Если у вас возникли сложности с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой - мы готовы помочь.
Предоплата всего
Подписываем
Вопрос №27. Дисахариды. Сахароза. Строение. Нахождение в природе. Химические свойства и применение.
Примером наиболее распространенных в природе дисахаридов (олигосахаридом) является сахароза (свекловичный или тростниковый сахар).
Олигосахариды – это продукты конденсации двух или нескольких молекул моносахаридов.
Дисахариды – это углеводы, которые при нагревании с водой в присутствии минеральных кислот или под влиянием ферментов подвергаются гидролизу, расщепляясь на две молекулы моносахаридов.
Физические свойства и нахождение в природе
1. Она представляет собой бесцветные кристаллы сладкого вкуса, хорошо растворима в воде.
2. Температура плавления сахарозы 160 °C.
3. При застывании расплавленной сахарозы образуется аморфная прозрачная масса – карамель.
4. Содержится во многих растениях: в соке березы, клена, в моркови, дыне, а также в сахарной свекле и сахарном тростнике.
Строение и химические свойства
1. Молекулярная формула сахарозы – С12Н22О11
2. Сахароза имеет более сложное строение, чем глюкоза. Молекула сахарозы состоит из остатков глюкозы и фруктозы, соединенных друг с другом за счет взаимодействия полуацетальных гидроксилов (1→2)-гликозидной связью:
3. Наличие гидроксильных групп в молекуле сахарозы легко подтверждается реакцией с гидроксидами металлов.
Если раствор сахарозы прилить к гидроксиду меди (II), образуется ярко-синий раствор сахарата меди (качественная реакция многоатомных спиртов).
4. Альдегидной группы в сахарозе нет: при нагревании с аммиачным раствором оксида серебра (I) она не дает «серебряного зеркала», при нагревании с гидроксидом меди (II) не образует красного оксида меди (I).
5. Сахароза, в отличие от глюкозы, не является альдегидом. Сахароза, находясь в растворе, не вступает в реакцию "серебряного зеркала", так как не способна превращаться в открытую форму, содержащую альдегидную группу. Подобные дисахариды не способны окисляться (т.е. быть восстановителями) и называются невосстанавливающими сахарами.
6. Сахароза является важнейшим из дисахаридов.
7. Она получается из сахарной свеклы (в ней содержится до 28 % сахарозы от сухого вещества) или из сахарного тростника.
Реакция сахарозы с водой.
Важное химическое свойство сахарозы – способность подвергаться гидролизу (при нагревании в присутствии ионов водорода). При этом из одной молекулы сахарозы образуется молекула глюкозы и молекула фруктозы:
С12Н22О11 + Н2О t, H2SO4→ С6Н12O6 + С6Н12O6
Из числа изомеров сахарозы, имеющих молекулярную формулу С12Н22О11, можно выделить мальтозу и лактозу.
При гидролизе различные дисахариды расщепляются на составляющие их моносахариды за счёт разрыва связей между ними (гликозидных связей):
Таким образом, реакция гидролиза дисахаридов является обратной процессу их образования из моносахаридов.
Применение сахарозы
· Продукт питания;
· В кондитерской промышленности;
· Получение искусственного мёда
Вопрос № 28. Дисахариды. Крахмал. Его состав, строение, физические свойства. Химические свойства: гидролиз, взаимодействие с йодом (качественная реакция). Крахмал в природе. Применение.
1. Физические свойства
Это белый порошок, нерастворимый в холодной воде и образующий коллоидный раствор (крахмальный клейстер) в горячей воде. Существует в двух формах: амилоза – линейный полимер, растворимый в горячей воде, амилопектин – разветвлённый полимер, не растворимый в воде, лишь набухает.
2. Нахождение в природе
Крахмал – основной источник резервной энергии в растительных клетках – образуется в растениях в процессе фотосинтеза и накапливается в клубнях, корнях, семенах:
6CO2 + 6H2O свет, хлорофилл → C6H12O6 + 6O2
nC6H12O6 → (C6H10O5)n + nH2O
глюкоза крахмал
Содержится в клубнях картофеля, зёрнах пшеницы, риса, кукурузы.
