку, где они подвергаются действию группы протеолитических ферментов. В пищеварительном соке кишечника содержится смесь секретов поджелудочной железы и железистого аппарата слизистой тонкого отдела кишечника. Главную роль играет сок панкреатической железы, так как в нем содержатся ферменты, гидролизующие не только белки корма, но углеводы и липиды.
В кишечнике на белки корма действуют трипсин, химотрипсин; карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы, содержащиеся частично в поджелудочном, частично в кишечном соке.
Трипсин синтезируется в панкреасе и выделяется в просвет кишечника в неактивной форме, в виде трипсиногена.
Трипсиноген — сравнительно низкомолекулярный белок, превращается в активную форму под влиянием энтеропептидазы.
Энтеропептидаза является гликопротеидом, содержащим более 30 % углеводов, она катализирует превращение трипсиногена в трипсин и тем самым преодолевается скрытая фаза аутокаталитической активности трипсиногена. Активность этого фермента проявляется в области рН от 5,0 до 8,0, при этом энтеропептидаза отщепляет гексапептид с освобождением активного центра трипсина. Превращение трипсиногена в трипсин активируется ионами кальция, которые одновременно препятствуют дальнейшему расщеплению трипсина.
Молекулярная масса трипсиногена 23 040—23 800, трипсина примерно22 680. N-концевая аминокислота в трипсиногене — валин. Молекула трипсиногена и трипсина построена из одной полипептидной цепи.
Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится к отщеплению гексапептида с α-концевого участка полипептидной цепи.
В последующем трипсин катализирует превращение трипсиногена в активную форму и тем самым значительно ускоряется процесс подготовки этого фермента к атаке на субстрат.
Выделение трипсина в неактивной форме имеет большое биологическое значение. Панкреатический сок содержит и другие белки-ферменты (липазу, амилазу н др.). Присутствие в одном с ними растворе сильного протеолитического фермента — трипсина — в активной форме могло бы привести к их перевариванию и разрушению еще до поступления в просвет кишечника. Активность амилазы, липазы, нуклеаз и других ферментов сохраняется благодаря выделению трипсина в виде неактивного трипсиногена.
Трипсин гидролитически расщепляет как белки, не изменившиеся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные полипептиды, возникшие в желудке из белков в результате гидролиза их пепсином. Оптимальное значение рН для действия трипсина равно 7,8—8,2.
Независимо от того, воздействовал ли предварительно пепсин на белок или нет, под влиянием трипсина освобождается одно и то же количество свободных аминных групп. Это означает, что трипсин и пепсин действуют на различные пептидные связи в молекуле протеина.
Трипсин наиболее легко расщепляет те пептидные связи, в формировании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина или лизина. Трипсин расщепляет, примерно, 1/3 из всех пептидных связей в молекуле белка. Основные продукты трипсинового гидролиза белка — низкомолекулярные полипептиды, дипептиды и свободные аминокислоты.
Трипсин гидролизует не только протеины корма и высокомолекулярные полипептиды, но и тетрапептиды с тремя пептидными связями, в формовании которых принимают участие лизин и аргинин.
Химотрипсин. Различие между трипсином и химотрипсином впервые было установлено на основании различного воздействия этих ферментов на свертывание крови и молока. Трипсин свертывает белки крови, а химотрипсин способствует свертыванию казеиногена молока и не действует на кровь.
Молекулярная масса химотрипсина около 25 000. Он состоит из 246 аминокислотных остатков, оптимальное значение рН 7,2—8,0, т. е. активность этого фермента проявляется в слабощелочной среде.
При сложном процессе превращения химотрипсиногена в химотрипсин образуется ряд химотрипсинов (α, β, γ, σ, π и т. д.). Все эти реакции катализируются трипсином и химотрипсином. Так как молекулярная масса химотрипсина близка к 25 000, активация зимогена сопряжена с небольшим укорочением полипептидной цепи. Превращение химотрипсиногена — многоступенчатый процесс, первый шаг которого обусловлен воздействием трипсина. В ферменте происходит расщепление пептидной связи между аргинином и изолейцином с образованием нестабильного π-химотрипсина. В результате автолиза при освобождении одного дипептида образуется активный и стабильный σ-химотрипсин. Другие химотрипсины возникают вследствие расщепления последующих пептидных связей.
