У вас вопросы?
У нас ответы:) SamZan.net

и ~амилаза ~амилаза воздействует на ~14 связи беспорядочно и вызывает частичную деполимеризацию крахма

Работа добавлена на сайт samzan.net: 2016-03-30

Поможем написать учебную работу

Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.

Предоплата всего

от 25%

Подписываем

договор

Выберите тип работы:

Скидка 25% при заказе до 27.4.2025

37. Ферментативная деструкция.

С ферментативной деструкцией крахмала мы встречаемся при изготовлении дрожжевого теста и выпечке изделий из него, варке картофеля и др.

Амилолитические ферменты содержатся в муке, дрожжах, специальных препаратах, добавляемых в тесто для интенсификации процесса брожения. В муке присутствуют в основном два вида амилолитических ферментов—α- и β-амилаза.

α-амилаза воздействует на α-1,4 связи беспорядочно и вызывает частичную деполимеризацию крахмала с образованием низкомолекулярных полисахаридов, а продолжительный гидролиз приводит к образованию мальтозы и глюкозы.

β-амилаза  гидролизует амилозу и боковые цепи амилопектина по месту α-1,4 связей до мальтозы. Поскольку этот фермент не обладает способностью разрушать связи в точках ветвления амилопектина (α-1,6), то конечным продуктом   являются   высокомолекулярные    остаточные   декстрины.

В пшеничной муке обычно активна β-амилаза, активная α-амилаза встречается в муке из дефектного зерна (проросшего и др.).

  Накопление мальтозы в тесте в результате действия β-амилазы интенсифицирует процесс брожения, так как этот сахар является субстратом для жизнедеятельности дрожжей.

Степень деструкции крахмала под действием β-амилазы увеличивается с повышением температуры теста и продолжительности замеса. Кроме того, она зависит от крупности помола муки и степени повреждения крахмальных зерен. Чем больше поврежденных крахмальных зерен в муке, тем быстрее протекает ферментативная деструкция. Но обычно в муке содержится не более 5—8% поврежденных крахмальных зерен.

Ферментативная деструкция крахмала продолжается и при выпечке изделий, особенно в начальной ее стадии до момента инактивации фермента. При выпечке этот процесс проходит более интенсивно, чем при приготовлении теста, так как оклейстеризованный крахмал легче гидролизуется ферментами.

Инактивация β-амилазы при выпечке происходит при температурах до 65°С.

При повышенной активности α-амилазы образуются продукты деструкции, ухудшающие качество изделий из теста — мякиш получается липким, а изделия кажутся непропеченными. Это объясняется тем, что температура инактивации α - амилазы (80°С) выше, чем β-амилазы, и действие ее продолжается при выпечке, в результате чего накапливается значительное количество низкомолекулярных водорастворимых полисахаридов, снижается способность крахмала связывать влагу.

Однако в некоторых случаях в тесто добавляют препараты α-амилазы, полученной из микроорганизмов Aspergillus oryzae и др., с целью усиления действия β-амилазы.

При выпечке действие грибной α-амилазы прекращается при более низких температурах (70—75°С), чем зерновой α-амилазы, поэтому низкомолекулярных полисахаридов накапливается меньше и качество изделий не ухудшается. Полученные низкомолекулярные полисахариды быстрее гидролизуются β-амилазой, вследствие чего процесс брожения интенсифицируется.




1. B при Х B при Х; dx-d0 B при Х; dx-d0где В ~ регулирующее воздействие.html
2. кодифицированный нормативноправовой акт являющийся основным источником регулирующим правовые отношения
3. пособие по общественному здоровью и здравоохранению для студентов медицинских вузов 4 и 5 курсов лечебн
4. Пояснительная записка Рабочая программа английский язык составлена для преподавания учебного предмета
5. Общетеоретические и организационные вопросы судебной психиатрии
6. Побег- особенности строения и функции
7. Контрольная работа- Психическое заражение и подражание.html
8. Явился Петр и по какомуто странному инстинкту души высокой обняв одним взглядом все болезни отечества пос
9. макетов в сборку.html
10. тема созданная Сталиным в 20х начале 50х гг