Гликоген (животный крахмал), образуется в печени и мышцах животных.
3. Строение
Состоит из остатков α - глюкозы.
В состав крахмала входят:
· амилоза (внутренняя часть крахмального зерна) – 10-20%
· амилопектин (оболочка крахмального зерна) – 80-90%
Цепь амилозы включает 200 – 1000 остатков α-глюкозы и имеет неразветвленное строение.
Амилопектин состоит из разветвленных макромолекул, молекулярная масса которых достигает 1 - 6 млн.
Амилоза и амилопектин гидролизуются под действием кислот или ферментов до глюкозы, которая служит непосредственным источником энергии для клеточных реакций, входит в состав крови и тканей, участвует в обменных процессах. Поэтому крахмал – необходимый резервный углевод питания.
Подобно амилопектину построен гликоген (животный крахмал), макромолекулы которого отличаются большей разветвлённостью:
4. Применение
Крахмал широко применяется в различных отраслях промышленности (пищевой, бродильной, фармацевтической, текстильной, бумажной и т.п.).
· Ценный питательный продукт.
· Для накрахмаливания белья.
· В качестве декстринового клея.
5. Химические свойства полисахаридов
Гидролиз:
(C6H10O5)n + nH2O t,H2SO4 → nC6H12O6
глюкоза
Гидролиз протекает ступенчато:
(C6H10O5)n → (C6H10O5)m → xC12H22O11 → n C6H12O6 (Примечание, m<n)
крахмал декстрины мальтоза глюкоза
Качественная реакция:
Охлаждённый крахмальный клейстер + I2 (раствор) = синее окрашивание, которое исчезает при нагревании.
Макромолекула амилозы представляет собой спираль, каждый виток которой состоит из 6 звеньев α-глюкозы.
При взаимодействии амилозы с йодом в водном растворе молекулы йода входят во внутренний канал спирали, образуя так называемое соединение включения. Это соединение имеет характерный синий цвет. Данная реакция используется в аналитических целях для обнаружения, как крахмала, так и йода (йодкрахмальная проба).
Вопрос № 29. Целлюлоза, ее состав, строение и физические свойства. Химические свойства: гидролиз. Применение целлюлозы.
Целлюлоза (клетчатка) – растительный полисахарид, являющийся самым распространенным органическим веществом на Земле.
1. Физические свойства
Это вещество белого цвета, без вкуса и запаха, нерастворимое в воде, имеющее волокнистое строение. Растворяется в аммиачном растворе гидроксида меди (II) – реактиве Швейцера.
2. Нахождение в природе
Этот биополимер обладает большой механической прочностью и выполняет роль опорного материала растений, образуя стенку растительных клеток. В большом количестве целлюлоза содержится в тканях древесины (40-55%), в волокнах льна (60-85%) и хлопка (95-98%). Основная составная часть оболочки растительных клеток. Образуется в растениях в процессе фотосинтеза.
Древесина состоит на 50% из целлюлозы, а хлопок и лён, конопля практически чистая целлюлоза.
Хитин (аналог целлюлозы) – основной компонент наружного скелета членистоногих и других беспозвоночных, а также в составе клеточных стенок грибов и бактерий.
3. Строение
Состоит из остатков β - глюкозы
4. Получение
Получают из древесины
5. Применение
Целлюлоза используется в производстве бумаги, искусственных волокон, пленок, пластмасс, лакокрасочных материалов, бездымного пороха, взрывчатки, твердого ракетного топлива, для получения гидролизного спирта и др.
· Получение ацетатного шёлка – искусственное волокно, оргстекла, негорючей плёнки из ацетилцеллюлозы.
· Получение бездымного пороха из триацетилцеллюлозы (пироксилин).
