Поможем написать учебную работу

Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.

Предоплата всего

от 25%

Подписываем

договор

Имя

Выберите тип работы:

Принимаю Политику конфиденциальности

Скидка 25% при заказе до 14.11.2024

Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты.

Простые белки - состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих.

Сложные белки - белки, в состав которых помимо аминокислот входят углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды).

Первичная структура белка - линейная цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. (Пролин или гидроксипролин).

Гидролиз – разрушение первичной структуры белка.

Вторичная структура белка - образуется в процессе укладки первичной структуры в пространстве в виде спирали или гармошки за счет водородных связей между С=О и NH-группами. (Кератин, коллаген).

Третичная структура белка - это трехмерная архитектура полипептидной цепи – особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи (Α-кератин, парамиозин, тропомиозин).

Четвертичная структура белка - субъединичная структура белка, представляющая взаимное расположение нескольких полипептидных цепей (протомеров) в составе единого белкового комплекса (олигомера)(миоглобин, лизоцим, пепсин, трипсин).

Глобулярные белки - это белки, молекулы которых имеют форму шара или эллипса.(альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины).

Альбумины (от лат. albumen, род. падеж albuminis - белок) - водорастворимые глобулярные белки, входящие в состав цитоплазмы клеток животных и растений, сыворотки крови.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. В водных растворах при нейтральном значении рН А- аминокислоты существуют в виде биполярных ионов(Глицин,Цистеин).

Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные» не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны обязательно поступать с пищей.

Радикал — группа атомов, содержащая углеводородный остаток в молекуле.

Пептиды (греч. πεπτος — питательный) — семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.

Цвиттер-ион (биполярный ион; нем. Zwitter — гибрид) — молекула, которая, являясь в целом электронейтральной, в своей структуре имеет части, несущие как отрицательный, так и положительный заряды, локализованные на несоседних атомах.

Альфа-аминокислота – аминокислоты, атом углерода в которых находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. альфа-атом, связан также с аминогруппой.

L и D аминокислоты - стереоизомеры аминокислот в составе белков есть только L.

Рацемизация - способность чистые L- или D-стереоизомеров за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров.

Алифатические аминокислоты — аминокислоты, имеющие в своем составе алифатические радикалы, в которых могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.(Глицин, Аланин Валин, Лейцин, Изолейцин).

Ароматические аминокислоты - аминокислоты, имеющие в своем составе ароматический радикал.(Фенилаланин, тирозин).

Гетероциклические аминокислоты - аминокислоты, имеющие в своем составе гетероциклический радикал.(Триптофан, гистидин).

Тривиальные названия - названия часто происходящие от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты.

Аминокислоты с неполярными радикалами - к неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами - радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами - к этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами(лизин, аргинин). У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в А-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала.

Олигопептиды - пептиды, содержащие до 10 аминокислот, в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Полипептиды - пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют "полипептиды".

Аминокислотный остаток - мономеры аминокислот, входящие в состав белков,

Протеаза (пептидгидролаза) - специальные протеолитические ферменты разрывающие пептидные связи в белках в живых организмах (ренин).