Химотрипсин, как и трипсин, гидролизует белки и высокомолекулярные полипептиды, поступающие из желудка, до низкомолекулярных полипептидов, дипептидов и свободных аминокислот. Химотрипсин расщепляет белки более глубоко, чем трипсин, при этом гидролизуется около половины пептидных связей. Химотрипсин расщепляет с наибольшей скоростью те пептидные связи, в формировании которых принимают участие карбоксильные группы тирозина, фенилаланина, триптофана и метионина.
Низкомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике под влиянием системы ферментов, которые называются пептидогидролазами (пептидазами). Эти ферменты синтезируются поджелудочной железой и железистыми клетками тонкого отдела кишечника, выделяются они в неактивной форме, активируются преимущественно трипсином.
В поджелудочном соке содержится два фермента типа пептидогидролаз — карбоксипептидаза «А» и «В», а в кишечном, соке — аминопептидаза и группа дипептидаз.
Карбоксипептидазы расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой, причем карбоксипептидаза «А»—при наличии концевых ароматических аминокислот, а карбоксипептидаза «В»—при расположении на концах цепи диаминомонокарбоновых кислот.
Аминополипептидаза расщепляет полипептиды с конца, со свободной аминогруппой аминокислот.
Таким образом, низкомолекулярные полипептиды расщепляются с обеих сторон до свободных аминокислот, причем этот процесс протекает с большой скоростью.
114.Укажите все возможные виды РНК и охарактеризуйте их роль в организме животных.
Ответ:
Информационная РНК (и-РНК), или РНК-посредник, содержит четыре азотистых основания— А, Г, Ц и У. Она синтезируется в ядре в процессе транскрипции (переписывание) и представляет собой копию гена одной из цепей хромосомной ДНК. Азотистые основания цепи и-РНК комплементарны основаниям соответствующей пени ДНК. После завершения транскрипции и-РНК переходит на рибосомы, где она используется в качестве матрицы, определяющей последовательность аминокислот в растущей цени полипептида. Информационные РНК можно рассматривать как чертеж (план) первичной структуры белка. На долю и-РНК приходится не более 5 % общей РНК клетки, но они представлены многими видами, которые значительно различаются по молекулярной массе и по мононуклептидной последовательности. Каждый из тысяч различных белков клеток и тканей кодируется специфической и-РНК, которая соответствует определенным участкам (генам) ДНК хромосомного аппарата.
Транспортная РНК (т-РНК) имеет следующие синонимы: растворимая РНК — s-PНK; РНК-переносчик; акцепторная РНК и адапторная РНК.
Молекулы т-РНК сравнительно небольшие. Их функция состоит в том, чтобы в ходе белкового синтеза переносить на рибосому определенные аминокислоты. На долю т-РНК приходится 12—15 % общей РНК клетки. Молекулярная масса разных т-РНК — от 23 000 до 30 000. Они содержат от 75 до 100 мононуклеотидов. Каждой из 20 аминокислот соответствует но меньшей мере одна транспортная РНК. Для некоторых аминокислот известно несколько вариантов т-РНК. Так, например, в клетках кишечной палочки имеется пять различных т-РНК, переносящих лейцин, и пять видов т-РНК, переносящих серии. Молекулы т-РНК. могут находиться в свободной форме и могут быть «нагружены» специфическими аминокислотами. Для т-РНК характерно наличие наряду с обычными основаниями Л, Г, Ц и У довольно значительного количества (10%) минорных основании, а также псевдоуридиловой и риботимидиловой кислот.