· Получение коллодия (плотная плёнка для медицины) и целлулоида ( изготовление киноленты, игрушек) из диацетилцеллюлозы.
· Изготовление нитей, канатов, бумаги.
· Получение глюкозы, этилового спирта (для получения каучука)
К важнейшим производным целлюлозы относятся:
- метилцеллюлоза (простые метиловые эфиры целлюлозы) общей формулы
[C6H7O2(OH)3-x(OCH3)x]n (х = 1, 2 или 3);
- ацетилцеллюлоза (триацетат целлюлозы) – сложный эфир целлюлозы и уксусной кислоты
[C6H7O2(OCOCH3)3]n
- нитроцеллюлоза (нитраты целлюлозы) – сложные азотнокислые эфиры целлюлозы:
[C6H7O2(OH)3-х(ONO2)х]n (х = 1, 2 или 3).
6. Химические свойства
Гидролиз
(C6H10O5)n + nH2O t,H2SO4 → nC6H12O6
глюкоза
Гидролиз протекает ступенчато:
(C6H10O5)n → (C6H10O5)m → xC12H22O11 → n C6H12O6 (Примечание, m<n)
крахмал декстрины мальтоза глюкоза
Реакции этерификации
Целлюлоза – многоатомный спирт, на элементную ячейку полимера приходятся три гидроксильных группы. В связи с этим, для целлюлозы характерны реакции этерификации (образование сложных эфиров). Наибольшее практическое значение имеют реакции с азотной кислотой и уксусным ангидридом. Целлюлоза не дает реакции "серебряного зеркала".
1. Нитрование:
(C6H7O2(OH)3)n + 3nHNO3 H2SO4(конц.)→ (C6H7O2(ONO2)3)n + 3nH2O
пироксилин
|
|
+3n HNO3 |
H2SO4→ |
|
+ 3n H2О |
Полностью этерифицированная клетчатка известна под названием пироксилин, который после соответствующей обработки превращается в бездымный порох. В зависимости от условий нитрования можно получить динитрат целлюлозы, который в технике называется коллоксилином. Он так же используется при изготовлении пороха и твердых ракетных топлив. Кроме того, на основе коллоксилина изготавливают целлулоид.
2. Взаимодействие с уксусной кислотой:
(C6H7O2(OH)3)n + 3nCH3COOH H2SO4(конц.)→ (C6H7O2(OCOCH3)3)n + 3nH2O
При взаимодействии целлюлозы с уксусным ангидридом в присутствии уксусной и серной кислот образуется триацетилцеллюлоза.
|
+ 3n |
|
→ |
|
+ 3n СH3СOOН |
Триацетилцеллюлоза (или ацетилцеллюлоза) является ценным продуктом для изготовления негорючей кинопленки и ацетатного шелка. Для этого ацетилцеллюлозу растворяют в смеси дихлорметана и этанола и этот раствор продавливают через фильеры в поток теплого воздуха.
Вопрос № 30. Амины. Физические и химические свойства. Качественные реакции на первичные, вторичные и третичные амины.
Амины – азотсодержащие органические вещества, производные аммиака (NH3), в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на углеводородный радикал (- R или – CnH2n+1)
2. Функциональная группа: - NH2 аминогруппа
4. Нахождение аминов в природе
Амины широко распространены в природе, так как образуются при гниении живых организмов. Например, с триметиламином вы встречались неоднократно. Запах селедочного рассола обусловлен именно этим веществом. Обиходное словосочетание “трупный яд”, встречающиеся в художественной литературе, связано с аминами.
5. Номенклатура аминов
1. В большинстве случаев названия аминов образуют из названий углеводородных радикалов и суффикса амин.
CH3-NH2 Метиламин
CH3-CH2-NH2 Этиламин
Различные радикалы перечисляются в алфавитном порядке.
CH3-CH2-NH-CH3 Метилэтиламин
При наличии одинаковых радикалов используют приставки ди и три.
