и ~амилаза ~амилаза воздействует на ~14 связи беспорядочно и вызывает частичную деполимеризацию крахма
Работа добавлена на сайт samzan.net:
37. Ферментативная деструкция.
С ферментативной деструкцией крахмала мы встречаемся при изготовлении дрожжевого теста и выпечке изделий из него, варке картофеля и др.
Амилолитические ферменты содержатся в муке, дрожжах, специальных препаратах, добавляемых в тесто для интенсификации процесса брожения. В муке присутствуют в основном два вида амилолитических ферментов—α- и β-амилаза.
α-амилаза воздействует на α-1,4 связи беспорядочно и вызывает частичную деполимеризацию крахмала с образованием низкомолекулярных полисахаридов, а продолжительный гидролиз приводит к образованию мальтозы и глюкозы.
β-амилаза гидролизует амилозу и боковые цепи амилопектина по месту α-1,4 связей до мальтозы. Поскольку этот фермент не обладает способностью разрушать связи в точках ветвления амилопектина (α-1,6), то конечным продуктом являются высокомолекулярные остаточные декстрины.
В пшеничной муке обычно активна β-амилаза, активная α-амилаза встречается в муке из дефектного зерна (проросшего и др.).
Накопление мальтозы в тесте в результате действия β-амилазы интенсифицирует процесс брожения, так как этот сахар является субстратом для жизнедеятельности дрожжей.
Степень деструкции крахмала под действием β-амилазы увеличивается с повышением температуры теста и продолжительности замеса. Кроме того, она зависит от крупности помола муки и степени повреждения крахмальных зерен. Чем больше поврежденных крахмальных зерен в муке, тем быстрее протекает ферментативная деструкция. Но обычно в муке содержится не более 5—8% поврежденных крахмальных зерен.
Ферментативная деструкция крахмала продолжается и при выпечке изделий, особенно в начальной ее стадии до момента инактивации фермента. При выпечке этот процесс проходит более интенсивно, чем при приготовлении теста, так как оклейстеризованный крахмал легче гидролизуется ферментами.
Инактивация β-амилазы при выпечке происходит при температурах до 65°С.
При повышенной активности α-амилазы образуются продукты деструкции, ухудшающие качество изделий из теста — мякиш получается липким, а изделия кажутся непропеченными. Это объясняется тем, что температура инактивации α - амилазы (80°С) выше, чем β-амилазы, и действие ее продолжается при выпечке, в результате чего накапливается значительное количество низкомолекулярных водорастворимых полисахаридов, снижается способность крахмала связывать влагу.
Однако в некоторых случаях в тесто добавляют препараты α-амилазы, полученной из микроорганизмов Aspergillus oryzae и др., с целью усиления действия β-амилазы.
При выпечке действие грибной α-амилазы прекращается при более низких температурах (70—75°С), чем зерновой α-амилазы, поэтому низкомолекулярных полисахаридов накапливается меньше и качество изделий не ухудшается. Полученные низкомолекулярные полисахариды быстрее гидролизуются β-амилазой, вследствие чего процесс брожения интенсифицируется.
2. Лабораторная работа 7 ОПРЕДЕЛЕНИЕ МОМЕНТА ИНЕРЦИИ ТЕЛА СКАТЫВАЮЩЕГОСЯ С НАКЛОННОЙ ПЛОСКОСТИ ЦЕЛ
3. И.О. участника- или полное название коллектива Номинация
4. тематической физики и широко используется в приложениях
5. О сложностях синхронного перевода
6. правовые документы регулирующие их деятельность
7. Курсовой проект. Пояснительная записка 25с
8. За~тану п~ндері кафедрасы п~н атауы- Отбасы ы~ы 1
9. Страхование рисков
10. Роль эмоционального компонента в системе отношений учитель-ученик (младшие школьники)
11. Реферат- Экономическая сущность туристской ренты
12. Маркетинговые исследования рынка туризма РФ
13. Проблемы построения искусственного интеллекта
14. Эволюция человека
15. Основные фонды, оборотные средства и себестоимость продукции предприятия
16. Революция 1905’1907 гг в России.html
17. Самое интересное то что пейзаж за окном будет соответствовать пейзажу наземного дома
18. а юридические и др
19. Внешнеэкономические сделки совершаются в простой письменной форме.html
20. Внешняя среда агенства недвижимости ООО Очаг