Рибосомальная РНК — р-РНК, или структурная РНК, в клетке тесно связана с белками рибосом, образуя рибонуклеопротеиды. На долю р-РНК приходится около 80% от общего количества РНК клетки. В составе рибосом РНК содержится 50—65 %. Это наиболее высокополимерная РНК, в составе р-РНК находят 700 и более мононуклеотидов, а молекулярная масса из клеток млекопитающих колеблется от 1 400 000 до 2 000 000. Функция рибосомпой РНК до конца не раскрыта. Однако допускают, что р-РНК и белки рибосом участвуют в конформационных изменениях, сопровождающих биосинтез белка, когда новая полипептидная цепь и т-РНК перемещаются на рибосоме. Поэтому и в целом рибосомы можно рассматривать как механохимичеекие системы, обеспечивающие окончательное формирование белковой молекулы
39. С кормом животное получило 325 г лактозы. Укажите схему гидролиза лактозы в желудочно-кишечном тракте. Рассчитайте возможный выход АТФ, если после гидролиза окисление проходило: а) в аэробных условиях; б) в анаэробных условиях.
Решение:
С12H22O11 + H2O = C6H12O6 + C6H12O6
n(С12H22O11) = m/M =325/342 = 0,95 моль
Из уравнения реакции 1 моль лактозы, дает 1 моль глюкозы и 1 моль галактозы, которая в свою очередь превращается в 1 моль глюкозы.
Следовательно, образуется 2 моль глюкозы.
А из 0,95 моль лактозы – х моль глюкозы.
Х = 1,9 моль глюкозы
а) окисление в аэробных условиях - на 1 моль глюкозы образуется 38 моль АТФ
Тогда 1,9 моль глюкозы, дает 72,2 моль АТФ
б) окисление в анаэробных условиях – на 1 моль глюкозы образуется 2 моль АТФ
Тогда 1,9 моль глюкозы, дает 3,8 моль АТФ
22. Приведите схему метаболизма глицерола. (Написать химизм реакций использования глицерола на синтез глюкозы).
Ответ:
Глицерол образуется при гидролизе триацилглицеролов, главным образом в жировой ткани. Использовать его могут только те ткани, в которых имеется фермент глицеролкиназа, например печень, почки. Этот АТФ-зависимый фермент катализирует превращение глицерола в α-глицерофосфат (глицерол-3-фосфат). При включении глицерол-3-фосфата в глюконеогенез происходит его дегидрирование NAD-зависимой дегидрогеназой с образованием дигидроксиацетонфосфата, который далее превращается в глюкозу.
152. Изоферменты, строение и биологическая роль. Значение определения изоферментов в сыворотке (плазме) крови для диагностики заболеваний.
Ответ:
Изоферменты, или изоэнзимы,— это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату,
подвижности или регуляторным свойствам.
В живой природе имеются ферменты, молекулы которых состоят из двух и более субъединиц, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой. Субъединицы нередко называют протомерами, а объединенную олигомерную молекулу—мультимером Считают, что процесс олигомеризации придает субъединицам белков повышенную стабильность и устойчивость по отношению к действию денатурирующих агентов, включая нагревание, влияние протеиназ и др. Однако на нынешнем этапе знаний нельзя ответить однозначно на вопрос о существенности четвертичной структуры для каталитической активности ферментов, поскольку пока отсутствуют методы, позволяющие в «мягких» условиях разрушить только лишь четвертичную структуру. Применяемые обычно методы жесткой обработки (экстремальные значения рН, высокие концентрации гуанидинхлорида или мочевины) приводят к разрушению не только четвертичной структуры, но и вторичной и третичной структур стабильного олигомерного фермента, протомеры которого оказываются денатурированными и, как следствие этого, лишенными биологической активности.
Следует указать на отсутствие ковалентных, главновалентных связей между субъединицами. Связи в основном являются нековалентными, поэтому такие ферменты довольно легко диссоциируют на протомеры. Удивительной особенностью таких ферментов является зависимость активности всего комплекса от способа упаковки между собой отдельных субъединиц. Если генетически различимые субъединицы могут существовать более чем в одной форме, то соответственно и фермент, образованный из двух или нескольких типов субъединиц, сочетающихся в разных количественных пропорциях, может существовать в нескольких сходных, но не одинаковых формах. Подобные разновидности фермента получили название изоферментов (изоэнзимов или, реже, изозимов). В частности, если фермент состоит из 4 субъединиц двух разных типов — Н и М (сердечный и мышечный), то активный фермент может представлять собой одну из следующих комбинаций: НННН, НННМ, ННММ, НМММ, ММММ, или Н4, Н3М, Н2М2, НМ3, М4, соответствующую изоферментам ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5. При этом синтез Н- и М-типов осуществляется различными генами и в разных органах экспрессируется по-разному.