(CH3)2NH Диметиламин
2. Первичные амины часто называют как производные углеводородов, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы -NH2. В этом случае аминогруппа указывается в названии суффиксами амин (одна группа -NH2), диамин (две группы -NH2) и т.д. с добавлением цифр, отражающих положение этих групп в главной углеродной цепи.
Например:
CH3-CH2-CH2-NH2 пропанамин-1
H2N-CH2-CH2-CH(NH2)-CH3 бутандиамин-1,3
7. Получение аминов
Из-за запаха низшие амины долгое время принимали за аммиак, пока в 1849 году французский химик Шарль Вюрц не выяснил, что в отличие от аммиака, они горят на воздухе с образованием углекислого газа. Он же синтезировал метиламин и этиламин.
1842 г Н. Н. Зинин получил анилин восстановлением нитробензола - в промышленности
Восстановление нитросоединений:
R-NO2 + 6[H] t,kat-Ni → R-NH2 + 2H2O
или
R-NO2+3(NH4)2S t, Fe в кислой среде →R-NH2 +3S↓ +6NH3↑ + 2H2O (р. Зинина)
Другие способы:
1). Промышленный
CH3Br + 2NH3 t, ↑p → CH3-NH2 + NH4Br
2). Лабораторный - Действие щелочей на соли алкиламмония
(получение первичных, вторичных, третичных аминов):
[R-NH3]Г + NaOH t → R-NH2 + NaГ + H2O
3). Действием галогеналканов на первичные алифатические и ароматические амины получают вторичные и третичные амины, в том числе, смешанные.
8. Физические свойства аминов
Метиламин, диметиламин и триметиламин — газы, средние члены алифатического ряда - жидкости, высшие — твердые вещества. Низшие амины имеют характерный «рыбный» запах, высшие не имеют запаха.
Связь N–H является полярной, поэтому первичные и вторичные амины образуют межмолекулярные водородные связи (несколько более слабые, чем Н-связи с участием группы О–Н).
Это объясняет относительно высокую температуру кипения аминов по сравнению с неполярными соединениями со сходной молекулярной массой. Например:
Третичные амины не образуют ассоциирующих водородных связей (отсутствует группа N–H). Поэтому их температуры кипения ниже, чем у изомерных первичных и вторичных аминов (триэтиламин кипит при 89 °С, ан-гексиламин – при 133 °С).
По сравнению со спиртами алифатические амины имеют более низкие температуры кипения (т. кип. метиламина -6 °С, т. кип. метанола +64,5 °С). Это свидетельствует о том, что амины ассоциированы в меньшей степени, чем спирты, поскольку прочность водородных связей с атомом азота меньше, чем с участием более электроотрицательного кислорода.
При обычной температуре только низшие алифатические амины CH3NH2, (CH3)2NH и (CH3)3N – газы (с запахом аммиака), средние гомологи – жидкости (с резким рыбным запахом), высшие – твердые вещества без запаха. Ароматические амины – бесцветные высококипящие жидкости или твердые вещества.
Амины способны к образованию водородных связей с водой:
Поэтому низшие амины хорошо растворимы в воде. С увеличением числа и размеров углеводородных радикалов растворимость аминов в воде уменьшается, т.к. увеличиваются пространственные препятствия образованию водородных связей. Ароматические амины в воде практически не растворяются.
9. Свойства аминов
I. Основные свойства
Для аминов характерны основные свойства, которые обусловлены наличием не поделённой электронной пары на атоме азота
Алифатические амины – более сильные основания, чем аммиак, т.к. алкильные радикалы увеличивают электронную плотность на атоме азота за счет +I-эффекта. По этой причине электронная пара атома азота удерживается менее прочно и легче взаимодействует с протоном.
Ароматические амины являются более слабыми основаниями, чем аммиак, поскольку неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону бензольного кольца, вступая в сопряжение с его π-электронами.