В одних случаях субъединицы имеют почти идентичную структуру и каждая содержит каталитически активный участок (например, Р-галактозидаза, состоящая из 4 субъединиц). В других случаях субъединицы оказываются неидентичными. Примером последних может служить триптофансинтаза, состоящая из 2 субъединиц, каждая из которых наделена собственной (но не основной) энзиматической активностью, однако, только будучи объединенными в макромолекулярную структуру, обе субъединицы проявляют триптофансинтазную активность.
Термин «множественные формы фермента» применим к белкам, катализирующим одну и ту же реакцию и встречающимся в природе в организмах одного вида. Термин «изофермент» применим только к тем множественным формам ферментов, которые появляются вследствие генетически обусловленных различий в первичной структуре белка (но не к формам, образовавшимся в результате модификации одной первичной последовательности).
Одним из наиболее изученных 4 ферментов, множественность форм которого детально изучена методом гельэлектрофореза, является ЛДГ, катализирующая обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную. Пять изоферментов ЛДГ образуются из 4 субъединиц примерно одинакового размера, но двух разных типов. Поскольку Н-протомеры несут более выраженный отрицательный заряд при рН 7,0—9,0, чем М-протомеры, изофермент, состоящий из 4 субъединиц Н-типа (Н4), при электрофорезе будет мигрировать с наибольшей скоростью в электрическом поле к положительному электроду (аноду). С наименьшей скоростью будет продвигаться к аноду изофермент М4, в то время как остальные изоферменты будут занимать промежуточные позиции. Следует подчеркнуть, что изоферменты ЛДГ, обладая почти одинаковой ферментативной активностью, различаются некоторыми физико-химическими свойствами: молекулярной массой, электрофоретической подвижностью, отношением к активаторам и ингибиторам и др., однако для каждой ткани в норме характерно свое соотношение форм (изоферментный спектр) ЛДГ. Например, в сердечной мышце преобладает Н4, т.е. ЛДГ1, а в скелетных мышцах и печени — М4 (ЛДГ5). Эти обстоятельства широко используют в клинической практике, поскольку изучение появления изоферментов ЛДГ (и ряда других ферментов) в сыворотке крови может представлять интерес для дифференциальной диагностики органических и функциональных поражений органов и тканей. По изменению содержания изоферментов в сыворотке крови можно судить как о топографии патологического процесса, так и о степени поражения органа или ткани.
136. Химическая структура и биологическая роль витамина В2.
Витамин В2 (рибофлавин) впервые был выделен из молока и ряда других пищевых продуктов. В зависимости от источника получения витамин В2 называли по-разному, хотя по существу это было одно и то же соединение: лактофлавин (из молока), гепатофлавин (из печени), овофлавин (из белка яиц), вердофлавин (из растений). Химический синтез витамина В2 был осуществлен в 1935 г. Р. Куном. Растворы витамина В2 имеют оранжево-желтую окраску и характеризуются желто-зеленой флюоресценцией.
В основе молекулы рибофлавина лежит гетероциклическое соединение изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол. Химическое название «рибофлавин» отражает наличие рибитола и желтой окраски препарата, рациональное название его 6,7-диметил-9-D-рибитилизоаллоксазин.
Рибофлавин
Рибофлавин хорошо растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных растворах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко подвергается обратимому восстановлению, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме.
Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых кофер-ментов, в частности ФМН и ФАД, являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков – флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L- и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к N1 и N10. ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы.
ФМН синтезируется в организме животных из свободного рибофлавина и АТФ при участии специфического фермента рибофлавинкиназы:
Mg2+
Рибофлавин + АТФ → Рибофлавин-5'-фосфат (ФМН) + АДФ.
Образование ФАД в тканях также протекает при участии специфического АТФ-зависимого фермента ФМН-аденилилтрансферазы. Исходным веществом для синтеза является ФМН:
Mg2+
ФМН + АТФ → ФАД + Пирофосфат.