В растворах оснoвные свойства третичных аминов проявляются слабее, чем у вторичных и даже первичных аминов, так как три радикала создают пространственные препятствия для сольватации образующихся аммониевых ионов. По этой же причине основность первичных и вторичных аминов снижается с увеличением размеров и разветвленности радикалов.
Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию (амины реагируют с водой по донорно-акцепторному механизму):
R-NH2 + H2O → [R-NH3]+ + OH-
ион алкиламмония
Взаимодействие с кислотами (донорно-акцепторный механизм):
CH3-NH2 + H2SO4 → [CH3-NH3]HSO4
(соль - гидросульфат метиламмония)
2CH3-NH2 + H2SO4 → [CH3-NH3]2SO4
(соль - сульфат метиламмония)
Соли неустойчивы, разлагаются щелочами:
[CH3-NH3]2SO4 + 2NaOH → 2CH3-NH2 ↑ + Na2SO4 + H2O
Способность к образованию растворимых солей с последующим их разложением под действием оснований часто используют для выделения и очистки аминов, не растворимых в воде. Например, анилин, который практически не растворяется в воде, можно растворить в соляной кислоте и отделить нерастворимые примеси, а затем, добавив раствор щелочи (нейтрализация водного раствора), выделить анилин в свободном состоянии.
II. Реакции окисления
Реакция горения (полного окисления) аминов на примере метиламина:
4СH3NH2 + 9O2 → 4CO2 + 10H2O + 2N2
Ароматические амины легко окисляются даже кислородом воздуха. Являясь в чистом виде бесцветными веществами, на воздухе они темнеют. Неполное окисление ароматических аминов используется в производстве красителей. Эти реакции обычно очень сложны.
Вопрос № 31. Анилин, получение, физико-химические свойства. Качественная реакция на анилин.
Анилин (фениламин) С6H5NH2 – важнейший из ароматических аминов:
Анилин представляет собой бесцветную маслянистую жидкость с характерным запахом (т. кип. 184 °С, т. пл. – 6 °С). На воздухе быстро окисляется и приобретает красно-бурую окраску. Ядовит.
Получение в промышленности:
1) Реакция Зинина Н.Н. – восстановление нитробензола:
t, Fe
в кислой среде
C6H5-NO2 + 3(NH4)2S → C6H5-NH2 +3S↓ + 6NH3↑ + 2H2O
или
250-350,kat-Ni или Cu
C6H5-NO2 + 3H2 → C6H5-NH2 + 2H2O
2)В лаборатории :
Восстановление нитробензола (восстановитель- водород в момент его
выделения):
• C6H5-NO2 + 3Zn + 7HCl → [C6H5-NH3]Cl + 3ZnCl2 + 2H2O
t
[C6H5-NH3]Cl + NaOH → NaCl + H2O + C6H5-NH2
• C6H5-NO2 + 2Al + 2NaOH + 4H2O → C6H5-NH2 + 2Na[Al(OH)4]
Особые свойства анилина
Для анилина характерны реакции как по аминогруппе, так и по бензольному кольцу. Особенности этих реакций обусловлены взаимным влиянием атомов.
1). Для анилина характерны свойства бензольного кольца – действие аминогруппы на бензольное кольцо приводит к увеличению подвижности водорода в кольце в орто- и пара- положениях:
С одной стороны, бензольное кольцо ослабляет основные свойства аминогруппы по сравнению алифатическими аминами и даже с аммиаком.
С другой стороны, под влиянием аминогруппы бензольное кольцо становится более активным в реакциях замещения, чем бензол.
Например, анилин энергично реагирует с бромной водой с образованием2,4,6-триброманилина (белый осадок). Эта реакция может использоваться для качественного и количественного определения анилина:
1) Взаимодействие с бромной водой – р. замещения:
C6H5-NH2 + 3Br2 → C6H2(Br)3-NH2 + 3HBr
2,4,6-триброманилин
Реакции окисления:
1) Горение:
t
4C6H5-NH2 + 31O2 → 24CO2 + 14H2O + 2N2
2) Качественная реакция на анилин – взаимодействие с бесцветным раствором хлорной извести CaOCl2, в результате окрашивание раствора в фиолетовый цвет.
3) Взаимодействие с хромовой смесью ( K2Cr2O7 + H2SO4) – изменение
цвета от тёмно-зелёного до чёрного анилина.
2). Свойства аминогруппы:
а) С6Н5NН2 + HCl → [С6Н5NН3 ]+Сl-
хлорид фениламмония
б) Отношение к воде:
C6H5-NH2 + H2O → реакция не идёт (анилин более слабое основание чем алифатические амины, мало растворим в воде и не изменяет окраску индикаторов)
Вопрос № 32. Аминокислоты. Строение. Общая формула. Классификация. Номенклатура. Значение для организма.
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.
2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:
Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота:
|
|
CH–COOH │ NH2 |
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.
Таблица.
|
Аминокислота |
Сокращённое обозначение |
Строение радикала ( R )
|
|
Глицин |
Gly (Гли) |
H - |
|
Аланин |
Ala (Ала) |
CH3 - |
|
Валин |
Val (Вал) |
(CH3)2CH - |
|
Лейцин |
Leu (Лей) |
(CH3)2CH – CH2 - |
|
Серин |
Ser (Сер) |
OH- CH2 - |
|
Тирозин |
Tyr (Тир) |
HO – C6H4 – CH2 - |
|
Аспарагиновая кислота |
Asp (Асп) |
HOOC – CH2 - |
|
Глутаминовая кислота |
Glu (Глу) |
HOOC – CH2 – CH2 - |
|
Цистеин |
Cys (Цис) |
HS – CH2 - |
|
Аспарагин |
Asn (Асн) |
O = C – CH2 – │ NH2 |
|
Лизин |
Lys (Лиз) |
NH2 – CH2- CH2 – CH2 - |
|
Фенилаланин |
Phen (Фен) |
C6H5 – CH2 - |
Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино- и т.д.
Пример:
Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
Вопрос № 33. Получение, химические свойства аминокислот
ПОЛУЧЕНИЕ
1. Из карбоновых кислот по схеме:
1 стадия:
2 1
R-CH2-COOH + Cl2 t, hν → R-CH-COOH + HCl (р. замещения)
│
Cl
2-хлоркарбоновая кислота
2 стадия:
α
R-CH-COOH + 2NH3 → R-CH-COOH + NH4Cl
│ │
Cl NH2
α -аминокарбоновая кислота
2. Гидролиз полипептидов (белков):
CH2-CO-NH-CH-COOH + H2O ↔ CH2-COOH + CH3-CH-COOH
│ │ │ │
NH2 CH3 NH2 NH2
глицил-аланин (дипептид) глицин аланин
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I. Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
+ -
NH2-CH2-COOH ↔ NH3-CH2-COO
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин + Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
натриевая соль аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):
NH2-CH2-COOH + CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3 + H2O
метиловый эфир аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 → NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)
IV. Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;
7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.
Вопрос № 34. Основные положения теории химического строения органических веществ А.М.Бутлерова ( учите по первой лекции курса органической химии)
Вопрос № 35. Гомологи. Гомологические ряды. Изомерия органических соединений (самостоятельно)
Вопрос № 36. Белки, функции, физико-химические свойства. Качественные реакции на белки (Ксантопротеиновая, Биуретовая, цистеиновая)
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:
Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):
Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).
Функции белков
Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.
· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.
Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.
· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.
В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.
Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.
Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.
Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.
Физические свойства белков
Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).
Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.
Классификация белков
С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт,ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей,фиброин — белок шёлка).
2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.
Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.
Строение белков
Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).
Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков:
|
1. Первичная структура - определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи. |
|
|
2. Вторичная структура – А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры - α-спираль.
Б) Другая модель - β-форма ("складчатый лист"), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.
|
А
Б
|
|
3. Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. |
|
|
4. Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей |
|
Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.
Качественные реакции запишите по лекции!