105. Приведите структурную формулу уридинмонофосфата (УМФ) и назовите его составные компоненты.
Ответ:
О
NH
Урацил
O
O Уридин-5-фосфат
N
CH2O P OH
O
OH
H H
OH OH
β-N-гликозидная Рибозо - 5 – фосфат
связь
Уридинмонофосфат (УМФ) - рибонуклеозид, состоящий из пиримидинового основания урацила и рибозофосфата.
75. Приведите уравнения реакций для α-аланина и назовите полученные продукты:
а) диссоциация в нейтральной, кислой и щелочной средах;
б) последовательное взаимодействие с глутаминовой кислотой и валином.
Ответ:
α-аланин (α-аминопропионовая кислота)
CH3 – CH – COOH
NH2
а) В нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.
Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.
В нейтральной среде:
NH3+ – CH – COO-
CH3
В кислой:
NH2 – CH – COOH + H+ → NH3+ – CH – COOH
CH3 CH3
В щелочной:
NH2 – CH – COOH + ОH- → NH2 – CH – COO-
CH3 CH3
б)
NH2 – CH – COOH + NH2 – CH – COOH →
CH3 CH2
CH2COOH
Аланин глутамин
NH2 – CH – CO – NH – CH – COOH + H2O
CH3 CH2
CH2COOH
Аланилглутами
NH2 – CH – CO – NH – CH – COOH + NH2 – CH – CO →
CH3 CH2 CH(CH3)2
CH2COOH
Аданилглутами Валин
NH2 – CH – CO – NH – CH – CO– NH – CH – CO + H2O
CH3 CH2 CH(CH3)2
CH2COOH
Аланилглутамилвалин
45. Приведите формулы изомеров по различным признакам для рибозы:
а) по характеру функциональной (оксо –) группы;
б) представителей циклооксотаутомерных форм;
в) оптических изомеров;
в) энантиомеров.
Ответ:
Рибоза – C5H10O5
а) по характеру функциональной (оксо –) группы:
альдозы кетозы
D-рибоза D-рибулоза D-ксилулоза
CНО CH2OH CH2OH
H C OH C О C О
H C OH HO C H HO C H
H C OH HO C H HO C H
CH2OH CH2OH CH2OH
б) представителей циклооксотаутомерных форм;
в) оптических изомеров
D-рибоза D-арабиноза
CНО CНО
H C* OH HO C* H
H C* OH H C* ОH
H C* OH H C* H
CH2OH CH2OH
D-ксилоза D-ликсоза
CНО CНО
H C* OH HO C* H
HО C* H HО C* H
H C* OH H C* H
CH2OH CH2OH
в) энантиомеров
D-рибоза L-рибоза
CНО CНО
H C* OH HO C* H
H C* OH HO C* H
H C* OH HO C* H
CH2OH CH2OH
42.7. Какие вещества называются мылами и на чем основано их моющее действие.
Ответ:
Мыла, соли высших жирных (С8-С18), нафтеновых и смоляных кислот; одни из основных моющих средств. Технические смеси водорастворимых (калиевых, натриевых, аммониевых и триэтаноламмониевых) солей этих кислот называют щелочными мылами, водонерастворимые соли, содержащие металлы II, III и других групп (например, Са, Mg, Ni, Mn, Al, Co, Pb и других) - металлическими.
Моющее действие мыла основано на сложных физико-химических процессах. Являясь солью слабой кислоты и сильного основания, мыло в воде подвергается гидролизу:
С17Н35СООNа + Н2О С17Н35СООН + NаОН
Выделяющаяся при гидролизе щелочь в некоторой степени обусловливает моющее действие мыла, однако главную роль играют процессы эмульгирования, связанные с изменением поверхностного натяжения воды под действием мыла.
Для получения мыла расходуются значительные количества жиров. Сокращение расходов пищевого сырья для технических целей достигается двумя путями. Во-первых, высокомолекулярные жирные кислоты, необходимые для производства мыла, получают не только из жиров, но и окислением парафина – смеси высокомолекулярных углеводородов, выделяемых из нефти. Окисление проводят, продувая воздух через расплавленный парафин при температуре около 100оС. катализаторами служат окислы марганца.
43.3. Напишите уравнения реакций, соответствующих следующим превращениям, укажите необходимые для реакций реагенты и условия, укажите тип реакций:
Этан этен этанол ? уксусная кислота ? гликолевая кислота лактид гликолевой кислоты
Ответ:
Этан этен этанол ? уксусная кислота ? гликолевая кислота лактид гликолевой кислоты
Этан этен
5000C, Ni
CH3 – CH3 CH2 = CH2 + H2 (реакция дегидрирования)
этен этанол
t, p, H2SO4
CH2 = CH2 + H2O CH3 – CH2 – OH (реакция гидратации)
этанол ?
t O
CH3 – CH2 – OH + CuO CH3 – C + Cu + H2
H
Ацетальдегид
(реакция окисления)
? уксусная кислота
O t O
CH3 – C + 2Сu(OH)2 CH3 – C + 2CuOH + H2O
H OH
(реакция окисления)
уксусная кислота ?
O Ркр O
CH3 – C + Br2 CH2 – C + HBr
OH Br OH
α-бромуксусная кислота
реакция галогенирования
? гликолевая кислота
O t O
CH2 – C + HOH CH2 – C + HBr
Br OH OH OH
гликолевая кислота
Реакция гидролиза галогенпроизводных карбоновых кислот
гликолевая кислота лактид гликолевой кислоты
O t t
2CH2 – C HO-CH2COOCH2-COOH
OH OH -H2O -H2O
O
O O
O
лактид гликолевой кислоты
Реакция этерификации
1. Изобразите изомеры следующего состава, назовите их по систематической номенклатуре:
изомерные спирты состава С6Н14О
Ответ:
1. СH3 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – OH
Гексанол-1
2. CH3 – CH – CH2 – CH2 – CH2 – CH3
ǀ
OH
Гексанол-2
3. CH3 – CH2 – CH – CH2 – CH2 – CH3
ǀ
OH
Гексанол-3
4. CH2 – CH – CH2 – CH2 – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
2-метилпентанол-1
5. CH2 – CH2 – CH – CH2 – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
3-метилпентанол-1
6. CH2 – CH2 – CH2 – CH – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
4-метилпентанол-1
7. CH3 – CH – CH – CH2 – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
3-метилпентанол-2
8. CH3 – CH – CH2 – CH – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
4-метилпентанол-2
9. CH3 – CH – CH – CH2 – CH3
ǀ ǀ
СН3 OH
2-метилпентанол-3
10. CH2 – CH – CH – CH3
ǀ ǀ ǀ
OH СН3 СН3
2,3-диметилбутанол-1
11.
СН3
ǀ
CH2 – C – CH2 – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
2,2-диметилбутанол-1
12.
СН3
ǀ
CH3 – C – CH – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
2,3-диметилбутанол-2
13.
СН3
ǀ
CH3 – CН – C – CH3
ǀ ǀ
OH СН3
3,3-диметилбутанол-2
2. Выделить родоначальные структуры, назвать вещества по систематической номенклатуре. Подчеркнуть первичные атомы углерода одной линией, вторичные – двумя, третичные – тремя, четвертичные – четырьмя. Указать заместители и функциональные группы. Являются ли данные соединения полифункциональными? Гетерофункциональными? (Объяснить ответ).
СН2═С―СН═СН―СН3
│
СН3
Ответ:
СН2═С―СН═СН―СН3 - Родоначальная структура
│
СН3
2-метилпентадиен-1,3 (изопрен)
Атом углерода, связанный только с одним атомом углерода (т. е. концевой), называют первичным, с двумя - вторичным, с тремя - третичным, с четырьмя - четвертичным.
СН2═С―СН═СН―СН3
≡ = =
│
СН3
Заместитель – метильная группа СН3-.
Функциональная группа – сопряженная 1,3-диеновая система.
Полифункциональными называют соединения, в молекулах которых имеется несколько одинаковых функциональных групп. Гетерофункциональными называют соединения, в молекулах которых имеются различные функциональные группы.
Т.о. данное соединение является полифункциональным.